1. FILAMENTOS INTERMEDIOS
1.1. Los filamentos intermedios son fibras que se asemejan a cuerdas alrededor de 10 nm de diámetro y compuestos por proteìnas de familia numerosa y heterogénea y proveen resistencia mecánica a la célula.
1.1.1. Employee
1.1.1.1. 1) Neurofilamentos 2) Filamentos de desmina, en el músculo. 3) Filamentos gliales, en las células gliales 4) Filamentos de vimentina en células del tejido conjuntivo y en los vasos sanguíneos. 5) Queratinas epiteliales en células epiteliales. 6) Laminofilamentos forman la lámina nuclear
1.1.2. Se combinan en dímeros helicoidales, que se asocian para formar tetrámeros alargados. Cuatro protofibrillas conforman un filamento intermedio y son apolares.
1.2. POLIMERIZACIÓN Y DESPOLIMERIZACIÓN
1.2.1. Son más estables en el tiempo que los microtúbulos y los filamentos de actina, también pueden desorganizarse y volver a polimerizar bajo ciertas condiciones celulares como durante el desplazamiento celular, la división celular o cuando se responde a cambios en la dirección de las fuerzas tensoras que soportan las células.
2. ACTINA
2.1. Los filamentos de actina o microfilamentos son polímeros helicoides bicantenarios de proteína actina. Son flexibles y miden alrededor de 5-9 nm de diámetro, organizados en una variedad de haces lineales, redes bidimensionales y geles tridimensionales.
2.1.1. Los filamentos de actina son estructuras polarizadas, con un extremo más y otro menos.
2.2. MICROFILAMENTOS.
2.2.1. Los microfilamentos son finas fibras de proteínas como un hilo de 3-6 nm de diámetro
2.2.2. Los microfilamentos también pueden llevar a cabo movimientos celulares, incluyendo desplazamiento, contracción y citocinesis
2.2.3. POLIMERIZACIÓN Y DESPOLIMERIZACIÓN
2.2.3.1. Los filamentos de actina se forman por la polimerización de una proteína denominada actina, que puede aparecer en dos variantes: alfa y beta actina. La beta actina es la más frecuente y aparece en la mayoría de las células animales. Su secuencia de aminoácidos difiere ligeramente de la alfa actina, la cual abunda en el músculo.
2.2.3.2. Las proteínas moduladoras pueden: a) Afectan a la polimerización como la profilina, la timosina, la α-actinina, filamina.
2.2.3.3. El extremo más se denomina así porque en él predomina la polimerización, adición de nuevas moléculas de actina, respecto a la despolimerización, mientras que en el extremo menos predomina la despolimerización
2.3. Hay la cofilina, la katanina o la gesolina, provocan la rotura y remodelación de los filamentos de actina, forman parte de la despolimerización
3. MICROTÚBULOS
3.1. Son cilindros largos y huecos formados por la proteína tubulina. Tiene un diámetro de 25 nm y son más rígidos que los filamentos de actina. Son largos y rectos y uno de los extremos suele estar unido a un solo centro organizador de microtúbulos denominado centrosoma.
3.1.1. La alfa y la beta tubulina se asocian y forman dímeros. Se denomina extremo menos al formado por las α-tubulinas y más al formado por las β-tubulinas.
3.2. Tiene funciones estructurales de distribución y transporte. Son vías de transporte de macromoléculas y organoides.
3.2.1. Entre las proteínas motoras que interactúan con los microtubulos se encuentran: Kinesina Dineina citoplasmática Dineina ciliar/flagelar Dinamina
3.3. Flagelos y cilias
3.3.1. Ambos, flagelos y cilias tienen una disposición de tubulos de "9+2". Esta disposición se refiere a los 9 pares fusionados de microtubulos en la parte de afuera de un cilindro, y de 2 microtubulos no fusionados en el centro.
3.3.2. POLIMERIZACIÓN Y DESPOLIMERIZACIÓN
3.3.2.1. Los nuevos dímeros de tubulina se añaden con una menor eficacia a la α-tubulina que a la β-tubulina, por lo que el extremo más es el lugar preferente de crecimiento del microtúbulo y predomina la polimerización respecto a las despolimerización. En el extremo menos predomina la despolimerización respecto a la polimerización.