ENZIMAS

1. Proenzimas/Zimogênio

1.1. Enzimas Inativas

1.1.1. Ativação = Mudanças de Temperatura/Ph

1.1.2. Pepsinogênio (proenzima) ---> Pepsina (enzima) = Liberação HCl

2. Holoenzima = Apoenzima + Coenzima

2.1. Coenzima/Cofator = Não Proteico Essencial Catálise

2.2. Apoenzima = Proteica

3. Nomenclatura

3.1. Sufixo -ASE +

3.1.1. Função da Enzima

3.1.2. Nome do Substrato

4. Temperatura

4.1. Ótima

4.2. ºC>Limite = Desnaturação

4.3. Maior Temp. = Mais Choques (Rápida)

5. Ph Ótimo

5.1. Estomago = ácido

5.1.1. Pepsina = 1,8-2

5.2. Intestino = alcalino

5.2.1. Tripsina 8-9

5.3. Boca = neutro

6. Proporcional a concentração do subtrato

6.1. Ponto de Saturação Enzimática = Máximo

7. Catalisadores Biológicos

7.1. Menor Energia de Ativação

7.1.1. Acelera as Reações Químicas

8. Proteínas Especificas

8.1. Chave e Fechadura

8.2. Complementaridade entre enzima e substrato

9. Sítio Ativo

9.1. Local Ligação de Substrato Especifico

10. Maltose Sacarase Lactase Hidrolase Descarboxilase Transaminase

11. Ação Reversível

11.1. Depende: Concentração do Meio

11.1.1. Quebra

11.1.2. Forma

11.1.3. Deslocamento Químico

12. Atividade Enzimática

12.1. Inibição

12.1.1. Reversível

12.1.2. Irreversível

12.2. Alostéricas

12.2.1. Reguladora

12.2.2. 2 Sítios (Ativo/Alostérico

12.2.3. Ativa ou Inibe