1. EGITURA
1.1. EGITURA PRIMARIOA
1.1.1. Aminoazido kate lineala, hots aminoazido kate sekuentzia
1.2. EGITURA SEKUNDARIOA
1.2.1. ZER DIRA?
1.2.1.1. Aminoazido -kateak (egitura primarioak) espazioan hartzen duen antolamendua.
1.2.2. OHIKOENAK
1.2.2.1. Alfa Helizea
1.2.2.1.1. Kate polipepdikoa bere buaren inguruan modu helikoidalean biribilkatzean sortzen da. Kate barruko NH eta CO taldeen arteko H- zubien bidezko loturen bidez mantentzen da helizea
1.2.2.2. Beta Orria
1.2.2.2.1. Zati polipeptidiko batzuk (kate berekoak zein beste batekoak) elkarrekiko paraleloan edo antiparaleloan kokatzen dira, sigi- sagan. Elkarren segidako segmentuen arteko H- zubien bidez mantentzen da.
1.3. EGITURA TERTZIARIOA
1.3.1. ZER DA?
1.3.1.1. Egitura sekundarioak espazioan hartzen duen antolamendua, eraketa edo konformazio tridimentsinala da.
1.3.2. ELKARRERAGINAK
1.3.2.1. Elkarreragin elektrostatikoak
1.3.2.1.1. Van der Waalsen indarrak
1.3.2.1.2. Hidrogeno zubiak
1.3.2.2. Elkarreragin hidrofobikoak
1.3.2.2.1. Hondar hidrofoboak urari urrundu
1.3.2.2.2. Disulfuro-zubiak
1.3.3. KONFORMAZIOAK
1.3.3.1. KONFORMAZIO GLOBULARRA
1.3.3.1.1. Egitura sekundarioa tolestu eta forma tridimentsional trinko nahiko esferikoa hartzen du
1.3.3.1.2. Disolbagarriak
1.3.3.1.3. Adib: Mioglobina, albuminak,globulinak , histonak, entzimak , hormonak, inmunoglobulina
1.3.3.1.4. Jarduera biologiko handia dute
1.3.3.2. ZUNTZEZKO KONFORMAZIOA
1.3.3.2.1. Forma luzanga
1.3.3.2.2. Ez dira disolbagarriak
1.3.3.2.3. Egitura funtzioak dituzte
1.3.3.2.4. Harizpi eraketa dute
1.3.3.2.5. Adib: Kolagenoa, keratina,elastina,miosina eta aktina
1.4. EGITURA KUATERNARIOA
1.4.1. Zenbait kate polipeptidikorekin eraturiko proteinetan agertzen da
1.4.2. Kate horiek berdinak zein ezberdinak izan daitezke
1.4.3. Azpiunitateak egitura tertziarioko loturen antzeko loturekin lotzen dira
1.4.4. Adib: Hemoglobina
2. PROPIETATEAK
2.1. JOKABIDE KIMIKOA
2.1.1. Substantzia anfoteroak dira, beraz indargetu egin ditzake PH aren aldaketak
2.2. DISOLBAGARRITASUNA
2.2.1. Hau konformazioaren araberakoa da: - Zuntzezko proteinak EZ - Globularrak BAI
2.3. ESPEZIFIKOTASUNA
2.3.1. Proteinak ezberdinak dira espezietik espeziera eta zenbaitetan, beraren barruan ere aldagarriak daude. Proteina aniztasun handia dago eta bakoitzak funtzio espezifiko bat betetzen du.
2.4. DESNATURALIZAZIOA
2.4.1. Proteinak galdu egiten du ohiko eraketa espaziala,ondorioz propietateak galdu eta ez du jarduera biologikoa betetzen.
2.4.2. Hainbat modu: Tenperatura-igoera, ph aldaketak
2.4.3. Zenbait kasutan itzulgarria (bernaturalizazioa)
3. FUNTZIOAK
3.1. EGITURA FUNTZIOA
3.1.1. ZELULETAKO EGITURAK
3.1.1.1. Glokoproteinak: Mintz zelularra eratu
3.1.1.2. Histonak: Kromatina osatzen
3.1.1.3. Aktina: Zitoeskeletoan
3.1.2. GORPUTZEKO EGITURAK
3.1.2.1. Kolagenoa: Tendoiak, hezurrak , kartilagoak...
3.1.2.2. Elastina: Organo batzuen hormonetan.
3.1.2.3. Keratina: Egitura epidermikoak:ilea, azazkalak...
3.2. ERRESERBA FUNTZIOA (Energetikoa)
3.2.1. Oboalbuminak: Arrautzan
3.2.2. Kaseina:Esnean
3.3. HOMEOSTATIKOA
3.3.1. Barne ingurunearen baldintzak eta oreka osmotikoa iraunkor mantendu
3.3.1.1. Molekula espezifikoak garraiatuz organismoan
3.3.2. PH aren sistema indargetzaile gisa jokatu
3.4. GARRAIOKOA
3.4.1. 1- Hemoglobina: Oxigenoa garraiatu odolean
3.4.2. 2-Mioglobina: Oxigenoa garraiatu odolean
3.4.3. 3- Lipoproteinak: Lipido disolbaezinak garraiatu(kolesterola).
3.5. DEFENTSA ETA BABES-FUNTZIOA
3.5.1. Substantzia arrotzen aurkako defentsa eta babesa.
3.5.2. Immunoglobulina
3.5.3. Tronbina eta fibrinogenoa
3.5.4. Muzinak
3.6. HORMONALA ETA KATALIZATZAILEAK (ERREGULATZAILEAK)
3.6.1. Oranismoko erreakzio kimikoak erraztu eta bizkortzen dituzte, hauek posible eginez
3.6.2. Adib: Intsulina, glukagoia edo entzimak:lipasa,sakarasa,amilasa.
3.7. UZKURKORRA
3.7.1. Aktina eta miosina, muskuluaren uzkurdura eragiten dute
4. AMINOAZIDOAK
4.1. ZER DIRA
4.1.1. Peptido eta proteinak osatzen dituzten monomeroak dira.
4.2. EGITURA MOLEKULARRA
4.2.1. Talde amino (-NH2) eta talde karboxilo (-COOH) aske bat dute, biak alfa karbonoari lotuta daude. Lehenak izaera basikoa eta bigarrenak azidoa ematen diote
4.2.1.1. Alfa karbonoari, H bat eta alboko talde edo kate bat (R) lotzen zaizkio. Alfa karbonoa asimetrikoa da.
4.3. FUNTSEZKO AMINOAZIDOAK
4.3.1. Organismo heterotrofook zenbait aminoazido ezin ditugu sintetizatu eta dietan hartu behar ditugu. Gizakion kasuan 8 dira.
4.4. AMINOAZIDOEN PROPIETATEAK
4.4.1. - Konposatu organiko bakunak dira, masa molekular baxua.
4.4.2. - Uretan disolbagarriak, kristalgarriak eta kolorerik gabeak dira.
4.4.3. - Urtze-puntu altua dute, solidoak dira giro tenperaturan
4.4.4. - Estereoisomeria: Karbonoari lotutako elementuak desberdin kokatzen dira espazioan, karbono asimetrikoaren ondoren.
4.4.5. Jokabide anfoteroa dute.
4.5. JOKAERA ANFOTEROA
4.5.1. Substantzia anfoteroak dira, hau da, ur disoluzioan azido nahiz base gisa joka dezakete, disoluzioaren PH-aren arabera. Disoluzio indargetzaile gisa jokatzen dute.
4.5.1.1. Ur-disoluzio neutroetan aminoazidoak ionizaturik daude, ioi dipolarrak eratuz (-COOH eta NH3+)
4.5.1.2. Ingurua azidoa denean aminoazidoak base moduan jokatzen du, karboxilo taldeak H+ ak hartuz eta karga negatiboa galduz.
4.5.1.3. Ingurua basikoa denean aminoazidoak azido moduan jokatzen du, amino taldeak H+ ak askatuz eta karga positiboa galduz.
4.5.2. Aminoazidoa ioi dipolar moduan jarduten duen PHari (karga netoa 0 denari) puntu isoelektrikoa esaten zaio.
5. ERAKETA
5.1. LOTURA PEPTIDIKOA
5.1.1. ZER DA?
5.1.1.1. Aminoazidoak elkarrekin lotzen dituen lotura da lotura peptidikoa.
5.1.2. NOLA SORTZEN DA?
5.1.2.1. Aa baten karboxilo taldearen eta hurrengo aa-ren amino taldearen artean sortzen da; ur molekula bat askatzen da. Lotura hau, hidrolisiaren bidez apur daiteke.
5.1.3. EZAUGARRIAK
5.1.3.1. Lotura bikoitzeko izaera partziala du, zurruna da, errotazioa ekiditen du. Horrela C,N,O eta H plano berean daude.
5.1.3.2. C alfa loturek bira egin dezakete
5.2. PEPTIDOAK
5.2.1. ZER DIRA?
5.2.1.1. Peptidoak aminoazidoak lotura peptidikoen bidez lotuta eratzen diren konposatuak dira
5.2.2. TALDEAK
5.2.2.1. OLIGOPEPTIDOAK
5.2.2.1.1. 2-10 aminoazidoz eratuak
5.2.2.2. POLIPEPTIDOAK
5.2.2.2.1. 11 eta 100 aminoazido artean sortuaz daude. Proteinak kate polipeptidiko bat baina gehiagoz daude eratuak