Composición y funciones de las proteínas a nivel bioquímico, celular y orgánico, y el impacto en ...

1. ¿Qué es un holoproteido filamentoso?

1.1. Tienen conformación filamentosa (estructura terciaria), son resistentes e insolubles en agua y aparecen principalmente en animales. Realizan generalmente funciones estructurales. Pertenecen a este grupo el colágeno, la queratina, la elastina, actina, miosina y las fibroínas.

1.1.1. Ejemplo:

1.1.1.1. Colágeno. Es una proteína de origen animal y es quizá una de las más abundantes en el cuerpo de los animales vertebrados, ya que compone la mayoría de los tejidos conectivos. El colágeno destaca por sus propiedades fuertes, extensibles, insolubles y químicamente inertes.

2. ¿Qué es un heteroproteido?

2.1. Una proteínas conjugadas o heteroproteína es una molécula que presenta una parte proteica (apoproteína) y parte no proteica menor llamada grupo prostético. Todas son globulares, y se clasifican en función del grupo prostético.

2.1.1. Ejemplo:

2.1.1.1. Fosfoproteínas: Presentan ácido fosfórico y son de carácter ácido. Enzimas. (caseína alfa, beta y gamma).

3. 7 funciones principales:

3.1. Las enzimas digestivas ayudan a facilitar las reacciones químicas.

3.2. Apoyan la contracción Moscú lar y el movimiento

3.3. Brindan apoyo al cuerpo

3.4. Los anticuerpos apoyan la función inmune

3.5. Las hormonas ayudan a coordinas la función corporal

3.6. Mueven moléculas esenciales a través del cuerpo

3.7. Apoya la regulación y expresión de ADN y ARN

4. Principales rutas metabólicas de las proteínas

4.1. Los aminoácidos son catabolizados a través de la remoción del nitrógeno (N), a través de dos rutas principales: la transaminación y la desaminación oxidativa. En la transaminación, un aminoácidos dona su grupo amino al α-cetoglutarato (ciclo de Krebs) se forma un α-cetoácido y glutamato, el coenzima utilizado es principalmente el piridoxal fosfato. Esta reacción es reversible y se encuentra ampliamente distribuida en los tejidos, especialmente: cerebro, corazón, riñón, hígado. Sólo la lisina, treonina, prolina e hidroxiprolina no sufren transaminación. La regeneración del α-cetoglutarato se consigue mediante la desaminación oxidativa del glutamato catalizada por la glutamato deshidrogenasa unida al NAD.

5. ¿Dónde se lleva a cabo la síntesis de proteínas?

5.1. La síntesis protéica ocurre en los ribosomas. Cuanta más proteína esté fabricando una célula, más ribosomas tendrá.

6. Ejemplos de proteínas que he comido los últimos 6 meses:

6.1. Animal

6.1.1. pechuga de pollo y huevo

6.2. Vegetal

6.2.1. Avena y cacahuetes

7. ¿Qué son las proteínas?

7.1. Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de enlaces conocidos como enlaces peptídicos.

7.1.1. Funciones

7.1.1.1. Son esenciales para el crecimiento. También lo son para las síntesis y mantenimiento de diversos tejidos o componentes del cuerpo, como los jugos gástricos, la hemoglobina, las vitaminas, las hormonas y las enzimas .

8. ¿Qué es un holoproteido globular?

8.1. Este término se usa para referirse a aquellas proteínas formadas exclusivamente por aminoácidos.

8.1.1. Ejemplo:

8.1.1.1. Protaminas. Son pequeñas proteínas ricas en arginina y lisina, básicas. No se encuentran libres sino unidas a ácidos nucleicos (nucleoproteínas) y sólo se detectan en el núcleo celular.

9. Metabolismo de las proteínas

9.1. Las proteínas funcionan como enzimas, para formar estructuras, pero además los aminoácidos pueden utilizarse como fuente de energía o como sustratos para otras rutas biosintéticas. En los animales superiores, los aminoácidos provienen de la proteína de la dieta o por recambio metabólico de proteína endógena. El exceso de aminoácidos se degrada parcialmente para dejar esqueletos de carbono para biosíntesis o se degradan totalmente para producir energía.

10. Etapas de síntesis de proteínas

10.1. La molécula de ADN altamente compactado se desarrolla y una enzima denominada helicasa rompe los enlaces de hidrógeno a los que ya hemos hecho referencia y que tienen la función de mantener unidas ambas cadenas. De esta forma, la doble hélice se descomprime dentro de esta región y permite que la cadena del nucleótido único se abra y pueda ser copiada.

10.2. En este momento, otra enzima, la cual recibe el nombre de ARN polimerasa, se une a la hebra única que contiene el gen de codificación y empieza a leer la información contenida en la cadena de ADN entre el extremo 3′ y el extremo 5′. Por lo tanto, es posible afirmar que esta enzima, en realidad, solo sintetiza una hebra de ARNm en la dirección 5′ a 3′.

10.3. La secuencia del ARNm es idéntica a la estructura del ADN. De hecho, la única diferencia existente entre ambas moléculas es que las de ARN utilizan el uracilo de los nucleótidos en lugar de la timina empleada por el ADN. Una vez sintetizados, la molécula de ARNm monocatenario puede llegar al citoplasma a través de los poros nucleares

10.4. La fase de transcripción en las células procariotas es diferente a la de las células eucariotas. La primera diferencia reseñable radica en el hecho de que el primer producto de la síntesis de proteínas en este tipo de células es el ARNm ‘normal’, es decir, el que no necesita ser sometido a ninguna modificación posterior a la transcripción. En este sentido, en las eucariotas el primer producto se denomina como transcripción primaria y requiere de llevar a cabo esa modificación.

11. Papel que juega el ARN en el metabolismo de las proteínas

11.1. La información codificada en el ADN se copia en una secuencia de ARNm que, posteriormente, puede atravesar la membrana del núcleo con el objetivo de llegar a los ribosomas contenidos en el citoplasma.