PARDEAMIENTO ENZIMÁTICO

Modificación de las proteínas.

Comienza Ya. Es Gratis
ó regístrate con tu dirección de correo electrónico
PARDEAMIENTO ENZIMÁTICO por Mind Map: PARDEAMIENTO ENZIMÁTICO

1. MODIFICACIONES ENZIMÁTICAS:

1.1. Modificación de las proteínas por microorganismos:

1.1.1. Productos fermentados:

1.1.1.1. Tipo deseables.

1.1.1.2. Sufren hidrólisis y los aminoácidos son usados por los microorganismos.

1.1.1.3. Las proteínas sintetizadas tienen menor valor nutricional.

1.1.1.4. El uso de gérmenes poco proteolíticos permite aumentar la digestabilidad y elimina productos tóxicos.

1.1.1.5. PRODUCCIÓN DE HISTAMINA DURANTE LA FERMENTACIÓN DE PESCADO O SALSA DE PESCADO:

1.1.1.5.1. La histamida es un mediador de reacciones.

1.1.1.5.2. Se prepara a partir de pescado salado .

1.1.1.5.3. Se hidroliza a un color marrón claro con un olor característico.

1.1.1.5.4. El tiempo de salado y fermentación dura un año a temperatura ambiente.

1.1.2. Putrefacción.

1.1.2.1. De tipo no deseables.

1.1.2.2. Se descompone por microorganismos anaerobios.

1.1.2.3. Produce aminas .

1.1.2.4. Usados para determinar el grado de conservación de productos cárnicos.

1.2. Modificaciones de las proteínas por enzimas:

1.2.1. Proteólisis:

1.2.1.1. Modificadas por enzimas endógenas o exógenas.

1.2.1.2. Produce aumento en la digestabilidad, obteniendo péptidos activos.

1.2.1.3. Se puede reducir la alergenicidad que tienen las proteínas lácteas.

1.2.1.4. Actúan en las modificaciones que sufren el músculo postmortem.

1.2.2. Resíntesis:

1.2.2.1. Reacción de la plasteína.

1.2.2.2. Se da por etapas:

1.2.2.2.1. Primera, acción de las proteasas .

1.2.2.2.2. Segunda, hidrolizado, obteniendo una concentración de 30 o 40%.

1.2.2.2.3. Se logra péptidos enriquecidos por aminoácidos.

1.2.2.2.4. Modificaciones en la solubilidad.

1.2.2.2.5. Mejora las propiedades espumantes y emulsificantes.

1.2.3. Transacilación:

1.2.3.1. Catalizada por la transglutaminasa.

1.2.3.2. Depende del calcio.

1.2.3.3. Pueden formar puentes covalentes inter o intramoleculares:

1.2.3.3.1. Isopeptídicos.

1.2.3.3.2. Insertar aminoácidos.

1.2.3.3.3. Texturizar proteínas.

2. SUSTRATOS:

2.1. Aunque la tirosina es el sustrato principal para ciertas fenolasas, otros compuestos fenólicos como el ácido cafeico y el ácido clorogénico.

2.1.1. Responsables directos de las reacciones de pardeamiento enzimático en los frutos

2.2. EJEMPLOS:

2.2.1. Ácido clorogénico (carne), catecol, catequina (piel), ácido cafeico, 3,4-dihidroxifenilalanina (DOPA)

2.2.2. Ácido isoclorogénico, ácido cafeico, 4-metil catecol, ácido clorogénico.

2.2.3. 4-metil catecol, dopamina, pirogalol, catecol, ácido clorogénico

2.2.4. 3,4-dihidroxifeniletilamina (dopamina), leucodelfinidina, leucocianidina Catequinas,.

2.2.5. Ácido clorogénico, ácido cafeico, ácido cumárico, derivados del ácido cinámico .

2.3. CARACTERISTICAS:

2.3.1. Se puede lograr un control eficaz del pardeamiento enzimático mediante una combinación de agentes anti-pardeamiento.

2.3.2. La forma más eficiente de controlar este problema es la combinación de métodos físicos y químicos

2.3.2.1. Procesamiento tecnológico, incluido el escaldado por microondas solo o combinado con agentes químicos anti-pardeamiento

3. FORMACIÓN DE COLOR EN EL PARDEAMIENTO:

3.1. La formación del color es la característica principal de la reacción de Maillard.

3.2. Un amplio rango de sustancias pequeñas que dan color han sido aisladas de sistemas modelo.

3.3. Clasificación de los compuestos volátiles producidos en la reacción de Maillard.

3.3.1. Productos del deshidratación / fragmentación de azúcares:

3.3.1.1. Furanos (Hidroximetilfurano).

3.3.1.2. Pironas (Maltol).

3.3.1.3. Ciclopentenos (Metilciclopentenolona).

3.3.1.4. Carbonilos (Diacetil).

3.3.1.5. Ácidos (Ácido acético).

3.3.2. Productos de la degradación de aminoácidos:

3.3.2.1. Aldehídos de la degradación de Strecker.

3.3.2.2. Compuestos con azufre.

3.3.3. Productos de interacciones posteriores:

3.3.3.1. Pirroles

3.3.3.2. Piridinas

3.3.3.3. Imidazoles

3.3.3.4. Pirazinas

3.3.3.5. Oxazoles.

3.3.3.6. Tiazoles.

4. Los procesos metabólicos normales del cuerpo, también producen moléculas de Maillard a través de rutas metabólicas que no usan alimentos.

4.1. Se piensa que el entrecruzamiento entre las proteínas.

4.2. Degeneración del tejido

4.2.1. El oscurecimiento de la reacción de Maillard, crea sabor y cambios en el color del alimento.

4.3. Empiezan a ocurrir, en general, arriba de los 140 °C.

4.4. Las reacciones de Maillard ocurren sólo en la superficie de la carne.

5. INTRODUCCIÓN:

5.1. Las reacciones de pardeamiento son algunos de los fenómenos más importantes que ocurren en los alimentos durante el procesamiento y almacenamiento.

5.2. Los principales grupos de reacciones que conducen al pardeamiento son:

5.2.1. Oxidación enzimática del fenol y el llamado pardeamiento no enzimático

6. PARDEAMIENTO ENZIMÁTICO:

6.1. Reacciones de color más importantes que afectan a las frutas, verduras y mariscos.

6.2. Es catalizada por la enzima polifenol oxidasa.

6.3. Pueden contribuir a la aceptabilidad general de alimentos como té, café, cacao y frutos secos.

6.3.1. Las melaninas, producidas como consecuencia de la actividad de la PPO.

6.4. Los PPO imparten funciones fisiológicas notables para el desarrollo de organismos acuáticos.

6.5. CARACTERÍSTICAS:

6.5.1. La PPO también se denomina tirosinasa para describir las actividades de monofenol y DPO en animales o plantas.

6.5.1.1. Monofenol oxidasa que actúa en las plantas.

6.5.1.1.1. Esta enzima es capaz de metabolizar aminas aromáticas y o- aminofenoles

6.5.1.2. La oxidación de sustratos difenólicos a quinonas en presencia de oxígeno es catalizada por la actividad de DPO.

6.5.2. La actividad de la difenolasa puede deberse a dos enzimas diferentes:

6.5.2.1. Catecolasa (catecol oxidasa)

6.5.2.1.1. La catecolasa es más importante que la acción de la creslasa en los alimentos porque la mayoría de los sustratos fenólicos.

6.5.2.2. Lacasa.

6.5.2.2.1. Tiene la capacidad única de oxidar pag- difenoles.

6.5.3. Los sustratos fenólicos, incluidos los polifenoles sirven como sustratos.

6.5.4. A pH 5 y 7, no tiene un pH óptimo muy marcado. A valores de pH más bajos de aproximadamente 3,

7. REACCIONES DE MAILLARD:

7.1. El oscurecimiento no enzimático es el resultado de reacciones originadas por las condensaciones entre compuestos carbonilos y derivados de aminas.

7.1.1. Esta serie de reacciones conduce a la formación de polímeros oscuros que en algunos casos pueden ser deseables:

7.2. Hay cuatro tipos de reacciones de oscurecimiento en los alimentos:

7.2.1. La reacción de Maillard. Un compuesto carbonílico y una amina.

7.2.1.1. CARACTERÍSTICAS:

7.2.1.1.1. Conjunto complejo de reacciones químicas.

7.2.1.1.2. Reportada en 1912 por Louis-Camille Maillard.

7.2.1.1.3. Aparición de pigmentos (melanoidinas) en los alimentos.

7.2.1.1.4. Formación de productos responsables del sabor y del olor.

7.2.1.1.5. Se lleva a cabo entre azúcares.

7.2.1.1.6. Aminas, principalmente primarias.

7.2.1.1.7. Depende del pH, temperatura, concentración, tiempo.

7.2.1.2. REACCIONES:

7.2.1.2.1. ETAPA INICIAL:

7.2.1.2.2. ETAPA INTERMEDIA:

7.2.1.2.3. ETAPA FINAL:

7.2.1.3. EFECTO DEL pH EN LAS MELANOIDINAS:

7.2.1.3.1. El pH ejerce un efecto crucial sobre la reacción de Maillard una vez que el compuesto de Amadori ha sido formado:

7.2.2. La caramelización.

7.2.3. La oxidación del ácido ascórbico.

7.2.4. El oscurecimiento por fenolasa.

8. CARAMELIZACIÓN:

8.1. La caramelización es una reacción de oscurecimiento que experimentan los azúcares en ausencia de aminas.

8.2. El caramelo es el producto del calentamiento (>150 ºC).

8.3. El caramelo es el único color permitido en el pan de malta, en el vinagre.

8.4. CONSECUENCIAS:

8.4.1. Compuestos de baja masa molar.

8.4.2. Polímeros de azúcares de tipo muy variado y complejo.

8.5. PARDEAMIENTO POR FENOLSAS:

8.5.1. Las enzimas que catalizan la oxidación de los fenoles se pueden clasificar como fenolasas.

8.5.1.1. Fenoloxidasa.

8.5.1.2. Tirosinasa

8.5.1.3. Catecolasa

8.5.1.4. Polifenoloxidasa

8.5.1.5. Polifenolasa

8.5.1.6. Fenolasa.

8.5.2. Están involucrados dos tipos de reacción en la reacción catalítica de la fenolasa:

8.5.2.1. Hidroxilación

8.5.2.2. Oxidación