1. Proteínas
1.1. Característica
1.1.1. Não existe reserva de proteínas/aminoácidos; toda proteína está exercendo função
1.1.2. Estrutura tridimensional correta para exercer função (alteração de aa com relação a polaridade altera o formato da proteína e ela deixa de exercer função - anemia falciforme)
1.1.3. Sua estrutura defini sua localização (proteínas de membrana - aa apolares prevalecem na extremidade; proteína solúvel - aa polares prevalecendo na extremidade)
1.2. Classificação
1.2.1. Aminoácidos (aa)
1.2.1.1. monômero
1.2.1.2. Carbono central - C alfa ou quiral (4 ligantes diferentes)
1.2.1.3. Grupo amino, grupo ácido carboxílico, hidrogênio, grupo R
1.2.1.4. grupo R - determina polaridade, portanto aa polar e aa apolar
1.2.1.5. Efeito tampão - aa consegue doar ou receber prótons (H+) para não ter alteração de pH no meio
1.2.2. Oligopeptídeos
1.2.2.1. Poucos aa ligados
1.2.3. Polipeptídeos
1.2.3.1. Muitos aa ligados
1.3. Ligação
1.3.1. peptídica
1.3.2. interação entre o grupo carboxílico de um aa com o grupo amino do aa seguinte
1.3.3. Extremidade amino terminal e carboxi terminal
1.4. Estrutura
1.4.1. Primária
1.4.1.1. Interação entre o grupo carboxílico de um aa com o grupo amino do aa seguinte
1.4.1.2. Formação da ligação peptídica
1.4.2. Secundária
1.4.2.1. Interação por ligação de hidrogênio (grupo carboxílico de um aa com grupo amino de outro aa)
1.4.2.1.1. alfa hélice
1.4.2.1.2. folha beta pregueada
1.4.3. Terciária
1.4.3.1. Interação entre os grupos R dos aa que constituem uma proteína
1.4.4. Quaternária
1.4.4.1. Interação entre grupos R de 2 ou mais subunidades de proteínas
1.4.5. Desnaturação
1.4.5.1. Processo onde a proteína perde a sua estrutura tridimensional e deixa de exercer função
1.4.5.2. Tº, pH, agitação, agentes redutores, sais
1.4.5.3. Proteína de 1 unidade - perde estrutura terciária
1.4.5.4. Proteínas de 2 ou mais unidades - perde estrutura quaternária
1.5. Enzima
1.5.1. Características
1.5.1.1. Proteínas ou ribozimas (RNA)
1.5.1.2. Aceleram a velocidade da reação - catalisador
1.5.1.3. Diminuem a energia de ativação (Ea)
1.5.1.4. Não são consumidos
1.5.1.5. Não alteram a concentração de S e P no final do processo
1.5.1.6. Sofre alteração na estrutura tridimensional durante a reação
1.5.1.7. Sítio ativo
1.5.1.8. São sintetizadas pelas células
1.5.1.9. Tem concentração e atividade modulável
1.5.1.10. Nomenclatura sufixo -ase
1.5.2. Fatores que afetam a atividade enzimática
1.5.2.1. Ver gráficos
1.5.2.1.1. Gráficos Enzima
1.5.2.2. Tº
1.5.2.2.1. Toda enzima tem uma Tº ideal - Vmax
1.5.2.2.2. Se altera a Tº ideal a atividade enzimática sempre diminui
1.5.2.3. pH
1.5.2.3.1. Toda enzima tem um pH ideal - Vmax
1.5.2.3.2. Se altera o pH ideal a atividade enzimática sempre diminui
1.5.2.4. Concentração de substrato (S)
1.5.2.4.1. A concentração de enzima é fixa
1.5.2.4.2. Aumenta a concentração de S e atividade enzimática aumenta - até atingir a Vmax
1.5.2.4.3. Vmax - todas as enzimas estão ocupadas pelo S
1.5.2.4.4. Depois de atingir a velocidade máxima aumenta a concentração de substrato, mas não altera a velocidade
1.5.2.4.5. Km - determina a afinidade da enzima pelo S (baixo Km alta afinidade)
1.5.2.5. Inibidor (I)
1.5.2.5.1. Irreversível
1.5.2.5.2. Reversível
1.5.3. Cinética enzimática (legenda S - substrato, E - enzima livre, ES - enzima interagindo com substrato, P - produto)
1.5.3.1. Tempo zero - existe S e E, mas não tem ES e nem P
1.5.3.2. Com o passar do tempo a concentração de S e E diminuem, e a de ES e P aumentam
1.5.3.3. A concentração de ES nunca ultrapassa o valor inicial de E
1.5.3.4. Quando o S zera a concentração de ES também zera, da E volta ao valor original e P chega ao seu máximo
2. Ácidos Nucleicos
2.1. Classificação
2.1.1. DNA
2.1.1.1. ácido desoxirribonucleico
2.1.1.2. Desoxirribose (sem OH - hidroxila - no C 2 da pentose); Base nitrogenada (A, T, C, G); fita dupla; núcleo, mitocôndria
2.1.1.3. Carga negativa - por isto consegue interagir com a proteína histona (carga positiva) para formar o cromosso e se proteger de degradação
2.1.2. RNA
2.1.2.1. ácido ribonucleico
2.1.2.2. Ribose; Base nitrogenada (A, U, C, G); fita simples; núcleo, mitocôndria, RER, citosol; RNAm, RNAt, RNAr, microRNA, ribozima
2.1.3. Nucleotídeo
2.1.3.1. Monômero
2.1.3.2. Pentose, base nitrogenada, grupo fosfato
2.1.3.3. Base nitrogenada ligada no carbono 1 da pentose
2.1.3.4. Grupo fosfato ligado no carbono 5 da pentose
2.2. Ligação
2.2.1. fosfodiéster
2.2.1.1. formação de uma fita de DNA ou de RNA
2.2.1.2. interação entre quem está ligado no carbono 3 da pentose (hidroxila -OH) com quem está ligado no carbono 5 (grupo fosfato) da pentose de outro nucleotídeo
2.2.2. hidrogênio
2.2.2.1. formação da dupla fita de DNA
2.2.2.2. interação entre as bases nitrogenadas das diferentes fitas
2.2.2.3. T faz 2 ligações de hidrogênio com A
2.2.2.4. C faz 3 ligações de hidrogênio com a G
3. Carboidrato
3.1. Características
3.1.1. Moléculas orgânicas mais abundantes
3.1.2. Açúcar ou hidrato de carbono ou glicídeo
3.1.3. Polar ou hidrofílica
3.1.4. Fonte primária de energia (para todas as células)
3.1.5. Presente na constituição de membrana plasmática
3.2. Classificação
3.2.1. Monossacarídeo
3.2.1.1. monômero ou unidade
3.2.1.2. Fórmula empírica: CnH2nOn, com n 3 a 7
3.2.1.3. nomenclatura: sufixo -ose
3.2.1.4. Aldose ou cetose
3.2.1.5. Ambiente aquoso - mais de 4C estrutura cíclica/fechada; 3 ou 4C estrutura aberta
3.2.2. Oligossacarídeo
3.2.2.1. União de poucos monômeros (monossacarídeos)
3.2.3. Polissacarídeo
3.2.3.1. União de muitos monômeros (monossacarídeos)
3.2.3.2. Glicogênio, amido, celulose
3.3. Ligação glicosídica
4. Lipídeos
4.1. Características
4.1.1. Moléculas orgânicas diferentes uma das outras
4.1.2. Óleos e gorduras
4.1.3. Apolar ou hidrofóbica
4.1.4. Principal fonte de energia, porém nem toda célula consegue usá-los
4.1.5. Constituição de membrana plasmática
4.2. Classificação
4.2.1. Lipídeos com ácido graxo
4.2.1.1. Ácido graxo (AG)
4.2.1.1.1. Monômero
4.2.1.1.2. Ácido carboxílico (polar) com longa cadeia carbônica (apolar)
4.2.1.1.3. Anfipático
4.2.1.1.4. Normalmente com número par de carbono - 14 a 24
4.2.1.1.5. Saturado ou insaturado (presença de dupla ligação)
4.2.1.1.6. Sem ramificação
4.2.1.1.7. Saturado - cadeia linear; Insaturado - dobra na região da dupla ligação
4.2.1.2. Triacilglicerol
4.2.1.2.1. Três AG associado ao glicerol por ligação éster
4.2.1.2.2. Lipídeo neutro ou de reserva
4.2.1.2.3. Reserva energética lipídica
4.2.1.2.4. Apolar ou hidrofóbico
4.2.1.3. Lipídeos de membrana
4.2.1.3.1. Fosfolipídeos
4.2.1.3.2. Glicolipídeos
4.2.2. Lipídeos sem ácido graxo
4.2.2.1. Esteroides
4.2.2.1.1. 4 estruturas cíclicas associadas
4.2.2.1.2. Colesterol
4.2.2.1.3. Produção de hormônios esteroides, sais biliares e vitamina D
4.2.2.1.4. Influencia na fluidez da membrana plasmática