Аминокислоты

1. Классификация

1.1. По R-группам

1.1.1. Неполярные

1.1.2. Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7

1.1.3. Полярные заряженные отрицательно при pH=7

1.1.4. Полярные заряженные положительно при pH=7

1.2. По функциональным группам

1.2.1. Алифатические

1.2.2. Моноаминомонокарбоновые

1.2.3. Оксимоноаминокарбоновые

1.2.4. Моноаминодикарбоновые

1.2.5. Амиды Моноаминодикарбоновых

1.2.6. Диаминомонокарбоновые

1.2.7. Серосодержащие

1.2.8. Ароматические

1.2.9. Гетероциклические

1.2.10. Иминокислоты

1.3. По аминоацил-тРНК-синтетазам

1.3.1. Класс I

1.3.2. Класс II

1.4. По способности человека синтезировать их из предшественников

1.4.1. Незаменимые

1.4.2. Заменимые

2. Понятие

2.1. Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

3. Свойства

4. Оптическая изомерия

4.1. Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричный атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметричных атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-форму, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах. Данную особенность «живых» аминокислот весьма трудно объяснить, так как в реакциях между оптически неактивными веществами L и D-формы образуются в одинаковых количествах. Возможно, выбор одной из форм (L или D) — просто результат случайного стечения обстоятельств: первые молекулы, с которых смог начаться матричный синтез, обладали определенной формой, и именно к ним «приспособились» соответствующие ферменты.

5. Открытие аминокислот в составе белков

6. Родственные соединения

6.1. В медицине ряд веществ, способных выполнять некоторые биологические функции аминокислот, также (хотя и не совсем верно) называют аминокислотами: Таурин

7. Спортивные аминокислоты

8. Аминокислоты и наше здоровье