1. Fórmula general
1.1. CnH2nNH2COOH
2. Funciones
2.1. Precursores de neurotransmisores y hormonas
2.2. Metabolitos intermediarios de vías metabólicas
2.3. Forman parte de otras moléculas (coenzimas)
2.4. Forman aminas biógenas, moléculas con acción fisiológica importante
2.5. Constituyen los precursores de los péptidos y las proteínas.
3. Clasificación
3.1. No Polares
3.1.1. Contienen principalmente grupos R hidrocarbonados sin cargas positivas o negativas.
3.1.2. Hidrófobos
3.1.3. conformación estructural de las proteínas
3.1.4. Aminoácidos aromáticos
3.1.5. Aminoácidos alifáticos
3.2. Polares
3.2.1. son hidrófilos
3.2.2. contienen grupos hidroxilo o amida en su grupo lateral
3.2.3. Se encuentran en los sitios activos de las enzimas
3.2.4. regulación del metabolismo energético
3.2.5. La serina, la asparagina y la treonina participan en la formación de glucoproteínas.
3.3. Ácidos
3.3.1. cadenas laterales con grupos carboxilato (ácido carboxílico) que se ionizan a pH 7.0 (pH fisiológico),
3.3.2. Presentan cargas negativas
3.3.3. glutamato y aspartato
3.4. Básicos
3.4.1. Tienen una carga positiva
3.4.2. Forman enlaces iónicos con los aminoácidos ácidos
3.4.3. Lisina, la arginina y la histidina
3.5. Esenciales
3.5.1. nuestro organismo no puede sintetizar
3.5.2. La fuente de éstos es exclusivamente a través de la dieta
3.5.3. Son 9: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina
3.6. No esenciales
3.6.1. nuestro organismo si puede sintetizar
3.6.2. Alanina, la asparagina, el ácido aspártico y el ácido glutámico.
4. Enzimas
4.1. Se clasifican de acuerdo al tipo de reacción que catalizan
4.1.1. Oxidoreductasas – catalizan reacciones redox (deshidrogenasas, reductasas, oxigenasas y peroxidasas)
4.1.2. Transferasas – Transfieren grupos moleculares (transcarboxilasas, transaminasas y transmetilasas)
4.1.3. Hidrolasas – Se adiciona agua (esterasas, fosfatasas y peptidasas)
4.1.4. Liasas – Se elimina algún grupo y se forma un doble enlace (descarboxilasas, hidratasas, deshidratasas, desaminasas y sintetasas)
4.1.5. Isomerasas – Grupo heterogéneo de enzimas (epimerasas, mutasas)
4.1.6. Ligasas – Uniónes entre dos moléculas de sustrato. (sintetasa, carboxilasas)
4.2. Descripción
4.2.1. Proteínas globulares que catalizan las reacciones metabólicas y aceleran su reacción.
5. Descripción
5.1. Compuestos orgánicos constituidos por un grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH), un átomo de hidrógeno (-H) y una cadena lateral específica (-R)
5.2. Son anfóteros ( poseen propiedades ácidas y básicas), tetraédricos
5.3. La posición del grupo amino (izquierda o derecha del carbón -alfa) determina sí un aminoácido es alfa-L-aminoácido o alfa-D-aminoácido.
6. Péptido
6.1. Descripción
6.1.1. Polimerización de aminoácidos. La unión de 2 y hasta menos de 50 aminoácidos.
6.1.2. Cada aminoácido que forma parte de una cadena peptídica se le denomina residuo
6.1.3. Los aminoácidos se uen por enlace peptídico de tipo amida sustituida
6.2. Clasificación de acuerdo con el número de aminoácidos constituyentes
6.2.1. Dipéptidos
6.2.2. Tripéptidos
6.2.3. Tetrapéptidos...
6.2.4. Polipéptidos cuando están integrados por más de 7 y menos de 100
7. Proteínas
7.1. Descripción
7.1.1. polipéptidos que contienen en su estructura más de 100 residuos de aminoácidos
7.1.2. Las proteínas sólo están formadas por aminoácidos con configuración L
7.2. Clasificación
7.2.1. Por su función
7.2.1.1. Proteínas estructurales (colágeno e histonas)
7.2.1.2. Proteínas de transporte (hemoglobina, la albúmina y proteínas de los canales iónicos)
7.2.1.3. Proteínas de defensa (inmunoglobulinas)
7.2.1.4. Proteínas reguladoras (somatotropina, insulina)
7.2.1.5. Proteínas catalíticas (enzimas)
7.2.1.6. Proteínas motoras (actina y miosina)
7.2.2. Por su estructura
7.2.2.1. Proteínas simples (albumina, globulina, escleroproteínas)
7.2.2.2. Proteínas complejas (lipoproteínas, cromoproteínas, glucoproteínas, nucleoproteínas)
7.2.3. Por su composición
7.2.3.1. Simples o haloproteínas (compuestas exclusivamente por aminoácidos)
7.2.3.2. Conjugadas o heteroproteínas (compuestas además por otra sustancia no proteica o grupo prostético como carbohidratos, lípidos, metales o grupos fosfato): glucoproteínas, lipoproteínas, metaloproteínas y fosfoproteínas
7.3. Niveles estructurales
7.3.1. Estructura primaria (lineales, sin ramificaciones:polipéptidos)
7.3.2. Estructura secundaria
7.3.2.1. élice alfa
7.3.2.2. hoja beta plegada
7.3.3. Estructura terciaria (forma tridimensional, superplegada y enrollada)
7.3.3.1. Proteínas fibrosas
7.3.3.2. Proteínas globulares
7.3.4. Estructura cuaternaria (hemoglobina, ATPasa)
7.3.4.1. Oligómeros con múltiples subunidades (iguales o diferentes): dímeros y tetrámeros