1. REFERENCIAS:Cooper, G. and Hausman, R. (2010). La célula. Madrid: Marbán. (Delvin). Claros, G. (2008). Modificaciones postraduccionales. Ciudad de Talca, Chile.: Utalca.cl. Recuperado de (RaHerra).(proteinas).Navia, L. [luzdey imbachi navia]. (2016, noviembre 30) Modificación de proteínas [Archivo de video]. Recuperado de MODIFICACION DE PROTEINAS
2. Degradación de proteínas
2.1. VÍA DE UBIQUITINA - PROTEOSOMA
2.1.1. Ubiquitina
2.1.1.1. Marcador de proteínas citosolíticas y nucleares
2.1.2. Proteosoma
2.1.2.1. Complejo de proteasas
2.2. PROTEOLISIS LISOSÓMICA
2.2.1. Degradación de proteínas citosolíticas de larga vida.
2.2.2. Autofagia
2.2.3. Conserva proteínas inactivas
2.2.4. Separación de proteínas vitales
3. Ejemplo de modificación
3.1. Metilación
3.1.1. Acetilación
4. Ubicación de proteínas modificadas
4.1. Núcleo
4.1.1. Acetilación - Fosforilación
4.1.1.1. Funciones básicas:
4.1.1.1.1. Se trata de una modificación covalente pos introducción de un grupo acetilo en el amino de un aminoácido
4.2. Mitocondria
4.2.1. N - formilación
4.3. Aparato de Golgi
4.3.1. N - O - GlIcosilación, sulfatación, palmitiolación
4.4. RER
4.4.1. N - glicosilación, unión a fosfatidil-inositol
4.5. Citosol
4.5.1. Acetilación - Metilación - Fosforilación
4.6. Ribosoma
4.6.1. Miristoilación
4.7. Membrana celular
4.7.1. N - O - Gicosilación, unión a fosfatidil, inositol
4.8. Matriz extracelular
4.8.1. N - O Glicosilación, Fosforilación, Hidroxilación, Sulfatación
4.9. Lisosoma
4.9.1. Líquido extracelular
4.9.1.1. N - O Glicosilación, acetilación, Fosforilación
4.9.2. Resto manos 6-P
5. Unión de pequeñas moléculas
5.1. Fosforilación
5.1.1. grupos fosfato
5.1.1.1. producido en las membranas biolígicas
5.2. Hidroxilación
5.2.1. grupos hidróxilo
5.2.1.1. grupo funcional formado por un átomo y un oxígeno
5.3. Acetilación
5.3.1. grupos acetilo
5.4. Metilación
5.5. Amidación
5.5.1. grupos amida
5.6. Carbohidratos O- y N- glicosilación
5.6.1. monosacáridos
5.7. Lípidos
5.7.1. Palmitoilación, miristoilación
6. Modificaciones en aminoácidos
6.1. Extremo N-T
6.1.1. Fromilación, acetilación,acilación,miristoliación,glicosilación
6.1.1.1. Funciones básicas: Interacción de la proteína con las membranas biológicas ,Anclaje de las proteínas en las membranas
6.2. Extremo C-T
6.2.1. Metilación, ADP-rIbosilación
6.2.1.1. Funciones básicas Implicadas en la transducción de señales ADP-ribosilación de histonas y control de la expresión génica
6.3. Arginina (Arg)
6.3.1. N-glicosilación,metilación,ADP-ribosilación
6.3.1.1. Funciones básicas: Receptor de asialoglicoporteínas en el hígado ,eliminación del torrente sanguíneo
6.4. Asparagina(Asn)
6.4.1. N-glicosilación, metilación, desamidación
6.4.1.1. Desarrolo de tejidos, soporte estructural
6.5. Ácido aspartico (Asp)
6.5.1. Metilación, hidroxilación
6.6. Cisteína(Cys)
6.6.1. Formación de puentes de disulfuro, acilación, prenilación, unión de grupos prostéicos (hemo)
6.6.1.1. Funciones básicas:los enlace son muy importantes en la estructura, plegamiento y función de las proteínas
6.7. Ácido glutámico(Glu)
6.7.1. Metilación,carboxilación, ADP-ribosilación
6.8. Glutamina (Gln)
6.8.1. Deaminación
6.8.1.1. Importante en el mantenimiento de la matrix extracelular
6.9. Histidina ( His)
6.9.1. Metilación. fosforilación, ADP- ribosilación
6.10. Lisina ( Lys)
6.10.1. N-acetilación, metilación, oxidación, hidroxilación, ubiquitinación
6.11. Metionina (Met)
6.11.1. Formación de sulfóxidos
6.11.1.1. mantenimiento de las estructuras portéicas
6.12. Fenilalanina(Phe)
6.12.1. B- hiroxilación, O-glucosilación
6.12.1.1. Funciones Básicas: En el hígado, por ejemplo, el grupo de enzimas citocromo P450 catalizan la hidroxilación de una gran variedad de compuestos, incluyendo medicamentos.
6.13. Prolina ( Pro)
6.13.1. Hidroxilación, O-glicosilación
6.14. Serina(Ser)
6.14.1. Fosforilación, acetilación. O-glicosilación
6.14.1.1. perdida Q+ en un grupo amino terminal
6.15. Treonina(Thr)
6.15.1. Fosforilación,metilación, O-glicosilación
6.15.1.1. regular la funcion proteinica
6.16. Triptofano(Trp)
6.16.1. B-Hidroxilación
6.17. Tirosina (Tyr)
6.17.1. Fosforilación, vodación, adenilación, sulfatación, hidroxilación
7. Plegamiento y procesamiento de proteínas
7.1. Unión y estabilización de cadenas polipeptídicas
7.1.1. Efectuado por las chaperonas
7.2. Este proceso se inicia en la porción amino terminal y finaliza en toda la cadena parcialmente plegada
7.2.1. Fosforilación
7.2.1.1. Modificaciones covalentes
7.2.1.2. Degradación de glucógeno
7.2.1.3. Activación de la ubiquitina
7.3. Se logra una estructura tridimensional
7.3.1. Este proceso es fundamental para el funcionamiento de una proteína
8. Regulación de la función de proteínas
8.1. Modificaciones en
8.1.1. Actividad catalítica
8.1.2. Vías metabólicas
8.1.3. Mecanismos de inhibición
8.2. Proteína-Proteína
8.2.1. Unión de pequeñas moléculas y modificaciones formando complejos proteicos.
9. ¿Cuál es su objetivo?
9.1. Estabilidad entre proteínas
9.2. Actividad proteica
9.3. Set context
9.4. Transporte celular
10. Unión de otras proteínas
10.1. Ubiquitación
10.1.1. ¿Qué es?
10.1.1.1. Sistema de regulación de los órganos
10.1.2. Se encuentra en todo el organismo
10.1.3. Su función es la unión de proteínas que se deben degradar
10.2. SUMOilación
10.2.1. ¿Qué es?
10.2.1.1. Serie de proteínas pequeñas
10.2.2. Ocurre
10.2.2.1. Mediante enzimas de;
10.2.2.1.1. Activación
10.2.2.1.2. Inhibición
10.2.2.1.3. Ligación
10.2.3. Su función es modificar proteínas en las células
11. Formación de enlaces covalentes
11.1. Puentes disulfuro
11.1.1. ¿Qué es?
11.1.1.1. Unión covalente de dos átomos
11.1.2. Ocurre
11.1.2.1. entre residuos de cisteinas
11.1.3. Su función es estabilizar polipeptidos y proteínas.