Avaliação dos graduandos de odontologia sobre infecções bacterianas com repercussão na cavidade ...

1. ENZIMAS

1.1. Como funcionam as enzimas

1.1.1. Equação de Michaelis-Menten

1.2. Inibição da atividade enzimática

1.2.1. Elas atuam como catalisadores, substâncias que aceleram as reações químicas sem serem destruídas ou alteradas durante o processo, além de serem extremamente eficientes e poderem ser utilizadas repetidas vezes. Uma só enzima, por exemplo, pode catalisar milhares de reações químicas. Sua estrutura globular se entrelaça e pode ser composta de uma ou mais cadeias polipeptídicas. Um pequeno grupo de aminoácidos forma o sítio ativo, lugar onde o substrato se adere e a reação química catalisada é favorecida. Cada enzima tem uma especificidade e seus nomes revelam qual é a sua função.

1.2.2. Os inibidores reversíveis são divididos em dois grupos: os competitivos e os não-competitivos, baseando-se na competição (ou não) entre o inibidor e o substrato pelo centro ativo da enzima; Os inibidores competitivos competem com o substrato pelo centro ativo da enzima por apresentarem configuração espacial semelhante à do substrato: Os inibidores não-competitivos não possuem qualquer semelhança estrutural com o substrato da reação que inibem e seu efeito é provocado pela ligação a radicais não pertencentes ao centro ativo os inibidores irreversíveis reagem quimicamente com as enzimas, levando a uma inativação praticamente definitiva

1.3. Definição

1.4. As enzimas são uma classe de proteínas cuja principal função é a catálise de reações químicas, ou seja, elas são responsáveis por acelerarem uma reação química tornando essa reação possível. Elas possibilitam que diversas reações que não ocorreriam ao acaso, aconteçam em apenas alguns segundos, ou mesmo em fração deles.

1.5. Nomenclatura

1.5.1. Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática: Nome Recomendado: Mais curto e utilizado no dia a dia de quem trabalha com enzimas. Usa o sufixo "ase" para caracterizar a enzima. Ex: Urease, Hexoquinase, Peptidase. Nome Sistemático: Mais complexo, dá informações precisas sobre a função metabólica da enzima. Ex: ATP-Glicose-FosfoTransferase Nome Usual : Consagrado pelo uso. Ex: Tripsina, Pepsina, Ptialina

1.6. Fatores que afetam a velocidade de reação

1.6.1. Como as enzimas são também proteínas, fatores como o pH, a temperatura e a concentração de substrato irão influenciar no seu desempenho. As enzimas, como toda proteína, sofrem desnaturação em certas condições e param de funcionar.

1.7. Propriedades das enzimas

1.8. São catalisadores biológicos extremamente eficientes e aceleram a velocidade da reação, transformando de 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por minuto de reação. Atuam em concentrações muito baixas e em condições específicas de temperatura e pH. Possuem todas as características das proteínas. Podem ter sua concentração e atividade reguladas. Estão quase sempre dentro da célula, e compartimentalizadas

1.9. Classificação

1.9.1. São classificadas de acordo com o tipo de reação que catalisam Oxidorredutases: São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons, ou seja, reações de oxiredução. Se uma molécula se reduz, tem que haver outra que se oxide. Transferases: Enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxiL. Hidrolases: Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. Liases: Catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico. Isomerases: Catalisam reações de interconversão entre isômeros ópticos ou geométricos. Ligases: Catalisam reações de formação e novas moléculas a partir da ligação entre duas já existentes, às custas de Energia(ATP).

2. Doenças

2.1. A sífilis é uma infecção bacteriana sistêmica causada pelo Treponema pallidum.

2.2. A tuberculose é uma infecção causada pelo Mycobacterium tuberculosis, com rara manifestação na cavidade oral

2.3. actinomicose é uma doença causada pela bactéria do gênero Actinomycessp e pode apresentar manifestações orais caracterizadas clinicamente como uma infecção aguda,

3. As manifestações orais representam, em muitos casos, um dos primeiros sinais da doença

4. Estudo observacional descritivo

4.1. .

4.2. 130 alunos dos 1º,2º,9 ºe 10ºperíodos

4.3. Questionário de 12 quesitos objetivos de: sífilis, tuberculose, hanseníase e actinomicose.

5. Resultados

5.1. As característicasda sífilis com seus respectivos estágios,observou-se que o percentual de erro foi apenas 6,15% do total de alunos.

5.2. Manifestações bucais de tuberculose o percentualde erro foi de 69,23% do total de alunos

5.3. A maioria dos alunos declarou que adquiriu o conhecimento sobre estas infecções na universidade

5.4. 63,07% autoavaliou o seu conhecimento sobre o assunto como insuficiente.

6. Doenças sistêmicas

6.1. Representam um grupo de destaque as infecções bacterianas, sendo a sífilis, tuberculose, actinomicose e hanseníase as doenças com maiores frequências de lesões orais

6.2. As lesões bucais decorrentes de doenças infecciosas podem indicar os primeiros sinais e sintomas de tais doenças

7. PROTEÍNAS

7.1. Definição

7.1.1. As proteínas são polímeros de alto peso molecular (acima de 10.000), cujas unidades básicas são os aminoácidos, ligados entre si por ligações peptídicas. As propriedades de uma proteína são determinadas pelo número e espécie dos resíduos de aminoácidos, bem como pela sequência desses compostos na molécula.

7.2. Ligação Peptídica

7.2.1. Nas proteínas, a carboxila alfa de um aminoácido une-se à amina alfa de outro por uma ligação denominada peptídica ou amídica. A ligação peptídica une dois aminoácidos resultando na formação de um dipeptídeo com a perda de uma molécula de água

7.3. Classificação

7.3.1. As proteínas podem ser classificadas quanto à (fibrosas e globulares) e composição (simples e conjugadas).

7.3.1.1. As proteínas fibrosas apresentam propriedades que conferem resistência mecânica, flexibilidade e suporte às estruturas nas quais são encontradas. Essas proteínas possuem cadeias polipeptídicas arranjadas em feixes, consistindo tipicamente um único tipo de estrutura secundária, além de serem insolúveis em água, devido à elevada ocorrência de aminoácidos hidrofóbicos tanto na parte externa como interna da proteína. Por sua vez, as proteínas globulares, que incluem enzimas, proteínas transportadoras, motoras e regulatórias, se apresentam em formas esféricas ou globulares. A ocorrência de aminoácidos hidrofóbicos nas proteínas globulares é maior na parte interna das proteínas, enquanto na parte externa predomina a presença de aminoácidos hidrofílicos. Geralmente, possuem mais de um tipo de estrutura secundária

7.3.1.2. As simples são formadas por aminoácidos e as conjugadas por aminoácidos mais grupos prostéticos (parte não proteica da proteína). Por exemplo: fosfoproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas. Os grupos prostéticos mais encontrados são os carboidratos (nesse caso, será uma glicoproteína) e os lipídeos (denominado de lipoproteínas).

7.4. Estrutura

7.5. A sequência de aminoácidos de uma proteína é denominada de estrutura primária. O termo estrutura secundária refere-se à conformação local de alguma porção de um polipeptídeo, ou seja, é o arranjo tridimensional de aminoácidos localizados mais próximos dentro da estrutura primária. As estruturas secundárias mais comuns são a α-hélice e a folha beta. As estruturas secundárias α-hélice e folha beta geralmente aparecem concomitantemente numa mesma proteína, constituindo partes da estrutura terciária de um polipeptídeo enovelado. Já a estrutura terciária, por sua vez, é o arranjo espacial ou enovelamento de toda uma cadeia polipeptídica. A estrutura terciária inclui interações de aminoácidos bem mais distantes na cadeia primária. A disposição de mais de uma cadeia polipeptídica – denominadas subunidades – na composição de uma mesma molécula de proteína é chamada de estrutura quaternária

7.6. Desnaturação e agente desnaturante

7.7. A desnaturação é um processo que consiste na quebra das estruturas secundária e terciária de uma proteína. As proteínas, quando submetidas a aquecimento, agitação, radiações ultravioleta e visível, raios X, sofrem mudanças nas suas propriedades, sendo destruídas principalmente as suas propriedades fisiológicas. Essas mudanças podem ser causadas também por agentes químicos, como ácidos e bases fortes, determinados solventes orgânicos, determinados compostos orgânicos neutros e metais pesados, que não afetam a sequência dos aminoácidos, mas causam transformações na molécula, tendo como consequências a insolubilização das proteínas e a dificuldade de cristalização desses compostos. Proteínas com ação enzimática são inativadas quando submetidas a esses processos ou à ação desses agentes. As proteínas assim modificadas são denominadas de proteínas desnaturadas, e o fenômeno é denominado de desnaturação das proteínas. A facilidade com que muitas proteínas são desnaturadas faz com que o estudo do fenômeno se torne difícil. Aparentemente, a desnaturação tem como resultado uma mudança na conformação, rompendo ligações que estabilizam essa conformação, causando um desenrolamento das cadeias peptídicas, e em consequência, as proteínas se tornam menos solúveis e quimicamente mais reativas. As proteínas nativas solúveis em sais no seu ponto isoelétrico, em geral, se tornam insolúveis quando desnaturadas. O fenômeno da desnaturação não implica necessariamente na diminuição da digestibilidade das proteínas

8. O exame clínico da cavidade oral é necessário para o reconhecimento de manifestações bucais de processos patológicos.