1. Ácido-base
1.1. pH ácido
1.1.1. Abundan protones
1.1.2. Medios funcionales saturados de H+
1.1.2.1. Carga del aminoacidos es +
1.1.2.1.1. Sin tener en cuenta el radical
1.2. pH neutro
1.2.1. Disminuye concentración de H+
1.2.2. El grupo ácido pierde primero los protones
1.2.3. Conserva los protones el grupo amino.
1.3. pH básico
1.3.1. La concentración de H+ se minimiza
1.3.2. El grupo amino pierde un H
1.3.3. El grupo acido adquiere carga negativa
2. Punto isoelectrico
2.1. Punto en el que la carga neta de una molécula es 0
2.1.1. Cada aminoácido en una proteína lleva una carga distinta
2.1.1.1. La carga total de una proteína es la suma de las cargas individuales de cada aminoacidos
3. Enlace amida
3.1. Tipo de enlace peptídico
3.1.1. Entre grupo amino (-NH2)
3.1.2. Y un grupo carboxilo (-COOH)
3.1.2.1. Las proteínas están formadas por la union de aminoacidos mediante este tipo de enlaces.
3.1.2.2. Las proteínas están formadas por la union de aminoacidos mediante este tipo de enlaces.
4. Definición
4.1. Compuestos orgánicos
4.1.1. Se combinan para formar proteínas
4.1.2. Formadas de
4.1.2.1. Carbono
4.1.2.2. Oxigeno
4.1.2.3. Hidrogeno
4.1.2.4. Nitrogeno
4.1.3. Función
4.1.3.1. Ayudan a descomponer los alimentos
4.1.3.2. Crecimiento
4.1.3.3. Reparan tejidos corporales
4.1.3.4. Fuente de energía
4.1.3.5. Permiten la contracción muscular
4.1.3.6. Mantienen el equilibrio ácido-base
5. Clasificación
5.1. Propiedad de cadena
5.1.1. Hidrófila
5.1.1.1. Serina (Ser,S)
5.1.1.2. Treonina (Thr, T)
5.1.1.3. Glutamina (Gln, Q)
5.1.1.4. Asparagina (Asn, N)
5.1.1.5. Tirosina (Try, Y)
5.1.1.6. Cisteina (Cys, C)
5.1.1.7. Glicina (Gly, G)
5.1.2. Hidrófobos
5.1.2.1. Alanina (Ala, A)
5.1.2.2. Valina (Val, V)
5.1.2.3. Leucina (Leu, L)
5.1.2.4. Isoleucina (Ile, I)
5.1.2.5. Metionina (Met, M)
5.1.2.6. Prolina (Pro,P)
5.1.2.7. Fenilalanina (Phe, F)
5.1.2.7.1. Ácido aspartico (Asp, D)
5.1.2.8. Triptofano (Trp, W)
5.1.3. Carga negativa (ácidos)
5.1.3.1. Ácido glutamico (Glu, E)
5.1.4. Carga positiva (básicos)
5.1.4.1. Lisina (Lys,K)
5.1.4.2. Arginina (Arg, R)
5.1.4.3. Histidina (His, H)
5.1.5. Aromáticos
5.1.5.1. Fenilalanina (Phe, F)
5.1.5.2. Tirosina (Try, Y)
5.1.5.3. Triptofano (Trp, W)
5.2. Ubicación del grupo amino
5.2.1. Alfa-aminoacidos:
5.2.1.1. Amino en 2do carbono
5.2.2. Beta-aminoacidos
5.2.2.1. Amino en 3er carbono
5.2.3. Gamma-aminoacidos
5.2.3.1. Amino en 4to carbono
5.3. Capacidad de ser generados endogenamente
5.3.1. Esenciales
5.3.1.1. No son sintetizados por el organismo
5.3.1.1.1. Val
5.3.1.1.2. Leu
5.3.1.1.3. Thr
5.3.1.1.4. Lys
5.3.1.1.5. Trp
5.3.1.1.6. His
5.3.1.1.7. Ile
5.3.1.1.8. Phe
5.3.1.1.9. Arg
5.3.1.1.10. Met
5.3.2. No esenciales
5.3.2.1. Sintetizados en el organismo
5.3.2.1.1. Ala
5.3.2.1.2. Pro
5.3.2.1.3. Glys
5.3.2.1.4. Erc
5.3.2.1.5. Ys
5.3.2.1.6. Asn
5.3.2.1.7. Gln
5.3.2.1.8. Try
5.3.2.1.9. Asp
5.3.2.1.10. Glu
5.3.2.1.11. Sec
5.3.2.1.12. Pyl
6. Peptidos
6.1. Uno o mas aminoacidos unidos por enlaces quimicos
6.1.1. Oxitocina
6.1.1.1. 9 aminoacidos
6.1.2. Insulina
6.1.2.1. 51 aminoacidos
6.1.3. Somatostatina
6.1.3.1. 14 aminoacidos
6.1.4. Glucagon
6.1.4.1. 29 aminoacidos
6.1.5. Vasopresina
6.1.5.1. Oligopeptido
6.1.5.1.1. 9 aminoacidos
6.1.6. Glutation
6.1.6.1. L-cisteina
6.1.6.2. Acido l-gltamico
6.1.6.3. Glicina
6.1.7. Secretina
6.1.7.1. 27 aminoacidos
6.1.8. Gastrina
6.1.8.1. 17 aminoacidos