1. Elasticidad Puentes de disulfuro Emulsificación Hidrofobicidad Capacidad de ligar grasa Atrapamiento, interacción hidrofóbicas
2. Modificaciones químicas
2.1. Tratamientos térmicos Facilita su digestión Pirólisis Tratamientos térmicos drásticos Racemización Formación de aminoácidos raros como ornitina Entrecruzamientos Interacciones proteína-proteína Proteínas con agentes oxidantes Transformación de Met>Cys>Trp Reacciones con nitritos Reacción entre nitritos y minas
3. Propiedades funcionales
3.1. Solubilidad Hidrofilicidad Viscosidad Hidrodinámica de tamaño y forma Absorción de agua Hidrofilicidad Gelación Atrapamiento de agua Adhesión-cohesión Hidrofobicidad
4. Proteínas de los alimentos
4.1. Proteínas del huevo
4.1.1. -Subproductos con propiedades emulsificantes, espumantes, gelificantes, antioxidantes, aromáticas y colorantes. -Clara:Alergeno -12.9% proteínas en el huevo: 16% yema y 10.9% clara -Clara: 13 proteínas glicosiladas que funcionan como enzimas, inhibidores y/o anticuerpos
4.1.1.1. Ovoalbúmina
4.1.1.1.1. -Proteína más abundante glucosilada y fosforilada. -Tres fracciones: A1, A2 y A3 -4 grupos sulfhidrilo -Muy reactiva -Fácil desnaturalización -S-ovoalbúmina responsable de hipersensibilidad después de consumir huevo -Responsable de la cantidad de espuma producida
4.1.1.2. Ovotransferrina (Conalbúmina)
4.1.1.2.1. -Manosa+glucosamina+enlaces disulfuro (13 enlaces por molécula) -Segunda proteina más importante -Puede ligar iones metálicos (Fe, Al, Cu, Zn) -Inhibe crecimiento de virus y otros microorganismos.
4.1.1.3. Ovomucoide
4.1.1.3.1. -Elevado porcentaje de carbohidratos (25%): hexosaminas (14%)+ hexosas (7%)+ ácido siálico (0.7%). -8 enlaces disulfuro por molécula -No tiene triptofano o tirosina -Estable al calor -Inhibe la tripsina -Estabiliza térmicamente la proteína
4.1.1.4. Ovomucina
4.1.1.4.1. -30% de carbohidratos parecidos a ovomucoide -Da característica espesa y gelatinosa a la clara junto con la losozima -Responsable de las proteinas funcionales de la clara (espumado) -Actividad biológica contra virus -Estabilizadora de la espuma
4.1.1.5. Lisozima (Globulina G1)
4.1.1.5.1. -Glucoproteína de 129 aminoácidos -Actividad enzimática muramidasa -Punto isoeléctrico alcalino -Estable por 4 enlaces disulfuro intramoleculares -Lisis de bacterias Gram + y -
4.1.1.6. Globulinas G2 y G3
4.1.1.6.1. -Glucoproteínas -Menor concentración que otras proteínas -Función biológica desconocida -Buenos agentes espumantes
4.1.1.7. Ovoinhibidor
4.1.1.7.1. -Interfiere con la acción de diversas enzimas proteolíticas Las enzimas proteolíticas tienen varias funciones: -Digestión -División celular -Degradación de proteínas y aminoácidos -Coagulación de sangre -Función en el albumen desconocida -Mantiene estabilidad en medio ácido y con aumentos de temperatura
4.1.1.8. Ovoflavoproteína
4.1.1.8.1. -Glucoproteína -8 grupos disulfuro -Fuerte atracciónhacia la riboflavina -Complejo disociado con el calentamiento
4.1.1.9. Ovomacroglobulina
4.1.1.9.1. -Glicosilada -Contribuye al espumado del albumen -Actividad biológica desconocida -En medio ácido es inestable cuando se aumenta la temperatura
4.1.1.10. Avidina
4.1.1.10.1. -Tetramero con un punto isoélectrico alcalino -Mayor estabilidad a la desnaturalización -Complejo se disocia durante tratamientos térmicos comunes (razón por la que no se debe de comer huevo crudo) -Capacidad de ligar una molécula de biotina por cada monómero mediante uniones no covalentes.
4.2. Proteínas de la carne
4.2.1. -Proviene de los músculos esquéleticos de los animales (estructura fribrosa, lípidos y micronutrientes biodisponibles) -20% proteínas en carnes
4.2.1.1. Proteínas contráctiles o miofibrilares
4.2.1.1.1. -Conforman estructuralmente el tejido muscular -Transforma energía química en mecánica -Solubles en concentraciones salinas concentradas -Miosina: Estructura helicoidal con 55% de alfa-hélice, dos cadenas fibrosas y 4 cadenas polipeptídicas -Rica en glisina y ácido glutámico. -Cabeza: Actividad enzimática y posibilidad de interactuarcon actina para producir actomiosina -Hidroliza ATP a ADP+fosfato inorgánico -Produce filamento responsable de contracciones musculares -Dos fracciones: -G(actina globular): 30% alfa-hélice+ATP -F(actina fibrosa): Polimerización de G+magnesio y se combina con miosina para formar actomiosina. Relacionada con el fenómeno de la contracción y relajación muscular.
4.2.1.2. Proteínas del estroma o insolubles
4.2.1.2.1. -Tejido conectivo fuerte de los tendones, la piel, el hueso y las capas más rígidas que envuelven y soportan los músculos (domisio, perimisio y epimisio) -Colágeno: Proteína más abundante en u vertebrado -33% Glicina -12% Prolina -11% Alanina 10% Hidroxiprolina -Deficiente en aminoácidos indispensables (lisina, triptófano) -Monómero: Tropocolágeno -Uniones intermoleculares le confieren gran rigidez a la estructura y baja solubilidad -Colágeno insoluble es factor definitivo de la dureza de la carne
4.3. Proteínas en Gelatina
4.3.1. Hidrolisis parcial de colágeno derivado de la piel, tejido conectivo blanco y huesos de animal
4.3.1.1. Aminoácidos destacados
4.3.1.1.1. Glicina, Prolina, Hidroxiprolina, Acido glutâmico, Alanina, Arginina, Acido Aspartico, otros
4.3.1.2. Funcionalidad
4.3.1.2.1. Plastificante Poder aglutinante Poder protector coloidal Emulsionante Estabilizante Agente de desintegración Agente espesante Agente de dispersión Poder clarificante
4.3.1.3. Características Químicas
4.3.1.3.1. Grupo de los hidrocoloides. Capacidad de hincharse y ligar el agua. Gel termorreversible. Fácil de digerir Su valor nutritivo es incompleto al ser deficiente en ciertos aminoácidos esenciales.
4.4. Proteínas en Trigo y arroz
4.4.1. proteínas de reserva más abundantes glutelinas
4.4.1.1. Trigo
4.4.1.1.1. glutelinas (gluteninas), prolaminas + gliadinas, y ambas suman 85% de la fracción proteínica. Éstas + los lípidos + el agua = gluten
4.4.1.1.2. Proteínas
4.4.1.2. Arroz
4.4.1.2.1. 6.7 gr de proteína / 100 gr
4.5. Proteínas soya y maíz
4.5.1. Soya
4.5.1.1. mezcla heterogéneas de globulinas y albúminas. solubles en soluciones salinas.
4.5.1.1.1. Rica en amino ácidos
4.5.1.1.2. Capacidad de formar geles
4.5.1.1.3. precipita en P.I
4.5.1.1.4. Efectos fisiológicos Reduce el colesterol sanguíneo Reduce la grasa corporal Consumo previene enfermedades coronarias Alivio de síntomas de osteoartritis
4.5.2. Maíz
4.5.2.1. Defícit en lisina y triptofano
4.5.2.1.1. reducción del valor nutrimental
4.5.2.2. Nixtamalización
4.5.2.2.1. Hervir (pH 11-13) uso de Cal Reposar Moler
4.5.2.2.2. Beneficios
4.6. Proteínas de la leche
4.6.1. caseínas
4.6.2. Las proteínas del suero (proteínas séricas) β - lactoglobulina, α - lactoalbúmina y lactoferrina, entre otras.
4.6.2.1. subproducto nutritivo
4.6.3. bioplásticos
5. Unidades más simples de la estructura química, aminoácidos.
5.1. Clasificación de los aminoácidos. Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Ans, Asp, Gln, Lys ,Ser, Tyr, Pro, Glu, His, Met, Phe, Trp, Thr.
5.1.1. Propiedades ácido base Hidrófilo, hidrófobo, ácido, básico, indispensable, no indispensable
5.1.2. Péptidos y enlace peptídico Enlace amida entre los grupos amino y carboxilo.
5.1.2.1. Estabilidad de los enlaces Coplanaridad de los 6 átomos, inducir una máxima interacción por puentes de hidrógeno.
5.1.3. Estructura primaria Orden en que están unidos los aminoácidos en la cadena Secundaria Ordenamiento regular y periódico de las proteínas en el espacio Terciaria Modo en que la cadena se dobla sobre sí misma para una estructura plegada. Cuaternaria Asociación de dos o más cadenas
6. Cuantificación y caracterización de proteínas
6.1. Absorbancia (cuantificación) Determinación de peso molecular. Electroforesis.
6.1.1. Desnaturalización La estructuración se aleja de la forma nativa.
7. Funciones
7.1. Estructurales, Enzimáticas, Transporte de oxígeno, Hormonas y anticuerpos
7.2. Papel
7.2.1. Nutrimental, funcional,sensorial, catalítico
8. Enlaces en las proteínas
8.1. covalentes, interacciones electrostáticas, puentes de hidrógeno, Fuerzas de Vander Waals
9. Clasificación de las proteínas
9.1. Composición
9.1.1. Homoproteínas/ Heteroproteínas
9.2. Forma
9.2.1. Globulares/Fibrosas
9.3. Función Biológica
9.3.1. Enzimática/Estructurales/Transferencia
9.4. Solubilidad
9.5. Desnaturalización
9.5.1. Cambio en la estructura en donde hay rompimiento de enlace.
10. Tratamiento térmico
10.1. Moderado
10.1.1. Escaldado
10.2. Severo
10.2.1. Desulfuración/Oxidación
10.2.2. oscurecimiento no enzimático
10.2.3. ciclización/racemización
10.2.4. enlaces entrecruzados
11. Propiedades funcionales
11.1. capacidad emulsificante
11.1.1. factores que lo afectan:
11.1.1.1. intrínsecos/extrínsecos
11.2. Fijación sabor y aroma
11.2.1. Temp/sales/pH