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SEM par Mind Map: SEM

1. Généralité

1.1. Généralité

1.1.1. Cavités limités par membrane

1.1.2. Fractions glycosylées coté luminal

1.1.3. Flux vectoriel et permanent

1.1.4. Flux rétrograde

1.1.5. Flux membranaires ayant pour carrefour les endosomes

1.1.6. SEM hépatocyte : 17% du volume cellulaire et 58% de la surface membranaire totale

1.1.7. Possibilité d'échange avec cytosol par perméases

1.1.8. Siège de flux membranaires entre RE/GOLGI/Membrane plasmique + enveloppe nucléaire et endosome

1.1.9. Caractérise cellules eucaryotes

1.2. Flux vectoriel et permanent

1.2.1. Construction et renouvellement du système endomembranaire

1.2.2. Construction et renouvellement de la membrane plasmique et de la MEC

1.3. Flux membranaire rétrograde

1.3.1. Flux inverse au flux vectoriel permanent qui part de la membrane plasmique et qui va vers l'appareil de Golgi puis vers le RE

1.3.2. Cavéoline (microdomaines lipidiques, riches en cholestérol, PL et GlycoP fixées sur GPI)

2. Transport vésiculaire

2.1. Différentes étapes

2.1.1. Différentes étapes

2.1.1.1. Bourgeonnement

2.1.1.1.1. Coatomères

2.1.1.1.2. Ilathriine

2.1.1.1.3. Covecluie

2.1.1.2. Deshabillage

2.1.1.2.1. Non enlevée (Covecluie)

2.1.1.3. Transport cytosolique

2.1.1.3.1. MT+ MAP motrices (Coatomères)

2.1.1.3.2. Achne + myosine à la proximité de la membrane (ilathrine)

2.1.1.4. Fusion avec nb compartiment receveur

2.1.2. Différentes étapes

2.1.2.1. Entrée dans le SEM

2.1.2.1.1. Signal d'entrée dans le SEM (RE)

2.1.2.2. Synthèse dans le cytosol

2.2. Les signaux d'adressage

2.2.1. Le maintien des caractères spécifiques de chaque organite nécessite la présence d'adressage de signaux

2.2.2. Protéines transmembranaires :

2.2.2.1. 1 signal dans la séquence cytosolique (RE ou lysosomes) ou transmembranaire (premier segment pour Golgi)

2.2.3. Protéines solubles :

2.2.3.1. 1 signal d'adressage dans la séquence peptidique (KDEL pour BIP, PD) destinées au RE ou une arborisation sucrée particulière (M6P des enzymes lysosomales)

2.2.3.2. 1 signal de rétention: un récepteur porte un signal qui reconnait la séquence de rétention portée par la protéine soluble

3. RE

3.1. Composition

3.1.1. Fractions

3.1.1.1. Ultracentrifugation différentielle

3.1.1.1.1. Microsomes de diamètre 100nm

3.1.1.2. Ultracentrifugation en gradient de densité

3.1.1.2.1. Microsomes rugueux (densité élevée)

3.1.1.2.2. Microsomes lisses (densité faible)

3.1.1.3. Contrôle de pureté permet de vérifier que ce sont des membranes de RE : test à la glucose 6 phosphatase qui est enzyme du RE

3.1.2. Sous fractions

3.1.2.1. Choc osmotique + Ultracentrifugation différentielle

3.1.2.1.1. Membranes lisses ou rugueuses

3.1.2.1.2. Contenu des vésicules (Anticorps, collagène...)

3.1.3. Epaisseur

3.1.3.1. 5-6nm

3.1.4. Composition

3.1.4.1. Lipides 30%

3.1.4.1.1. Phospholipides, AGI à chaines courtes, pas de glycolipides, peu de cholestérol

3.1.4.2. Protéines 70%

3.1.4.2.1. enzyme : synthèse et glycosylation des protéines, synthèse phospholipide, synthèse hormones stéroïdes, G6 phosphatase

3.1.4.2.2. Cytochrome P450 : hydroxylation des toxiques, cytochrome b5, quelques glycoprotéines coté luminal

3.2. Rôle

3.2.1. Généralité

3.2.1.1. N-Glycosylation des protéines post traductionnelle

3.2.1.1.1. Constitution d'un oligosaccharide de 14 oses sur le Dolichol, Fixation sur ASM par liaison Nocisique, début d'élagage (3 glucose / mannose) = N glycosylation

3.2.1.2. Synthèse des glycoprotéines liée par un ancrage GPI

3.2.1.2.1. Synthèse et glycosylation de la protéine, constitution GPI face cytosolique puis flip/flop face luminale, transfert de la protéine sur le GPI protéine retrouvée dans les microdomaines lipidiques

3.2.1.3. Stockage du calcium et d'autres molécules

3.2.1.4. Synthèse des lipides dans le REL (phospholipides)

3.2.1.5. Fonction de détoxification de l'organisme par REL

3.2.1.6. Synthèse des membranes

3.2.1.7. Conformation définitive protéines et contrôle qualité : BIP, calnexine, calréticuline, PDI

3.2.1.7.1. Intervention de molécules chaperones HSP + protéines solubles : BIP, calréticuline + protéines transmembranaires : Calnexine + PDI protéine Disulfure Isomérase (soluble)

3.2.1.8. Excision du peptide signal et élimination

3.2.1.9. Synthèse de protéines

3.2.2. Synthèse et translocation des protéines solubles

3.2.2.1. Avec signal d'adressage

3.2.2.1.1. Translocation dans lumière du RE

3.2.2.2. Sans signal d'adressage

3.2.2.2.1. Cytosol

3.2.3. Protéines solubles synthétisées par RE

3.2.3.1. MP/ Milieu extérieur/ Autres compartiments du SE/ Flux membranaire vectoriel et permanent

3.2.4. Synthèse et translocation des protéines transmembranaire

3.2.4.1. Protéines membranaires intrinsèques

3.2.4.1.1. destination : compartiment du SE, MP

3.2.4.1.2. 1 ou +rs domaines transmembranaires

3.2.4.2. Modèle d'insertion/RE

3.2.4.2.1. 1 domaine transmembranaire et peptide-signal clivé

3.2.4.2.2. 1 domaine transmembranaire et séquence signal interne

3.2.4.2.3. double domaine transmembranaire et séquence signal interne

3.2.5. Système et translocation des protéines transmembranaires ancrées par un GPI

3.2.5.1. Fixation d'une ancre GPI sur une protéine dans le RE

3.2.6. Règles peptides signaux SEM

3.2.6.1. Un peptide signal en position Nt est toujours clivé

3.2.6.2. Une séquence signal transmembranaire n'est jamais clivé

3.2.6.3. Que des sequences intramembranaires

3.2.6.3.1. La première est un début de transfert quelque soit sa polarité

3.2.6.3.2. la suivante est soit début soit fin selon l'orientation de la première

3.2.6.3.3. Les suivantes s'enchainent logiquement

3.2.6.4. Peptide signal amino terminal + pls séquences signal transmembranaires

3.2.6.4.1. Peptide signal est un début puis autres s'enchainent logiquement (le PS amino terminal est clivé en fin de translocation)

3.2.6.5. La PRS ne reconnait que les débuts

4. Appareil de Golgi

4.1. Structure

4.1.1. Empilement de saccules aplatis ou citernes

4.1.1.1. 1 empilement = 1 dictyosome

4.1.1.2. Délimité par membrane d'enveloppe

4.1.1.3. Provenant du RE (fusion vésicules de transition)

4.1.2. Localisation

4.1.2.1. près du noyau

4.1.2.2. entre RE et MP

4.1.2.3. près du centrosome

4.1.2.4. +interaction cytosquelette, protéines...

4.1.3. Ergic : agrégats (amassé) tubulo vésiculaires entre RE et Golgi

4.1.4. Transport entre saccules mal connu

4.1.5. Préparation et composition:

4.1.5.1. Contrôle de pureté : nucléoside diphosphatase (saccule trans) et phosphatase alcaline (RTG)

4.1.5.2. Obtention de vésicules lisses ou de dictyosomes selon le type d'homogénéisation

4.2. Flux membranaire rétrograde

4.2.1. Des protéines résidentes du RE sont ramenées après passage dans le Golgi cis et médian grâce au récepteur ERD

4.3. Rôle

4.3.1. Flux rétrograde Golgi -> RE renvoi de P solubles résidentes du RE

4.3.1.1. Signal de retention KDEL en Ct reconnu par le récepteur ERD dans Golgi cis et médian

4.3.1.2. Renvoi par canalicules/ vésicules + microtubules +MAP

4.3.1.3. Dissociation des complexes selon pH et recyclage Recepteur ERD vers le Golgi par cop I

4.3.1.4. Ex.BIP PDI

4.3.2. Flux retrograde Golgi médian -> RE

4.3.2.1. Vésicules/canalicules /cop I

4.3.2.2. Ex. Matériel extracellulaire, toxines bactériennes

4.3.3. Transfert des protéines du RE vers la membrane plasmique

4.3.3.1. Gardent toujours même orientation

4.3.3.2. Concentration en cours de transfert

4.3.3.3. Microtubules + actines pour déplacement des vésicules

4.3.3.4. Ex. Protéines sécrétées, membranaires, lysosomales

4.3.4. Sulfatation

4.3.4.1. Sulfotransférases au niveau de la membrane du golgi TRANS

4.3.4.2. Ex. Protéoglycannes, protéines

4.3.5. Maturation des protéines

4.3.5.1. Modifications biochimiques et morphologiques : RTG + vésicules de transport

4.3.5.2. Ex. Insuline, neuropeptides

4.3.6. Synthèse des sphingolipides

4.3.6.1. Face luminale du golgi cis et médian

4.3.7. Glycosylation

4.3.7.1. Poursuite de le N glycosylation commencée dans le RE

4.3.7.2. 0-glycosylation (médian et trans)

4.3.7.3. Ex. Glycoprotéines (MP, Lysosomes) protéoglycannes

4.3.8. Renouvellement des composés de la membrane plasmique

4.3.8.1. Sécrétion régulée et continue

4.3.8.2. Recyclage à partie des endosomes

4.3.9. Tri des protéines au RTG retention

4.3.9.1. Lysosomes , MP, MEC : sécrétion régulée ou constitutive, voie lysosomale

4.3.9.2. Formation cpx non covalent, exclusion (raft) - partitionnement, emballage

4.3.9.3. Ex. E lys, protéoglycanes, certaines enzymes

4.4. Glycosylation

4.4.1. N-glycolylation

4.4.1.1. Enzymes des lysosomes

4.4.1.2. Oligosaccharides riches en mannose des membranes lysosomales et plasmique

4.4.1.3. Oligosaccharides complexe des glycoprotéines membranaires + protéines sécrétée

4.4.2. O-glycosylation

4.4.2.1. Protéoglycannes membrane plasmique matrice

4.5. Sortie et triage dans le RTG

4.5.1. TGN : sortie et triage du golgi

4.5.2. Flux membranaire vectoriel permanent exporte 2 types vésicules et tubules recouvertes

4.5.2.1. Clathrine : vésicules (+ prot d'adaptation) dirigées vers endosomes, lysosomes, sécrétion régulée

4.5.2.2. Cavéoline : vésicules dirigées vers MP (microdomaines)

4.5.2.3. Tubules recouverts (bourgeonnement + protéine) vers MP contient matériel de sécrétion constitutive

4.5.3. Flux vectoriel permanent

4.5.3.1. Vésicules + clathrine (+AP) : sécrétion régulée ou voie des lysosomes

4.5.3.2. Vésicules ou tubules : sécrétion continue (FAPP : forme des turbules

4.5.3.3. Vésicules à cavéoline : radeaux lipidiques (mb.plasmique)

4.5.4. Flux rétrograde

4.5.4.1. du RTG vers Golgi médian puis RE par vésicules recouvertes de COP I

5. Endosome et Lysosome

5.1. Endosome

5.1.1. Maturation

5.1.1.1. Voie des endosomes tardifs caractérisée par les corps multivésiculaires

5.1.1.1.1. Grosses structures vésiculaires contenant corps multivésiculaire qui contiennent eux les hydrolases provenant appareil de golgi et commencent digestion

5.1.1.1.2. L'endolysosome est l'évolution la plus mature et la plus active des endosomes

5.1.1.2. Voie des endosomes précoces : endosomes de tri et endosomes de recyclage

5.1.1.2.1. Endosomes de tri: sous forme tubulo sphérique. Le pH diminuant, il y a dissociation des complexes ligand-Récepteur

5.1.1.2.2. Endosomes de recyclage : sous forme de tubules. Les récepteurs sont recyclés et les ligands continuent leur chemin

5.1.1.3. Les exosomes des CMV

5.1.1.3.1. Possibilité de livraison dans le cytosol d'autres cellules des ARNm (thérapie génique)

5.1.1.3.2. Présentation par CMHII à distance d'autres peptides antigéniques

5.1.1.3.3. Permet la dégradation des partis cytosoliques des protéines transmembranaires par des hydrolases après action de lipases lysosomales qui dégradent la membrane des vésicules

5.1.2. Rôle

5.1.2.1. Tri, adressage de molécules et Recyclage des récepteurs comme celui des LDL après livraison aux endosomes

5.1.2.2. Transcytose des Récepteurs IGA

5.1.2.3. Présentation de l'antigène (Ag) via CMH2

5.2. Lysosome

5.2.1. Définition et biogénèse

5.2.1.1. Généralité

5.2.1.1.1. Compartiment hétérogène riche en hydrolases acides

5.2.1.1.2. Composants membranaires

5.2.1.1.3. Composants/ lumière lysosome:

5.2.1.2. Biogénèse des lysosomes

5.2.1.2.1. Issus de la maturation des endosomes tardifs

5.2.1.2.2. Fusion des endosomes tardifs et des endolysosomes avec le lysosome ou des lysosomes primaires

5.2.1.2.3. Digestion "itérative" utilisation optimale des enzymes qui sont réutilisées lors de la fusion

5.2.1.2.4. Continuum dynamique des endosomes précoces vers les lysosomes

5.2.1.2.5. 4 voies vers les lysosomes

5.2.2. Origine des matériaux dégradés

5.2.2.1. Endocytose

5.2.2.2. Phagocytose

5.2.2.3. Entrée directe cytosol-> lysosome (via perméases)

5.2.2.4. Autophagie : vacuole issus de TGN

5.2.3. Adressage des protéines lysosomales

5.2.3.1. M6P

5.2.3.2. Molécule venant de la cellule

5.2.3.2.1. Bourgeonnement + séparation d'une vésicule entouré de clathrine + protéines d'adaptation

5.2.3.3. Récepteurs sont recyclés, et retourne dans le TGN

5.2.4. Rôle

5.2.4.1. Digestion de matériel exogène (lysosome et phagolysosomes)

5.2.4.2. Digestion de matériel endogène (autophagolysosomes)

5.2.4.3. Recyclage, phagocytose frustrée des ostéoclastes

5.2.4.4. Exocytose du contenu des lysosomes par les eosinophiles

5.2.4.5. Nutrition cellulaire, renouvellement de molécules membranaires, cytosoliques et organites cellulaires, mécanismes de défense

5.2.5. Pathologies associés aux lysosomes

5.2.5.1. Altération de la membrane lysosome

5.2.5.1.1. Laisse échapper des hydrolases et incapacité à digérer les matériaux

5.2.5.2. Equipement enzymatiques défectueux Maladie et surcharge héréditaire

5.2.5.2.1. Enzyme anormale ou Enzyme absente

5.2.5.3. Anomalie des perméases Maladie de surcharge héréditaire

5.2.5.3.1. Accumulation du produit dans les lysosomes

5.2.5.4. Blocage Pompe H+/ATPase

5.2.5.4.1. pH > 5