1. DEGRADAÇÃO
1.1. PROTEASSOMO: proteína ubiquitina para o reconhecimento de quais proteínas devem ser degradadas ou não.
1.1.1. PROTEÍNA INTRACELULAR: Marcadas com ubiquitina e encaminhadas ao proteossoma
1.2. LISOSSOMOS: ocorre a proteólise
1.2.1. PROTEÍNA EXTRACELULAR: lisossomos fundem-se junto aos endossomos.
1.2.2. PROTEÍNA INTRACELULAR: ocorre por autofagia
2. ENDEREÇAMENTO
2.1. COM SINAL: As proteínas não ficam livres no citosol
2.1.1. ORGANELAS: para as mitocôndrias, por exemplo. através de TOM E TIM, por intermédio das chaperonas mitocondriais.
2.1.2. MEMBRANAS: o transporte membranar é através de proteínas integrais nas membranas, atuando como “poros”.
2.1.3. EXTRACELULAR: acontece com as proteínas produzidas nos ribossomo aderidos ao REG, com destinos diferentes. Podendo ser endereçadas ao complexo de golgi e posteriormente no meio extracelular.
2.2. SEM SINAL: Quando a mesma permanece livre no citosol da célula
2.2.1. CITOSOL: permanece no citosol, livre.
3. SÍNTESE
3.1. TRANSCRIÇÃO:
3.1.1. TRADUÇÃO
3.1.1.1. ESTRUTURA 1ª
3.1.1.1.1. Esta estrutura é a sequência LINEAR de aminoácidos pelas ligações peptidicas.
3.1.1.2. segundo a sequência de nucleotídeos do RNA mensageiro, formará a união de aminoácidos e assim, a cadeia polipeptídica.
3.1.1.2.1. o código genético é uma combinação de bases nitrogenadas, que compõem o código genético. Este é degenerado, pois vários aminoácidos podem ser codificados pelo mesmo códon. Alguns códons sinalizam o início da tradução (AUG) e outros o fim da síntese proteica (UAA, UAG, UGA).
3.2. é a primeira fase em que o DNA se abre, e os códigos presentes no gene são transcritos para o RNA (separando a dupla hélice do DNA através da enzima RNA polimerase). Formando a sequência de bases: Uracila com Adenina (RNA-DNA) Adenina com Timina (RNA-DNA) Guanina com Citosina (RNA-DNA) Citosina com Guanina (RNA-DNA).
3.3. MUTAÇÕES
3.3.1. Entende-se como mutação alterações na estrutura do DNA. No interior dos ribossomo que são produzidas e só serão maturadas nas chaperonas.
3.3.1.1. PONTUAL
3.3.1.1.1. apenas uma base de aminoácido alterado
3.3.1.1.2. PODE SER:
3.3.1.1.3. NONSENSE: um códon é produzido, fazendo com que a proteína não se produza e não se sintetize como um todo
3.3.1.1.4. SILENCIOSA: mesmo com a mutação, a mesma proteína é produzida
3.3.1.1.5. MISSENSE: há alteração de um aminoácido, mudando a sequência de aminoácidos
3.3.1.2. DELEÇAO
3.3.1.2.1. exclusão de alguns pares de bases no DNA
3.3.1.3. INSERÇÃO
3.3.1.3.1. bases são adicionadas, alterando os demais aminoácidos
3.3.2. DOENÇAS
3.3.2.1. se houver mutação no substrato, pode causar interferência.
3.3.2.2. exemplo de doença por mutação é a anemia falciforme
4. DOBRAMENTO
4.1. CHAPERONAS: As chaperonas são muito importantes para impedirem o dobramento incorreto e antes do término da síntese proteica. E também auxiliam na sua conformação nativa e evitam o transporte de proteínas precoce para o Complexo de Golgi
4.1.1. ESTRUTURA 2ª: PODEM CORRESPONDER A:
4.1.1.1. ALFA HÉLICE: Arranjo tridimensional com conformação helicoidal ao redor de um eixo
4.1.1.2. FOLHA BETA: as cadeias peptidicas ficam dispostas lado a lado
4.1.2. ESTRUTURA 3ª: Essa estrutura corresponde ao dobramento da cadeia polipeptídica sobre si, e existem mais de uma cadeia polipeptídica com forma tridimensional.