Enzymkarakteristika

Laten we beginnen. Het is Gratis
of registreren met je e-mailadres
Enzymkarakteristika Door Mind Map: Enzymkarakteristika

1. Optimums

1.1. Temperatur-optimum

1.1.1. Bedst ved cirka 38

1.1.1.1. Optimalt i kroppen

1.1.1.1.1. Det er især hydrogenbindinger, der er følsomme over for temperaturændringer, da de let påvirkes af varme.

1.2. pH-optimum

1.2.1. PH-værdien kan påvirke enzymets aktive site, da enzymet kan blive inaktivt ved forkert pH-værdi.

1.2.1.1. Her ændres enzymets sekundære struktur, til en primær struktur, da betafoldeblads sidegrupper bestående af hydrogenbindinger brydes

1.2.1.1.1. Det er især ionbindinger, der påvirkes af pH-værdien, da syrens egenskab afhænger af at afgive H+ ioner, og basens egenskab afhænger af egenskaben til at optage H+ ioner, hvilket kan give en amfoion en skæv ladningsfordeling.

2. Aktive center

2.1. Enzymet er specifikt

2.2. Bindes til substratet via intermolekylære bindinger

3. Reaktivitet

3.1. Kinetik

3.1.1. Vmax og Km

3.1.1.1. Vmax = reaktionen maksimale hastighed

3.1.1.2. Km = enzymets affinitet til substratet

3.1.2. Michaelis-Menten

3.1.3. Lineweaver-Burk-plot

3.2. Enzym-substrat kompleks

4. Holoenzym

4.1. pacman

4.2. apoenzym

4.2.1. Den inaktive proteindel som kan blive aktivt når der bindes en cofaktor

4.3. Cofaktor

4.3.1. Minderaler

5. Enzymtyper

5.1. Oxidoreduktaser

5.1.1. Oxiderer eller reducerer molekylet

5.2. Transferaser

5.2.1. Overførsel, flytter --> overfører funktionelle grupper mellem molekyler

5.3. Hydrolaser

5.3.1. Hvis vand indgår --> hydrolysering af bindinger

5.4. Lyaser

5.4.1. Spalter molekyler/forbindelser

5.5. Isomeraser

5.5.1. Afhænger af hvor mange dobbeltbindinger --> flytter funktionelle grupper rundt indenfor molekylet.

5.6. Ligaser

5.6.1. Tænk på lim --> ting der sættes sammen. Benytter energien fra en reaktion til at sætte andre molekyler sammen.

6. Inhibitor

6.1. noget der stopper enzymets aktivitet

6.1.1. hæmmer enzym

6.1.1.1. Kompetitiv hæming

6.1.1.1.1. hæmmeren bindes til enzymets aktive site og konkurrerer med substratet --> højere Km, uændret Vmax

6.1.1.2. Non-kompetitiv hæmning

6.1.1.2.1. hæmmeren bindes til enzymet et andet sted end det aktive site, og gør enzymet deformt --> uændret Km, lavere Vmax

7. Funktion

7.1. Funktion

7.1.1. Katalysator

7.1.1.1. Sænker aktiveringsenergien

7.1.2. pacman

7.1.2.1. Aktive center

7.1.2.1.1. Tiltrækning

7.1.2.2. enzymsubstratkompleks

7.1.2.2.1. Substrat

7.1.2.2.2. Produkt

7.1.2.2.3. Reversibelt

8. Protein

8.1. Dannes ved proteinsyntesen

8.1.1. Proteinstruktur

8.1.1.1. Primær

8.1.1.1.1. Polypeptidkæde (rækkefølgen af aminosyrer)

8.1.1.2. Sekundær

8.1.1.2.1. a-helix (sprial)

8.1.1.2.2. Beta foldeblad

8.1.1.3. Tertiær

8.1.1.3.1. Aktiv center

8.1.1.3.2. Pacman

8.1.1.3.3. Rumlig opbygning

8.1.1.4. Kvartinær

8.1.1.4.1. Når proteinet består af mere end en polypeptidkæde

8.1.1.4.2. Kan fx blive bundet sammen af jern