1. Microtubules MT
1.1. Caractéristiques
1.1.1. 25 nm
1.1.2. cylindre creux
1.1.3. rigide
1.1.3.1. se déforme et rompt rapidement
1.1.4. la polymérisation nécessite Mg2+
1.2. Rôles
1.2.1. Maintien la localisation
1.2.1.1. RE
1.2.1.2. appareil de Golgi
1.3. Extrémités (+)
1.3.1. la (+) dynamique
1.3.2. tubuline β
1.3.3. en périphérie de la cell
1.3.3.1. distale
1.4. Extrémité (-)
1.4.1. (-) dynamique = stable
1.4.2. tubuline α
1.4.3. immergée dans le matériel péricentriolaire
1.4.3.1. proximale
1.5. Composition
1.5.1. empilement d'hétéroDIMERE α, β tubuline = un protofilament
1.5.1.1. α : liée à GTP non hydrolysé
1.5.1.1.1. 55 kDa chacun
1.5.1.2. β : liée à GTP ou GDP hydrolysé
1.5.1.3. tubule A
1.5.1.3.1. doublets ou triplets MT
1.5.1.4. tubule B et C
1.5.1.4.1. 10 protofilaments + 3 protofilaments du MT précédent
1.5.2. treillis hélicoïdal
1.5.3. "coiffe-GTP"
1.5.3.1. rôle GTP
1.5.3.1.1. sous-unit libre
1.5.3.1.2. sous-unité incorporée
1.5.3.2. vitesse
1.5.3.2.1. vitesse grande
1.5.3.2.2. vitesse petite
1.6. Drogues
1.6.1. Colchicine, Colcémide, Vinblastine, Vincristine, Nocodazole
1.6.1.1. fixe sur dimères α, β
1.6.1.2. empêche polymérisation
1.6.1.3. poursuite dépolymérisation
1.6.1.3.1. disparition des MT
1.6.2. Taxol
1.6.2.1. fixe sur MT polymérisé
1.6.2.2. stabilise MT
1.6.2.3. empêche la dépolymérisation
1.6.2.3.1. PAS fuseau mitotique
1.7. Régulation
1.7.1. Stabilisation
1.7.1.1. modifications post traductionnelles
1.7.1.1.1. phosphorylation
1.7.1.1.2. acétylation
1.7.1.1.3. détyrosination
1.7.1.2. protéines MAPs
1.7.1.2.1. contrôlent l'espacement des MT
1.7.1.2.2. MAP2
1.7.1.2.3. Tau
1.7.2. Déstabilisation
1.7.2.1. sur DImères α, β
1.7.2.1.1. stathmine
1.7.2.2. direct des MT
1.7.2.2.1. catastrophine
1.7.2.2.2. katanine
1.8. Moteurs cellulaires
1.8.1. kinésines
1.8.1.1. composition
1.8.1.1.1. tête globulaire = 2 chaînes lourdes
1.8.1.1.2. région caudale = 2 chaînes légères
1.8.1.1.3. hélices α surenroulées
1.8.1.2. mouv
1.8.1.2.1. généralement vers le (+) avec N-term
1.8.1.2.2. une famille vers le (-) avec C-term
1.8.1.3. étire le RE dans la cell eucaryote
1.8.2. dynéines
1.8.2.1. cytoplasmique
1.8.2.1.1. tête globulaire + 2 chaînes lourdes
1.8.2.2. ciliaire/axonémale
1.8.2.2.1. tête globulaire + 2/3 chaînes lourdes
1.8.2.3. mouv
1.8.2.3.1. vers le (-)
1.9. Déplacement des vésicules
1.9.1. fibroblaste
1.9.1.1. kinésine
1.9.1.1.1. vers la périphérie
1.9.1.2. dynéine
1.9.1.2.1. vers le centrosome
1.9.2. neurone
1.9.2.1. axone
1.9.2.1.1. (+) des MT vers la synapse
1.9.2.1.2. kinésine
1.9.2.1.3. dynéine
1.9.2.2. dendrite
1.9.2.2.1. deux orientations possibles des MT
1.9.2.2.2. avec 1 seul moteur cell, 2 sens
1.9.3. mémo
1.9.3.1. la kinésine
1.9.3.1.1. toujours vers l'extérieur
1.9.3.2. la dynéine
1.9.3.2.1. toujours vers l'intérieur
2. Microfilaments actine MF
2.1. Caractéristiques
2.1.1. diamètre 8 nm
2.1.1.1. longueur 5-10 µm
2.1.2. flexibles
2.1.2.1. hélicoïdale
2.1.2.1.1. polarisé
2.1.3. se déforme - que les MT mais rompt aussi
2.1.4. la + abondante
2.1.4.1. en général 5-10% des prot cell
2.1.4.2. plaquettes 10% des prot
2.1.4.3. cell muscu 20% des prot
2.1.5. 6 gènes pour 3 types d'actine
2.1.5.1. actine α
2.1.5.1.1. cell muscu
2.1.5.2. actine β + actine γ
2.1.5.2.1. autres cell
2.1.6. Polymérisation
2.1.6.1. monomère actine
2.1.6.1.1. étapes normales
2.1.6.2. filament préformé
2.1.6.2.1. PAS phase latence/nucléation
2.1.6.3. tapis roulant
2.1.6.3.1. équilibre
2.2. Constitution
2.2.1. sous unité = monomère d'actine 42 kDa + ATP/ADP
2.2.1.1. actine G globulaire
2.2.2. assemblage monomères actine G = double hélice
2.2.2.1. actine F filamentaire
2.2.3. pas hélice = 74 nm
2.3. Drogues
2.3.1. cytochalasine
2.3.1.1. coiffe extrémité (+)
2.3.1.1.1. empêche la polymération
2.3.2. swinholide
2.3.2.1. sectionne les MF
2.3.3. latrunculine
2.3.3.1. séquestre les monomères d'actines
2.3.3.1.1. empêche la polymérisation
2.3.4. phalloïdine
2.3.4.1. association latérale MF
2.3.4.1.1. stabilise MF
2.3.4.2. couplée à un fluorochrome pour visualiser actine F
2.4. Rôles
2.4.1. cytodiérèse
2.4.1.1. constitution anneau contractile
2.4.2. mouvement cell
2.4.2.1. production filopodes/lamellipodes
2.4.2.1.1. structure saillante 2D
2.4.2.1.2. riche en actine
2.4.2.1.3. PAS d'organite
2.4.2.1.4. à l'avant de la cell
2.4.2.2. chez :
2.4.2.2.1. macrophages, neutrophiles, ostéoclastes, fibroblastes, cell cancéreuse, épithéliums
2.4.3. dans fibres de stress
2.4.3.1. adhérer matrice extracell/contacts focaux
2.4.4. formation protubérances
2.4.4.1. microvillosités intestinales
2.4.4.1.1. MF parallèles
2.4.4.1.2. augmente surface échange
2.4.4.2. protéines de fasciculation
2.4.4.2.1. MF reliés par villine/fimbrine
2.4.4.3. protéines d'ancrage
2.4.4.3.1. MF/membrane plasmique
2.4.5. jonction d'adhérence des épithéliums
2.4.6. liaisons MF/matrice extracell : contact focaux
2.4.6.1. intégrines
2.4.6.1.1. dimères protéiques
2.4.6.2. taline/vinculine
2.5. Modes de disposition
2.5.1. faisceau contractile
2.5.1.1. fibres non musculaires
2.5.1.1.1. fibres de stress
2.5.1.2. antiparallèles
2.5.2. réseau type gel
2.5.2.1. cortex cell
2.5.2.2. enchevêtrés
2.5.3. faisceau parallèle
2.5.3.1. filopodes
2.5.3.2. parallèle
2.5.3.2.1. serré
2.6. Protéines ponts (chacun 2 sites de liaison)
2.6.1. spectrine
2.6.1.1. hétérotétramère
2.6.1.1.1. 2 sous units
2.6.2. fimbrine
2.6.2.1. petit monomère
2.6.2.1.1. 2 sites l'un derrières l'autres
2.6.2.2. parallèle
2.6.3. α-actinine
2.6.3.1. homodimère
2.6.3.1.1. 1 site sur chaque sous-unit
2.6.3.2. anti-parallèle
2.6.4. filamine
2.6.4.1. homodimère
2.6.4.1.1. 1 site à chaque extrémité
2.6.4.2. structure en V
2.6.4.2.1. réseaux 3D
2.7. Protéines régulatrices
2.7.1. -- poly
2.7.1.1. thymosine
2.7.1.1.1. + abondante
2.7.1.1.2. séquestre monomère actine G
2.7.1.1.3. cô latrunculine
2.7.1.2. gelsoline
2.7.1.2.1. prot de rupture
2.7.1.2.2. 2 sites diff
2.7.1.3. Cofiline
2.7.1.3.1. destabilise
2.7.1.3.2. chez toutes les cell eucaryotes
2.7.2. ++ poly
2.7.2.1. profiline
2.7.2.1.1. catalyse échange ADP/ATP sur monomères
2.7.2.2. formine
2.7.2.2.1. prot dimérique
2.7.2.2.2. se lie extrémité (+)
2.7.3. complexe ARP
2.7.3.1. complexe de nucléation
2.7.3.2. Arp2 et Arp 3 proche actine
2.7.3.2.1. évite une nucléation spontanée
2.7.3.3. + efficace qd lié à MF préexistant
2.8. Moteurs cellulaires
2.8.1. les myosines
2.8.1.1. 1e découvert : myosine II
2.8.1.1.1. compo :
2.8.1.1.2. forme filament épais bipolaire
2.8.1.2. 2e découvert : myosine I
2.8.1.2.1. voir protubérance
2.8.1.3. principe
2.8.1.3.1. tête se décroche du MF avec présence ATP
2.8.1.4. caractéristiques
2.8.1.4.1. toutes un domaine moteur conservé
2.8.1.4.2. toutes vers le (+)
2.8.1.4.3. + bras long = + mouv ample
3. Filaments intermédiaires FI
3.1. Caractéristiques
3.1.1. 10 nm
3.1.2. cordage
3.1.2.1. protéine fibreuse
3.1.3. très forte résistance mécanique
3.1.3.1. ne se rompt pas
3.1.4. NON polarisé
3.1.5. FI cytoplasmique
3.1.5.1. chez certains métazoaires
3.1.5.2. compo variable avec le type cell
3.1.5.3. abondant en cell stress mécanique
3.1.6. PAS chez tous les eucaryotes
3.1.6.1. PAS ubiquitaires
3.1.7. région centrale hélice α conservée
3.1.7.1. MAIS SINON
3.1.7.1.1. diversité séquence aa en C-term et N-term
3.1.8. principaux types :
3.1.8.1. FI nucléaire
3.1.8.1.1. forme lamina
3.1.8.2. FI type vimentine
3.1.8.2.1. Vimentine
3.1.8.2.2. Desmine
3.1.8.2.3. GFAP
3.1.8.2.4. périphérine
3.1.8.3. FI épithélial
3.1.8.3.1. kératine type I (acide) + kératine type II (basique)
3.1.8.3.2. desmosome
3.1.8.3.3. hémidesmosome
3.1.8.4. FI axonal
3.1.8.4.1. neurofilaments protéiques
3.2. Mise en place
3.2.1. 2 monomères = 1 dimère
3.2.1.1. 2 dimères = 1 tétramère
3.2.1.1.1. 2 tétramères = 1 protofilament
3.2.1.1.2. tétramère symétrique en son centre, antiparallèle
3.2.1.1.3. tétramère = sous-unit constitutive des FI
3.2.1.2. dimère surenroulé, parallèle