1. 蛋白质的一级结构
1.1. 肽
1.1.1. 肽的概念
1.1.2. 肽键
1.1.3. 肽链间/内的共价键—二硫键
1.1.4. 肽的生物学功能
1.1.5. 肽的主要理化性质
1.2. 蛋白质一级结构的测定
1.2.1. 目前蛋白质测序的策略与基本歩骤
1.2.2. 间接法测序
1.3. 肽的合成
2. 蛋白质的构象
2.1. 稳定蛋白质空间构象的作用力
2.1.1. 多肽链折叠的空间限制
2.1.2. 蛋白质构象中的共价键
2.1.3. 稳定蛋白质构象的主要作用力非共价键
2.2. 蛋白质的二级结构
2.2.1. alpha-helix
2.2.2. beta折叠
2.2.3. beta转角
2.2.4. 无规卷曲
2.3. 超二级结构与结构域
2.3.1. 超二级结构
2.3.2. 结构域
2.4. 蛋白质的三级结构
2.5. 蛋白质的四级结构
2.6. 蛋白质的变性与折叠
2.6.1. 核糖核酸酶A的可逆变性实验
2.6.2. 蛋白质的变性与复性
2.6.3. 蛋白质折叠
3. 蛋白质分子结构与关系
3.1. 蛋白质一级结构与生物学功能
3.1.1. 一级结构不同，蛋白质功能不同
3.1.2. 一级结构的关健部分相同，功能相同
3.1.3. 一级结构改变，蛋白质空间结构及功能改变
3.2. 蛋白质构象与功能的关系
3.2.1. 肌红蛋白（myoglobin）
3.2.2. 血红蛋白
3.3. 别构效应
3.3.1. 别构效应的概念
3.3.2. 血红蛋白的别构效应
4. 蛋白质的概述
4.1. 蛋白质的生物学功能
4.1.1. 催化作用
4.1.2. 生物体的结构成分
4.1.3. 运输和储存
4.1.4. 运动作用
4.1.5. 免疫保护作用
4.1.6. 调节作用
4.1.7. 支架和受体作用
4.1.8. 其他特殊作用
4.2. 蛋白质的分类
4.2.1. 按分子形状分类
4.2.2. 按分子组成分类
4.2.3. 按溶解度分类
4.2.4. 按蛋白质功能分类
4.3. 氨基酸结构
4.3.1. 结构通式
4.3.2. alpha-氨基酸的构型
4.4. 蛋白质的化学组成
4.4.1. 蛋白质的元素组成
4.4.2. 蛋白质的分子组成
5. 氨基酸概述
5.1. 氨基酸的种类及结构
5.1.1. 蛋白质中常见的氨基酸
5.1.1.1. 按侧链R集团的极性分类
5.1.1.1.1. 极性氨基酸
5.1.1.1.2. 非极性氨基酸
5.1.1.2. 按人体是否可合成来分类
5.1.1.2.1. 必须氨基酸
5.1.1.2.2. 半必须氨基酸
5.1.1.2.3. 非必需氨基酸
5.1.2. 蛋白质中不常见的氨基酸
5.1.3. 非蛋白质氨基酸
5.2. 氨基酸的物理性质
5.3. 两性解离与等电点（两性性质）
5.3.1. 氨基酸为两性电解质
5.3.2. 等压点
5.3.2.1. 等压点的测定
5.3.2.2. 等电点的计算
5.3.2.3. 等电点的意义
5.4. 氨基酸的化学性质
5.4.1. alpha-氨基酸的化学反应
5.4.1.1. 与
5.4.1.2. 与 2，4-二硝基氟苯
5.4.1.3. 丹磺酰氯法
5.4.1.4. 与苯异硫氰酸酯
5.4.2. alpha-羧基的化学反应
5.4.3. 侧链的化学反应
5.5. 氨基酸的鉴定和分离纯化
5.5.1. 层析的原理
5.5.2. 层析的应用
5.5.2.1. 纸层析
5.5.2.2. 柱层析
5.5.2.2.1. 离子交换层析
5.5.2.2.2. 全自动氨基酸分析仪
5.5.2.3. 薄层层析
6. 蛋白质的性质与分离纯化
6.1. 蛋白质的一般性质
6.1.1. 蛋白质的分子质量
6.1.1.1. 参透压法测定相对分子质量
6.1.1.2. 沉降法测定相对分子质量
6.1.2. 蛋白质的两性解离与等压点
6.1.3. 蛋白质的胶体性质
6.1.4. 蛋白质的沉淀反应
6.2. 蛋白质的分离纯化
6.2.1. 透析与超滤
6.2.2. 密度梯度离心
6.2.3. gel filtration chomatrography
6.2.4. 沉淀法
6.2.5. 电泳法
6.2.6. 亲和层析