Modificaciones post-traduccionales

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Modificaciones post-traduccionales por Mind Map: Modificaciones post-traduccionales

1. Lisosoma

1.1. Modificación

1.1.1. Resto manosa-6P en proteínas lisosomales

2. Acetilación

3. Fosforilación

4. β-hidroxilación

5. Proteólisis

5.1. Función

5.1.1. Elimina

5.1.1.1. Metionida extremo N-termianl

5.1.2. Degrada

5.1.2.1. proteínas

5.2. Mediante

5.2.1. Peptidasas

5.2.2. Degradación intracelular

5.3. ocurre en

5.3.1. Lisosoma

5.3.2. Citoplasma

6. Unión de pequeñas moléculas

6.1. Fosforilación

6.1.1. Adición de

6.1.1.1. Grupo fosfato

6.1.2. Función

6.1.2.1. Regula función proteica

6.1.3. Afecta a

6.1.3.1. Grupos OH de

6.1.3.1.1. Ser

6.1.3.1.2. Thr

6.1.3.1.3. Tyr

6.1.4. Ocasiona

6.1.4.1. Incremento en

6.1.4.1.1. carga negativa de la proteína

6.1.5. Realizada por

6.1.5.1. Proteína-cinasas

6.2. Hidroxilación

6.2.1. Adición de

6.2.1.1. Grupo hidroxilo

6.2.2. Realizada por

6.2.2.1. Hidroxilasas

6.2.3. Función

6.2.3.1. Descarboxilacion

6.2.3.1.1. De

6.3. Acetilación

6.3.1. Adición de

6.3.1.1. Grupo acetilo

6.3.2. Ocurre sobre

6.3.2.1. Ser

6.3.2.2. Thr

6.3.2.3. Cys

6.3.3. Perdida de

6.3.3.1. Q+ en grupo amino lateral

6.4. Metilación

6.4.1. Adición de

6.4.1.1. Grupo metilo

6.4.2. Catalizada por

6.4.2.1. Metil-transferasas

6.4.3. Perdida de

6.4.3.1. Q+ en grupo amino lateral

6.5. Carbohidratos

6.5.1. O- y N- glicosilación

6.5.1.1. Función

6.5.1.1.1. Reserva energía

6.5.2. Monosacáridos

6.6. Lipidos

6.6.1. Palmitoilación

6.6.1.1. Función

6.6.1.1.1. Aumenta la hidrocidad

6.6.2. Miristoilación

6.6.2.1. Función

6.6.2.1.1. permite interacciones

6.7. Amidación

6.7.1. Adición de

6.7.1.1. Grupo amida

7. Unión de proteínas

7.1. Ubiquitinación

7.1.1. ¿Que es?

7.1.1.1. Proteína reguladora

7.1.1.2. Adición de la proteína ubiquitina

7.1.2. Tipos

7.1.2.1. Monoubiquitinación

7.1.2.2. Multi-monoubiquitinación

7.1.2.3. Poliubiquitinación

7.1.3. Conformado por

7.1.3.1. 3 Enzimas

7.1.3.1.1. E1 (de activación)

7.1.3.1.2. E2 (de conjugación)

7.1.3.1.3. E3 (de ligación)

7.1.4. Funciones

7.1.4.1. Regula vías de señalizacion

7.1.4.1.1. Control de apoptosis

7.1.4.1.2. Autofagia

7.1.4.1.3. Ciclo celular

7.1.4.2. Degradación y reciclaje

7.1.4.2.1. De

7.1.5. Formada por

7.1.5.1. Unión a proteínas degradables

7.1.5.1.1. 76 AA

7.2. SUMOilación

7.2.1. ¿Que es?

7.2.1.1. Adición de

7.2.1.1.1. small ubiquitin-related modifier

7.2.1.2. Antagonista de

7.2.1.2.1. Ubiquitina

7.2.2. Por medio de

7.2.2.1. Uniones covalentes

7.2.2.1.1. A

7.2.3. Funcion

7.2.3.1. Modula

7.2.3.1.1. Capacidad de interacción

7.2.3.2. Altera

7.2.3.2.1. El patrón de localización

7.2.4. Enzima de conjugación

7.2.4.1. Ubc9

8. Formación de enlaces covalentes

8.1. Puentes disulfuro

8.1.1. Froman

8.1.1.1. enlaces covalente

8.1.1.1.1. Entre

8.1.1.2. 2 Cys

8.1.2. Mediante

8.1.2.1. Una reacción redox

8.1.2.1.1. Catalizada por

8.1.2.1.2. En presencia

8.1.3. Hay 2 clases

8.1.3.1. De

8.1.3.1.1. Enlaces

8.1.4. Se forma por

8.1.4.1. Oxidación

8.1.4.1.1. Grupos SH

8.1.4.2. 2 Cisteínas

8.1.4.2.1. Forman

8.1.5. Sirven para

8.1.5.1. Darle estabilidad

8.1.5.1.1. Al

9. Parte de la proteína donde ocurre dicha modificación

9.1. Aminoácido donde acurre

9.1.1. Extremo N-T

9.1.1.1. Modificación

9.1.1.1.1. Formilación

9.1.1.1.2. Acetilación

9.1.1.1.3. Acilación

9.1.1.1.4. Miristoilación

9.1.1.1.5. Glicosilación

9.1.2. Extremo C-T

9.1.2.1. Modificación

9.1.2.1.1. Metilación

9.1.2.1.2. ADP-ribosilación

9.1.3. Arginina (Arg)

9.1.3.1. Modificación

9.1.3.1.1. Metilación

9.1.3.1.2. ADP-ribosilación

9.1.3.2. N-glicosilación

9.1.4. Asparagina (Asn)

9.1.4.1. Modificación

9.1.4.1.1. Metilación

9.1.4.1.2. Desamidación

9.1.5. Ácido Aspartico (Asp)

9.1.5.1. Modificación

9.1.5.1.1. Metilación

9.1.5.1.2. Hidroxilación

9.1.6. Cisteína (Cys)

9.1.6.1. Modificación

9.1.6.1.1. Formación puentes disulfuro

9.1.6.1.2. de SelenoCys

9.1.6.1.3. Acilación

9.1.6.1.4. Prenilación

9.1.7. Modificación

9.1.7.1. Deaminación

9.1.8. Ácido Glutamico (Glu)

9.1.8.1. Modificación

9.1.8.1.1. Metilación

9.1.8.1.2. Carboxilación

9.1.8.1.3. ADP-ribosilación

9.1.9. Glutamina (Gln)

9.1.10. Histidina (His)

9.1.10.1. Modificación

9.1.10.1.1. Metilación

9.1.10.1.2. ADP-ribosilación

9.1.11. Lisina (Lys)

9.1.11.1. Modificación

9.1.11.1.1. N-acetilación

9.1.11.1.2. Metilación

9.1.11.1.3. Oxidación

9.1.11.1.4. Hidroxilación

9.1.11.1.5. Ubiquitinación

9.1.12. Metionina (Met)

9.1.12.1. Modificación

9.1.12.1.1. Formación de sulfóxidos

9.1.13. Fenilalanina (Phe)

9.1.13.1. Modificación

9.1.13.1.1. β-hidroxilación

9.1.13.1.2. O-glucosilación

9.1.14. Prolina (Pro)

9.1.14.1. Modificación

9.1.14.1.1. Fosforilación

9.1.14.1.2. Hidroxilación

9.1.14.1.3. O-glicosilación

9.1.15. Serina (Ser)

9.1.15.1. Modificación

9.1.15.1.1. Fosforilación

9.1.15.1.2. O-glicosilación

9.1.15.1.3. Acetilación

9.1.16. Treonina (Thr)

9.1.16.1. Modificación

9.1.16.1.1. O-glicosilación

9.1.16.1.2. Metilación

9.1.17. Triptofano (Trp)

9.1.17.1. Modificación

9.1.18. Tirosina (Tyr)

9.1.18.1. Modificación

9.1.18.1.1. Fosforilación

9.1.18.1.2. Yodación

9.1.18.1.3. Adenilación

9.1.18.1.4. Sulfatación

9.1.18.1.5. Hidroxilación

10. Lugar de la célula donde ocurre dicha modificación

10.1. Localización

10.1.1. Núcleo

10.1.1.1. Modificación

10.1.1.1.1. Acetilación

10.1.1.1.2. Fosforilación

10.1.2. Mitocondria

10.1.2.1. Modificación

10.1.2.1.1. N-formilación

10.1.3. Aparato de Golgi

10.1.3.1. Modificación

10.1.3.1.1. N- y O-glicosilación

10.1.3.1.2. Sulfatación

10.1.3.1.3. Palmitiolación

10.1.4. Retículo Endoplásmico

10.1.4.1. Modificación

10.1.4.1.1. N-glicosilación

10.1.4.1.2. Unión a fosfatidil-inositol

10.1.5. Citosol

10.1.5.1. Modificación

10.1.5.1.1. Acetilación

10.1.5.1.2. Metilación

10.1.5.1.3. Fosforilación

10.1.6. Membrana Plasmática

10.1.6.1. Modificación

10.1.6.1.1. N- y O-glicosilación

10.1.6.1.2. Unión a fosfatidil-inositol

10.1.7. Ribosoma

10.1.7.1. Modificación

10.1.8. Líquido extracelular

10.1.8.1. Modificación

10.1.8.1.1. N- y O-glicosilación

10.1.8.1.2. Acetilación

10.1.8.1.3. Fosforilación

10.1.9. Matriz Extracelular

10.1.9.1. Modificación

10.1.9.1.1. N- y O-glicosilación

10.1.9.1.2. Fosforilación

10.1.9.1.3. Hidroxilación

10.1.9.1.4. Sulfatación

10.2. Miristoilación

11. Funciones de las modificaciones post-traduccionales

11.1. Protein targetting

11.1.1. Trafico

11.1.1.1. Intercelular

11.1.1.1.1. Ejemplo

11.2. Estabilidad de la proteína

11.2.1. VS

11.2.1.1. Sialo

11.2.1.2. Asialoglicoproteínas

11.3. Determinante

11.3.1. De

11.3.1.1. Clave para la actividad proteica

11.3.1.1.1. Unión

11.4. Control de la actividad

11.4.1. De

11.4.1.1. Fosforilación

11.4.1.2. Proteolisis

11.4.1.3. Regulación

11.4.1.3.1. De

12. Referencias - Gonzáles, M. (2010). Enlace disulfuro | La Guía de Química. Retrieved April 11, 2019, from Enlace disulfuro | La Guía de Química - Gonzáles Núñez, V. (2013). Modificaciones post-traduccionales - UNAM. Retrieved from http://diarium.usal.es/vgnunez/files/2012/11/9.-Modificaciones-Postraduccionales-de-las-Proteinas.pdf - Pérez-Sala, M. D. (2012). Modificaciones postraduccionales de proteínas: mecanismos clave en el control de su actividad. https://doi.org/10.18567/sebbmdiv_RPC.2012.01.2 - Zamudio-Arroyo, J. M., Peña-Rangel, M. T., & Riesgo-Escovar, J. R. (2012). La ubiquitinación: un sistema de regulación dinámica de los organismos. TIP Revista Especializada en Ciencias Químico-Biológicas (Vol. 15). Elsevier. Retrieved from http://www.revistas.unam.mx/index.php/tip/article/view/37736/34303