Módulo 2 (parte 1) Biología molecular, celular y tisular

1. Acerca de

1.1. Hecho por Luis Oliverio Ambriz (www.about.me/LuisOliverio)

1.2. Basado en las clases del módulo 2, Septiembre-Noviembre 2013.

1.3. UG - Facultad de Medicina

1.4. Prohibida su distribución sin permiso escrito del autor.

1.5. Cuestionario -->

1.6. Más en www.bit.ly/modulosmedicinaug

1.7. Parte 1 de 3

1.8. Otros mapas:

2. Sesión 1

2.1. Introducción al módulo

3. Sesión 2

3.1. Introducción a la histologia

3.1.1. Parte 1

3.1.1.1. Presentación

3.1.1.2. Histo-tejido

3.1.1.3. Todo lo relacionado a tejidos orgánicos

3.1.1.3.1. Pero también más allá observando la célula interiormente

3.1.1.3.2. Bioquímica

3.1.1.3.3. Citología

3.1.1.4. Técnica histológica

3.1.1.4.1. Define

3.1.1.4.2. Pasos

3.1.1.5. Biopsia

3.1.1.5.1. Tipos

3.1.1.6. Citodiagnóstico

3.1.1.6.1. O examen citológico

3.1.1.6.2. Más sencillo que la biopsa

3.1.1.6.3. Diagnóstico de la morfología celular

3.1.1.6.4. Por ejemplo: papanicolaou

3.1.1.6.5. Objetivos

3.1.1.6.6. Métodos de obtención de muestra

3.1.1.6.7. Ventajas

3.1.1.6.8. Desventajas

3.1.2. Parte 2

3.1.2.1. Tipos de tejido

3.1.2.1.1. Presentación:

3.1.2.1.2. Muscular

3.1.2.1.3. Epitelial

3.1.2.1.4. Nervioso

3.1.2.1.5. Conectivo

4. Sesión B3

4.1. Introducción al laboratorio

4.1.1. Presentación:

4.1.1.1. Entender el objetivo, comprendido y estudiado o leído

4.1.1.2. Con la hoja de presentación de la práctica impresa (con los puntos que nos dieron)

4.1.1.3. Rúbrica

4.1.1.3.1. Hoja de presentación

4.1.1.3.2. Intro

4.1.1.3.3. Objetivos

4.1.1.3.4. Investagación teórica

4.1.1.3.5. Flujograma

4.1.1.3.6. Resultados

4.1.1.3.7. Gráficas

4.1.1.3.8. Redacción de resultados

4.1.1.3.9. Discusión

4.1.1.3.10. Conclusiones

4.1.1.3.11. Cuestionario

4.1.1.3.12. Biografía

4.1.1.3.13. Participación

4.1.2. Mi presentación

4.1.2.1. (Para Iván Velázquez, pero es mía)

4.1.2.2. Química sanguínea, sodio, potasio, examen general de orina

5. Sesión 4

5.1. Aspectos básicos de química general

5.1.1. Presentación:

5.1.2. Parte 1

5.1.2.1. Materia --> elementos

5.1.2.1.1. 112 conocidos

5.1.2.1.2. 91 de la teirra

5.1.2.1.3. 24 en fisiología

5.1.2.2. Átomo --> Unidad más pequeña

5.1.2.2.1. + otro átomo = molécula

5.1.2.2.2. Estrucutra

5.1.2.2.3. Si el electrón está más cerca --> menos energía

5.1.2.2.4. Son más estables cuando sus electrones están en el nivel más bajo posible

5.1.2.2.5. Propiedades

5.1.2.3. PNE

5.1.2.3.1. Protón

5.1.2.3.2. Neutrón

5.1.2.3.3. Electrón

5.1.2.4. Modelo orbital

5.1.2.5. Intercambio de electrones

5.1.2.5.1. Por enlaces químicos

5.1.2.6. Unidad de masa atómica

5.1.2.6.1. Dalton

5.1.2.6.2. 1/12 de masa de un átomo de carbono

5.1.2.6.3. Uma

5.1.2.7. Iones y radicales libres

5.1.2.7.1. Atomos cargados

5.1.2.7.2. Negativo = anión

5.1.2.7.3. Positivo = catión

5.1.2.7.4. Ionización: ganar o ceder electrones

5.1.2.7.5. Inestable y reactivo

5.1.2.8. Compuesto

5.1.2.8.1. Dos o más átomos en proporciones difernetes

5.1.3. Parte 2

5.1.3.1. RXR químicas

5.1.3.1.1. Tipos

5.1.3.2. Ácidos y bases

5.1.3.2.1. Ácido

5.1.3.2.2. Base

5.1.3.2.3. Los procesos biológicos son sensibles

5.1.3.2.4. Amortiguadores

5.1.3.3. Oxidación

5.1.3.3.1. Pierde electrones

5.1.3.3.2. Agente oxidante

5.1.3.4. Reducción

5.1.3.4.1. Gana e

5.1.3.5. Mezcla

5.1.3.5.1. Combinación de elementos o compuestos unidos pero físciamente, no químicamente

5.1.3.6. Solución

5.1.3.6.1. Mezcla homogénea de por lo menos dos componentes

5.1.3.6.2. Fases

5.1.3.6.3. Porcentuales

5.1.3.7. Coloide

5.1.3.7.1. Partícula del soluto más grande

5.1.3.7.2. Leche

5.1.3.8. Suspensión

5.1.3.8.1. Las partículas se mezclan con el solvente pero por cierto tiempo solamente

6. Sesión 5

6.1. Enlaces químicos

6.1.1. Presentación:

6.1.2. Define

6.1.2.1. Lo que une a las moléculas

6.1.3. Electrones de valencia

6.1.3.1. Los del último nivel

6.1.3.2. Estable si tiene 8e

6.1.3.2.1. Ley del octeto

6.1.3.3. Los elementos del cuerpo no tienen 8 completos

6.1.4. Covalentes

6.1.4.1. Fuertes

6.1.4.2. Se comparten uno o más pares de e

6.1.4.2.1. O sea cada elemento comparte 1 (si es covalente sencillo)

6.1.4.3. Ej:

6.1.4.3.1. Átomo de O tiene 6 e, se combina con 2 de hidrógeno

6.1.4.4. Se forman y se genera energía

6.1.4.4.1. Si se quiere romper se necesita energía

6.1.4.4.2. 100-180 kCal/mol

6.1.4.5. Apareamiento de átomos iguales

6.1.4.5.1. e (e = electrones) igualmente atraídos

6.1.4.6. Apareamiento de átomos diferentes

6.1.4.6.1. El positivo de uno atrae más los e del otro

6.1.4.7. La electronegatividad depende de (!)

6.1.4.7.1. Número de cargas positivas

6.1.4.7.2. Número de niveles de energía

6.1.4.7.3. A más distancia del núcleo menos electronegatividad

6.1.4.8. Las moléculas contienen uno o más átomos electronegativos

6.1.4.8.1. O

6.1.4.8.2. N

6.1.4.8.3. S

6.1.4.8.4. P

6.1.4.8.5. Etc

6.1.4.9. Si no electronegativo

6.1.4.9.1. No polar

6.1.4.10. Si no es polar

6.1.4.10.1. Es "inerte"

6.1.4.11. Algunos son muy electronegativos

6.1.4.11.1. Capturan los e de otros

6.1.4.12. Rearreglo de diferentes e de la capa externa de un átomo puede generar:

6.1.4.12.1. Radicales libres

6.1.4.12.2. Altamente radioactivos

6.1.5. No covalentes

6.1.5.1. Características

6.1.5.1.1. Débiles

6.1.5.1.2. No se aparean los e

6.1.5.1.3. Permiten mediar interacciones dinámicas entre moléculas de las células

6.1.5.2. Tipos

6.1.5.2.1. Iónico

6.1.5.2.2. Puentes de hidrógeno

6.1.5.2.3. Interacciones hidrofóbicas

6.1.5.2.4. Enlaces de Van der Waals

6.1.6. Enlaces en la estructura proteíca

6.1.6.1. Checar última parte de la presentación

6.1.6.2. Primer nivel: peptídico

6.1.6.3. Segundo y terciario: puentes de H

7. Sesión 6

7.1. Agua

7.1.1. Objetivos

7.1.1.1. 1.- Analizará las propiedades fisicoquímicas más importantes del agua:

7.1.1.1.1. Composición

7.1.1.1.2. Enlaces químicos

7.1.1.1.3. Densidad electrónica

7.1.1.1.4. Características de diplo

7.1.1.1.5. Puentes de hidrógeno

7.1.1.1.6. Estructura en sus estados físicos

7.1.1.1.7. Propiedades como solvente

7.1.1.2. 2. Analizará el concepto de reacción química

7.1.1.2.1. Identificando los reactantes y los productos

7.1.1.2.2. calculará la constante de equilibrio y señalará su significado

7.1.2. De Lehninger

7.1.2.1. Interacciones débiles en sistemas acuosos

7.1.2.1.1. Los puentes de hidrógeno le dan cohesión a la molécula

7.1.2.1.2. Se disuelve fácil porque...

7.1.2.1.3. Enlaces

7.1.2.1.4. Puentes de H en solutos polares

7.1.2.1.5. El agua interacciona electrostáticamente con solutos cargados

7.1.2.1.6. La entropía aumenta cuando se disuelve una sustancia cristalina

7.1.2.1.7. Los gases apolares se disuelven mal en agua

7.1.2.1.8. Los compuestos apolares fuerzan cambios desfavorables energéticamente en la estrcutura del agua

7.1.2.2. Ionización de agua, ácidos débiles y bases débiles

7.1.2.2.1. Esto no estaba en los objetivos... sería demasiado, creo.

7.1.2.3. Tamponamiento contra cambios de pH en sistemas biológicos

7.1.2.3.1. Esto no estaba en los objetivos... sería demasiado, creo.

7.1.2.4. El agua como reactivo

7.1.2.4.1. Esto no estaba en los objetivos... sería demasiado, creo.

7.1.2.5. La adecuación del ambiente acuoso a los organismos vivos

7.1.2.5.1. Esto no estaba en los objetivos... sería demasiado, creo.

7.1.3. Resumen de Lehninger

7.1.3.1. Que el H y O sean tan diferentes electronegativamente hace del agua una molécula muy polar

7.1.3.1.1. Capaz de formar enlaces de hidrógeno entre sí misma y con solutos

7.1.3.1.2. Disuelve bien los solutos polares (hidrofílicos) e interactúa con ellos electrostáticamente

7.1.3.1.3. Los no polares (hidrofóbicos) no se disuelven bien

7.1.3.2. Los puentes de hidrógeno se destruyen pronto

7.1.3.2.1. Son más débiles que los covalentes

7.1.3.2.2. Pero influyen decisivamente en el plegamiento de macromoléculas como proteínas o ácidos nucléicos

7.1.3.3. La concentración de los solutos tiene gran influencia sobre las propiedades físicas de las soluciones acuosas

7.1.3.3.1. Cuando se separan dos compartimentos acuosos mediante una membrana semipermeable

7.1.4. Clase

7.1.4.1. Presentación

7.1.4.2. Introducción

7.1.4.2.1. 1781 Henry Cavendish, vio que era Hidrógeno y aire

7.1.4.2.2. 1793 Lavoisiere dijo que era compuesto de H y O

7.1.4.2.3. 1804, Gay-Lussac y Von-Humbolt demostraron que es H2 y O

7.1.4.3. En el cuerpo humano

7.1.4.3.1. Recién nacido: 80 %

7.1.4.3.2. Niños: 75 %

7.1.4.3.3. Adultos: 60 %

7.1.4.3.4. 60 % dentro de la célula

7.1.4.3.5. 91.8 % del plasma

7.1.4.4. Propiedades

7.1.4.4.1. Químicas

7.1.4.4.2. Físicas

7.1.4.5. Ionización

7.1.4.5.1. H2O <--> H + OH

7.1.4.5.2. H2O <--> H3O + OH

7.1.4.6. Constante de equilibrio

7.1.4.6.1. A + B <--> C + D

7.1.4.6.2. Keq = [C] [D] / [A] + [B] = productos / reactivos

7.1.4.7. Soluciones

7.1.4.7.1. Mol

7.1.4.7.2. Molar

7.1.4.7.3. Normal

7.1.4.7.4. Porcentual

8. Sesión 7

8.1. Equilibrio ácido base

8.1.1. Clase

8.1.1.1. Dijo que me enviaría la presentación

8.1.1.2. Nota personal. Estudiar esto del cuaderno mejor.

8.1.1.3. Ácidos-base

8.1.1.3.1. Según Suarte August Arrhenius

8.1.1.3.2. Según Brönsted y Lowry

8.1.1.3.3. Según Lewis

8.1.1.3.4. El cuadro comparativo que nos dio (que es difícil poner aquí)

8.1.1.4. Ácidos fuertes

8.1.1.4.1. Se disocia completamente en agua

8.1.1.4.2. Ácido protonado --> un mol de H y un mol de su sal

8.1.1.4.3. HCl --> H+ + Cl-

8.1.1.4.4. Disculpen, poner estas cosas es complicado en el mapa.

8.1.1.5. Ácidos y bases débiles

8.1.1.5.1. Entre más pequeño es el grado de disociación, más débiles

8.1.1.5.2. alpha = 100 % o 1, en ácido fuerte

8.1.1.5.3. Si ka>55

8.1.1.5.4. Si 55>Ka>10^-4

8.1.1.5.5. Si es un ácido débil, es una base fuerte

8.1.1.5.6. Si es una base débil, es un ácido fuerte

8.1.1.6. Amortiguadores

8.1.1.6.1. O buffers o tampones

8.1.1.6.2. Resisten los cambios de pH

8.1.1.6.3. Sistema de fosfato (!)

8.1.1.6.4. pK

8.1.1.6.5. Proteínas también son buffer

8.1.1.6.6. Hemoglobulina

8.1.1.6.7. Sistema de carbonato

8.1.1.7. Cálculo de pH

8.1.1.7.1. pH = -log [H]

8.1.1.7.2. Ecuación de Henderson-Hasselbach

8.1.1.8. Problemas

8.1.1.8.1. ¿Cuál es la concentración de H en una solución de 0.1 M NaOH?

8.1.1.8.2. Calcular el pH y % de ionización de una solución de ácido benzóico (C6H5COOH), sabiendo que en 100 mL hay 6 g de ácido. Su masa fórmula es: 122.2

8.1.2. Objetivos desarrollados

8.1.2.1. Conocerá la reacción de ionización del agua y calculará su constante de equilibrio

8.1.2.1.1. Lo hicimos la clase pasada. Revisar sesión 5. Agua.

8.1.2.2. Definirá el concepto de producto iónico del agua

8.1.2.2.1. Lo hicimos la clase pasada. Revisar sesión 5. Agua.

8.1.2.3. Conocerá que es el pH; analizará y aplicará la escala de pH y calculará los valores de pH a partir de las concentraciones de iones de hidronio y de la concentración de H+ a partir de los valores de pH

8.1.2.3.1. Recordar la fórmula pH=-log[H] y que 14-pH = pOH

8.1.2.4. Definir los conceptos de ácidos y bases débiles y fuertes y analizará los cambios del pH de una solución al agregar una de estas sustancias, explicando el porqué de esta fenómeno

8.1.2.4.1. Lehninger pg 77 del PDF y 63 del libro

8.1.2.4.2. Los ácidos fuertes

8.1.2.4.3. Los ácidos y bases débiles

8.1.2.4.4. Términos para comprender mejor

8.1.2.4.5. La titulación

8.1.2.5. Analizará el concepto de sistema amortiguador; Definirá el concepto de amortiguador y explicará la importancia de los sistemas de amortiguación biológicos

8.1.2.5.1. Lehninger pg 79 del PDF

8.1.2.5.2. La importancia del pH en procesos biológicos

8.1.2.5.3. Los tampones

8.1.2.6. Explicará que es el pK de un ácido débil

8.1.2.6.1. El pKa expresa qué tan fuerte es o no una base o un ácido

8.1.2.7. Aplicará la ecuación de Henderson-Hasselbalch al cálculo del pH y de la concentración de sal o de ácido de diferentes soluciones

8.1.2.7.1. Lehninger PDF 80 o pg 66

8.1.2.7.2. La ecuación de Henderson-Hasselbach

8.1.2.8. Identificará los sistemas amortiguadores más importantes en los medios intracelular y extracelular.

8.1.2.8.1. Lehninger PDF 81 o pag 67

8.1.2.8.2. Los ácidos o bases débiles tamponan células y tejidos contra cambios de pH

9. Sesión 8

9.1. La célula

9.1.1. Clase

9.1.1.1. Presentación

9.1.1.2. Uniones

9.1.1.2.1. La mayoría de las células epiteliales, algunas musculares y nerviosas están unidas

9.1.1.2.2. Punto de contacto entre membranas de las células

9.1.1.2.3. 5 tipos

9.1.1.2.4. Interacciones

9.1.1.2.5. Proteínas que actúan

9.1.1.3. Cultivos

9.1.1.3.1. Tipos

9.1.1.3.2. Células comen

9.1.1.3.3. Un inductor sirve para comenzar la proliferación

9.1.1.3.4. Células madre

9.1.1.3.5. Regeneración tisular

9.1.2. Patologías lisosómicas

9.1.2.1. Causadas por disfunsión de alguna enzima o por liberación incontrolada

9.1.2.2. O bien por almacenarlas

9.1.2.3. Esfingolipidosis

9.1.2.3.1. Enfermedades causadas por disfunsión de la ruta de degradación de esfingolípidos

9.1.2.3.2. Estos abundan en el cerebro, causan retraso

9.1.2.3.3. Algunas de ellas:

9.1.2.4. Carencia de lipasa ácida

9.1.2.4.1. Fundamental para degradar triglicéridos y colesterol

9.1.2.4.2. Algunas

9.1.2.5. Mucopolisacaridosis

9.1.2.5.1. Ausencia o disfunsión de las glicosoaminoglicanos (antes mucopolisacáridos)

9.1.2.5.2. Algunas

9.1.2.6. Otras

9.1.2.6.1. Gota

9.1.2.6.2. Artritis reumatoide

10. Sesión 9

10.1. Estructura y organelos celulares

10.1.1. Presentación

10.1.2. Nos dio unas hojas

10.1.3. Niveles de organización de las proteínas

10.1.3.1. Nivel

10.1.3.1.1. Bases estructurales

10.1.3.2. 1

10.1.3.2.1. Secuencias de aminoácidos

10.1.3.3. 2

10.1.3.3.1. Se doblan en hélice. Alpha o beta

10.1.3.4. 3

10.1.3.4.1. Tercera dimensión de una cadena simple de polipéptidos

10.1.3.5. 4

10.1.3.5.1. Asosiación de una o más cadenas de polipéptidos

10.1.4. Postulado celular

10.1.4.1. Todo está hecho de célula

10.1.4.2. Las células vienen de células

10.1.4.3. La célula es la unidad estructural básica

10.1.5. Niveles

10.1.5.1. 1.- Estructural

10.1.5.2. 2.- Macroestructuras

10.1.5.3. 3.- Organización

10.1.5.4. 4.- Célula

10.1.6. Soluciones

10.1.6.1. Si isotónica

10.1.6.1.1. La célula queda igual

10.1.6.2. Si hipertónica

10.1.6.2.1. La célula se deshidrata

10.1.6.3. Si hipotónica

10.1.6.3.1. La célula se infla

10.1.7. Antibióticos

10.1.7.1. Cloranfenicol

10.1.7.1.1. Ribosoma 70s

10.1.7.2. Cicloheximida

10.1.7.2.1. Ribosomas 50s

10.1.7.3. Estreptomicina

10.1.7.4. Neomicina

10.1.7.5. Kamanina

10.1.8. Datos que dijo

10.1.8.1. Se unen 3 ácidos grasos en el grupo OH del glicerol y forman triglicéridos

10.1.8.1.1. Sueltan 3 moléculas de agua

10.1.8.2. Retículo endoplasmático desintoxica

10.1.8.3. Endosomas --> "agarran", hacen endocitosis

10.1.8.4. Terminación del gen --> AUG

10.1.8.4.1. ¿Estoy viendo que es más bien iniciación?

10.1.8.5. Tubulina, en cerebro. Dímero.

10.1.8.6. Kinesina

10.1.8.6.1. Proteína motora.

10.1.8.7. Espingosina

10.1.8.7.1. Le da elasticidad a los glóbulos rojos

10.1.8.7.2. Alguien dígame, que no oí bien

10.1.8.8. Microfilamentos

10.1.8.8.1. Hacen microvellosidades

11. Sesión 10

11.1. La mitocondria en las funciones oxidativas

11.1.1. Vídeo que recomendó:

11.1.2. Presentación:

11.1.3. Varía en tamaño y forma

11.1.3.1. 6 micrometros de longitud

11.1.3.2. De .5 - 1 micrometro de diámetro

11.1.3.3. Hay más en las células nerviosas, musculares e hígado

11.1.3.3.1. Si usa energía, tiene más

11.1.4. 25 % del citoplasma

11.1.5. 2000 por célula

11.1.6. Fuente de energía celular

11.1.6.1. Oxidan alimentos a ATP

11.1.7. 2 membranas

11.1.7.1. Externa

11.1.7.1.1. 50 % lípidos y 50 % proteínas

11.1.7.1.2. Porinas

11.1.7.2. Interna

11.1.7.2.1. 20 % lípidos y 80 % de proteínas

11.1.7.2.2. Menos permeable

11.1.7.2.3. Tiene las enzimas para la cadena de transporte de e (o fosfoliración oxidativa)

11.1.7.3. Entre ellas hay matriz

11.1.7.3.1. Hay enzimas para el ácido cítrico (o de Krebs) y beta-oxidación (o de ácidos grasos) y oxidación de amioácidos

11.1.8. Tienen su propio ADN, ARN y ribosomas

11.1.8.1. Entonces pueden sintetizar proteínas para funcionar y dividirse: "biogénesis mitocondral"

11.1.9. Biogénesis mitocondrial

11.1.9.1. Independiente del ciclo celular

11.1.9.2. Generación por fisión o bipartición

11.1.9.3. Viven 10 días

11.1.9.4. Pasos

11.1.9.4.1. Crece

11.1.9.4.2. Replica su ADN

11.1.9.4.3. Fisión

11.1.9.5. El mADN codifica proteínas para cadena respiratoria

11.1.9.6. Pero también necesita el ADN nuclear

11.1.9.6.1. Se manda mensajes por moléculas

11.1.9.7. Pasos:

11.1.9.7.1. Ver cuaderno sino (personal)

11.1.9.7.2. Señal del SNC

11.1.9.7.3. 1) PGC

11.1.9.7.4. 2) y 3) NRF I y NRF II

11.1.9.7.5. 4) mtTFA

11.1.9.7.6. Biogénesis

11.1.9.8. Disminuye por

11.1.9.8.1. Edad

11.1.9.8.2. Neurodegeneración

11.1.9.8.3. Síndrome metabólico

11.1.9.8.4. Diabetes mellitus tipo II

11.1.10. Vías metabólicas en la mitocondria

11.1.10.1. Personal: Ver cuaderno, esquema DFJ

11.1.10.2. Aminoácidos

11.1.10.2.1. Por transaminasas a: piruvato

11.1.10.3. Grasa

11.1.10.3.1. Ácidos grasos

11.1.10.4. Azúcar

11.1.10.4.1. Por glucólisis (en el citoplasma)

11.1.11. Teoría (!)

11.1.11.1. Lynn Margulis

11.1.11.2. Endosimbiosis

11.1.12. Enfermedades mitocondriales

11.1.12.1. Cardiomiopatía y encelopatía infantil fatal

11.1.12.2. Neuropatía óptica hereditaria de LEber

11.1.12.3. Parkinson y Alzheimer

11.1.12.4. Cáncer

12. Sesión 11

12.1. Lípidos

12.1.1. Del Feduchi

12.1.1.1. Introducción

12.1.1.1.1. Son insolubles en agua

12.1.1.1.2. Son hidrofóbicos

12.1.1.1.3. Desempeñan muchas funciones biológicas

12.1.1.1.4. Se clasifican en

12.1.1.2. Naturaleza de los lípidos

12.1.1.2.1. Ácidos grasos

12.1.1.3. Lípidos saponificables

12.1.1.3.1. Acilglicéridos

12.1.1.3.2. Fosfoglicéridos

12.1.1.3.3. Esfingolípidos

12.1.1.3.4. Ceras

12.1.1.4. Lípidos insaponificables

12.1.1.4.1. No poseen ácidos grasos

12.1.1.4.2. Tipos

12.1.2. Resumen del Feduchi

12.1.2.1. Los lípidos son hidrofóbicos

12.1.2.2. Los ácidos grasos son monocarboxílicos

12.1.2.2.1. Con entre 12 y 20 átomos de carbono

12.1.2.3. Los ácidos grasos saturados tienen puntos de fusión más altos que los insaturados

12.1.2.4. Los triacilglicéridos son los prinicipales tipos de acilglicéridos

12.1.2.4.1. Desesmpeñan funciones de almacenamiento y reserva de energía

12.1.2.5. Los fosfoglicéridos son moléculas anfipáticas

12.1.2.5.1. Tienen

12.1.2.5.2. Forman parte de las membranas biológicas

12.1.2.6. Los esfingolípidos son anfipáticas también

12.1.2.6.1. Constituidos por esfingosina

12.1.2.6.2. Participan en reconocimiento celular

12.1.2.7. Las ceras aislan, protegen porque son muy hidrofóbicos

12.1.2.8. El reino vegetal tiene terpenos

12.1.2.8.1. Formados por unidades de isopreno

12.1.2.9. El colestterol es el principal esteroide de los tejidos animales

12.1.2.9.1. Se sintetizan de ahí las hormonas esteroideas y ácidos biliares

12.1.2.10. Los eicosanoides

12.1.2.10.1. Prostaglandinas

12.1.2.10.2. tromboxanos

12.1.2.10.3. Leucotrienos

12.1.2.10.4. Involucrados en inflamación, dolor y fiebre

12.1.2.10.5. Presión sanguínea

12.1.2.11. Las vitaminas A, D, E, K

12.1.2.11.1. Son liposolubles

12.1.2.12. Preguntas de la pag 65 del PDF

12.1.3. De la clase

12.1.3.1. Dijo que es importante

12.1.3.1.1. Patologías

12.1.3.1.2. Funciones

12.1.3.1.3. Fuentes

12.1.3.2. Presentación

12.1.3.3. Lípidos --> grasa

12.1.3.3.1. Lipos (grasa en griego)

12.1.3.4. Fuentes

12.1.3.4.1. Aceite, coc, donas, queso, lácteos en general

12.1.3.4.2. Chocolate, aguacate, embutdios

12.1.3.5. Son ésteres de ácidos monocarboxílicos

12.1.3.5.1. Imagen en cuaderno (personal)

12.1.3.5.2. Una cadena de hidrocarburos larga

12.1.3.5.3. Puede tener un -OH

12.1.3.6. Se crean por esterifiación

12.1.3.7. Grasas

12.1.3.7.1. Los ésteres más comunes

12.1.3.7.2. Ácido carboxílico + glicerol (alcohol)

12.1.3.8. Características (!)

12.1.3.8.1. Insoluble en agua ni alcohol

12.1.3.8.2. Solubles en orgánicos no polares

12.1.3.8.3. Por eso pueden formar la membrana lipídica (fosfolípidos)

12.1.3.8.4. Son anfipáticas

12.1.3.8.5. Sustancias de muy diversas estructuras pero..

12.1.3.8.6. No forman polímeros

12.1.3.8.7. Tienen enlaces no covalentes

12.1.3.9. Clasificación

12.1.3.9.1. Por composición

12.1.3.9.2. Estructura

12.1.3.10. Ácidos grasos

12.1.3.10.1. Son ácidos grasos carboxílicos alifáticos de cadena larga

12.1.3.10.2. Clasificación

12.1.3.10.3. Ácidos grasos Trans

12.1.3.10.4. Nomenclatura

12.1.3.10.5. Ácidos grasos esenciales

12.1.3.10.6. Propiedades

12.1.3.11. Triglicéridos

12.1.3.11.1. Los más abundantes y simples

12.1.3.11.2. Hidrolizados por lipasas en la zona gastrointestinal

12.1.3.11.3. glicerol + ácido graso

12.1.3.11.4. Clasificación

12.1.3.11.5. Funciones biológicas

12.1.3.12. Glicerofosfolípidos o fosfolípidos

12.1.3.12.1. Principal clase de fosfolípidos

12.1.3.12.2. Fosfato + alcohol (unidos al glicerol)

12.1.3.12.3. 2 grupos

12.1.3.12.4. Tienen familias dependiendo de si su radical se une

12.1.3.13. Glico o glucolípidos

12.1.3.13.1. Tienen un azúcar (glúcido)

12.1.3.13.2. Parte de las neuronas (!)

12.1.3.13.3. Unidos al Carbono 1 de la ceramida

12.1.3.13.4. Clasificación

12.1.3.14. Isoprenoides

12.1.3.14.1. Del isopreno

12.1.3.14.2. Terpeno, monoterpeno, diterpeno, etc...

12.1.3.14.3. Hay terpenos ramifficados, acíclicos, cíclicos, etc

12.1.3.14.4. Otros: vitamina K, D, E, A

12.1.3.15. Esteroids

12.1.3.15.1. Lípidos isoprenoiales

12.1.3.15.2. 3 anillos de 6 carbonos + 1 de 5 carbonos

12.1.3.15.3. Grupo hidroxilo en C3 y sustitución en el carbono 17

12.1.3.16. Prostaglandinas

12.1.3.16.1. 20 átomos de carbono

12.1.3.16.2. Coagulación, cura heridas, fiebre, reduce jugos gástricos

13. Sesión 12

13.1. Membranas

13.1.1. No dio presentación

13.1.1.1. Pero hay imágenes

13.1.1.2. Y apunté todo

13.1.2. Personal; checar cuaderno

13.1.3. Tienen

13.1.3.1. Fosfolípidos

13.1.3.1.1. Son

13.1.3.1.2. En la membrana puede haber:

13.1.3.2. Proteínas

13.1.3.2.1. Integrales

13.1.3.2.2. Periféricas

13.1.3.2.3. Ancladas

13.1.3.3. Carbohidratos

13.1.3.3.1. 2 a 10 % del peso

13.1.3.3.2. Más del 90 % unido a proteínas

13.1.3.3.3. Todos están en el lado extracelular

13.1.3.3.4. Sitios de reconocimiento

13.1.4. Se pueden formar

13.1.4.1. Micelas

13.1.4.2. Liposomas

13.1.4.3. Bicapa

13.1.5. Raft o balsas

13.1.5.1. GPI = diversos azúcares en la proteína enlazada o glucoesfingolípido

13.1.6. Movimiento

13.1.6.1. De moléculas pequeñas

13.1.6.1.1. Difusión

13.1.6.1.2. Transporte pasivo

13.1.6.1.3. Transporte activo

13.1.6.1.4. Transporte activo secundario

13.1.6.2. De moléculas grandes

13.1.6.2.1. Endocitos

13.1.6.2.2. Exocitosis

13.1.6.3. Transmisión de señal

13.1.6.3.1. 1.- Trasducción (cAMP)

13.1.6.3.2. 2.- Internilización se señal (LDL)

13.1.7. Permeabilidad

13.1.7.1. Gases y moléculas hidrofóbicas: sí

13.1.7.1.1. O2, NO, CO2

13.1.7.2. Moléculas pequeñas: más o menos

13.1.7.2.1. Urea, alcohol, ácido acético

13.1.7.3. Moléculas polares grandes: no

13.1.7.3.1. Glucosa

13.1.7.4. Iones: no

13.1.7.4.1. Na, K, Ca

13.1.7.5. Coeficiente de permeabilidad

13.1.7.5.1. Na y K, bajo

13.1.7.5.2. Agua, alto

13.1.8. Propiedades

13.1.8.1. Anfipaticas

13.1.8.2. Resistentes

13.1.8.3. Fluidas

13.1.8.3.1. Influye temperatura

13.1.8.3.2. Calcio

13.1.8.3.3. Flipinas

13.1.8.3.4. Longitud de las cadenas

13.1.8.3.5. Insaturaciones

13.1.8.3.6. Colesterol

13.1.8.4. Flexibles

13.1.8.4.1. Deformables

13.1.8.4.2. Acompañan crecimiento

13.1.8.5. Autoensamblantes

13.1.8.5.1. Autoreparación

13.1.8.5.2. Dinámica de fusión y fisión

13.1.8.6. Selectivamente permeables

13.1.9. Funciones

13.1.9.1. Transportan solutos

13.1.9.2. Comunicación

13.1.9.3. Identificación

13.1.9.4. Respuesta a señales

14. Sesión 13

14.1. Bioelementos

14.1.1. Presentación:

14.1.2. Bioelementos

14.1.2.1. Son

14.1.2.1.1. H, Na, K, N, O, P, S, Cl, C

14.1.2.1.2. Trazas de

14.1.2.2. Agua

14.1.2.2.1. 70 % de peso celular

14.1.2.2.2. Reacciones celulares son en medio acuoso

14.1.3. En la célula

14.1.3.1. Compuestos a base de carbono --> química orgánica

14.1.4. Carbono

14.1.4.1. Cuatro enlaces covalentes

14.1.4.2. Puede hacer anillos

14.1.4.3. Cadenas

14.1.4.4. Tamaño de moléculas sin límite

14.1.4.5. Se une en cadenas con otros grupos funcionales y da moléculas con propiedades específicas

14.1.5. Lípidos

14.1.5.1. Energía (ácidos grasos, triglicéridos)

14.1.5.2. Estructurales (fosfolípidos, colesterol)

14.1.5.3. Hormonas (estrógeno)

14.1.5.4. Cofactores enzimáticos (coenzima A)

14.1.5.5. Acarreadores de electrones (coenzima Q, plastoquina)

14.1.5.6. Pigmentos absorbedores de luz (carotenos)

14.1.5.7. Agentes emulsificantes (sales biliares)

14.1.5.8. Mensajeros intracelulares (fosfatilinositol)

14.1.6. Moléculas pequeñas

14.1.6.1. 100 a 1000 Daltones

14.1.6.2. 30 átomos de carbono

14.1.6.3. 1/10 parte del total de la materia orgánica

14.1.6.4. Azúcares simples, ácidos grasos, aminoácidos, nucleótidos hacen macromoléculas --> biomoléculas

14.1.7. Proteínas

14.1.7.1. Desnaturalización: pérdida de la estructura nativa (secundaria, terciaria o cuaternaria

15. Sesión 14

15.1. Hidratos de carbono

15.1.1. Del Feduchi

15.1.1.1. Introducción

15.1.1.1.1. CH2O

15.1.1.1.2. Monosacáridos

15.1.1.1.3. Discaáridos

15.1.1.1.4. Oligosacáridos

15.1.1.1.5. Polisacáridos

15.1.1.1.6. Funciones importantes

15.1.1.2. Monosacáridos

15.1.1.2.1. Se obtienen de CO2 y H22O por fotosíntesis

15.1.1.2.2. (CH2O)n

15.1.1.2.3. Son polihidroxialdehídos

15.1.1.2.4. Clasificación

15.1.1.2.5. La glucosa es la más importante

15.1.1.2.6. Presentan esteroisometría

15.1.1.2.7. Modificaciones que sufren

15.1.1.3. Oligosacáridos

15.1.1.3.1. Dos monosacáridos se unen por enlace o-glucosídico

15.1.1.3.2. Enlace monocarbonílico si solo un OH se usa

15.1.1.3.3. O es un enlace N-glucosídico

15.1.1.3.4. Aportan información a las células que los aportan

15.1.1.4. Polisacáridos

15.1.1.4.1. También llamados glucanos

15.1.1.4.2. Clasificados en

15.1.1.5. Gluconjugados

15.1.1.5.1. Transportan información

15.1.1.5.2. Unidas a lípidos o proteínas

15.1.1.5.3. Glucolípidos

15.1.1.5.4. Glucoproteínas

15.1.1.5.5. Proteoglucanos

15.1.1.5.6. Siempre están en la parte exterior de la célula

15.1.2. Conceptos clave del Feduchi

15.1.2.1. Los monosacáridos

15.1.2.1.1. Tienen

15.1.2.1.2. Se clasifican

15.1.2.1.3. Presentan esteroisomería

15.1.2.1.4. En una solución

15.1.2.1.5. Son reductores

15.1.2.2. Los polímeros de monosacáridos

15.1.2.2.1. Se forman por enlace o-glucosídico

15.1.2.2.2. Los de reserva usan enlaces tipo a (alpha)

15.1.2.2.3. El glucógeno es reserva animal, el almidón es vegetal

15.1.2.2.4. Los glucosaminoglucanos (GAG)

15.1.2.3. Gluconjugados

15.1.2.3.1. Glúcidos + lípidos o proteínas

15.1.2.3.2. Son ricos en información

15.1.3. Clase

15.1.3.1. Imágenes:

15.1.3.2. Es básicamente lo del Feduchi que está arriba en el mapa

15.1.3.3. Familias

15.1.3.3.1. Aldosas (gliceraldehído)

15.1.3.3.2. Cetonas (dihidroxiacetona)

15.1.3.4. Quiral: centros asimétricos

15.1.3.4.1. Un carbono con diferentes sustitutos en cada lado

15.1.3.4.2. Por eso pueden ser D o L

15.1.3.5. Monosacáridos

15.1.3.5.1. Pueden tener de 3 a 7 carbonos (!)

15.1.3.5.2. (CH2O)n

15.1.3.5.3. En solución un -OH reacciona con el carbonilo (C=O)

15.1.3.5.4. Anómeros

15.1.3.5.5. Modificaciones

15.1.3.6. Disacáridos

15.1.3.6.1. Enlace o-glucosídico (!)

15.1.3.6.2. OH unido al OH de otro monosacárido

15.1.3.6.3. Carbono 1 con 4 (!)

15.1.3.6.4. Ejemplos

15.1.3.6.5. Enlace n-glucosídico

15.1.3.7. Polisacáridos

15.1.3.7.1. O glucanos

15.1.3.7.2. Oligosacárido: 10 o menos unidades

15.1.3.7.3. Homopolisacáridos

15.1.3.7.4. Heteropolisacáridos

15.1.3.7.5. De reserva

15.1.3.7.6. Estructurales

15.1.3.7.7. Peptidoglucona

15.1.3.7.8. Glucosaminoglicanos (GAG)

15.1.3.7.9. Gluconjugados

15.1.3.8. Tabla del Feduchi

16. Sesión 15

16.1. Aspectos básicos de físicoquímica

16.1.1. Feduchi pag 123 PDF

16.1.1.1. Introducción

16.1.1.1.1. Termodinámica

16.1.1.1.2. Cualquier proceso consume o produce energía

16.1.1.1.3. Los sistemas biológicos deben cumplir:

16.1.1.2. La energía de las moléculas

16.1.1.2.1. Energía

16.1.1.3. Funciones de estado

16.1.1.3.1. Sistemas biológicos

16.1.1.3.2. Energía libre de Gibbs

16.1.1.4. Metabolismo y bioenergética

16.1.1.4.1. Catabolismo y anabolismo están conectadas por moléculas especiales (ATP y transportadores de electrones)

16.1.1.4.2. En el catabolismo las reacciones son de oxidación y se ceden los electrones

16.1.1.4.3. En el anabolismo los electrones se van captando (se reducen las moléculas)

16.1.1.4.4. Moléculas transportadoras de energía

16.1.1.4.5. Moléculas transportadoras de electrones

16.1.1.4.6. Transportes de grupo acetilo

16.1.2. Resumen Feduchi

16.1.2.1. El estudio termodinámico de un sistema biológico permite determinar si un proceso será o no espontáneo en la célula

16.1.2.2. Un sistema debe cumplir leyes termodinámicas

16.1.2.2.1. 1.- La energía no se crea ni se destruye, sólo se transofrma

16.1.2.2.2. 2.- El universo tiende al caos

16.1.2.3. Una reacción exotérmica desprende calor y una endergónica al revés

16.1.2.4. Los seres vivos son capaces de generar orden en un universo que tiende al caos

16.1.2.4.1. *se fuma algo*

16.1.2.5. La energía libre es la energía necesaria para realizar trabajo y determina si una reacción es espontánea o no

16.1.2.6. La variación de energía libre de Gibbs es otra forma de expresar la constante de equilibrio Keq

16.1.2.7. Un valor positivo de energía libre (G) puede ser contrarrestado por uno negativo debido a la relación productos/reactivos

16.1.2.8. Las moléculas transportadoras son escenciales para reacciones acopladas

16.1.2.8.1. Transfieren grupos fosfato (ATP)

16.1.2.8.2. Electrones (NAD y NADPH)

16.1.2.8.3. Grupos acetilo (Acetil CoA)

16.1.2.9. El proceso de catabolismo libera energía y es espontáneo, al contrario del anabolismo (obvio)

16.1.3. Clase

16.1.3.1. Presentación:

16.1.3.2. Termodinámica

16.1.3.2.1. Termos - calor

16.1.3.2.2. Dynamos - potencia

16.1.3.2.3. Rama que estudia la energía, la transferencia y manifestaciones

16.1.3.3. 1 Ley

16.1.3.3.1. "La energía no se crea ni se destruye, sólo se transforma"

16.1.3.3.2. Sistema

16.1.3.3.3. En biología

16.1.3.4. 2da ley

16.1.3.4.1. El universo tiende al caos (su entropía aumenta)

16.1.3.4.2. Por ejemplo: las proteínas no se hacen solas. Necesitan organización.

16.1.3.4.3. Energía libre (G)

16.1.3.4.4. Equilibrio constante

16.1.3.4.5. Metabolismo

17. Sesión 16

17.1. Aminoácidos

17.1.1. Feduchi

17.1.1.1. Introducción

17.1.1.1.1. Son un grupo heterogéneo de moléculas

17.1.1.1.2. Existen 20

17.1.1.1.3. Se unen mediante enlaces covalentes

17.1.1.1.4. Secuencia primaria

17.1.1.1.5. También sirven como intermedios de rutas metabólicas

17.1.1.1.6. Precursores de otras sustancias biológicas con nitrógeno

17.1.1.2. Aminoácidos

17.1.1.2.1. Características estructurales

17.1.1.2.2. Clasificación (por su cadena lateral)

17.1.1.2.3. Tienen carácter ácido y básico

17.1.1.2.4. Ok... me puse a leerlo bien. Mejor hago mapa de la clase...

17.1.2. Conceptos clave de Feduchi

17.1.2.1. Los aminoácidos tienen un carbono alpha

17.1.2.1.1. Se le unen

17.1.2.1.2. Es asimétrico en todos los aminoácidos

17.1.2.2. Las proteínas sólo tienen l-aminoácidos

17.1.2.3. Los aminoácidos son anfóteros

17.1.2.4. Dependiendo del pH se modifica la ionización de los aminoácidos

17.1.2.4.1. A un valor de pH igual a su pK son tamponantes

17.1.2.5. Las interacciones no covalentes determinan la estructura tridimensional de cadenas polipeptídicas

17.1.2.5.1. Pueden ser modificadas por el medio

17.1.2.6. Se pueden formar enlaces covalentes coordinados en los cationes metálicos o interacciones no covalentes

17.1.2.7. Se pueden formar enlaces disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys

17.1.2.8. Ser, Thr y Tyr pueden formar enlaces ester con un grupo fosfato

17.1.2.9. Ser y Thr pueden formar enlaces o-glucosídicos con carbohidratos

17.1.2.10. La Asn puede formar enlaces n-glucosídicos con carbohidratos

17.1.2.11. Algunos aminoácidos sufren modificaciones después de estar unidos a una cadena

17.1.2.11.1. Hidrxiprolina

17.1.2.11.2. Hidroxilisina

17.1.2.12. Los aminoácidos se unen mediante un enlace covalente tipo amida: "enlace peptídico"

17.1.3. Clase

17.1.3.1. Presentación:

17.1.3.2. Unidades estructurales de proteínas

17.1.3.2.1. Pero no todos están en las proteínas

17.1.3.3. Características generales

17.1.3.3.1. Pueden estar libres o en péptidos y proteínas

17.1.3.3.2. Ácidos orgánicos donde un H es sustituido por un grupo amino

17.1.3.3.3. Ubicación del grupo en el # de carbono

17.1.3.3.4. Los alpha son los que están en las proteínas de la materia viva (!)

17.1.3.4. Funciones

17.1.3.4.1. Precursores de proteínas

17.1.3.4.2. Forman parte de vitaminas

17.1.3.4.3. Aminas biológicas (por descarboxilisación)

17.1.3.4.4. Precursores hormonales

17.1.3.4.5. Neurotransmisores

17.1.3.4.6. Antibióticos

17.1.3.4.7. Metabolitos

17.1.3.5. 10 aminoácidos esenciales (!)

17.1.3.5.1. Mnemotecnia: VaLeria Me Iso FeLis y TrisTre

17.1.3.5.2. Valina

17.1.3.5.3. Leucina

17.1.3.5.4. Metioniona

17.1.3.5.5. Isoleucina

17.1.3.5.6. Fenilalanina

17.1.3.5.7. Lisina

17.1.3.5.8. Triptófano

17.1.3.5.9. Treonina

17.1.3.5.10. Histidina

17.1.3.5.11. Arginina

17.1.3.6. Estructura

17.1.3.6.1. (Todos son alpha en el cuerpo excepto prolina)

17.1.3.6.2. Personal: Ver cuaderno

17.1.3.6.3. Carbono alpha o quiral (porque tiene sust. diferentes)

17.1.3.6.4. A pH fisiológico al Carbono se le unnen

17.1.3.7. Propiedades

17.1.3.7.1. Sustancias cristalinas

17.1.3.7.2. Solubles en agua

17.1.3.7.3. Poco solubles en alcohol

17.1.3.7.4. Insolubles en éter

17.1.3.7.5. Punto de fusión alto. Mayor de 200 C

17.1.3.7.6. Ópticas

17.1.3.8. Clasificaciones

17.1.3.8.1. Estructurales de la cadena lateral

17.1.3.8.2. Número de grupos carboxilos (ácido) y aminos (base)

17.1.3.8.3. Presencia o no de grupos polares en su cadena lateral

17.1.3.9. Familias (!)

17.1.3.9.1. No polar, alifático

17.1.3.9.2. Aromáticos

17.1.3.9.3. Polares no cargados

17.1.3.9.4. Básicos

17.1.3.9.5. Ácidos

17.1.3.9.6. Cargadas positivamente

17.1.3.9.7. Cargados negativamente

17.1.3.10. Estados iónicos

17.1.3.10.1. pH fisiológico = 7.2-7.3

17.1.3.10.2. Grupo carboxilo (negativo)

17.1.3.10.3. Grupo amino (positivo)

17.1.3.10.4. Eso crea iones dipolares (o zwitteriones (+H3N-R-COO-)

17.1.3.10.5. pH = -log[H]

17.1.3.10.6. pK

17.1.3.10.7. Punto isoeléctrico

17.1.3.11. Enlaces peptídicos

17.1.3.11.1. Así se unen los aminoácidos

17.1.3.11.2. Es totalmente plano, no rota

17.1.3.11.3. (Se empieza a contar la secuencia desde el grupo amino)

17.1.3.12. Aminoácidos no proteícos

17.1.3.12.1. 1.- En reacciones metabólicos (aminoácidos no comunes o Rat)

17.1.3.12.2. 2.- Modificaciones enzimáticas

17.1.3.12.3. 3.- Aminas biógenas por descarboxilación de a-aminoácidos

18. Sesión 17

18.1. Proteínas

18.1.1. Presentación:

18.1.2. Funciones

18.1.2.1. Función estructural

18.1.2.1.1. Colágeno y elastina

18.1.2.1.2. Queratina

18.1.2.2. Función dinámica

18.1.2.2.1. Transporte

18.1.2.2.2. Control metabólico

18.1.2.2.3. PRotección

18.1.2.2.4. Contracción

18.1.2.2.5. Catálisis

18.1.3. Creadas por

18.1.3.1. Condensación de...

18.1.3.2. Aminoácidos

18.1.3.2.1. Extremo amino

18.1.3.2.2. Extremo ácido

18.1.3.2.3. Cadena lateral

18.1.3.2.4. Un hidrógeno

18.1.3.2.5. Sólo las forma L crean proteínas (!)

18.1.3.3. Por enlaces peptídicos

18.1.3.3.1. O enlaces "tipo amida"

18.1.3.3.2. Entre el NH2 y el -COOH

18.1.3.3.3. Son covalentes

18.1.3.3.4. Sí están en trans, no en cis (!)

18.1.4. Se polimerizan

18.1.4.1. Dipéptido = 2 aminoácidos

18.1.4.2. Tripéptido = 3 aminoácidos

18.1.4.3. Oligopéptido = 4 a 10 aminoácidos

18.1.4.4. Polipéptido = 10 a 50 aminoácidos

18.1.4.5. Proteínas = 50+ aminoácidos

18.1.5. Péptidos biológicos

18.1.5.1. Hormona liberadora de tirotropina

18.1.5.1.1. Tripéptido

18.1.5.1.2. Secretada por hipotálamo

18.1.5.2. Vasopresina

18.1.5.2.1. Antidiurética

18.1.5.2.2. 9 aminoácidos

18.1.5.3. Metionina

18.1.5.4. Gastrina

18.1.5.5. Glucagon

18.1.5.6. Angiotensina

18.1.5.7. Sustancia P

18.1.6. Tabla 3-2 de Lehninger

18.1.6.1. Titina, 27 mil unidades

18.1.7. Clasificación

18.1.7.1. Por contenido

18.1.7.1.1. Simples

18.1.7.1.2. Conjugados

18.1.7.2. Por estructura

18.1.7.2.1. Fibrosas

18.1.7.2.2. Globulinas

18.1.8. Estructura

18.1.8.1. Primaria

18.1.8.1.1. Orden de aminoácidos en la cadena polipetídica

18.1.8.1.2. Y posición de enlaces disulfuro (si hay)

18.1.8.2. Secundaria

18.1.8.2.1. Relación estérica de los aminoácidos vecinos

18.1.8.2.2. Pueden ser

18.1.8.3. Terciaria

18.1.8.3.1. O tridimensional

18.1.8.3.2. Arreglo total e interacciones de varias regiones o demonios de una sola cadena de polipéptidos

18.1.8.3.3. matenidos por

18.1.8.4. Cuaternaria

18.1.8.4.1. Asociación de 2 o más cadenas peptídicas

18.1.8.4.2. Fuerzas no covalentes

18.1.9. Métodos de separación

18.1.9.1. Cromatografía en columna

18.1.9.1.1. "Normal"

18.1.9.1.2. Por intercambio catiónico

18.1.9.1.3. Exclusión molecular

18.1.9.1.4. Por afinidad

18.1.9.1.5. HPLC

18.1.9.2. Electroféresis

18.1.9.2.1. Separa mediante peso molecular

18.1.9.2.2. Gel de poliacrilamida

18.1.9.2.3. Tiene un detergente

18.1.9.2.4. Se le unen dos aminoácidos

18.1.9.2.5. Entonces la proteína se carga negativamente

18.1.9.2.6. Y va hacia el lado positivo

18.1.9.3. Electroféresis bidimensional

18.1.9.3.1. Usa las propiedades de los aminoácidos

18.1.9.3.2. Usa su punto isoeléctrico (!)

18.1.9.3.3. Y luego se separa por peso molecular

19. Sesión 18

19.1. Sistemas enzimáticos

19.1.1. Presentación:

19.1.2. Componentes

19.1.2.1. Apoenzima o enzima

19.1.2.1.1. Parte proteica

19.1.2.2. Sustrato

19.1.2.2.1. Molécula sobre la cual actúa la enzima

19.1.2.3. Holoenzima

19.1.2.3.1. Apoenzima + cofactor

19.1.2.4. Cofactor

19.1.2.4.1. Orgánico o inorgánico, porción no protéica

19.1.3. Características de enzimas

19.1.3.1. Son proteínas

19.1.3.2. Catalizadoras

19.1.3.3. Alta especificidad

19.1.3.4. Influyen en la velocidad de reacción (RXR) sin alterar el equilibrio

19.1.3.5. Actúan en pequeñas cantidades

19.1.3.6. No se consumen en la RXR

19.1.3.7. Forman un complejo reversible con el sustrato

19.1.4. Complejo enzima-sustrato

19.1.4.1. Llave cerradura

19.1.4.1.1. El sustrato debe embonar exactamente porque la enzima tiene su forma

19.1.4.2. Ajuste inducido

19.1.4.2.1. El centro activo adopta la forma idónea sólo en presencia del sustrato; hay un cambio

19.1.5. Características importantes para la acción catalítica enzimática

19.1.5.1. 1.- La estructura terciaria

19.1.5.1.1. Algunos residuos de aminoácidos se doblegan para crear el centro activo

19.1.5.2. 2.- La cercanía espacial de ciertos aminoácidos

19.1.5.2.1. Con determinadas características como carga, hidrofobicidad, grupos reductores (-SH), etc

19.1.6. Especificidad

19.1.6.1. Dada por afinidad enzima-sustrato (!)

19.1.6.2. Puede ser

19.1.6.2.1. De RXR (general)

19.1.6.2.2. Absoluta (específico)

19.1.7. Velocidad y vida media

19.1.7.1. Kcat (!)

19.1.7.1.1. El número de moléculas de sustrato que una enzima puede convertir por unidad de tiempo

19.1.8. Anhidrasa carbónica

19.1.8.1. Mantiene el equilibrio ácido-base en sagre y otros tejidos

19.1.8.2. Cataliza la hidratación del CO2, formando H2CO3

19.1.8.3. Es una de las enzimas más rápidas

19.1.8.4. Vida media de 5 segundos

19.1.8.5. ¡Cada molécula de enzima puede hidratar 10^6 moléculas de CO2 por segundo, we!

19.1.8.6. ¡La reacción catalizada es 10^7 veces más rápida que si no fuera catalizada, we!

19.1.9. Clases (!)

19.1.9.1. 1.- Oxidoreductasas

19.1.9.1.1. Catalizan la oxidoreducción (duh), o sea transferencia de e o H

19.1.9.1.2. Citocromo c-oxidasa

19.1.9.2. 2.- Transferasas

19.1.9.2.1. Transfieren un grupo químico que no sea el H

19.1.9.2.2. Glucosinosa

19.1.9.3. 3.- Hidrolasas

19.1.9.3.1. Catalizan hidrólisis

19.1.9.3.2. Lactasa

19.1.9.4. 4.- Liasas

19.1.9.4.1. Catalizan ruptura y formación que no sean hidrólisis y oxidación

19.1.9.4.2. Se forman dobles enlaces o anillos

19.1.9.4.3. Acetato descarboxilasa

19.1.9.5. 5.- Isomerasas

19.1.9.5.1. Catalizan interconversión de isómeros

19.1.9.5.2. Fosfatriosa isomerasa y fosfoglucosa isomerasa

19.1.9.6. 6.- Ligasas

19.1.9.6.1. Catalizan la unión de 2 sustratos con hidrólisis simultánea (usan ATP, GTP)

19.1.9.6.2. Piruvato carboxilasa

19.1.10. Nomenclatura

19.1.10.1. Por el tipo de RXN + "asa"

19.1.10.1.1. Puede seguir o proceder e indica:

19.1.10.2. IUB

19.1.10.2.1. Cada enzima tiene un nombre y número que identifica la RXN

19.1.10.2.2. EC. 2.7.1.3, donde:

19.1.11. Cofactores

19.1.11.1. Personal: Ver cuaderno

19.1.11.2. ¿Qué son?

19.1.11.2.1. Son moléculas que las apoenzimas inactivas necesitan para convertirse en holoenzimas y funcionar

19.1.11.2.2. La actividad enzimática depende de estos

19.1.11.2.3. Pueden ser metales

19.1.11.3. Inorgánico

19.1.11.3.1. Metales

19.1.11.4. Orgánicos

19.1.11.4.1. Coenzimas

20. Sesión 19

20.1. Regulación de los Sistemas Enzimáticos

20.1.1. Cinética enzimática

20.1.1.1. Medición de los índices de las Rxn catalizadas

20.1.1.2. Estudio de factores que afectan las Rxn catalizadas

20.1.1.3. E + S <--> ES --> P + E

20.1.1.3.1. E = enzima

20.1.1.3.2. S = sustrato

20.1.1.3.3. ES = complejo enzima sustrato

20.1.1.3.4. P = producto

20.1.2. Característica de centros activos

20.1.2.1. Hendidura en 3D formada por partes de aminoácidos

20.1.2.2. Es una pequeña porción de la enzima

20.1.2.3. Son microentornos únicos

20.1.2.4. Los sustratos se unen por fuerzas débiles (!)

20.1.2.5. (producto intermedio = ni producto ni sustrato - en la velocidad máxima) Personal: ver gráfica de cuaderno.

20.1.3. Factores que influyen

20.1.3.1. Concentración enzima-sustrato

20.1.3.1.1. Normalmente hay mucha más enzima que sustrato

20.1.3.1.2. Michaels y Menten

20.1.3.1.3. Representación de Lineweaver-Burk

20.1.3.1.4. Representación de Eadie-Hosftee

20.1.3.1.5. Consecuencias fisilógicas de la Km

20.1.3.2. Cantidad enzima

20.1.3.3. pH

20.1.3.3.1. Hay un pH óptimo para que la enzima funcione

20.1.3.3.2. Si el pH es menor o mayor del óptimo la velocidad disminiuye

20.1.3.3.3. Afecta a:

20.1.3.4. Temperatura

20.1.3.4.1. Toda enzima tiene una temperatura óptima

20.1.3.4.2. Y hay un intervalo de temperatura funcional

20.1.3.4.3. Si la temperatura es mayor, ocurre desnaturalización

20.1.3.4.4. Si la temperatura es menor, hay más rigidez de los enlaces débiles

20.1.3.5. Presencia de inhibidores

20.1.3.5.1. Inhibidores

20.1.4. Mecanismos de regulación enzimática

20.1.4.1. Inhibición reversible por productos

20.1.4.1.1. Activación inhibición alostérica

20.1.4.1.2. Modificación covalente

20.1.4.2. Activación proteolítica (proenzimas)

20.1.4.2.1. Proenzima o zimógeno: proteína pre-enzimática inactiva

20.1.4.2.2. Se necesita retirar algunos aminoácidos para activar la enzima.

20.1.4.2.3. Sufre un ataque hidrolítico

21. Sesión 21

21.1. Señales Biológicas

21.1.1. Feduchi

21.1.1.1. Receptores

21.1.1.1.1. Proteínas en la membrana plasmática

21.1.1.1.2. Se unen a moléculsa del exterior

21.1.1.1.3. El receptor influye en la actividad de distintas proteínas para dar respuesta intracelular

21.1.1.2. "Trasducción de la señal"

21.1.1.2.1. Llega la señal y activa o inhibe un conjunto de enzimas

21.1.1.3. Tipos de respuestas generales en las células

21.1.1.3.1. Proliferación

21.1.1.3.2. Diferenciación

21.1.1.3.3. Supervivencia

21.1.1.3.4. Apoptosis

21.1.1.4. Las células emisoras

21.1.1.4.1. Secretan moléculas señal o "ligando"

21.1.1.4.2. El ligando llega a una célula diana o receptora

21.1.1.4.3. Luego se une al receptor e inicia una respuestsa

21.1.1.5. Clasificación de las señales

21.1.1.5.1. En función de su distancia recorrida

21.1.1.6. Sistemas de transducción de señales

21.1.1.6.1. Compuesto por

21.1.1.6.2. Segundos mensajeros y proteínas efectoras

21.1.2. Clase

21.1.2.1. Presentación:

21.1.2.2. Componentes (!)

21.1.2.2.1. Célula emisora que suelta:

21.1.2.2.2. Molécula señal o ligando, que llega al:

21.1.2.2.3. Célula receptora o diana

21.1.2.3. Respuestas

21.1.2.3.1. División

21.1.2.3.2. Diferenciación

21.1.2.3.3. Migración

21.1.2.3.4. Supervivencia

21.1.2.3.5. Para generar

21.1.2.3.6. Tipos según la distancia

21.1.2.4. Transducción de señal

21.1.2.4.1. Especificidad

21.1.2.4.2. Amplificación

21.1.2.4.3. Desensabilización

21.1.2.4.4. Integración

21.1.2.5. Ligandos (o señales)

21.1.2.5.1. Pueden ser

21.1.2.6. Segundos mensajeros

21.1.2.6.1. Adentro decodifican la señal de afuera

21.1.2.6.2. Ejemplos:

21.1.2.7. Enzimas efectoras

21.1.2.7.1. Quinasas o cinasas

21.1.2.7.2. Fosfatasas

21.1.2.7.3. Fosfolipasas

21.1.2.7.4. Adeniloto ciclosa, guanilato ciclina (!)

21.1.2.7.5. Fosfodiestrasa

21.1.2.7.6. Proteína con activador GTPasa (proteínas G o Ras) (!)

21.1.2.7.7. Proteína dependiente del calcio

21.1.2.8. Tipos de receptores

21.1.2.8.1. Acoplados a proteínas G

21.1.2.8.2. Con actividad enzimática intrínseca

21.1.2.8.3. Con actividad de canal iónico

21.1.2.8.4. Nucleares

21.1.2.9. Ejemplos que vimos (!)

21.1.2.9.1. Personal: ver cuaderno

21.1.2.9.2. Acoplados a proteínas G

21.1.2.9.3. Receptores con actividad tirosina (serina, treonina) CINASA

21.1.2.9.4. Receptores de canal iónico

22. Sesión 20

22.1. Aspectos Médicos de la enzimología

22.1.1. Presentación:

22.1.2. Enzimas en el suero

22.1.2.1. No realizan función fisiológica

22.1.2.2. Liberados a la circulación durante el intercambio de los tejidos

22.1.2.2.1. O sea es normal hasta cierta cantidad

22.1.2.2.2. El perfil de actividad enzimática en suero se relaciona con el proceso de enfermedad

22.1.2.3. Se elevan en las patologías

22.1.3. Transaminasas

22.1.3.1. Transaminasa glutámica oxaloacética (GOT) o aspartato aminotransferasa (AST) (!)

22.1.3.1.1. Cataliza la transferencia reversible del grupo amino del glutamato al oxalacetato para formar α-cetoglutarato y aspartato

22.1.3.2. Transaminasa glutámica pirúvica (GTP) o alanina aminotransferasa (ALT) (!)

22.1.3.2.1. cataliza la transferencia reversible del grupo amino del glutamato al piruvato

22.1.3.3. GOT se libera en suero como SGOT

22.1.3.4. Enfermedades

22.1.3.4.1. Cirrosis

22.1.3.4.2. Enfermedades hepática destructiva

22.1.3.4.3. Hepatitis viral

22.1.3.5. Se eleva después de IAM (infarto al míocardio)

22.1.4. Transferasas

22.1.4.1. y-glutamil transpeptidasa (GGT)

22.1.4.1.1. Tripéptido, glutatión y un aminoácido --> γ-glutamil aminoácido y cisteinilglicina

22.1.4.1.2. Enfermedades hepáticas

22.1.4.2. Creatinfosfocinasa (CPK) (!)

22.1.4.2.1. Metabolismo energético

22.1.4.2.2. Corazón, músculo esquelético y cerebro

22.1.4.2.3. Primera enzima que se eleva después del IAM; 6 hrs después de afección (!)

22.1.4.2.4. Distrofia muscular de Duchenne

22.1.5. Fosfatasas

22.1.5.1. Fosfatasa alcanlina

22.1.5.1.1. En muchos tejidos

22.1.5.1.2. Elevado en enfermedades óseas (de Paget y osteomegalias

22.1.5.1.3. En crecimiento óseo adolescente (estirón)

22.1.5.1.4. Alta en metástasis ósea de cáncer de mamá, pulmonar o prostático

22.1.5.1.5. Enfermedad destructiva hepática

22.1.5.2. Fosfatasa ácida

22.1.5.2.1. pH óptimo 5-6, enzima lisosómica

22.1.5.2.2. Carcinoma metastásico de próstata

22.1.6. Amilasa

22.1.6.1. Hidrólisis del almidón y glucógeno

22.1.6.2. Producida en Glándulas salivales y páncreas

22.1.6.3. Se eleva en pancreatitis aguda

22.1.6.4. Elevada en Parotiditis

22.1.7. Deshidrogenasas

22.1.7.1. Lactato deshidrogenasa (LDH) (!)

22.1.7.1.1. Interconversión del lactato y piruvato

22.1.7.1.2. En todas las células del organismo, ciclo de Krebs

22.1.7.1.3. IAM, enfermedades hepáticas, anemia hemolítica

22.1.7.2. B-Hidroxibutirato deshidrogenasa

22.1.7.2.1. B-Hidroxiburato por el NAD+

22.1.7.2.2. En todas las células

22.1.7.2.3. IAM, posteiror a la elevación de CPK y SGOT (aunque muy poco)

22.1.8. Isozimas (isoenzimas)

22.1.8.1. Proteínas diferentes pero relacionadas que catalizan misma reacción

22.1.8.2. Lactato deshidrogenasa (LDH)

22.1.8.2.1. Isozima del corazón e hígado

22.1.8.2.2. Enzima tetramérica formada por 2 tipos de subunidades

22.1.8.2.3. Se combinan 5 maneras diferentes

22.1.8.2.4. Enfermedades hepáticas y cardiacas

22.1.8.2.5. LDH1 y 2 (cardiacas) se elevan 12 a 48 hrs después del IAM

22.1.8.2.6. LDH5 se eleva después de 48 hrs --> congestión hepática secundaria a la insuficiencia cardicaca

22.1.8.3. Creatinfosfocinasa (CPK)

22.1.8.3.1. Dos productos génicos: M y B (brain)

22.1.8.3.2. Entonces hay 3 formas:

22.1.9. Aplicaciones

22.1.9.1. La diversidad de enzimas es enorme: 5000 genes para enzimas

22.1.9.2. Si hay mutación: no hay esa enzima: enzimopatía

22.1.9.3. Deficiencias enzimáticas y enfermedad (!)

22.1.9.3.1. Las enzimopatías casi siempre son recesivas

22.1.9.3.2. Acumulación de sustrato o deficiencia del prducto

22.1.9.3.3. Sustratos que se difunden frente a sustratos macromoleculares

22.1.9.3.4. Pérdida de actvidad de muchas enzimas

22.1.9.3.5. Homología fenotípica

22.1.9.3.6. Ejemplos: