MODIFICACIONES POSTRADUCCIONALES

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MODIFICACIONES POSTRADUCCIONALES por Mind Map: MODIFICACIONES POSTRADUCCIONALES

1. REFERENCIAS:Cooper, G. and Hausman, R. (2010). La célula. Madrid: Marbán. (Delvin). Claros, G. (2008). Modificaciones postraduccionales. Ciudad de Talca, Chile.: Utalca.cl. Recuperado de (RaHerra).(proteinas).Navia, L. [luzdey imbachi navia]. (2016, noviembre 30) Modificación de proteínas [Archivo de video]. Recuperado de MODIFICACION DE PROTEINAS

2. Plegamiento y procesamiento de proteínas

2.1. Unión y estabilización de cadenas polipeptídicas

2.1.1. Efectuado por las chaperonas

2.2. Este proceso se inicia en la porción amino terminal y finaliza en toda la cadena parcialmente plegada

2.2.1. Fosforilación

2.2.1.1. Modificaciones covalentes

2.2.1.2. Degradación de glucógeno

2.2.1.3. Activación de la ubiquitina

2.3. Se logra una estructura tridimensional

2.3.1. Este proceso es fundamental para el funcionamiento de una proteína

3. Degradación de proteínas

3.1. VÍA DE UBIQUITINA - PROTEOSOMA

3.1.1. Ubiquitina

3.1.1.1. Marcador de proteínas citosolíticas y nucleares

3.1.2. Proteosoma

3.1.2.1. Complejo de proteasas

3.2. PROTEOLISIS LISOSÓMICA

3.2.1. Degradación de proteínas citosolíticas de larga vida.

3.2.2. Autofagia

3.2.3. Conserva proteínas inactivas

3.2.4. Separación de proteínas vitales

4. Regulación de la función de proteínas

4.1. Modificaciones en

4.1.1. Actividad catalítica

4.1.2. Vías metabólicas

4.1.3. Mecanismos de inhibición

4.2. Proteína-Proteína

4.2.1. Unión de pequeñas moléculas y modificaciones formando complejos proteicos.

5. ¿Cuál es su objetivo?

5.1. Estabilidad entre proteínas

5.2. Actividad proteica

5.3. Set context

5.4. Transporte celular

6. Ejemplo de modificación

6.1. Metilación

6.1.1. Acetilación

7. Unión de otras proteínas

7.1. Ubiquitación

7.1.1. ¿Qué es?

7.1.1.1. Sistema de regulación de los órganos

7.1.2. Se encuentra en todo el organismo

7.1.3. Su función es la unión de proteínas que se deben degradar

7.2. SUMOilación

7.2.1. ¿Qué es?

7.2.1.1. Serie de proteínas pequeñas

7.2.2. Ocurre

7.2.2.1. Mediante enzimas de;

7.2.2.1.1. Activación

7.2.2.1.2. Inhibición

7.2.2.1.3. Ligación

7.2.3. Su función es modificar proteínas en las células

8. Formación de enlaces covalentes

8.1. Puentes disulfuro

8.1.1. ¿Qué es?

8.1.1.1. Unión covalente de dos átomos

8.1.2. Ocurre

8.1.2.1. entre residuos de cisteinas

8.1.3. Su función es estabilizar polipeptidos y proteínas.

9. Ubicación de proteínas modificadas

9.1. Núcleo

9.1.1. Acetilación - Fosforilación

9.1.1.1. Funciones básicas:

9.1.1.1.1. Se trata de una modificación covalente pos introducción de un grupo acetilo en el amino de un aminoácido

9.2. Mitocondria

9.2.1. N - formilación

9.3. Aparato de Golgi

9.3.1. N - O - GlIcosilación, sulfatación, palmitiolación

9.4. RER

9.4.1. N - glicosilación, unión a fosfatidil-inositol

9.5. Citosol

9.5.1. Acetilación - Metilación - Fosforilación

9.6. Ribosoma

9.6.1. Miristoilación

9.7. Membrana celular

9.7.1. N - O - Gicosilación, unión a fosfatidil, inositol

9.8. Matriz extracelular

9.8.1. N - O Glicosilación, Fosforilación, Hidroxilación, Sulfatación

9.9. Lisosoma

9.9.1. Líquido extracelular

9.9.1.1. N - O Glicosilación, acetilación, Fosforilación

9.9.2. Resto manos 6-P

10. Unión de pequeñas moléculas

10.1. Fosforilación

10.1.1. grupos fosfato

10.1.1.1. producido en las membranas biolígicas

10.2. Hidroxilación

10.2.1. grupos hidróxilo

10.2.1.1. grupo funcional formado por un átomo y un oxígeno

10.3. Acetilación

10.3.1. grupos acetilo

10.4. Metilación

10.5. Amidación

10.5.1. grupos amida

10.6. Carbohidratos O- y N- glicosilación

10.6.1. monosacáridos

10.7. Lípidos

10.7.1. Palmitoilación, miristoilación

11. Modificaciones en aminoácidos

11.1. Extremo N-T

11.1.1. Fromilación, acetilación,acilación,miristoliación,glicosilación

11.1.1.1. Funciones básicas: Interacción de la proteína con las membranas biológicas ,Anclaje de las proteínas en las membranas

11.2. Extremo C-T

11.2.1. Metilación, ADP-rIbosilación

11.2.1.1. Funciones básicas Implicadas en la transducción de señales ADP-ribosilación de histonas y control de la expresión génica

11.3. Arginina (Arg)

11.3.1. N-glicosilación,metilación,ADP-ribosilación

11.3.1.1. Funciones básicas: Receptor de asialoglicoporteínas en el hígado ,eliminación del torrente sanguíneo

11.4. Asparagina(Asn)

11.4.1. N-glicosilación, metilación, desamidación

11.4.1.1. Desarrolo de tejidos, soporte estructural

11.5. Ácido aspartico (Asp)

11.5.1. Metilación, hidroxilación

11.6. Cisteína(Cys)

11.6.1. Formación de puentes de disulfuro, acilación, prenilación, unión de grupos prostéicos (hemo)

11.6.1.1. Funciones básicas:los enlace son muy importantes en la estructura, plegamiento y función de las proteínas

11.7. Ácido glutámico(Glu)

11.7.1. Metilación,carboxilación, ADP-ribosilación

11.8. Glutamina (Gln)

11.8.1. Deaminación

11.8.1.1. Importante en el mantenimiento de la matrix extracelular

11.9. Histidina ( His)

11.9.1. Metilación. fosforilación, ADP- ribosilación

11.10. Lisina ( Lys)

11.10.1. N-acetilación, metilación, oxidación, hidroxilación, ubiquitinación

11.11. Metionina (Met)

11.11.1. Formación de sulfóxidos

11.11.1.1. mantenimiento de las estructuras portéicas

11.12. Fenilalanina(Phe)

11.12.1. B- hiroxilación, O-glucosilación

11.12.1.1. Funciones Básicas: En el hígado, por ejemplo, el grupo de enzimas citocromo P450 catalizan la hidroxilación de una gran variedad de compuestos, incluyendo medicamentos.

11.13. Prolina ( Pro)

11.13.1. Hidroxilación, O-glicosilación

11.14. Serina(Ser)

11.14.1. Fosforilación, acetilación. O-glicosilación

11.14.1.1. perdida Q+ en un grupo amino terminal

11.15. Treonina(Thr)

11.15.1. Fosforilación,metilación, O-glicosilación

11.15.1.1. regular la funcion proteinica

11.16. Triptofano(Trp)

11.16.1. B-Hidroxilación

11.17. Tirosina (Tyr)

11.17.1. Fosforilación, vodación, adenilación, sulfatación, hidroxilación