Get Started. It's Free
or sign up with your email address
Rocket clouds
HÓA HỌC PROTID by Mind Map: HÓA HỌC PROTID

1. có số lượng nhiều nhất

2. VD: các loại kháng thể, các yếu tố đông máu

3. Tương tác giữa các nhóm không phân cực

4. độ bên yếu nhưng số lượng nhiều, đóng vai trò quan trọng trong định hình cấu trúc bậc 2

5. Các loại liên kết thường gặp

5.1. Liên kết disulfua

5.1.1. Là lk được tạo thành bởi 2 nhóm -CH2-SH của hai phân tử cysteine

5.1.2. Số lượng ít nhưng độ bền cao

5.2. Liên kết ion

5.3. Cấu trúc bậc 2

5.3.1. bậc 1 xoắn lại ----> dây rối

5.3.2. chủ yếu nhờ các liên kết hydro

5.3.3. Có 3 mô hình phổ biến

5.3.3.1. Cấu trúc xoắn: như DNA

5.3.3.2. Cấu trúc nếp gấp: như mái tôn

5.3.3.3. Cấu trúc uốn: hình lò xo

5.4. Liên kết hydro

5.4.1. giống như sợi dây sắp rối

5.5. Là liên kết cơ bản nhất

5.6. Liên kết peptid

5.6.1. Có tính chất của liên kết đôi

6. Mục tiêu

6.1. trình bày được khái niệm acid amin, peptid và protein

6.2. Xác định được pH phù hợp cho dung dịch điện điện di hỗn hợp acid amin hoặc protein

6.3. Phân tích được ảnh hưởng của các yếu tố đến cấu hình không gian của protein

6.4. Mô tả được các liên kết và các bậc cấu trúc của protein

6.5. Liệt kê được các chức năng của protein trong cơ thể người

6.6. Trình bày được các tính chất của protein

7. ACID AMIN

7.1. Cấu tạo acid amin

7.1.1. công thức

7.1.1.1. trên tự nhiên có 300 loại acid amin, cơ thể động vật có vú có khoảng 20 loại acid amin và đều la alpha acid amin

7.1.1.2. Có cấu tạo chung từ, COOH + NH2

7.1.1.3. Tên và ký hiệu

7.1.1.3.1. Glycine Gly G

7.1.1.3.2. Alanine Ala A

7.1.1.3.3. Prolinen Pro P

7.1.1.3.4. Valine Val V

7.1.1.3.5. Leucine Leu L

7.1.1.3.6. IsoLeucin Ile I

7.1.1.3.7. Methionine Met M

7.1.1.3.8. Phenylalanine Phe F

7.1.1.3.9. Tyrosine Tyr Y

7.1.1.3.10. Tryptophan Trp W

7.1.1.3.11. Serine Ser S

7.1.1.3.12. Threonine Thr T

7.1.1.3.13. Cysteine Cys C

7.1.1.3.14. Asparagine Asn N

7.1.1.3.15. Aspatate Asp D

7.1.1.3.16. Glutamine Gln Q

7.1.1.3.17. Glutamate Glu E

7.1.1.3.18. Lysine Lys K

7.1.1.3.19. Histidine His H

7.1.1.3.20. Arginine Arg R

7.1.2. Phân loại: 3 nhóm

7.1.2.1. mạch bên không phân cực

7.1.2.2. Mạch bên phân cực và không tích điện

7.1.2.3. Mạch bên phân cực và tích điện

7.1.3. Hoá học lập thể

7.1.3.1. tính quang hoạt phụ thuộc vào độ pH và độ dài ánh sáng

7.1.3.2. Trừ Glycine thì tất cả các acid amin đều có carbon bất đối xứng C*

7.1.3.3. Công thức tính số đồng phân 2^n

7.1.4. pHi: là pH đẳng điện, tức pH ở môi trường mà ion lưỡng cực chiếm đa số, ion âm và dương bằng nhau, chiếm ít nhất, và tổng điện tích bằng 0

7.1.4.1. cách tính pHi: trung bình cộng

7.2. Áp suất keo

7.2.1. tan trong nước tạo thành dung dịch keo

7.3. Tính chất

7.3.1. Tính vật lý: dễ tan, ngọt kiểu đường

7.3.2. Tính chất hoá học:

7.3.2.1. Phản ứng tạo liên kết peptid

7.3.2.2. Phản ứng Ninhhydrin: Khi đun nóng dung dịch Protid với ninhhydrin sẽ cho màu xanh tím ( phản ứng dùng để nhận biết

7.4. Phân tích hỗn hợp acid amin

7.4.1. Bằng pp sắc ký cột trao đổi ion

7.4.2. Bằng pp phân tích quang phổ khối

8. PEPTID

8.1. cấu tạo

8.1.1. Phân tử peptid là một chuỗi các acid amin nối lại với nhau

8.1.2. n peptid thì có n-1 lk peptid

8.2. Danh pháp

8.2.1. theo số lượng

8.2.2. theo hệ thống danh pháp hưũ cơ

8.2.3. theo tên riêng

8.3. Tính chất

8.3.1. phản ứng biuret

8.3.1.1. dùng để nhận biết các peptid có 3 đơn vị( 2 lk peptit), Cu++ sẽ tạo phức

8.4. phân tích thành phần

8.4.1. mệt quá :(( học ít ít thôi không học nhiều

9. PROTEIN

9.1. Cấu hình không gian: được quyết định bởi 3 yếu tố

9.1.1. thành phần, trật tự các acid amin

9.1.2. Dạng cis- trans

9.1.3. Sự tham gia của các loại liên kết khác

9.2. Các bậc của protein

9.2.1. Cấu trúc bậc 1

9.2.1.1. chủ yếu bởi lk peptid

9.2.2. Cấu trúc bậc 3

9.2.2.1. được hình thành từ các polypeptid bậc 2 xoắn cuộn

9.2.2.2. được giữ vững nhờ lk disulfua và một số lk khác

9.2.2.3. Có vai trò quyết định đối với hoạt tính và chức năng của protein

9.2.2.3.1. giúp tạo hình dạng và giảm thể tích trong không gian, giúp tránh được sự tương tác không cần thiét với môi trường

9.2.2.4. Một số vd: myoglobin, triose phosphate isomerase

9.2.3. Cấu trúc bậc 4

9.2.3.1. Được hình thành từ các chuỗi polypeptid bậc 3 kết hợp

9.2.3.2. Là cấu trúc phù hợp để thực hiện chức năng sinh lý

9.2.3.3. vd: hemoglobin

10. CHỨC NĂNG PROTEIN TRONG CƠ THỂ

10.1. PROTEIN CẤU TRÚC

10.1.1. Chức năng: cấu trúc, nâng đỡ

10.1.2. VD: collagen, Keratin

10.2. PROTEIN ENZYM

10.2.1. Chức năng: Xúc tác sinh học

10.2.2. VD: Amylase, Pepsin, alcohol dehydrogenase

10.3. PROTEIN HORMON

10.3.1. Chức năng: điều hoà sinh lý, thông qua kích hoạt hoặc hãm hoạt động gen

10.3.2. VD: insulin, Glucagon, Erythopoietin

10.4. PROTEIN VẬN CHUYỂN

10.4.1. Chức năng: vận chuyển các chất

10.4.2. VD: Hemoglobin, Tranferin, ceruloplasmin(vận chuyển đồng)

10.4.3. Chức năng: vận động các tế bào trong cơ thể

10.5. PROTEIN VẬN ĐỘNG

10.5.1. VD: sợi actin, myosin

10.6. PROTEIN THỤ QUAN

10.6.1. Chức năng: cảm nhận, đáp ứng kích thích từ môi trường

10.7. PROTEIN DỰ TRỮ

10.7.1. Chức năng: dự trữ dinh dưỡng

10.7.2. VD: Albumin, Casein, Ferritin

10.8. PROTEIN "NÂNG ĐỠ"

10.9. PROTEIN BẢO VỆ

10.9.1. Chức năng: Bảo vệ cơ thể trước tổn thương, xâm nhập của kháng nguyên lạ

11. TÍNH CHẤT CỦA PROTEIN

11.1. Sự thẩm tích

11.1.1. protein có công thức phân tử lớn --> ko qua màng bán thấm

11.2. Tính acid-bazo và sự tích điênj

11.2.1. có 3 dạng điện tích ion

11.2.2. cách tính pHi của protein: thay đổi pH dung dịch đệm cho tới khi không còn di chuyển trong điện trường

11.3. Tính tan

11.3.1. Nhiệt độ

11.3.2. pH dung dịch hoà tan

11.3.3. dung môi

11.3.4. nồng độ muối trung tính

11.3.5. tính kị nước của mạch bên

11.4. Sự biến tính

11.4.1. thay đổi hình dạng --> thay đổi cấu trúc nhóm chức---> biến tính

11.4.2. phân 2 loại

11.4.2.1. biến tính thuận nghịch: có đi có trở lại

11.4.2.2. biến tính không thuận nghịch: một đi không trở lại :v

11.5. R