1. Catálisis Covalente
1.1. Enlace covalente inestable entre el sitio activo (grupo nucleófilo del aminoácido) y el sustrato.
1.1.1. La enzima modificada se hace reactiva y el complejo enzima-sustrato da lugar a la formación del producto.
1.2. Aspecto que diferencia unas de otras, es la hendidura o “bolsillo”
1.2.1. Aporta especificidad
1.3. Mecanismo probable de la acción catalítica de la quimotripsina
2. Catálisis por proximidad y tensión
2.1. El sustrato acoplado al sitio activo de la enzima debe orientarse y acercarse de forma precisa a los grupos funcionales catalíticos, para que suceda la reacción.
2.1.1. El resultado es un incremento en la velocidad de la reacción
2.2. Complejo enzima-sustrato en estado tenso -> estado de transición.
3. Catálisis acidobásica
3.1. Los grupos funcionales de las cadenas laterales de los aminoácidos y grupos prostéticos cuando están presentes actúan como ácido o base.
3.1.1. Catálisis Especifica:
3.1.1.1. Implica H3O O OH. La velocidad de la reacción varía en función de concentración de protones, pero independiente de la concentración de ácidos o bases presentes.
3.1.2. Catálisis General:
3.1.2.1. La velocidad de la reacción varía en función de los cambios que ocurran en cualquiera de los ácidos y bases presentes.
3.2. Ejemplo:
3.2.1. Aspartato proteasas que incluye la pepsina, participa en la digestión del estómago.
4. Catálisis por estiramiento
4.1. Enzimas
4.1.1. Catalizan reacciones que implican la ruptura de uniones covalentes.
4.1.2. Une a sus sustratos en una conformación desfavorable para el enlace que se va a romper.
4.2. Estiramiento
4.2.1. Distorsiona y debilita el enlace.