1. Hj
2. Generalidades
2.1. Definición
2.1.1. proteinas (excepto algunos RNA) que aceleran reacciones quimicas
2.2. Características
2.2.1. Alta especificidad x el sustrato
2.2.2. Catalizadores
2.2.2.1. No se modifican tras la catálisis
2.2.2.2. No modifican la Keq=> ⬆️ V
2.3. Componentes
2.3.1. Apoenzima
2.3.1.1. parte proteica
2.3.2. Cofactores
2.3.2.1. Coenzima (moléc orgánica)
2.3.2.2. Grupo prostético (unión covalente)
2.3.3. Holoenzima
2.3.3.1. apoenzima+coenzima y/o iones metálicos
3. Clasificación
3.1. Oxidorreductasas
3.2. Transferasas
3.3. Hidrolasas
3.4. Liasas
3.5. Isomerasas
3.6. Ligasas
4. Catálisis enzimática
4.1. Sustrato
4.2. Centro de fijación del sustrato
4.3. Centro activo
4.4. Centro alostérico
5. Cinética enzimática
5.1. Factor clave: [Sustrato]
5.1.1. Afecta V0
5.1.2. Experimentalmente se mide V0 cuando [S]≫[E]
5.2. Efecto de la [S] en la V0
5.2.1. común > enzimas
5.2.2. Ecuación de Michaelis-Menten
5.2.2.1. .
5.2.2.1.1. Interpretaciones
5.2.3. Curva hiperbólica
5.2.3.1. .
5.3. Constante catalítica (Kcat)
5.3.1. Relación Kcat/Km (cte de especificidad)
5.3.2. medida eficacia catalítica
5.4. Ecuación Lineweaver-Burk
5.4.1. Transformación ec. M-M en la de una línea recta
5.4.1.1. .
5.4.2. Determinar con + exactitud Vmáx y Km
5.4.3. “Representación de los dobles recíprocos”