Modificaciones Postraduccionales.

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Modificaciones Postraduccionales. por Mind Map: Modificaciones Postraduccionales.

1. Proteolisis

1.1. En

1.1.1. Lisosoma

1.1.2. Citoplasma

1.2. Funciones

1.2.1. neuropéptidos

1.2.2. hormonas (insulina)

1.2.3. morfógenos (notch, shh)

1.2.4. activación de zimógenos

1.2.5. cascada de coagulación sanguínea

1.3. Realiza

1.3.1. Escisión metionionina

1.3.1.1. N- terminal

1.3.1.1.1. Peptidasa

2. Unión de pequeñas moleculas

2.1. Hidroxilación

2.1.1. En

2.1.1.1. Matriz Extracelular

2.1.2. Funciones

2.1.2.1. Aumentar la síntesis de procolágeno

2.1.2.2. deficiencia de vitamina c

2.1.3. Introduce

2.1.3.1. grupos hidroxilo

2.1.3.1.1. por Prolil-hidroxilasa (dependiente vitamina c)

2.1.3.2. resultando: 5-hidroxi-Lys, 4-hidroxi-Pro, Asn, Asp

2.2. Acetilación

2.2.1. En

2.2.1.1. Núcleo

2.2.1.2. Citosol

2.2.2. Funciones

2.2.2.1. Regulación de la expresión génica

2.2.2.1.1. permite el acceso del complejo remodelador de la cromatina

2.2.2.2. pérdida de una Q+ en un grupo amino lateral

2.2.3. Realiza

2.2.3.1. Extremo N-T

2.2.3.1.1. Arginina (Arg)

2.2.3.1.2. Lisina (Lys)

2.2.3.1.3. Serina(Ser)

2.2.3.1.4. Metionina (met)

2.3. Metilación

2.3.1. En

2.3.1.1. Citosol

2.3.2. Funciones

2.3.2.1. Produce la pérdida de una Q (glutamina)+ en un grupo amino lateral.

2.3.2.2. silenciamiento de genes

2.3.3. Realiza

2.3.3.1. Extremo C-T

2.3.3.1.1. Grupos metilo

2.3.3.1.2. En: 6-N-Me-Lys

2.3.3.1.3. por: metil-transferasas que utilizan SAM como el donador de los metilos

2.4. Amidación

2.4.1. En

2.4.1.1. Ribosomas

2.4.2. Funciones

2.4.2.1. producir neuropéptidos

2.4.2.2. señales de retención para la correcta localización de la proteína

2.4.2.3. correcta señalizacion dominio C-terminal

2.4.3. Realiza

2.4.3.1. C-terminal

2.4.3.1.1. grupos amida

2.4.3.1.2. proteolisis de la última Gly

2.4.3.1.3. Terminal -COOH

2.4.4. transaminación

2.4.4.1. conversión del aminoácido en α-cetoácido

2.4.4.1.1. por aminotransferasas

2.4.4.1.2. requiere vitamina B6

2.5. Glicosilación

2.5.1. en

2.5.1.1. retículo endoplasmatico rugoso

2.5.1.2. aparato de golgi

2.5.2. funciones

2.5.2.1. Aumenta la solubilidad de la proteína

2.5.2.2. protección contra proteasas y otras enzimas proteolíticas

2.5.2.3. Reconocimiento celular

2.5.2.4. Desarrollo de tejidos y modificación de señales extracelulares

2.5.2.5. Soporte estructural

2.5.3. Adición de unidades glucídicas sobre cadenas laterales de αα

2.5.3.1. frecuente en proteínas extracelulares de membrana plasmática

2.5.3.1.1. O-Glicosilación

2.5.3.1.2. N-Glicosilación

2.6. Fosforilación

2.6.1. en

2.6.1.1. membrana

2.6.2. funciones

2.6.2.1. Regulación de la función proteica

2.6.2.2. Modificación postraduccional rápida y reversible .

2.6.3. Es la formación de un Ester fosfórico

2.6.3.1. Alta frecuencia de aparición(1 de cada 8 proteínas esta fosforilada)

2.7. Acilación

2.7.1. en

2.7.1.1. Ser, Thr o Cys

2.7.2. funciones

2.7.2.1. Anclaje de las proteínas en las membranas

2.7.2.2. unión de un ácido graso para aumentar la hidrofobia de la proteína y el lípido

2.7.2.3. es la unión de restos lipídicos

2.8. ADP Ribosilación

2.8.1. en

2.8.1.1. his,arg y glu.

2.8.2. funciones

2.8.2.1. La degradación de proteínas

2.8.2.2. reparación del ADN

2.8.2.3. la señalización celular

2.8.2.4. la apoptosia

2.8.2.5. la regulación de genes

2.8.3. es la adición de uno o más restos de ADP-ribosa a una proteína NAD ( receptora)

2.8.3.1. ENZIMA:ADP-ribosil transferasa

2.9. Carboxilación

2.9.1. en

2.9.1.1. estroma de los cloroplastos de los organismos fotosintéticos

2.9.2. funciones

2.9.2.1. regeneración de una molécula de RuBP.

2.9.2.2. necesaria para producir glucosa

2.9.3. γ-carboxi-Glu

2.9.3.1. en los factores de coagulación

2.9.3.2. carboxilación dependiente de vitamina K

2.9.3.3. 3 etapas

2.9.3.3.1. 1. fijación

2.9.3.3.2. 2. reducción

2.9.3.3.3. 3. regeneración

2.10. Selenización

2.10.1. funciones

2.10.1.1. epresente en el centro activo de las enzimas que catalizan procesos redox.

2.10.2. αα con Se: Selenocisteína, Selenometionina

2.10.2.1. La Selenocisteína viene codificada por un codon UGA (= STOP) en presencia de elementos SECIS en el RNA

2.11. Sulfatación

2.11.1. en

2.11.1.1. aparato de golgi

2.11.2. funciones

2.11.2.1. la activación de factores de crecimiento

2.11.2.2. está presente en proteoglucanos

2.11.3. usa la enzima sulfotransferasa

2.12. Nitrosilación

2.12.1. en

2.12.1.1. ribosomas

2.12.2. funciones

2.12.2.1. Importante para la activación de metaloproteínasas

2.12.2.2. inactivación de proteínas (caspasas)

2.12.3. Adición de un grupo NO a un residuo de Cys formando un S-nitrosotiol

2.13. Unión de iones metálicos

2.13.1. Forman parte del centro activo de muchas enzimas

2.13.2. enlace químico que mantiene unidos los átomos

2.14. Unión de grupos prosteticos

2.14.1. componente no aminoacídico

2.14.1.1. forma parte de la estructura de las heteroproteínas

2.14.2. funciones

2.14.2.1. coenzima en todas las reacciones de aminotransferencia

2.14.2.2. Actua en

2.14.2.2.1. algunas reacciones de descarboxilación

2.14.2.2.2. reacciones de desaminación de los aminoácidos

2.14.2.2.3. base de Shiff

2.15. Desmosina

2.15.1. presente en la elastina

2.15.2. funciones

2.15.2.1. en el mantenimiento de la matriz extracelular

2.15.3. 4 cadenas polipeptidicas distintas: 3 alílicas + Lys

2.16. Lipidos

2.16.1. Palmitoilación

2.16.1.1. En

2.16.1.1.1. Aparato de Golgi

2.16.1.2. Funciones

2.16.1.2.1. en GPCRs y proteínas G

2.16.1.2.2. union de moléculas de ácidos grasos a una proteina

2.16.1.2.3. mejora la hidrofobicidad.

2.16.1.2.4. tráfico de proteínas subcelulares entre los compartimentos de la membrana

2.16.1.2.5. interacciones proteína-proteína en la membrana

2.16.1.3. Realiza

2.16.1.3.1. Formación de un enlace tioéster

2.16.1.3.2. Es reversible

2.16.1.3.3. En residuos de Cisteína,serina y treonina de la cara citosólica de la membrana plasmática

2.16.2. Miristoilación

2.16.2.1. En

2.16.2.1.1. Ribosoma

2.16.2.2. Funciones

2.16.2.2.1. Interacciones débiles proteína-proteína y lípido- proteína

2.16.2.2.2. Determinación de las membranas de la proteína objetivo

2.16.2.2.3. interviene en varias vías detransducción de señales

2.16.2.3. Realiza

2.16.2.3.1. Adición de acido miristico(C14)

2.16.2.3.2. Es irreversible

2.16.2.3.3. Por: La N-miristitil transferasa (NMT)

2.16.3. Prenilación

2.16.3.1. Farnesilación, geranil-geranilación

2.16.3.1.1. En Cys del dominio C-terminal

3. Unión de otras proteinas

3.1. Ubiquitinación

3.1.1. en

3.1.1.1. proteosoma

3.1.1.1.1. Gly C-terminal de la Ub

3.1.1.1.2. ε –NH2 de una Lys

3.1.2. funciones

3.1.2.1. Forma cadenas de poliubiquitina

3.1.2.2. Marca las proteínas

3.1.2.2.1. para su degradación en el proteasoma 26S

3.1.2.3. mecanismo de señalización

3.1.2.3.1. protein targetting

3.1.3. APF-1 se asocian a un solo sustrato molecular por un acoplamiento isopéptídico

3.1.3.1. los conjugados que forman son rápidamente degradados con la liberación de APF-1

3.2. SUMOilación

3.2.1. en

3.2.1.1. ribosoma

3.2.1.1.1. lys

3.2.2. funciones

3.2.2.1. adicion de SUMO (small ubiquitin-related modifier)

3.2.2.2. Importancia en las casadas de señalización

3.2.2.3. el control de la expresión génica por modificación de histonas

3.2.2.3.1. transcripción

3.2.2.3.2. proliferación

3.2.2.3.3. reparación del ADN

3.2.2.3.4. degradación de proteínas

3.2.2.3.5. localización nuclear.

3.2.2.4. asociada a estrés celular

3.2.3. dependiente de ATP, participan

3.2.3.1. enzima activadora de la ubiquitina

3.2.3.2. Proteína transportadora de la ubiquitina

3.2.3.3. ubiquitina ligasa

4. Formacion de enlaces covalentes

4.1. Puentes disulfuro

4.1.1. en

4.1.1.1. se forma entre dos residuos de cys

4.1.2. funciones

4.1.2.1. La dimerización de cisteínas

4.1.2.1.1. contribuye al mantenimiento de la estructura 3D de las proteínas

4.1.2.2. Interconversión de puentes disulfuro

4.1.2.2.1. por las Proteínas disulfuro isomerasas

4.1.3. es imprescindible que el puente disulfuro se forme entre las dos Cys correctas

5. Paola Valderrama,Wineth Castro Maria de los Angeles Herrera