1. ligações peptídicas
1.1. união de moléculas
1.1.1. Grupo carboxila
1.1.2. Grupo amina
1.1.3. H O I / R - C ------ C I \ OH -carboxila NH2 -amina
1.2. Classificação
1.2.1. Tripeptídeo
1.2.2. Tetrapeptídeo
1.2.3. Pentapeptrídeo
2. Estrutura das proteínas
2.1. primária
2.1.1. Sequência linear dos aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
2.1.1.1. Hormônio insulina
2.2. secundária
2.2.1. aminoácidos se reorganizam ao seu próprio eixo.
2.2.1.1. α- hélice β-pregueada
2.3. terciária
2.3.1. proteína dobra sobre si mesma e ganha um aspecto tridimensional.
2.3.1.1. Lisozina (proteína encontrada na lágrima)
2.4. quartenaria
2.4.1. a cadeia de aminoácidos se dobram, formando quatro subunidades
2.4.1.1. Hemoglobina
3. Desnaturação das Proteínas
3.1. mudam a conformação da sua estrutura de origem.
3.1.1. variação de PH ou temperatura
3.2. Reversível
3.2.1. queratina (encontrada no cabelo)
3.3. Irreversível
3.3.1. albumina ( encontrada no ovo)
4. Proteínas globulares
4.1. formato de esfera, são solúveis em água.
4.1.1. enzimas, anticorpos, hormônios e proteínas trasnportadoras.
5. Proteínas fibrosas
5.1. cadeias polipeptídicas alongadas, geralmente insolúveis em água.
5.1.1. estruturas que promovem a resistência mecânica ( colágeno, queratina)
6. Moléculas catalisadoras
6.1. classe de proteínas que tem como função acelerar reação químicas.
6.2. constituída por aminoácidos e uma porção não proteica.
7. Características
7.1. não funcionam sozinhas, precisam ter ligação com seu substrato especifico.
7.2. grau de eficiência elevado
7.3. Não são tóxicas
7.3.1. não é necessário uma grande quantidade para sua atuação.
7.4. atuam em condições favoráveis
7.4.1. PH, temperatura, concentração de enzima e substratos.
7.5. reduz energia de ativação
8. Cofator inorgânicos.
8.1. associação forte: íons metalicos
8.1.1. Zn2+Fe2+Cu2+ e Co2+
8.2. associação fraca: íons metálicos
8.2.1. Na+ K +Mg2+Mn2+ e Ca2+
8.3. Cofator orgânicos
8.3.1. vitaminas
9. Atividade enzimática
9.1. influência de alguns fatores
9.1.1. PH,temperatura,concentração de enzimas,concentração de substratos e presença de inibidores
9.2. temperatura
9.2.1. para cada enzima existe uma temperatura favorável
9.2.1.1. aumenta até 70º graus celsius
10. atuação das enzimas
10.1. boca
10.1.1. PH neutro
10.2. protéase
10.2.1. estômago
10.2.1.1. possui PH baixo, região considerado com ph ácido
10.3. ptialina
10.4. intestino delgado
10.4.1. proteínas que atuam com PH mais baixo.
11. Inibidores enzimáticos
11.1. Irreversíveis
11.1.1. se liga de forma covalente a enzima, destruindo a ação catalítica.
11.2. Reversíveis
11.2.1. diminui a atividade enzimática através de interação reversível.