1. Regulação
1.1. GH (hormônio do crescimento)
1.1.1. O hormônio do crescimento aumenta a síntese de proteínas celulares. Acredita-se que resulte em sua maior parte de transporte aumentado de aminoácidos, da aceleração da transcrição do DNA e do RNA e dos processos para a síntese proteica, ou da diminuição da oxidação de proteínas teciduais;
1.2. Insulina
1.2.1. É necessária para a síntese proteica.
1.2.2. Acelera o transporte de alguns aminoácidos para as células (principalmente nos picos de glicose), o que poderia se constituir no estímulo à síntese proteica.
1.2.3. Além disso, a insulina reduz a degradação de proteínas e aumenta a disponibilidade de glicose para as células, de modo que a necessidade de aminoácidos como fonte energética seja correspondentemente reduzida.
1.3. Glicocorticóides
1.3.1. Aumentam a degradação da maior parte das proteínas teciduais.
1.3.2. Secretados pelo córtex adrenal reduzem a quantidade de proteínas, na maior parte dos tecidos, enquanto aumentam a concentração dos aminoácidos no plasma, assim como aumentam as proteínas hepáticas e as plasmáticas.
1.3.3. Acredita-se que os glicocorticóides atuem aumentando a degradação das proteínas extra-hepáticas, gerando assim quantidades aumentadas de aminoácidos disponíveis nos fluidos corporais. Isso supostamente permite ao fígado sintetizar maior quantidade de proteínas celulares hepáticas e plasmáticas.
1.4. Testosterona
1.4.1. Aumenta a deposição proteica dos tecidos.
1.4.2. Esse hormônio faz com que os músculos e alguns tecidos protéicos, em grau muito menor, aumentem apenas por alguns meses. Uma vez que esses tenham alcançado um máximo, a deposição adicional de proteína cessa.
1.5. Estrogênio
1.5.1. Provoca deposição proteica.
1.6. Tiroxina (T4)
1.6.1. Aumenta o metabolismo das células.
1.6.2. Se os carboidratos e as gorduras forem insuficientemente disponíveis para a produção de energia, a tiroxina provoca rápida degradação das proteínas e as utiliza como energia.
1.6.2.1. Contrariamente, se quantidades adequadas de carboidratos e gorduras estiverem disponíveis, e aminoácidos em excesso também forem encontrados no líquido extracelular, a tiroxina pode de fato aumentar a síntese proteica.
2. Metabolismo
2.1. O pool de aminoácidos corresponde à uma grande mistura de aminoácidos disponíveis na célula derivada de fontes alimentares (exógenas, cerca de 25% do pool) ou a degradação das proteínas corporais (endógenas, cerca de 75% do pool).
2.1.1. A partir desse pool, os aminoácidos podem seguir vários destinos:
2.1.1.1. Cerca de 75% são recapturados na biossíntese de novas proteínas teciduais (síntese de proteína).
2.1.1.1.1. Praticamente não há armazenamento de aminoácidos no corpo. Eles são constantemente utilizados para formar e reformar outros componentes, pela quebra e ingestão de proteínas, com a excreção dos excessos.
2.1.1.1.2. Qualquer “armazenamento” dá-se na forma de proteínas. Entretanto, há um limite superior, após o qual os aminoácidos são degradados e utilizados como energia ou armazenados como gordura.
2.1.1.1.3. Transporte ativo de aminoácidos para o interior das células
2.1.1.2. Cerca de 25% são metabolizados - oxidados - (quebrados em esqueleto carbônico e grupo amino).
2.1.1.2.1. O grupo amino pode ser excretado, entrando no ciclo da ureia, ou servir como precursor para a síntese de outros compostos nitrogenados, como bases nitrogenadas, grupo heme, neurotransmissores, creatina e, também, de outros AA (transaminação).
2.1.1.2.2. O destino do esqueleto carbônico é ser transformado em intermediários do ciclo de Krebs, podendo fornecer energia ou realizar a síntese de outros compostos, como corpos cetônicos, glicose e ácidos graxos;
3. Aminoácidos
3.1. Funções
3.1.1. Estrutural
3.1.1.1. Algumas glicoproteínas fazem parte das membranas celulares e atuam como receptores ou facilitam o transporte de substâncias.
3.1.1.2. As histonas, fazem parte dos cromossomos, auxiliando, espacialmente, o enrolamento do DNA (genes).
3.1.1.3. Outras proteínas conferem elasticidade e resistência a órgãos e tecidos, como o colágeno (do tecido conjuntivo fibroso); a elastina (do tecido conjuntivo elástico) e a queratina (da epiderme).
3.1.2. Hormonal
3.1.2.1. A insulina e o glucagon regulam os níveis de glicose no sangue;
3.1.2.2. Hormônios secretados pela hipófise como o hormônio de crescimento.
3.1.2.3. A calcitonina regula o metabolismo do cálcio.
3.1.3. Regulação e expressão gênica
3.1.3.1. Algumas proteínas regulam a expressão de certos genes, como os fatores de transcrição e de tradução, e outras regulam a divisão celular, como a ciclina.
3.1.4. Defesa
3.1.4.1. As imunoglobulinas atuam como anticorpos frente a possíveis antígenos.
3.1.4.2. A trombina e o fibrinogênio contribuem para a formação de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.
3.1.4.3. As mucinas possuem efeito germicida e protegem as mucosas.
3.1.4.4. Algumas toxinas bacterianas, como a toxina botulínica (produzida por Clostridium botulinum, causadora do botulismo) ou venenos de cobra, são proteínas produzidas com o objetivo de defesa.
3.1.5. Transporte
3.1.5.1. Transporte
3.1.5.1.1. A hemoglobina transporta oxigênio no sangue dos vertebrados.
3.1.5.1.2. A mioglobina transporta oxigênio nos músculos.
3.1.5.1.3. As lipoproteínas transportam lipídios no sangue.
3.1.5.1.4. Os citocromos transportam elétrons.
3.1.6. Contrátil
3.1.6.1. A actina e a miosina constituem as miofibrilas responsáveis pela contração muscular.
3.1.6.2. A dineína está relacionada com o movimento de cílios e flagelos.
3.1.7. Enzimática
3.1.7.1. As proteínas com função enzimática são as mais numerosas e especializadas. Atuam como catalisadores biológicos das reações químicas do metabolismo celular.
3.2. Tipos
3.2.1. Essenciais
3.2.1.1. Do total de 20 aminoácidos, 9 aminoácidos não podem ser sintetizados em quantidades suficientes no organismo humano e, por isso, o corpo precisa absorvê-los por meio da dieta. Estes são chamados aminoácidos essenciais ou indispensáveis.
3.2.1.1.1. Os aminoácidos essenciais são: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina.
3.2.2. Não essenciais
3.2.2.1. Os 11 aminoácidos restantes podem ser sintetizados a partir de outros aminoácidos no corpo e, portanto, são chamados aminoácidos não essenciais (ou dispensáveis).
3.2.2.1.1. Os aminoácidos não essenciais são: alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutâmico, glutamina, glicina, prolina, serina e tirosina.
3.2.3. Condicionalmente essenciais
3.2.3.1. Alguns aminoácidos não essenciais (arginina, cisteína, tirosina, prolina, glicina, glutamina) são chamados semi-essenciais ou aminoácidos condicionalmente essenciais.
3.2.3.1.1. Esses AA são considerados essenciais apenas em circunstâncias específicas, pois tendem a diminuir durante a infância ou em condições de saúde, como doença, lesão ou após cirurgia; por isso não conseguem suprir a demanda do corpo somente com a produção interna, necessitando de suplementação.
4. Valores biológicos
4.1. Valor biológico:
4.1.1. É uma escala particularmente aplicada na comparação de proteínas para a nutrição humana. Quanto maior for o valor biológico, mais aminoácidos e nitrogênio o organismo irá reter.
4.2. Proteínas animais
4.2.1. Possuem um alto valor biológico. São proteínas completas, com todos os aminoácidos essenciais em quantidades e proporções ideais.
4.2.2. Têm uma quantidade maior de nitrogênio se comparadas às proteínas vegetais.
4.2.3. São ricas em cálcio, ferro, vitamina B12 e zinco.
4.2.4. Possuem grande quantidade de gordura nociva.
4.2.5. Possuem poucas fibras
4.3. Proteínas vegetais
4.3.1. Têm um valor biológico baixo, ou seja, a quantidade de aminoácidos essenciais é menor.
4.3.2. Comparativamente às proteínas animais, apresentam maior quantidade do aminoácido arginina, o que ocasiona uma eficácia maior do sistema imunitário.
4.3.3. São ricas em carboidratos e vitaminas.
4.3.4. Não possuem gordura nociva.
4.3.5. São ricas em fibras.
5. Exercício físico, anabolismo e catabolismo
5.1. O exercício resistido representa um estímulo específico que normalmente resulta em aumento de massa muscular, indicando aumento de proteínas intracelulares como actina e miosina e, também de outras moléculas como creatina, glicogênio e água.
5.1.1. O exercício de resistência é um potente estímulo para o anabolismo muscular, proporcionando maior síntese em comparação com a degradação protéica. Porém, o anabolismo ocorre apenas no período de recuperação e, o consumo de carboidratos e proteínas é determinante.
5.1.1.1. As situações de estresse vividas ao longo do dia, inclusive de exercício, estimulam a secreção do principal estimulador do catabolismo das proteínas, o cortisol.
5.1.1.1.1. As proteínas são sintetizadas a partir de estímulos que induzem adaptações musculares. Hormônios como testosterona e GH secretados durante o exercício e sono, e a insulina, secretada após as refeições, são os fatores que disparam os processos de expressão gênica e síntese proteica.
5.2. Em relação ao consumo, mesmo para praticantes de exercícios de resistência, não existem evidências de que a ingestão de quantidades de proteínas superiores à necessidade estimule a incorporação do excedente nos músculos.
6. Síntese proteica
6.1. Etapa de DNA -> RNA (transcrição)
6.1.1. A transcrição do DNA: ocorre no núcleo, em que após a separação da dupla fita de DNA e pareamento das bases nitrogenadas forma-se um filamento de RNA mensageiro (RNAm) com a informação genética que estava armazenada no DNA.
6.2. Etapa de RNA -> Proteína (tradução)
6.2.1. A tradução do RNAm: em que ele se desloca até o citoplasma, mais especificamente nos ribossomos, e apresenta sequências de 3 bases nitrogenadas, denominadas códons ao RNA ribossômico que irá traduzir esse RNAm acoplando os aminoácidos transportados pelo RNA transportador nos códons específicos. Cada códon é específico para um aminoácido, mas um mesmo aminoácido pode ter diferentes códons.
7. Efeitos do excesso da ingestão de proteínas
7.1. Os alimentos ricos em proteínas são nutrientes que possuem uma importante função no organismo, na formação de células, na renovação dos músculos e dos tecidos. Para cada pessoa existe uma quantidade ideal de proteína que deve ser ingerida diariamente.
7.1.1. Tem a diferença para quem pratica exercícios e para quem não pratica.
7.2. Rins
7.2.1. Em caso depessoas com problemas renais, ou histórico familiar de doença renal, é importante ficar atento, porque a proteína que não é utilizada pelo corpo é eliminada pelos rins sobrecarregando suas funções.
7.2.2. Quando nosso corpo metaboliza a proteína, acaba produzindo amônia, que por sua vez se transforma em uréia.
7.2.2.1. A ureia é levada aos rins, que podem não suportar o aumento dessa substância no organismo, levando a um acúmulo de ureia no organismo.
7.2.2.1.1. Mas isso só acontece com quem já tem alguma complicação renal, não com quem tem os rins saudáveis.
7.3. Homocisteína
7.3.1. Devido ao alto consumo de proteínas ocorre o aumento da concentração de homocisteína: consequência de uma alimentação rica em proteínas, principalmente da carne vermelha, já que esse alimento é rico em aminoácidos, composto químico que eleva o risco de problemas cardiovasculares.
7.3.1.1. Pode ocorrer ainda a queda de serotonina, levando a irritabilidade, ansiedade, depressão e insônia.
7.4. Fígado
7.4.1. O excesso de proteína pode causar um acúmulo de amônia no fígado, é comprometido em função da amônia e também porque ele precisa quebrar as moléculas de proteínas para transformá-la em energia, o que aumenta a produção de gordura.
7.4.1.1. Esse quadro é ainda mais grave para quem já apresenta problemas hepáticos, agravando a lesão preexistente, e, por tabela, perda de memória, confusão e esquecimento, entre outros sintomas.
7.5. Ossos
7.5.1. Pode causar osteoporose, pois o excesso de proteína pode causar aumento da excreção de cálcio.
7.6. Acúmulo de gordura
7.6.1. Quando há muito consumo de AA e as células já utilizaram o que precisavam deles, estes viram açúcar, pela gliconeogênese, ocasionando num excesso de glicose no sangue. Assim, o fígado pega esses açúcares a mais e os transforma em triglicerídeos, para que eles possam ser estocados nos tecidos adiposos (gordura), servindo como reserva energética. A lipogênese também inclui o processo anabólico pelo qual os triglicerídeos são formados no fígado a partir do excesso de glicose.
8. Digestão
8.1. As proteínas são muito grandes (macromoléculas) para serem absorvidas pelo intestino e, por isso, devem ser hidrolisadas (quebra da ligação peptídica pela água, ou seja, entra água na reação e a ligação peptídica, que acontece entre dois aminoácidos, é quebrada) até seus aminoácidos, os quais serão absorvidos no intestino.
8.2. Boca
8.2.1. Não há ação de nenhuma enzima que digere proteína.
8.2.2. O estômago secreta o suco gástrico, que contém HCl e a proenzima (enzima não ativa) pepsinogênio.
8.2.2.1. O HCl (que deixa o pH do estômago ácido, quando liberado) desnatura proteínas da dieta (“expondo” as ligações peptídicas) e ativa o pepsinogênio, formando pepsina (uma protease ativa do estômago), a qual cliva (hidrolisa) as ligações das proteínas ingeridas da dieta, gerando fragmentos de cadeias polipeptídicas.
8.2.2.1.1. O pepsinogênio é ativado também por outras moléculas de pepsina já ativas, que, porventura, já estavam no estômago.
8.3. Intestino delgado
8.3.1. Uma vez no duodeno, ocorre a liberação de CCK e secretina, as quais atuam na liberação de bicarbonato no suco pancreático para neutralizar esse quimo acidificado por HCl e na liberação da bile, rica enzimas que vão atuar no processo digestivo para facilitar absorção.
8.3.1.1. A digestão em si ocorre no duodeno, pelo suco pancreático, o qual contém a enzima tripsinogênio, que, ao ser secretada e entrar em contato com a enzima enteropeptidase, secretada pelo duodeno, se ativa e se torna tripsina.
8.3.1.1.1. Essa tripsina é capaz de ativar as proteases pancreáticas (quimiotripsina, elastase, carboxipeptidases e a própria tripsina são as proteases pancreáticas), as quais atuam sobre as proteínas, quebrando as ligações entre os aminoácidos (ligações polipeptídicas), transformando os polipeptídeos (formados pela quebra pela pepsina) em peptídeos.
8.3.2. No caso de fragmentos de proteínas ainda não digeridos em AA livres, o suco entérico completa a digestão, quebrando o restante das proteínas em AA livres. O suco entérico é uma substância produzida pelo intestino delgado e que é lançada pelas células do duodeno, contendo várias enzimas que completam a digestão dos carboidratos, das proteínas (pela enzima aminopeptidase) e dos lipídios.