1. Proprietăți chimice
1.1. Reactia de condensare
1.1.1. Are loc o condensare intermoleculară în urma căreia se formează peptide, polipeptide și proteine.
1.1.2. Aminoacizii au proprietatea de a reacționa intermolecular prin intermediul celor două grupări funcționale. În urma reacției de condensare se elimină apă, între gruparea -COOH dintr-o moleculă și gruparea -NH₂ din alta moleculă, rezultând o legătură peptidică sau amidică.
1.1.3. CH₃-CH-COOH + CH-COOH -> CH₃-CH-CO-NH-CH-COOH + H₂O | | | NH₂ NH₂ NH₂
1.2. Caracterul amfoter al aminoacizilor
1.2.1. Sunt substanțe care se comportă ca acizi în mediu bazic și ca baze în mediu acid.
1.2.2. R-CH-COO⁻ + H₃O⁺ -> R-CH-COOH + H₂O | (acid) | NH₃⁺ NH₃⁺ R-CH-COO⁻ + HO⁻ -> R-CH-COO⁻ + H₂O | (bază) | NH₃⁺ NH₂
1.2.3. La electroliza în soluție acidă, aminoacidul migrează spre catod (-), iar în soluție bazică spre anod (+). Amfionul nu migrează în câmp electric.
1.3. Ionizarea Caracterul neutru al aminoacizilor.
1.3.1. CH₂-COOH ⇄ CH₂-COO⁻ | | NH₂ NH₃⁺
1.3.2. acizii - cedează H⁺ bazele - acceptă H⁺
1.3.3. Intre cele două grupări cu caracter chimic are loc un schimb de protoni de la gruparea -COOH
1.3.4. Are loc o reacție intramoleculară (ionizare) numită autoprotiloza, în urma căreia rezultă un ion cu ambele tipuri de sarcini, numit amfion (ion dipolar).
1.3.5. Datorită prezenței celor două tipuri de sarcini, aminoacizii monoaminomonocarboxilici au caracter neutru, deoarece cele două grupări funcționale își compensează reciproc sarcinile.
2. Peptide
2.1. Clasificare
2.1.1. Proteine
2.1.1.1. formate din peste 50 resturi de aminoacid.
2.1.2. Polipeptide
2.1.2.1. formate din 10-50 resturi de aminoacid
2.1.3. Oligopeptide
2.1.3.1. formate din 2-10 resturi de aminoacid
2.2. Simple
2.2.1. Se obțin din aminoacizi identici.
2.3. Mixte
2.3.1. Se obțin prin condensarea unor molecule diferite de aminoacizi.
2.4. Denumirea
2.4.1. La reprezentarea unei catene polipeptidice se scrie: - La stânga catenei aminoacidului, gruparea -NH₂ liberă, iar azotul acestei grupari se numește N-terminal. - La dreapta catenei aminoacidului, gruparea -COOH liberă, iar carbonul acestei grupari se numește C-terminal. - Numele acidului C-terminal la care se adaugă ca prefix numele radicalilor celorlalți aminoacizi.
2.5. Prin hidroliză parțială a proteinelor se obțin peptide.
2.6. Prin hidroliza totală a peptidelor se obțin α-aminoacizi.
3. Identificarea aminoacizilor
3.1. Cu ninhidrina, când se formează o culoare albastru-violet, numită și purpură lui Ruhemann, indică prezența grupării amino (-NH₂) în compus, fiind o reacție specifică pentru aminoacizi și proteine.
3.2. Cu soluție de CuSO₄, când se formează o coloratie albastru deschis, aceasta se datorează faptului că α-aminoacizii formează cu ionii Cu(II) combinații complexe solubile în apă.
4. Formulă generală
4.1. R - CH - COOH | NH₂
5. Definiție
5.1. Substanțe organice cu funcțiuni mixte care conțin în moleculă grupări amino și grupări carboxil.
5.1.1. Aminoacizii stau la baza formării proteinelor.
5.1.2. Se cunosc aproximativ 200 de aminoacizi, dar numai 20 de aminoacizi sunt necesari organismelor vii.
6. Clasificare
6.1. După structura chimică
6.1.1. Tioaminoacizi
6.1.1.1. acid 2-amino,3-tiopropanoic CH₂-CH-COOH | | SH NH₂
6.1.2. Hidroxiaminoacizi
6.1.2.1. acid 2-amino,3-hidroxipropanoic (serina) CH₂-CH-COOH | | OH NH₂
6.1.3. Aminoacizi diaminomonocarboxilici
6.1.3.1. acid 2,6-diaminohexanoic (lisina) CH₂-CH₂-CH₂-CH₂-CH-COOH | | NH₂ NH₂
6.1.4. Aminoacizi monoaminodicarboxilici
6.1.4.1. acid 2-aminobutanoic (acid aspartic) HOOC-CH₂-CH-COOH | NH₂
6.1.5. Aminoacizi monoaminomonocarboxilici:
6.1.5.1. acid 2-aminoetanoic (glicina) CH₂-COOH | NH₂
6.2. După importanța fiziologică
6.2.1. Esențiali
6.2.1.1. Exemple: Valina, Lizina, Cisteina, Fenilalanina.
6.2.1.2. Nu pot fi sintetizați de organism, de aceea trebuie procurați din hrană.
6.2.2. Neesențiali
6.2.2.1. Exemple: Glicina, Alanina, Acid aspartic, Acid glutamic, Serină.
6.2.2.2. Pot fi sintetizați de organism.