1. As interações intermoleculares presentes são as dipolo-induzido, mas não ocorrem o tempo todo, a distribuição de elétrons na eletrosfera dessas moléculas é uniforme
2. O que determina o grau de afinidade e a especificidade da ligação micromolécula-sítio receptor
2.1. O grau de afinidade e a especificidade da ligação micromolécula sítio receptor são determinados por forças intermoleculares: eletrostáticas, de dispersão, hidrofóbicas, ligações de hidrogênio e ligações covalentes
3. É possível haver ligação iônica reforçada por interação de hidrogênio?
3.1. Sim, pois a ligação iônica vai ocorrer entre metais e ametais, logo, contanto que hidrogênio se ligue com um metal teremos uma ligação iônica.
4. As interações predominantes em sistemas apolares.
5. A importância da natureza tridimensional das moléculas no reconhecimento molecular ligante-receptor
5.1. a interação entre a biomacromolécula e a micromolécula apresenta natureza tridimensional dinâmica, desta forma, a dimensão molecular do ligante, as distâncias interatômicas e o arranjo espacial entre os grupamentos farmacofóricos constituem aspectos fundamentais na compreensão de diferenças na interação fármaco-receptor.
6. O tipo de interação entre os anestésicos e as macromoléculas
6.1. Os anestesicos interagem com macromoléculas da célula que regulam funções básicas como a atividade enzimática, permeabilidade, processos de transporte, características estruturais, função de molde, etc...
7. Como funciona o modelo chave-fechadura
7.1. Segundo o modelo proposto por Emil Fischer, uma enzima e seu substrato são complementares. As enzimas apresentam uma região específica (sítio ativo) onde o substrato se encaixa. De acordo com essa teoria, o substrato é capaz de induzir uma mudança na conformação de uma enzima.
8. As mais importantes interações não covalentes em sistemas biológicos
8.1. Atrações eletrostáticas (ligações iônicas), ligações de hidrogênio e atrações de van der Waals.
9. A importância dos isômeros em sistemas biológicos.
9.1. Sao 2 isômeros: a teratogênica ( produz alteração na estrutura ou função da descendência) e a de efeito tranquilizante. A diferença entre isômeros é que ao refletir o elemento em um espelho imaginário, seu reflexo não é igual. Por isso, é importante estudar os efeitos de isomeros em sistemas biológicos, porque como comentado acima, um isomero pode ter o efeito totalmente diferente do outro.
