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ENZIMAS por Mind Map: ENZIMAS

1. EDNA GUADALUPE PIÑA HERNÁNDEZ

2. PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

2.1. Las enzimas que catalizan la conversión de uno o más compuestos (sustratos) hacia uno o más compuestos diferentes (productos) aumentan los índices de la reacción no catalizada correspondiente por factores de al menos 106 . Al igual que todos los catalizadores, las enzimas no se consumen ni se alteran de manera permanente como consecuencia de su participación en una reacción. Además de ser muy eficientes, las enzimas también son catalizadores en extremo selectivos. Al contrario de casi todos los catalizadores usados en química sintética, las enzimas son específicas tanto para el tipo de reacción catalizada como para un sustrato único o un pequeño conjunto de sustratos estrechamente relacionados. Las enzimas también son catalizadores estereoespecíficos y de manera típica catalizan reacciones de sólo un estereoisómero de un compuesto dado (p. ej., azúcares D, mas no L; aminoácidos de L pero no D). Dado que se unen a sustratos por medio de al menos “tres puntos de fijación”, las enzimas incluso pueden convertir sustratos no quirales en productos quirales. La especificidad extrema de los catalíticos enzima confiere a las células vivas la capacidad para conducir de manera simultánea y controlar de modo independiente una amplia gama de procesos químicos.Las enzimas que catalizan la conversión de uno o más compuestos (sustratos) hacia uno o más compuestos diferentes (productos) aumentan los índices de la reacción no catalizada correspondiente por factores de al menos 106 .

2.1.1. Al igual que todos los catalizadores, las enzimas no se consumen ni se alteran de manera permanente como consecuencia de su participación en una reacción. Además de ser muy eficientes, las enzimas también son catalizadores en extremo selectivos. Al contrario de casi todos los catalizadores usados en química sintética, las enzimas son específicas tanto para el tipo de reacción catalizada como para un sustrato único o un pequeño conjunto de sustratos estrechamente relacionados. Las enzimas también son catalizadores estereoespecíficos y de manera típica catalizan reacciones de sólo un estereoisómero de un compuesto dado (p. ej., azúcares D, mas no L; aminoácidos de L pero no D). Dado que se unen a sustratos por medio de al menos “tres puntos de fijación”, las enzimas incluso pueden convertir sustratos no quirales en productos quirales. La especificidad extrema de los catalíticos enzima confiere a las células vivas la capacidad para conducir de manera simultánea y controlar de modo independiente una amplia gama de procesos químicos.

3. FUNCIÓN ENZIMÁTICA

3.1. Muchas enzimas contienen pequeñas moléculas no proteínicas y iones metálicos que participan de manera directa en la unión de sustrato o en la catálisis. Denominados grupos prostéticos, cofactores y coenzimas, estos extienden el repertorio de capacidades catalíticas más allá de las proporcionadas por el número limitado de grupos funcionales presentes en las cadenas laterales aminoacilo de péptidos.

3.1.1. Los grupos prostéticos están estrechamente integrados en la estructura de una enzima

3.1.1.1. Los grupos prostéticos se distinguen por su incorporación estrecha y estable hacia la estructura de una proteína mediante fuerzas covalentes o no covalentes. Los ejemplos son fosfato de piridoxal, flavina mononucleótido (FMN), flavina adenina dinucleótido (FAD), pirofosfato de tiamina y biotina. Los iones metálicos son el grupo prostético más común; cerca de un tercio de todas las enzimas que contienen iones metálicos unidos Fe, Co, Cu, Mg, Mn y Znreciben el nombre de metaloenzimas. Los iones metálicos que participan en reacciones redox por lo general forman complejos con grupos prostéticos como el hem o agrupaciones de hierro-azufre. Los metales también pueden facilitar la unión y orientación de sustratos, la formación de enlaces covalentes con intermediarios de reacción, o al actuar como ácidos de Lewis o bases para hacer los sustratos más electrofílicos (con pocos electrones) o nucleofílicos (ricos en electrones) y, por tanto, más reactivos.

3.1.2. Los cofactores se asocian de manera reversible con enzimas o sustratos

3.1.2.1. Los cofactores pueden asociarse de manera directa con la enzima o en forma de un complejo de cofactor-sustrato. Si bien los cofactores desempeñan funciones similares a las de los grupos prostéticos, se unen de una manera transitoria, disociable. Por ende, al contrario de los grupos prostéticos asociados, para que ocurra catálisis debe haber cofactores en el medio que rodea a la enzima. Los cofactores más comunes también son iones metálicos. Las enzimas que requieren un cofactor ion metálico se llaman enzimas activadas por metal para distinguirlas de las metaloenzimas para las cuales los iones metálicos sirven como grupos prostéticos.

3.1.3. Muchas coenzimas, cofactores y grupos prostéticos son derivados de vitaminas B

3.1.3.1. Las vitaminas B hidrosolubles proporcionan componentes importantes de muchas coenzimas. La nicotinamida es un componente de las coenzimas redox NAD y NADP, mientras que la riboflavina es un componente de las coenzimas redox FMN y FAD. El ácido pantoténico es un componente del acarreador de grupo acilo, coenzima A. Como su pirofosfato, la tiamina participa en la descarboxilación de a-cetoácidos, y las coenzimas ácido fólico y cobamida funcionan en el metabolismo de un carbono. Además, varias coenzimas contienen las porciones adenina, ribosa y fosforilo del AMP o el ADP.

3.1.4. Las coenzimas sirven como transbordadores de sustrato

3.1.4.1. Las coenzimas sirven como transbordadores reciclables que transportan muchos sustratos de un punto a otro dentro de la célula. Estos transbordadores tienen doble función: en primer lugar, estabilizan especies, como átomos de hidrógeno (FADH) o iones híbridos (NADH) que son demasiado reactivos como para persistir durante cualquier tiempo importante en presencia del agua o las moléculas orgánicas que permean células. En segundo lugar, sirven como un adaptador o mango que facilita el reconocimiento y la unión de grupos químicos pequeños, como el acetato (coenzima A) o la glucosa (UDP), por sus enzimas blanco. Otras porciones químicas transportadas por coenzimas son grupos metilo (folatos) y oligosacáridos (dolicol).

4. CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS

4.1. En la primera época de la bioquímica, las enzimas se denominaban según el capricho de sus descubridores. Con frecuencia, los nombres no proporcionaban indicios sobre su función (p. ej., tripsina), o se utilizaban varios nombres para la misma enzima. Las enzimas solían llamarse añadiendo el sufijo -asa al nombre del sustrato. Por ejemplo, la ureasa cataliza la hidrólisis de la urea. Ahora cada enzima se clasifica y se nombra según la clase de reacción química que cataliza. En este esquema, a cada enzima se le asigna una clasifi cación de cuatro números y un nombre con dos partes denominado nombre sistemático. Además, la IUB sugiere para el uso cotidiano una versión más corta del nombre sistemático denominada nombre recomendado. Por ejemplo, a la alcohol:NAD+ oxidorreductasa de forma habitual se le llama alcohol deshidrogenasa.

4.1.1. Las seis categorías principales de enzimas

4.1.1.1. Oxidorreductasas.

4.1.1.1.1. Las oxidorreductasas catalizan reacciones redox en las cuales cambia el estado de oxidación de uno o más átomos en una molécula. La oxidación-reducción en los sistemas biológicos implica reacciones de transferencia de uno o dos electrones acompañadas del cambio compensatorio en la cantidad de hidrógeno y de oxígeno en la molécula. Son ejemplos notables las reacciones redox facilitadas por las deshidrogenasas y las reductasas. Por ejemplo, la alcohol deshidrogenasa cataliza la oxidación de etanol y de otros alcoholes, y la reductasa de ribonucleótido cataliza la reducción de ribonucleótidos para formar desoxirribonucleótidos. Las oxigenasas, las oxidasas y las peroxidasas se encuentran entre las enzimas que utilizan O2 como aceptor de electrones.

4.1.1.2. Transferasas

4.1.1.2.1. Las transferasas transfieren grupos moleculares de una molécula donadora a una aceptora. Entre tales grupos están el amino, el carboxilo, el carbonilo, el metilo, el fosforilo y el acilo (RC=O). Los nombres comunes de las transferasas a menudo incluyen el prefijo trans; son ejemplos las transcarboxilasas, las transmetilasas y las transaminasas

4.1.1.3. Hidrolasas.

4.1.1.3.1. Las hidrolasas catalizan reacciones en las que se logra la rotura de enlaces como C—O, C—N y O—P por la adición de agua. Entre las hidrolasas están las esterasas, las fosfatasas y las proteasas.

4.1.1.4. Liasas

4.1.1.4.1. Las liasas catalizan reacciones en las que ciertos grupos (p. ej., H2O, CO2 y NH3) se eliminan para formar un doble enlace, o se añaden a un doble enlace. Son ejemplos de liasas las descarboxilasas, las hidratasas, las deshidratasas, las desaminasas y las sintasas.

4.1.1.5. Isomerasas.

4.1.1.5.1. Las isomerasas, un grupo heterogéneo de enzimas, catalizan varios tipos de reordenamientos intramoleculares. Las isomerasas de los azúcares interconvierten aldosas (azúcares que contienen aldehídos) en cetosas (azúcares que contienen cetona). Las epimerasas catalizan la inversión de átomos de carbono asimétricos y las mutasas catalizan la transferencia intramolecular de grupos funcionales.

4.1.1.6. Ligasas

4.1.1.6.1. Las ligasas catalizan la formación de enlaces entre dos moléculas de sustrato. Por ejemplo, la DNA ligasa une fragmentos de cadenas de DNA. Los nombres de muchas ligasas incluyen el término sintetasa. Varias otras ligasas se denominan carboxilasas.