1. organoleptica
1.1. color
1.2. olor
1.3. sabor
1.4. forma
2. Es toda propiedad no nutricional que influyencia la utilidad de un ingrediente en un alimento.
3. propiedades funcionales
3.1. Son propiedades fisicoquimicasque le permiten contribuir a las caracteristicas de un alimento
3.1.1. reologica
3.1.1.1. textura
3.1.1.2. viscocidad
3.1.1.3. tamaño
3.1.1.4. forma
3.1.1.4.1. PRINCIPALES PROPIEDADES FUNCIONALES
3.1.1.5. elasticidad
3.1.1.6. volumen
4. Estructuras
4.1. estructura primaria
4.1.1. es la secuencia de aminoácidos y la forma en que se encuentran unidos en la cadena polipeptídica.
4.1.1.1. combios en sus secuencias conducen a la evolución de las proteinas; conservadores:preservan la naturaleza de la cadena lateral.
4.1.1.1.1. leche y huevo de algunos animales
4.2. estructura secundaria
4.2.1. se refiere al ordenamiento regular y periodico de las proteinas, se estabiliza por diversas fuerzaz, de las cuales las electrostáticas, los puentes d hidrógeno, las interacciones hidrofóbicas son las mas importantes
4.2.1.1. Consta de polimeros que produce a hélices en las que costa de 3.6 aminoácidos. Presentan el menor grado de energía libre, la mayoria de las proteínas cntienen L- aminoácidos y son dextro hélices.
4.3. estructura terciaria
4.3.1. La cadena polipeptídica se dobla sobre sí misma para producir una estructura plegada y compacta.se forman por B- lactoglubulina y faseolina. Cuando se disuelve en agua tienden a adquirir la estructura con la mínima energía libre que corresponde a su estado fisicoquímico más estable.
4.3.1.1. Los aminoácidos no poladres se orientan hacia el interior, los polares hacia el esterior, en contacto con el disolvente. son una especie de "miniproteínas" y que todas juntas forman una sola proteína más grande. Los dominios se pliegan independientemente y después interactúan con otros formando una estructura.
4.3.1.1.1. frijoles bayos
4.4. estructura cuaternaria
4.4.1. No necesariamente existe en todos los polipéptidos y se refiere a la asociación de dos o más cadenas. Las interacciones que estabilizan las cadenas polipeptídicas son los puentes de hidrógeno, interacciones electrostáticas y en algunas ocaciones disulfuro.
4.4.1.1. Pueden formarse de subunidades de proteínas (monómeros)
5. funciones
5.1. enzimatica
5.1.1. actuan como catalizadores acelerando las reacciones quimicas al metabolismo
5.2. bioligicas
5.3. defensiva
5.3.1. crean anticuerpos y regulan factores contra agentes
5.4. transporte
5.4.1. transporte de la gras por las venas
5.5. reserva
5.5.1. dan energia: ejemplo el almidon
5.6. reguladoras
6. Son compuestos organicos o macromoleculas formadas por aminoacidos unidos por enlaces las cuales intervienen en muchas funciones.
6.1. se encuentran: C.H.O.N y en algunas incluyen: azufre, fosforo,hierro y zinc
7. clasificación
7.1. simples
7.1.1. proteinas fibrosas
7.1.1.1. queratinas
7.1.1.2. colageno
7.1.1.3. elestinas
7.1.2. globulares
7.1.2.1. Albuminas
7.1.2.2. Histonas
7.1.2.3. globulinas
7.2. complejas
7.2.1. lipoproteinas
7.2.2. Glucoproteinas
7.2.3. Nucleoproteinas
7.2.4. Hemoproteinas
8. Aminoácidos
8.1. clasificación
8.1.1. ramificados
8.1.1.1. Presentan barreras a la rotacion en la cadena polipeptídica por que sus cadenas laterales son mas abultadas, dando rigidez a la cadena.
8.1.1.1.1. Val, Leu
8.1.2. Aromaticos
8.1.2.1. Cuentan con cadenas laterales altamente hidrofóbicas su fuerza lo hace colocarse en el interior de las moléculas para no tener exposición al medio
8.1.3. Polares
8.1.3.1. Tienen una relacion temodinámicamente favorable con el agua del medio. Pueden formar mas facil puentes de hidrógeno, tiene a situarse en el exterior de las moléculas