Módulo 2 (parte 1) Biología molecular, celular y tisular
Medicina UG
1. Sesión 11
1.1. Lípidos
1.1.1. Del Feduchi
1.1.1.1. Introducción
1.1.1.1.1. Son insolubles en agua
1.1.1.1.2. Son hidrofóbicos
1.1.1.1.3. Desempeñan muchas funciones biológicas
1.1.1.1.4. Se clasifican en
1.1.1.2. Naturaleza de los lípidos
1.1.1.2.1. Ácidos grasos
1.1.1.3. Lípidos saponificables
1.1.1.3.1. Acilglicéridos
1.1.1.3.2. Fosfoglicéridos
1.1.1.3.3. Esfingolípidos
1.1.1.3.4. Ceras
1.1.1.4. Lípidos insaponificables
1.1.1.4.1. No poseen ácidos grasos
1.1.1.4.2. Tipos
1.1.2. Resumen del Feduchi
1.1.2.1. Los lípidos son hidrofóbicos
1.1.2.2. Los ácidos grasos son monocarboxílicos
1.1.2.2.1. Con entre 12 y 20 átomos de carbono
1.1.2.3. Los ácidos grasos saturados tienen puntos de fusión más altos que los insaturados
1.1.2.4. Los triacilglicéridos son los prinicipales tipos de acilglicéridos
1.1.2.4.1. Desesmpeñan funciones de almacenamiento y reserva de energía
1.1.2.5. Los fosfoglicéridos son moléculas anfipáticas
1.1.2.5.1. Tienen
1.1.2.5.2. Forman parte de las membranas biológicas
1.1.2.6. Los esfingolípidos son anfipáticas también
1.1.2.6.1. Constituidos por esfingosina
1.1.2.6.2. Participan en reconocimiento celular
1.1.2.7. Las ceras aislan, protegen porque son muy hidrofóbicos
1.1.2.8. El reino vegetal tiene terpenos
1.1.2.8.1. Formados por unidades de isopreno
1.1.2.9. El colestterol es el principal esteroide de los tejidos animales
1.1.2.9.1. Se sintetizan de ahí las hormonas esteroideas y ácidos biliares
1.1.2.10. Los eicosanoides
1.1.2.10.1. Prostaglandinas
1.1.2.10.2. tromboxanos
1.1.2.10.3. Leucotrienos
1.1.2.10.4. Involucrados en inflamación, dolor y fiebre
1.1.2.10.5. Presión sanguínea
1.1.2.11. Las vitaminas A, D, E, K
1.1.2.11.1. Son liposolubles
1.1.2.12. Preguntas de la pag 65 del PDF
1.1.3. De la clase
1.1.3.1. Dijo que es importante
1.1.3.1.1. Patologías
1.1.3.1.2. Funciones
1.1.3.1.3. Fuentes
1.1.3.2. Presentación
1.1.3.3. Lípidos --> grasa
1.1.3.3.1. Lipos (grasa en griego)
1.1.3.4. Fuentes
1.1.3.4.1. Aceite, coc, donas, queso, lácteos en general
1.1.3.4.2. Chocolate, aguacate, embutdios
1.1.3.5. Son ésteres de ácidos monocarboxílicos
1.1.3.5.1. Imagen en cuaderno (personal)
1.1.3.5.2. Una cadena de hidrocarburos larga
1.1.3.5.3. Puede tener un -OH
1.1.3.6. Se crean por esterifiación
1.1.3.7. Grasas
1.1.3.7.1. Los ésteres más comunes
1.1.3.7.2. Ácido carboxílico + glicerol (alcohol)
1.1.3.8. Características (!)
1.1.3.8.1. Insoluble en agua ni alcohol
1.1.3.8.2. Solubles en orgánicos no polares
1.1.3.8.3. Por eso pueden formar la membrana lipídica (fosfolípidos)
1.1.3.8.4. Son anfipáticas
1.1.3.8.5. Sustancias de muy diversas estructuras pero..
1.1.3.8.6. No forman polímeros
1.1.3.8.7. Tienen enlaces no covalentes
1.1.3.9. Clasificación
1.1.3.9.1. Por composición
1.1.3.9.2. Estructura
1.1.3.10. Ácidos grasos
1.1.3.10.1. Son ácidos grasos carboxílicos alifáticos de cadena larga
1.1.3.10.2. Clasificación
1.1.3.10.3. Ácidos grasos Trans
1.1.3.10.4. Nomenclatura
1.1.3.10.5. Ácidos grasos esenciales
1.1.3.10.6. Propiedades
1.1.3.11. Triglicéridos
1.1.3.11.1. Los más abundantes y simples
1.1.3.11.2. Hidrolizados por lipasas en la zona gastrointestinal
1.1.3.11.3. glicerol + ácido graso
1.1.3.11.4. Clasificación
1.1.3.11.5. Funciones biológicas
1.1.3.12. Glicerofosfolípidos o fosfolípidos
1.1.3.12.1. Principal clase de fosfolípidos
1.1.3.12.2. Fosfato + alcohol (unidos al glicerol)
1.1.3.12.3. 2 grupos
1.1.3.12.4. Tienen familias dependiendo de si su radical se une
1.1.3.13. Glico o glucolípidos
1.1.3.13.1. Tienen un azúcar (glúcido)
1.1.3.13.2. Parte de las neuronas (!)
1.1.3.13.3. Unidos al Carbono 1 de la ceramida
1.1.3.13.4. Clasificación
1.1.3.14. Isoprenoides
1.1.3.14.1. Del isopreno
1.1.3.14.2. Terpeno, monoterpeno, diterpeno, etc...
1.1.3.14.3. Hay terpenos ramifficados, acíclicos, cíclicos, etc
1.1.3.14.4. Otros: vitamina K, D, E, A
1.1.3.15. Esteroids
1.1.3.15.1. Lípidos isoprenoiales
1.1.3.15.2. 3 anillos de 6 carbonos + 1 de 5 carbonos
1.1.3.15.3. Grupo hidroxilo en C3 y sustitución en el carbono 17
1.1.3.16. Prostaglandinas
1.1.3.16.1. 20 átomos de carbono
1.1.3.16.2. Coagulación, cura heridas, fiebre, reduce jugos gástricos
2. Sesión 12
2.1. Membranas
2.1.1. No dio presentación
2.1.1.1. Pero hay imágenes
2.1.1.2. Y apunté todo
2.1.2. Personal; checar cuaderno
2.1.3. Tienen
2.1.3.1. Fosfolípidos
2.1.3.1.1. Son
2.1.3.1.2. En la membrana puede haber:
2.1.3.2. Proteínas
2.1.3.2.1. Integrales
2.1.3.2.2. Periféricas
2.1.3.2.3. Ancladas
2.1.3.3. Carbohidratos
2.1.3.3.1. 2 a 10 % del peso
2.1.3.3.2. Más del 90 % unido a proteínas
2.1.3.3.3. Todos están en el lado extracelular
2.1.3.3.4. Sitios de reconocimiento
2.1.4. Se pueden formar
2.1.4.1. Micelas
2.1.4.2. Liposomas
2.1.4.3. Bicapa
2.1.5. Raft o balsas
2.1.5.1. GPI = diversos azúcares en la proteína enlazada o glucoesfingolípido
2.1.6. Movimiento
2.1.6.1. De moléculas pequeñas
2.1.6.1.1. Difusión
2.1.6.1.2. Transporte pasivo
2.1.6.1.3. Transporte activo
2.1.6.1.4. Transporte activo secundario
2.1.6.2. De moléculas grandes
2.1.6.2.1. Endocitos
2.1.6.2.2. Exocitosis
2.1.6.3. Transmisión de señal
2.1.6.3.1. 1.- Trasducción (cAMP)
2.1.6.3.2. 2.- Internilización se señal (LDL)
2.1.7. Permeabilidad
2.1.7.1. Gases y moléculas hidrofóbicas: sí
2.1.7.1.1. O2, NO, CO2
2.1.7.2. Moléculas pequeñas: más o menos
2.1.7.2.1. Urea, alcohol, ácido acético
2.1.7.3. Moléculas polares grandes: no
2.1.7.3.1. Glucosa
2.1.7.4. Iones: no
2.1.7.4.1. Na, K, Ca
2.1.7.5. Coeficiente de permeabilidad
2.1.7.5.1. Na y K, bajo
2.1.7.5.2. Agua, alto
2.1.8. Propiedades
2.1.8.1. Anfipaticas
2.1.8.2. Resistentes
2.1.8.3. Fluidas
2.1.8.3.1. Influye temperatura
2.1.8.3.2. Calcio
2.1.8.3.3. Flipinas
2.1.8.3.4. Longitud de las cadenas
2.1.8.3.5. Insaturaciones
2.1.8.3.6. Colesterol
2.1.8.4. Flexibles
2.1.8.4.1. Deformables
2.1.8.4.2. Acompañan crecimiento
2.1.8.5. Autoensamblantes
2.1.8.5.1. Autoreparación
2.1.8.5.2. Dinámica de fusión y fisión
2.1.8.6. Selectivamente permeables
2.1.9. Funciones
2.1.9.1. Transportan solutos
2.1.9.2. Comunicación
2.1.9.3. Identificación
2.1.9.4. Respuesta a señales
3. Sesión 13
3.1. Bioelementos
3.1.1. Presentación:
3.1.2. Bioelementos
3.1.2.1. Son
3.1.2.1.1. H, Na, K, N, O, P, S, Cl, C
3.1.2.1.2. Trazas de
3.1.2.2. Agua
3.1.2.2.1. 70 % de peso celular
3.1.2.2.2. Reacciones celulares son en medio acuoso
3.1.3. En la célula
3.1.3.1. Compuestos a base de carbono --> química orgánica
3.1.4. Carbono
3.1.4.1. Cuatro enlaces covalentes
3.1.4.2. Puede hacer anillos
3.1.4.3. Cadenas
3.1.4.4. Tamaño de moléculas sin límite
3.1.4.5. Se une en cadenas con otros grupos funcionales y da moléculas con propiedades específicas
3.1.5. Lípidos
3.1.5.1. Energía (ácidos grasos, triglicéridos)
3.1.5.2. Estructurales (fosfolípidos, colesterol)
3.1.5.3. Hormonas (estrógeno)
3.1.5.4. Cofactores enzimáticos (coenzima A)
3.1.5.5. Acarreadores de electrones (coenzima Q, plastoquina)
3.1.5.6. Pigmentos absorbedores de luz (carotenos)
3.1.5.7. Agentes emulsificantes (sales biliares)
3.1.5.8. Mensajeros intracelulares (fosfatilinositol)
3.1.6. Moléculas pequeñas
3.1.6.1. 100 a 1000 Daltones
3.1.6.2. 30 átomos de carbono
3.1.6.3. 1/10 parte del total de la materia orgánica
3.1.6.4. Azúcares simples, ácidos grasos, aminoácidos, nucleótidos hacen macromoléculas --> biomoléculas
3.1.7. Proteínas
3.1.7.1. Desnaturalización: pérdida de la estructura nativa (secundaria, terciaria o cuaternaria
4. Sesión 14
4.1. Hidratos de carbono
4.1.1. Del Feduchi
4.1.1.1. Introducción
4.1.1.1.1. CH2O
4.1.1.1.2. Monosacáridos
4.1.1.1.3. Discaáridos
4.1.1.1.4. Oligosacáridos
4.1.1.1.5. Polisacáridos
4.1.1.1.6. Funciones importantes
4.1.1.2. Monosacáridos
4.1.1.2.1. Se obtienen de CO2 y H22O por fotosíntesis
4.1.1.2.2. (CH2O)n
4.1.1.2.3. Son polihidroxialdehídos
4.1.1.2.4. Clasificación
4.1.1.2.5. La glucosa es la más importante
4.1.1.2.6. Presentan esteroisometría
4.1.1.2.7. Modificaciones que sufren
4.1.1.3. Oligosacáridos
4.1.1.3.1. Dos monosacáridos se unen por enlace o-glucosídico
4.1.1.3.2. Enlace monocarbonílico si solo un OH se usa
4.1.1.3.3. O es un enlace N-glucosídico
4.1.1.3.4. Aportan información a las células que los aportan
4.1.1.4. Polisacáridos
4.1.1.4.1. También llamados glucanos
4.1.1.4.2. Clasificados en
4.1.1.5. Gluconjugados
4.1.1.5.1. Transportan información
4.1.1.5.2. Unidas a lípidos o proteínas
4.1.1.5.3. Glucolípidos
4.1.1.5.4. Glucoproteínas
4.1.1.5.5. Proteoglucanos
4.1.1.5.6. Siempre están en la parte exterior de la célula
4.1.2. Conceptos clave del Feduchi
4.1.2.1. Los monosacáridos
4.1.2.1.1. Tienen
4.1.2.1.2. Se clasifican
4.1.2.1.3. Presentan esteroisomería
4.1.2.1.4. En una solución
4.1.2.1.5. Son reductores
4.1.2.2. Los polímeros de monosacáridos
4.1.2.2.1. Se forman por enlace o-glucosídico
4.1.2.2.2. Los de reserva usan enlaces tipo a (alpha)
4.1.2.2.3. El glucógeno es reserva animal, el almidón es vegetal
4.1.2.2.4. Los glucosaminoglucanos (GAG)
4.1.2.3. Gluconjugados
4.1.2.3.1. Glúcidos + lípidos o proteínas
4.1.2.3.2. Son ricos en información
4.1.3. Clase
4.1.3.1. Imágenes:
4.1.3.2. Es básicamente lo del Feduchi que está arriba en el mapa
4.1.3.3. Familias
4.1.3.3.1. Aldosas (gliceraldehído)
4.1.3.3.2. Cetonas (dihidroxiacetona)
4.1.3.4. Quiral: centros asimétricos
4.1.3.4.1. Un carbono con diferentes sustitutos en cada lado
4.1.3.4.2. Por eso pueden ser D o L
4.1.3.5. Monosacáridos
4.1.3.5.1. Pueden tener de 3 a 7 carbonos (!)
4.1.3.5.2. (CH2O)n
4.1.3.5.3. En solución un -OH reacciona con el carbonilo (C=O)
4.1.3.5.4. Anómeros
4.1.3.5.5. Modificaciones
4.1.3.6. Disacáridos
4.1.3.6.1. Enlace o-glucosídico (!)
4.1.3.6.2. OH unido al OH de otro monosacárido
4.1.3.6.3. Carbono 1 con 4 (!)
4.1.3.6.4. Ejemplos
4.1.3.6.5. Enlace n-glucosídico
4.1.3.7. Polisacáridos
4.1.3.7.1. O glucanos
4.1.3.7.2. Oligosacárido: 10 o menos unidades
4.1.3.7.3. Homopolisacáridos
4.1.3.7.4. Heteropolisacáridos
4.1.3.7.5. De reserva
4.1.3.7.6. Estructurales
4.1.3.7.7. Peptidoglucona
4.1.3.7.8. Glucosaminoglicanos (GAG)
4.1.3.7.9. Gluconjugados
4.1.3.8. Tabla del Feduchi
5. Sesión 15
5.1. Aspectos básicos de físicoquímica
5.1.1. Feduchi pag 123 PDF
5.1.1.1. Introducción
5.1.1.1.1. Termodinámica
5.1.1.1.2. Cualquier proceso consume o produce energía
5.1.1.1.3. Los sistemas biológicos deben cumplir:
5.1.1.2. La energía de las moléculas
5.1.1.2.1. Energía
5.1.1.3. Funciones de estado
5.1.1.3.1. Sistemas biológicos
5.1.1.3.2. Energía libre de Gibbs
5.1.1.4. Metabolismo y bioenergética
5.1.1.4.1. Catabolismo y anabolismo están conectadas por moléculas especiales (ATP y transportadores de electrones)
5.1.1.4.2. En el catabolismo las reacciones son de oxidación y se ceden los electrones
5.1.1.4.3. En el anabolismo los electrones se van captando (se reducen las moléculas)
5.1.1.4.4. Moléculas transportadoras de energía
5.1.1.4.5. Moléculas transportadoras de electrones
5.1.1.4.6. Transportes de grupo acetilo
5.1.2. Resumen Feduchi
5.1.2.1. El estudio termodinámico de un sistema biológico permite determinar si un proceso será o no espontáneo en la célula
5.1.2.2. Un sistema debe cumplir leyes termodinámicas
5.1.2.2.1. 1.- La energía no se crea ni se destruye, sólo se transofrma
5.1.2.2.2. 2.- El universo tiende al caos
5.1.2.3. Una reacción exotérmica desprende calor y una endergónica al revés
5.1.2.4. Los seres vivos son capaces de generar orden en un universo que tiende al caos
5.1.2.4.1. *se fuma algo*
5.1.2.5. La energía libre es la energía necesaria para realizar trabajo y determina si una reacción es espontánea o no
5.1.2.6. La variación de energía libre de Gibbs es otra forma de expresar la constante de equilibrio Keq
5.1.2.7. Un valor positivo de energía libre (G) puede ser contrarrestado por uno negativo debido a la relación productos/reactivos
5.1.2.8. Las moléculas transportadoras son escenciales para reacciones acopladas
5.1.2.8.1. Transfieren grupos fosfato (ATP)
5.1.2.8.2. Electrones (NAD y NADPH)
5.1.2.8.3. Grupos acetilo (Acetil CoA)
5.1.2.9. El proceso de catabolismo libera energía y es espontáneo, al contrario del anabolismo (obvio)
5.1.3. Clase
5.1.3.1. Presentación:
5.1.3.2. Termodinámica
5.1.3.2.1. Termos - calor
5.1.3.2.2. Dynamos - potencia
5.1.3.2.3. Rama que estudia la energía, la transferencia y manifestaciones
5.1.3.3. 1 Ley
5.1.3.3.1. "La energía no se crea ni se destruye, sólo se transforma"
5.1.3.3.2. Sistema
5.1.3.3.3. En biología
5.1.3.4. 2da ley
5.1.3.4.1. El universo tiende al caos (su entropía aumenta)
5.1.3.4.2. Por ejemplo: las proteínas no se hacen solas. Necesitan organización.
5.1.3.4.3. Energía libre (G)
5.1.3.4.4. Equilibrio constante
5.1.3.4.5. Metabolismo
6. Sesión 16
6.1. Aminoácidos
6.1.1. Feduchi
6.1.1.1. Introducción
6.1.1.1.1. Son un grupo heterogéneo de moléculas
6.1.1.1.2. Existen 20
6.1.1.1.3. Se unen mediante enlaces covalentes
6.1.1.1.4. Secuencia primaria
6.1.1.1.5. También sirven como intermedios de rutas metabólicas
6.1.1.1.6. Precursores de otras sustancias biológicas con nitrógeno
6.1.1.2. Aminoácidos
6.1.1.2.1. Características estructurales
6.1.1.2.2. Clasificación (por su cadena lateral)
6.1.1.2.3. Tienen carácter ácido y básico
6.1.1.2.4. Ok... me puse a leerlo bien. Mejor hago mapa de la clase...
6.1.2. Conceptos clave de Feduchi
6.1.2.1. Los aminoácidos tienen un carbono alpha
6.1.2.1.1. Se le unen
6.1.2.1.2. Es asimétrico en todos los aminoácidos
6.1.2.2. Las proteínas sólo tienen l-aminoácidos
6.1.2.3. Los aminoácidos son anfóteros
6.1.2.4. Dependiendo del pH se modifica la ionización de los aminoácidos
6.1.2.4.1. A un valor de pH igual a su pK son tamponantes
6.1.2.5. Las interacciones no covalentes determinan la estructura tridimensional de cadenas polipeptídicas
6.1.2.5.1. Pueden ser modificadas por el medio
6.1.2.6. Se pueden formar enlaces covalentes coordinados en los cationes metálicos o interacciones no covalentes
6.1.2.7. Se pueden formar enlaces disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys
6.1.2.8. Ser, Thr y Tyr pueden formar enlaces ester con un grupo fosfato
6.1.2.9. Ser y Thr pueden formar enlaces o-glucosídicos con carbohidratos
6.1.2.10. La Asn puede formar enlaces n-glucosídicos con carbohidratos
6.1.2.11. Algunos aminoácidos sufren modificaciones después de estar unidos a una cadena
6.1.2.11.1. Hidrxiprolina
6.1.2.11.2. Hidroxilisina
6.1.2.12. Los aminoácidos se unen mediante un enlace covalente tipo amida: "enlace peptídico"
6.1.3. Clase
6.1.3.1. Presentación:
6.1.3.2. Unidades estructurales de proteínas
6.1.3.2.1. Pero no todos están en las proteínas
6.1.3.3. Características generales
6.1.3.3.1. Pueden estar libres o en péptidos y proteínas
6.1.3.3.2. Ácidos orgánicos donde un H es sustituido por un grupo amino
6.1.3.3.3. Ubicación del grupo en el # de carbono
6.1.3.3.4. Los alpha son los que están en las proteínas de la materia viva (!)
6.1.3.4. Funciones
6.1.3.4.1. Precursores de proteínas
6.1.3.4.2. Forman parte de vitaminas
6.1.3.4.3. Aminas biológicas (por descarboxilisación)
6.1.3.4.4. Precursores hormonales
6.1.3.4.5. Neurotransmisores
6.1.3.4.6. Antibióticos
6.1.3.4.7. Metabolitos
6.1.3.5. 10 aminoácidos esenciales (!)
6.1.3.5.1. Mnemotecnia: VaLeria Me Iso FeLis y TrisTre
6.1.3.5.2. Valina
6.1.3.5.3. Leucina
6.1.3.5.4. Metioniona
6.1.3.5.5. Isoleucina
6.1.3.5.6. Fenilalanina
6.1.3.5.7. Lisina
6.1.3.5.8. Triptófano
6.1.3.5.9. Treonina
6.1.3.5.10. Histidina
6.1.3.5.11. Arginina
6.1.3.6. Estructura
6.1.3.6.1. (Todos son alpha en el cuerpo excepto prolina)
6.1.3.6.2. Personal: Ver cuaderno
6.1.3.6.3. Carbono alpha o quiral (porque tiene sust. diferentes)
6.1.3.6.4. A pH fisiológico al Carbono se le unnen
6.1.3.7. Propiedades
6.1.3.7.1. Sustancias cristalinas
6.1.3.7.2. Solubles en agua
6.1.3.7.3. Poco solubles en alcohol
6.1.3.7.4. Insolubles en éter
6.1.3.7.5. Punto de fusión alto. Mayor de 200 C
6.1.3.7.6. Ópticas
6.1.3.8. Clasificaciones
6.1.3.8.1. Estructurales de la cadena lateral
6.1.3.8.2. Número de grupos carboxilos (ácido) y aminos (base)
6.1.3.8.3. Presencia o no de grupos polares en su cadena lateral
6.1.3.9. Familias (!)
6.1.3.9.1. No polar, alifático
6.1.3.9.2. Aromáticos
6.1.3.9.3. Polares no cargados
6.1.3.9.4. Básicos
6.1.3.9.5. Ácidos
6.1.3.9.6. Cargadas positivamente
6.1.3.9.7. Cargados negativamente
6.1.3.10. Estados iónicos
6.1.3.10.1. pH fisiológico = 7.2-7.3
6.1.3.10.2. Grupo carboxilo (negativo)
6.1.3.10.3. Grupo amino (positivo)
6.1.3.10.4. Eso crea iones dipolares (o zwitteriones (+H3N-R-COO-)
6.1.3.10.5. pH = -log[H]
6.1.3.10.6. pK
6.1.3.10.7. Punto isoeléctrico
6.1.3.11. Enlaces peptídicos
6.1.3.11.1. Así se unen los aminoácidos
6.1.3.11.2. Es totalmente plano, no rota
6.1.3.11.3. (Se empieza a contar la secuencia desde el grupo amino)
6.1.3.12. Aminoácidos no proteícos
6.1.3.12.1. 1.- En reacciones metabólicos (aminoácidos no comunes o Rat)
6.1.3.12.2. 2.- Modificaciones enzimáticas
6.1.3.12.3. 3.- Aminas biógenas por descarboxilación de a-aminoácidos
7. Sesión 17
7.1. Proteínas
7.1.1. Presentación:
7.1.2. Funciones
7.1.2.1. Función estructural
7.1.2.1.1. Colágeno y elastina
7.1.2.1.2. Queratina
7.1.2.2. Función dinámica
7.1.2.2.1. Transporte
7.1.2.2.2. Control metabólico
7.1.2.2.3. PRotección
7.1.2.2.4. Contracción
7.1.2.2.5. Catálisis
7.1.3. Creadas por
7.1.3.1. Condensación de...
7.1.3.2. Aminoácidos
7.1.3.2.1. Extremo amino
7.1.3.2.2. Extremo ácido
7.1.3.2.3. Cadena lateral
7.1.3.2.4. Un hidrógeno
7.1.3.2.5. Sólo las forma L crean proteínas (!)
7.1.3.3. Por enlaces peptídicos
7.1.3.3.1. O enlaces "tipo amida"
7.1.3.3.2. Entre el NH2 y el -COOH
7.1.3.3.3. Son covalentes
7.1.3.3.4. Sí están en trans, no en cis (!)
7.1.4. Se polimerizan
7.1.4.1. Dipéptido = 2 aminoácidos
7.1.4.2. Tripéptido = 3 aminoácidos
7.1.4.3. Oligopéptido = 4 a 10 aminoácidos
7.1.4.4. Polipéptido = 10 a 50 aminoácidos
7.1.4.5. Proteínas = 50+ aminoácidos
7.1.5. Péptidos biológicos
7.1.5.1. Hormona liberadora de tirotropina
7.1.5.1.1. Tripéptido
7.1.5.1.2. Secretada por hipotálamo
7.1.5.2. Vasopresina
7.1.5.2.1. Antidiurética
7.1.5.2.2. 9 aminoácidos
7.1.5.3. Metionina
7.1.5.4. Gastrina
7.1.5.5. Glucagon
7.1.5.6. Angiotensina
7.1.5.7. Sustancia P
7.1.6. Tabla 3-2 de Lehninger
7.1.6.1. Titina, 27 mil unidades
7.1.7. Clasificación
7.1.7.1. Por contenido
7.1.7.1.1. Simples
7.1.7.1.2. Conjugados
7.1.7.2. Por estructura
7.1.7.2.1. Fibrosas
7.1.7.2.2. Globulinas
7.1.8. Estructura
7.1.8.1. Primaria
7.1.8.1.1. Orden de aminoácidos en la cadena polipetídica
7.1.8.1.2. Y posición de enlaces disulfuro (si hay)
7.1.8.2. Secundaria
7.1.8.2.1. Relación estérica de los aminoácidos vecinos
7.1.8.2.2. Pueden ser
7.1.8.3. Terciaria
7.1.8.3.1. O tridimensional
7.1.8.3.2. Arreglo total e interacciones de varias regiones o demonios de una sola cadena de polipéptidos
7.1.8.3.3. matenidos por
7.1.8.4. Cuaternaria
7.1.8.4.1. Asociación de 2 o más cadenas peptídicas
7.1.8.4.2. Fuerzas no covalentes
7.1.9. Métodos de separación
7.1.9.1. Cromatografía en columna
7.1.9.1.1. "Normal"
7.1.9.1.2. Por intercambio catiónico
7.1.9.1.3. Exclusión molecular
7.1.9.1.4. Por afinidad
7.1.9.1.5. HPLC
7.1.9.2. Electroféresis
7.1.9.2.1. Separa mediante peso molecular
7.1.9.2.2. Gel de poliacrilamida
7.1.9.2.3. Tiene un detergente
7.1.9.2.4. Se le unen dos aminoácidos
7.1.9.2.5. Entonces la proteína se carga negativamente
7.1.9.2.6. Y va hacia el lado positivo
7.1.9.3. Electroféresis bidimensional
7.1.9.3.1. Usa las propiedades de los aminoácidos
7.1.9.3.2. Usa su punto isoeléctrico (!)
7.1.9.3.3. Y luego se separa por peso molecular
8. Sesión 18
8.1. Sistemas enzimáticos
8.1.1. Presentación:
8.1.2. Componentes
8.1.2.1. Apoenzima o enzima
8.1.2.1.1. Parte proteica
8.1.2.2. Sustrato
8.1.2.2.1. Molécula sobre la cual actúa la enzima
8.1.2.3. Holoenzima
8.1.2.3.1. Apoenzima + cofactor
8.1.2.4. Cofactor
8.1.2.4.1. Orgánico o inorgánico, porción no protéica
8.1.3. Características de enzimas
8.1.3.1. Son proteínas
8.1.3.2. Catalizadoras
8.1.3.3. Alta especificidad
8.1.3.4. Influyen en la velocidad de reacción (RXR) sin alterar el equilibrio
8.1.3.5. Actúan en pequeñas cantidades
8.1.3.6. No se consumen en la RXR
8.1.3.7. Forman un complejo reversible con el sustrato
8.1.4. Complejo enzima-sustrato
8.1.4.1. Llave cerradura
8.1.4.1.1. El sustrato debe embonar exactamente porque la enzima tiene su forma
8.1.4.2. Ajuste inducido
8.1.4.2.1. El centro activo adopta la forma idónea sólo en presencia del sustrato; hay un cambio
8.1.5. Características importantes para la acción catalítica enzimática
8.1.5.1. 1.- La estructura terciaria
8.1.5.1.1. Algunos residuos de aminoácidos se doblegan para crear el centro activo
8.1.5.2. 2.- La cercanía espacial de ciertos aminoácidos
8.1.5.2.1. Con determinadas características como carga, hidrofobicidad, grupos reductores (-SH), etc
8.1.6. Especificidad
8.1.6.1. Dada por afinidad enzima-sustrato (!)
8.1.6.2. Puede ser
8.1.6.2.1. De RXR (general)
8.1.6.2.2. Absoluta (específico)
8.1.7. Velocidad y vida media
8.1.7.1. Kcat (!)
8.1.7.1.1. El número de moléculas de sustrato que una enzima puede convertir por unidad de tiempo
8.1.8. Anhidrasa carbónica
8.1.8.1. Mantiene el equilibrio ácido-base en sagre y otros tejidos
8.1.8.2. Cataliza la hidratación del CO2, formando H2CO3
8.1.8.3. Es una de las enzimas más rápidas
8.1.8.4. Vida media de 5 segundos
8.1.8.5. ¡Cada molécula de enzima puede hidratar 10^6 moléculas de CO2 por segundo, we!
8.1.8.6. ¡La reacción catalizada es 10^7 veces más rápida que si no fuera catalizada, we!
8.1.9. Clases (!)
8.1.9.1. 1.- Oxidoreductasas
8.1.9.1.1. Catalizan la oxidoreducción (duh), o sea transferencia de e o H
8.1.9.1.2. Citocromo c-oxidasa
8.1.9.2. 2.- Transferasas
8.1.9.2.1. Transfieren un grupo químico que no sea el H
8.1.9.2.2. Glucosinosa
8.1.9.3. 3.- Hidrolasas
8.1.9.3.1. Catalizan hidrólisis
8.1.9.3.2. Lactasa
8.1.9.4. 4.- Liasas
8.1.9.4.1. Catalizan ruptura y formación que no sean hidrólisis y oxidación
8.1.9.4.2. Se forman dobles enlaces o anillos
8.1.9.4.3. Acetato descarboxilasa
8.1.9.5. 5.- Isomerasas
8.1.9.5.1. Catalizan interconversión de isómeros
8.1.9.5.2. Fosfatriosa isomerasa y fosfoglucosa isomerasa
8.1.9.6. 6.- Ligasas
8.1.9.6.1. Catalizan la unión de 2 sustratos con hidrólisis simultánea (usan ATP, GTP)
8.1.9.6.2. Piruvato carboxilasa
8.1.10. Nomenclatura
8.1.10.1. Por el tipo de RXN + "asa"
8.1.10.1.1. Puede seguir o proceder e indica:
8.1.10.2. IUB
8.1.10.2.1. Cada enzima tiene un nombre y número que identifica la RXN
8.1.10.2.2. EC. 2.7.1.3, donde:
8.1.11. Cofactores
8.1.11.1. Personal: Ver cuaderno
8.1.11.2. ¿Qué son?
8.1.11.2.1. Son moléculas que las apoenzimas inactivas necesitan para convertirse en holoenzimas y funcionar
8.1.11.2.2. La actividad enzimática depende de estos
8.1.11.2.3. Pueden ser metales
8.1.11.3. Inorgánico
8.1.11.3.1. Metales
8.1.11.4. Orgánicos
8.1.11.4.1. Coenzimas
9. Sesión 19
9.1. Regulación de los Sistemas Enzimáticos
9.1.1. Cinética enzimática
9.1.1.1. Medición de los índices de las Rxn catalizadas
9.1.1.2. Estudio de factores que afectan las Rxn catalizadas
9.1.1.3. E + S <--> ES --> P + E
9.1.1.3.1. E = enzima
9.1.1.3.2. S = sustrato
9.1.1.3.3. ES = complejo enzima sustrato
9.1.1.3.4. P = producto
9.1.2. Característica de centros activos
9.1.2.1. Hendidura en 3D formada por partes de aminoácidos
9.1.2.2. Es una pequeña porción de la enzima
9.1.2.3. Son microentornos únicos
9.1.2.4. Los sustratos se unen por fuerzas débiles (!)
9.1.2.5. (producto intermedio = ni producto ni sustrato - en la velocidad máxima) Personal: ver gráfica de cuaderno.
9.1.3. Factores que influyen
9.1.3.1. Concentración enzima-sustrato
9.1.3.1.1. Normalmente hay mucha más enzima que sustrato
9.1.3.1.2. Michaels y Menten
9.1.3.1.3. Representación de Lineweaver-Burk
9.1.3.1.4. Representación de Eadie-Hosftee
9.1.3.1.5. Consecuencias fisilógicas de la Km
9.1.3.2. Cantidad enzima
9.1.3.3. pH
9.1.3.3.1. Hay un pH óptimo para que la enzima funcione
9.1.3.3.2. Si el pH es menor o mayor del óptimo la velocidad disminiuye
9.1.3.3.3. Afecta a:
9.1.3.4. Temperatura
9.1.3.4.1. Toda enzima tiene una temperatura óptima
9.1.3.4.2. Y hay un intervalo de temperatura funcional
9.1.3.4.3. Si la temperatura es mayor, ocurre desnaturalización
9.1.3.4.4. Si la temperatura es menor, hay más rigidez de los enlaces débiles
9.1.3.5. Presencia de inhibidores
9.1.3.5.1. Inhibidores
9.1.4. Mecanismos de regulación enzimática
9.1.4.1. Inhibición reversible por productos
9.1.4.1.1. Activación inhibición alostérica
9.1.4.1.2. Modificación covalente
9.1.4.2. Activación proteolítica (proenzimas)
9.1.4.2.1. Proenzima o zimógeno: proteína pre-enzimática inactiva
9.1.4.2.2. Se necesita retirar algunos aminoácidos para activar la enzima.
9.1.4.2.3. Sufre un ataque hidrolítico
10. Sesión 21
10.1. Señales Biológicas
10.1.1. Feduchi
10.1.1.1. Receptores
10.1.1.1.1. Proteínas en la membrana plasmática
10.1.1.1.2. Se unen a moléculsa del exterior
10.1.1.1.3. El receptor influye en la actividad de distintas proteínas para dar respuesta intracelular
10.1.1.2. "Trasducción de la señal"
10.1.1.2.1. Llega la señal y activa o inhibe un conjunto de enzimas
10.1.1.3. Tipos de respuestas generales en las células
10.1.1.3.1. Proliferación
10.1.1.3.2. Diferenciación
10.1.1.3.3. Supervivencia
10.1.1.3.4. Apoptosis
10.1.1.4. Las células emisoras
10.1.1.4.1. Secretan moléculas señal o "ligando"
10.1.1.4.2. El ligando llega a una célula diana o receptora
10.1.1.4.3. Luego se une al receptor e inicia una respuestsa
10.1.1.5. Clasificación de las señales
10.1.1.5.1. En función de su distancia recorrida
10.1.1.6. Sistemas de transducción de señales
10.1.1.6.1. Compuesto por
10.1.1.6.2. Segundos mensajeros y proteínas efectoras
10.1.2. Clase
10.1.2.1. Presentación:
10.1.2.2. Componentes (!)
10.1.2.2.1. Célula emisora que suelta:
10.1.2.2.2. Molécula señal o ligando, que llega al:
10.1.2.2.3. Célula receptora o diana
10.1.2.3. Respuestas
10.1.2.3.1. División
10.1.2.3.2. Diferenciación
10.1.2.3.3. Migración
10.1.2.3.4. Supervivencia
10.1.2.3.5. Para generar
10.1.2.3.6. Tipos según la distancia
10.1.2.4. Transducción de señal
10.1.2.4.1. Especificidad
10.1.2.4.2. Amplificación
10.1.2.4.3. Desensabilización
10.1.2.4.4. Integración
10.1.2.5. Ligandos (o señales)
10.1.2.5.1. Pueden ser
10.1.2.6. Segundos mensajeros
10.1.2.6.1. Adentro decodifican la señal de afuera
10.1.2.6.2. Ejemplos:
10.1.2.7. Enzimas efectoras
10.1.2.7.1. Quinasas o cinasas
10.1.2.7.2. Fosfatasas
10.1.2.7.3. Fosfolipasas
10.1.2.7.4. Adeniloto ciclosa, guanilato ciclina (!)
10.1.2.7.5. Fosfodiestrasa
10.1.2.7.6. Proteína con activador GTPasa (proteínas G o Ras) (!)
10.1.2.7.7. Proteína dependiente del calcio
10.1.2.8. Tipos de receptores
10.1.2.8.1. Acoplados a proteínas G
10.1.2.8.2. Con actividad enzimática intrínseca
10.1.2.8.3. Con actividad de canal iónico
10.1.2.8.4. Nucleares
10.1.2.9. Ejemplos que vimos (!)
10.1.2.9.1. Personal: ver cuaderno
10.1.2.9.2. Acoplados a proteínas G
10.1.2.9.3. Receptores con actividad tirosina (serina, treonina) CINASA
10.1.2.9.4. Receptores de canal iónico
11. Sesión 20
11.1. Aspectos Médicos de la enzimología
11.1.1. Presentación:
11.1.2. Enzimas en el suero
11.1.2.1. No realizan función fisiológica
11.1.2.2. Liberados a la circulación durante el intercambio de los tejidos
11.1.2.2.1. O sea es normal hasta cierta cantidad
11.1.2.2.2. El perfil de actividad enzimática en suero se relaciona con el proceso de enfermedad
11.1.2.3. Se elevan en las patologías
11.1.3. Transaminasas
11.1.3.1. Transaminasa glutámica oxaloacética (GOT) o aspartato aminotransferasa (AST) (!)
11.1.3.1.1. Cataliza la transferencia reversible del grupo amino del glutamato al oxalacetato para formar α-cetoglutarato y aspartato
11.1.3.2. Transaminasa glutámica pirúvica (GTP) o alanina aminotransferasa (ALT) (!)
11.1.3.2.1. cataliza la transferencia reversible del grupo amino del glutamato al piruvato
11.1.3.3. GOT se libera en suero como SGOT
11.1.3.4. Enfermedades
11.1.3.4.1. Cirrosis
11.1.3.4.2. Enfermedades hepática destructiva
11.1.3.4.3. Hepatitis viral
11.1.3.5. Se eleva después de IAM (infarto al míocardio)
11.1.4. Transferasas
11.1.4.1. y-glutamil transpeptidasa (GGT)
11.1.4.1.1. Tripéptido, glutatión y un aminoácido --> γ-glutamil aminoácido y cisteinilglicina
11.1.4.1.2. Enfermedades hepáticas
11.1.4.2. Creatinfosfocinasa (CPK) (!)
11.1.4.2.1. Metabolismo energético
11.1.4.2.2. Corazón, músculo esquelético y cerebro
11.1.4.2.3. Primera enzima que se eleva después del IAM; 6 hrs después de afección (!)
11.1.4.2.4. Distrofia muscular de Duchenne
11.1.5. Fosfatasas
11.1.5.1. Fosfatasa alcanlina
11.1.5.1.1. En muchos tejidos
11.1.5.1.2. Elevado en enfermedades óseas (de Paget y osteomegalias
11.1.5.1.3. En crecimiento óseo adolescente (estirón)
11.1.5.1.4. Alta en metástasis ósea de cáncer de mamá, pulmonar o prostático
11.1.5.1.5. Enfermedad destructiva hepática
11.1.5.2. Fosfatasa ácida
11.1.5.2.1. pH óptimo 5-6, enzima lisosómica
11.1.5.2.2. Carcinoma metastásico de próstata
11.1.6. Amilasa
11.1.6.1. Hidrólisis del almidón y glucógeno
11.1.6.2. Producida en Glándulas salivales y páncreas
11.1.6.3. Se eleva en pancreatitis aguda
11.1.6.4. Elevada en Parotiditis
11.1.7. Deshidrogenasas
11.1.7.1. Lactato deshidrogenasa (LDH) (!)
11.1.7.1.1. Interconversión del lactato y piruvato
11.1.7.1.2. En todas las células del organismo, ciclo de Krebs
11.1.7.1.3. IAM, enfermedades hepáticas, anemia hemolítica
11.1.7.2. B-Hidroxibutirato deshidrogenasa
11.1.7.2.1. B-Hidroxiburato por el NAD+
11.1.7.2.2. En todas las células
11.1.7.2.3. IAM, posteiror a la elevación de CPK y SGOT (aunque muy poco)
11.1.8. Isozimas (isoenzimas)
11.1.8.1. Proteínas diferentes pero relacionadas que catalizan misma reacción
11.1.8.2. Lactato deshidrogenasa (LDH)
11.1.8.2.1. Isozima del corazón e hígado
11.1.8.2.2. Enzima tetramérica formada por 2 tipos de subunidades
11.1.8.2.3. Se combinan 5 maneras diferentes
11.1.8.2.4. Enfermedades hepáticas y cardiacas
11.1.8.2.5. LDH1 y 2 (cardiacas) se elevan 12 a 48 hrs después del IAM
11.1.8.2.6. LDH5 se eleva después de 48 hrs --> congestión hepática secundaria a la insuficiencia cardicaca
11.1.8.3. Creatinfosfocinasa (CPK)
11.1.8.3.1. Dos productos génicos: M y B (brain)
11.1.8.3.2. Entonces hay 3 formas:
11.1.9. Aplicaciones
11.1.9.1. La diversidad de enzimas es enorme: 5000 genes para enzimas
11.1.9.2. Si hay mutación: no hay esa enzima: enzimopatía
11.1.9.3. Deficiencias enzimáticas y enfermedad (!)
11.1.9.3.1. Las enzimopatías casi siempre son recesivas
11.1.9.3.2. Acumulación de sustrato o deficiencia del prducto
11.1.9.3.3. Sustratos que se difunden frente a sustratos macromoleculares
11.1.9.3.4. Pérdida de actvidad de muchas enzimas
11.1.9.3.5. Homología fenotípica
11.1.9.3.6. Ejemplos:
12. Acerca de
12.1. Hecho por Luis Oliverio Ambriz (www.about.me/LuisOliverio)
12.2. Basado en las clases del módulo 2, Septiembre-Noviembre 2013.
12.3. UG - Facultad de Medicina
12.4. Prohibida su distribución sin permiso escrito del autor.
12.5. Cuestionario -->
12.6. Más en www.bit.ly/modulosmedicinaug
12.7. Parte 1 de 3
12.8. Otros mapas:
13. Sesión 1
13.1. Introducción al módulo
14. Sesión 2
14.1. Introducción a la histologia
14.1.1. Parte 1
14.1.1.1. Presentación
14.1.1.2. Histo-tejido
14.1.1.3. Todo lo relacionado a tejidos orgánicos
14.1.1.3.1. Pero también más allá observando la célula interiormente
14.1.1.3.2. Bioquímica
14.1.1.3.3. Citología
14.1.1.4. Técnica histológica
14.1.1.4.1. Define
14.1.1.4.2. Pasos
14.1.1.5. Biopsia
14.1.1.5.1. Tipos
14.1.1.6. Citodiagnóstico
14.1.1.6.1. O examen citológico
14.1.1.6.2. Más sencillo que la biopsa
14.1.1.6.3. Diagnóstico de la morfología celular
14.1.1.6.4. Por ejemplo: papanicolaou
14.1.1.6.5. Objetivos
14.1.1.6.6. Métodos de obtención de muestra
14.1.1.6.7. Ventajas
14.1.1.6.8. Desventajas
14.1.2. Parte 2
14.1.2.1. Tipos de tejido
14.1.2.1.1. Presentación:
14.1.2.1.2. Muscular
14.1.2.1.3. Epitelial
14.1.2.1.4. Nervioso
14.1.2.1.5. Conectivo
15. Sesión B3
15.1. Introducción al laboratorio
15.1.1. Presentación:
15.1.1.1. Entender el objetivo, comprendido y estudiado o leído
15.1.1.2. Con la hoja de presentación de la práctica impresa (con los puntos que nos dieron)
15.1.1.3. Rúbrica
15.1.1.3.1. Hoja de presentación
15.1.1.3.2. Intro
15.1.1.3.3. Objetivos
15.1.1.3.4. Investagación teórica
15.1.1.3.5. Flujograma
15.1.1.3.6. Resultados
15.1.1.3.7. Gráficas
15.1.1.3.8. Redacción de resultados
15.1.1.3.9. Discusión
15.1.1.3.10. Conclusiones
15.1.1.3.11. Cuestionario
15.1.1.3.12. Biografía
15.1.1.3.13. Participación
15.1.2. Mi presentación
15.1.2.1. (Para Iván Velázquez, pero es mía)
15.1.2.2. Química sanguínea, sodio, potasio, examen general de orina
16. Sesión 4
16.1. Aspectos básicos de química general
16.1.1. Presentación:
16.1.2. Parte 1
16.1.2.1. Materia --> elementos
16.1.2.1.1. 112 conocidos
16.1.2.1.2. 91 de la teirra
16.1.2.1.3. 24 en fisiología
16.1.2.2. Átomo --> Unidad más pequeña
16.1.2.2.1. + otro átomo = molécula
16.1.2.2.2. Estrucutra
16.1.2.2.3. Si el electrón está más cerca --> menos energía
16.1.2.2.4. Son más estables cuando sus electrones están en el nivel más bajo posible
16.1.2.2.5. Propiedades
16.1.2.3. PNE
16.1.2.3.1. Protón
16.1.2.3.2. Neutrón
16.1.2.3.3. Electrón
16.1.2.4. Modelo orbital
16.1.2.5. Intercambio de electrones
16.1.2.5.1. Por enlaces químicos
16.1.2.6. Unidad de masa atómica
16.1.2.6.1. Dalton
16.1.2.6.2. 1/12 de masa de un átomo de carbono
16.1.2.6.3. Uma
16.1.2.7. Iones y radicales libres
16.1.2.7.1. Atomos cargados
16.1.2.7.2. Negativo = anión
16.1.2.7.3. Positivo = catión
16.1.2.7.4. Ionización: ganar o ceder electrones
16.1.2.7.5. Inestable y reactivo
16.1.2.8. Compuesto
16.1.2.8.1. Dos o más átomos en proporciones difernetes
16.1.3. Parte 2
16.1.3.1. RXR químicas
16.1.3.1.1. Tipos
16.1.3.2. Ácidos y bases
16.1.3.2.1. Ácido
16.1.3.2.2. Base
16.1.3.2.3. Los procesos biológicos son sensibles
16.1.3.2.4. Amortiguadores
16.1.3.3. Oxidación
16.1.3.3.1. Pierde electrones
16.1.3.3.2. Agente oxidante
16.1.3.4. Reducción
16.1.3.4.1. Gana e
16.1.3.5. Mezcla
16.1.3.5.1. Combinación de elementos o compuestos unidos pero físciamente, no químicamente
16.1.3.6. Solución
16.1.3.6.1. Mezcla homogénea de por lo menos dos componentes
16.1.3.6.2. Fases
16.1.3.6.3. Porcentuales
16.1.3.7. Coloide
16.1.3.7.1. Partícula del soluto más grande
16.1.3.7.2. Leche
16.1.3.8. Suspensión
16.1.3.8.1. Las partículas se mezclan con el solvente pero por cierto tiempo solamente
17. Sesión 5
17.1. Enlaces químicos
17.1.1. Presentación:
17.1.2. Define
17.1.2.1. Lo que une a las moléculas
17.1.3. Electrones de valencia
17.1.3.1. Los del último nivel
17.1.3.2. Estable si tiene 8e
17.1.3.2.1. Ley del octeto
17.1.3.3. Los elementos del cuerpo no tienen 8 completos
17.1.4. Covalentes
17.1.4.1. Fuertes
17.1.4.2. Se comparten uno o más pares de e
17.1.4.2.1. O sea cada elemento comparte 1 (si es covalente sencillo)
17.1.4.3. Ej:
17.1.4.3.1. Átomo de O tiene 6 e, se combina con 2 de hidrógeno
17.1.4.4. Se forman y se genera energía
17.1.4.4.1. Si se quiere romper se necesita energía
17.1.4.4.2. 100-180 kCal/mol
17.1.4.5. Apareamiento de átomos iguales
17.1.4.5.1. e (e = electrones) igualmente atraídos
17.1.4.6. Apareamiento de átomos diferentes
17.1.4.6.1. El positivo de uno atrae más los e del otro
17.1.4.7. La electronegatividad depende de (!)
17.1.4.7.1. Número de cargas positivas
17.1.4.7.2. Número de niveles de energía
17.1.4.7.3. A más distancia del núcleo menos electronegatividad
17.1.4.8. Las moléculas contienen uno o más átomos electronegativos
17.1.4.8.1. O
17.1.4.8.2. N
17.1.4.8.3. S
17.1.4.8.4. P
17.1.4.8.5. Etc
17.1.4.9. Si no electronegativo
17.1.4.9.1. No polar
17.1.4.10. Si no es polar
17.1.4.10.1. Es "inerte"
17.1.4.11. Algunos son muy electronegativos
17.1.4.11.1. Capturan los e de otros
17.1.4.12. Rearreglo de diferentes e de la capa externa de un átomo puede generar:
17.1.4.12.1. Radicales libres
17.1.4.12.2. Altamente radioactivos
17.1.5. No covalentes
17.1.5.1. Características
17.1.5.1.1. Débiles
17.1.5.1.2. No se aparean los e
17.1.5.1.3. Permiten mediar interacciones dinámicas entre moléculas de las células
17.1.5.2. Tipos
17.1.5.2.1. Iónico
17.1.5.2.2. Puentes de hidrógeno
17.1.5.2.3. Interacciones hidrofóbicas
17.1.5.2.4. Enlaces de Van der Waals
17.1.6. Enlaces en la estructura proteíca
17.1.6.1. Checar última parte de la presentación
17.1.6.2. Primer nivel: peptídico
17.1.6.3. Segundo y terciario: puentes de H
18. Sesión 6
18.1. Agua
18.1.1. Objetivos
18.1.1.1. 1.- Analizará las propiedades fisicoquímicas más importantes del agua:
18.1.1.1.1. Composición
18.1.1.1.2. Enlaces químicos
18.1.1.1.3. Densidad electrónica
18.1.1.1.4. Características de diplo
18.1.1.1.5. Puentes de hidrógeno
18.1.1.1.6. Estructura en sus estados físicos
18.1.1.1.7. Propiedades como solvente
18.1.1.2. 2. Analizará el concepto de reacción química
18.1.1.2.1. Identificando los reactantes y los productos
18.1.1.2.2. calculará la constante de equilibrio y señalará su significado
18.1.2. De Lehninger
18.1.2.1. Interacciones débiles en sistemas acuosos
18.1.2.1.1. Los puentes de hidrógeno le dan cohesión a la molécula
18.1.2.1.2. Se disuelve fácil porque...
18.1.2.1.3. Enlaces
18.1.2.1.4. Puentes de H en solutos polares
18.1.2.1.5. El agua interacciona electrostáticamente con solutos cargados
18.1.2.1.6. La entropía aumenta cuando se disuelve una sustancia cristalina
18.1.2.1.7. Los gases apolares se disuelven mal en agua
18.1.2.1.8. Los compuestos apolares fuerzan cambios desfavorables energéticamente en la estrcutura del agua
18.1.2.2. Ionización de agua, ácidos débiles y bases débiles
18.1.2.2.1. Esto no estaba en los objetivos... sería demasiado, creo.
18.1.2.3. Tamponamiento contra cambios de pH en sistemas biológicos
18.1.2.3.1. Esto no estaba en los objetivos... sería demasiado, creo.
18.1.2.4. El agua como reactivo
18.1.2.4.1. Esto no estaba en los objetivos... sería demasiado, creo.
18.1.2.5. La adecuación del ambiente acuoso a los organismos vivos
18.1.2.5.1. Esto no estaba en los objetivos... sería demasiado, creo.
18.1.3. Resumen de Lehninger
18.1.3.1. Que el H y O sean tan diferentes electronegativamente hace del agua una molécula muy polar
18.1.3.1.1. Capaz de formar enlaces de hidrógeno entre sí misma y con solutos
18.1.3.1.2. Disuelve bien los solutos polares (hidrofílicos) e interactúa con ellos electrostáticamente
18.1.3.1.3. Los no polares (hidrofóbicos) no se disuelven bien
18.1.3.2. Los puentes de hidrógeno se destruyen pronto
18.1.3.2.1. Son más débiles que los covalentes
18.1.3.2.2. Pero influyen decisivamente en el plegamiento de macromoléculas como proteínas o ácidos nucléicos
18.1.3.3. La concentración de los solutos tiene gran influencia sobre las propiedades físicas de las soluciones acuosas
18.1.3.3.1. Cuando se separan dos compartimentos acuosos mediante una membrana semipermeable
18.1.4. Clase
18.1.4.1. Presentación
18.1.4.2. Introducción
18.1.4.2.1. 1781 Henry Cavendish, vio que era Hidrógeno y aire
18.1.4.2.2. 1793 Lavoisiere dijo que era compuesto de H y O
18.1.4.2.3. 1804, Gay-Lussac y Von-Humbolt demostraron que es H2 y O
18.1.4.3. En el cuerpo humano
18.1.4.3.1. Recién nacido: 80 %
18.1.4.3.2. Niños: 75 %
18.1.4.3.3. Adultos: 60 %
18.1.4.3.4. 60 % dentro de la célula
18.1.4.3.5. 91.8 % del plasma
18.1.4.4. Propiedades
18.1.4.4.1. Químicas
18.1.4.4.2. Físicas
18.1.4.5. Ionización
18.1.4.5.1. H2O <--> H + OH
18.1.4.5.2. H2O <--> H3O + OH
18.1.4.6. Constante de equilibrio
18.1.4.6.1. A + B <--> C + D
18.1.4.6.2. Keq = [C] [D] / [A] + [B] = productos / reactivos
18.1.4.7. Soluciones
18.1.4.7.1. Mol
18.1.4.7.2. Molar
18.1.4.7.3. Normal
18.1.4.7.4. Porcentual
19. Sesión 7
19.1. Equilibrio ácido base
19.1.1. Clase
19.1.1.1. Dijo que me enviaría la presentación
19.1.1.2. Nota personal. Estudiar esto del cuaderno mejor.
19.1.1.3. Ácidos-base
19.1.1.3.1. Según Suarte August Arrhenius
19.1.1.3.2. Según Brönsted y Lowry
19.1.1.3.3. Según Lewis
19.1.1.3.4. El cuadro comparativo que nos dio (que es difícil poner aquí)
19.1.1.4. Ácidos fuertes
19.1.1.4.1. Se disocia completamente en agua
19.1.1.4.2. Ácido protonado --> un mol de H y un mol de su sal
19.1.1.4.3. HCl --> H+ + Cl-
19.1.1.4.4. Disculpen, poner estas cosas es complicado en el mapa.
19.1.1.5. Ácidos y bases débiles
19.1.1.5.1. Entre más pequeño es el grado de disociación, más débiles
19.1.1.5.2. alpha = 100 % o 1, en ácido fuerte
19.1.1.5.3. Si ka>55
19.1.1.5.4. Si 55>Ka>10^-4
19.1.1.5.5. Si es un ácido débil, es una base fuerte
19.1.1.5.6. Si es una base débil, es un ácido fuerte
19.1.1.6. Amortiguadores
19.1.1.6.1. O buffers o tampones
19.1.1.6.2. Resisten los cambios de pH
19.1.1.6.3. Sistema de fosfato (!)
19.1.1.6.4. pK
19.1.1.6.5. Proteínas también son buffer
19.1.1.6.6. Hemoglobulina
19.1.1.6.7. Sistema de carbonato
19.1.1.7. Cálculo de pH
19.1.1.7.1. pH = -log [H]
19.1.1.7.2. Ecuación de Henderson-Hasselbach
19.1.1.8. Problemas
19.1.1.8.1. ¿Cuál es la concentración de H en una solución de 0.1 M NaOH?
19.1.1.8.2. Calcular el pH y % de ionización de una solución de ácido benzóico (C6H5COOH), sabiendo que en 100 mL hay 6 g de ácido. Su masa fórmula es: 122.2
19.1.2. Objetivos desarrollados
19.1.2.1. Conocerá la reacción de ionización del agua y calculará su constante de equilibrio
19.1.2.1.1. Lo hicimos la clase pasada. Revisar sesión 5. Agua.
19.1.2.2. Definirá el concepto de producto iónico del agua
19.1.2.2.1. Lo hicimos la clase pasada. Revisar sesión 5. Agua.
19.1.2.3. Conocerá que es el pH; analizará y aplicará la escala de pH y calculará los valores de pH a partir de las concentraciones de iones de hidronio y de la concentración de H+ a partir de los valores de pH
19.1.2.3.1. Recordar la fórmula pH=-log[H] y que 14-pH = pOH
19.1.2.4. Definir los conceptos de ácidos y bases débiles y fuertes y analizará los cambios del pH de una solución al agregar una de estas sustancias, explicando el porqué de esta fenómeno
19.1.2.4.1. Lehninger pg 77 del PDF y 63 del libro
19.1.2.4.2. Los ácidos fuertes
19.1.2.4.3. Los ácidos y bases débiles
19.1.2.4.4. Términos para comprender mejor
19.1.2.4.5. La titulación
19.1.2.5. Analizará el concepto de sistema amortiguador; Definirá el concepto de amortiguador y explicará la importancia de los sistemas de amortiguación biológicos
19.1.2.5.1. Lehninger pg 79 del PDF
19.1.2.5.2. La importancia del pH en procesos biológicos
19.1.2.5.3. Los tampones
19.1.2.6. Explicará que es el pK de un ácido débil
19.1.2.6.1. El pKa expresa qué tan fuerte es o no una base o un ácido
19.1.2.7. Aplicará la ecuación de Henderson-Hasselbalch al cálculo del pH y de la concentración de sal o de ácido de diferentes soluciones
19.1.2.7.1. Lehninger PDF 80 o pg 66
19.1.2.7.2. La ecuación de Henderson-Hasselbach
19.1.2.8. Identificará los sistemas amortiguadores más importantes en los medios intracelular y extracelular.
19.1.2.8.1. Lehninger PDF 81 o pag 67
19.1.2.8.2. Los ácidos o bases débiles tamponan células y tejidos contra cambios de pH
20. Sesión 8
20.1. La célula
20.1.1. Clase
20.1.1.1. Presentación
20.1.1.2. Uniones
20.1.1.2.1. La mayoría de las células epiteliales, algunas musculares y nerviosas están unidas
20.1.1.2.2. Punto de contacto entre membranas de las células
20.1.1.2.3. 5 tipos
20.1.1.2.4. Interacciones
20.1.1.2.5. Proteínas que actúan
20.1.1.3. Cultivos
20.1.1.3.1. Tipos
20.1.1.3.2. Células comen
20.1.1.3.3. Un inductor sirve para comenzar la proliferación
20.1.1.3.4. Células madre
20.1.1.3.5. Regeneración tisular
20.1.2. Patologías lisosómicas
20.1.2.1. Causadas por disfunsión de alguna enzima o por liberación incontrolada
20.1.2.2. O bien por almacenarlas
20.1.2.3. Esfingolipidosis
20.1.2.3.1. Enfermedades causadas por disfunsión de la ruta de degradación de esfingolípidos
20.1.2.3.2. Estos abundan en el cerebro, causan retraso
20.1.2.3.3. Algunas de ellas:
20.1.2.4. Carencia de lipasa ácida
20.1.2.4.1. Fundamental para degradar triglicéridos y colesterol
20.1.2.4.2. Algunas
20.1.2.5. Mucopolisacaridosis
20.1.2.5.1. Ausencia o disfunsión de las glicosoaminoglicanos (antes mucopolisacáridos)
20.1.2.5.2. Algunas
20.1.2.6. Otras
20.1.2.6.1. Gota
20.1.2.6.2. Artritis reumatoide
21. Sesión 9
21.1. Estructura y organelos celulares
21.1.1. Presentación
21.1.2. Nos dio unas hojas
21.1.3. Niveles de organización de las proteínas
21.1.3.1. Nivel
21.1.3.1.1. Bases estructurales
21.1.3.2. 1
21.1.3.2.1. Secuencias de aminoácidos
21.1.3.3. 2
21.1.3.3.1. Se doblan en hélice. Alpha o beta
21.1.3.4. 3
21.1.3.4.1. Tercera dimensión de una cadena simple de polipéptidos
21.1.3.5. 4
21.1.3.5.1. Asosiación de una o más cadenas de polipéptidos
21.1.4. Postulado celular
21.1.4.1. Todo está hecho de célula
21.1.4.2. Las células vienen de células
21.1.4.3. La célula es la unidad estructural básica
21.1.5. Niveles
21.1.5.1. 1.- Estructural
21.1.5.2. 2.- Macroestructuras
21.1.5.3. 3.- Organización
21.1.5.4. 4.- Célula
21.1.6. Soluciones
21.1.6.1. Si isotónica
21.1.6.1.1. La célula queda igual
21.1.6.2. Si hipertónica
21.1.6.2.1. La célula se deshidrata
21.1.6.3. Si hipotónica
21.1.6.3.1. La célula se infla
21.1.7. Antibióticos
21.1.7.1. Cloranfenicol
21.1.7.1.1. Ribosoma 70s
21.1.7.2. Cicloheximida
21.1.7.2.1. Ribosomas 50s
21.1.7.3. Estreptomicina
21.1.7.4. Neomicina
21.1.7.5. Kamanina
21.1.8. Datos que dijo
21.1.8.1. Se unen 3 ácidos grasos en el grupo OH del glicerol y forman triglicéridos
21.1.8.1.1. Sueltan 3 moléculas de agua
21.1.8.2. Retículo endoplasmático desintoxica
21.1.8.3. Endosomas --> "agarran", hacen endocitosis
21.1.8.4. Terminación del gen --> AUG
21.1.8.4.1. ¿Estoy viendo que es más bien iniciación?
21.1.8.5. Tubulina, en cerebro. Dímero.
21.1.8.6. Kinesina
21.1.8.6.1. Proteína motora.
21.1.8.7. Espingosina
21.1.8.7.1. Le da elasticidad a los glóbulos rojos
21.1.8.7.2. Alguien dígame, que no oí bien
21.1.8.8. Microfilamentos
21.1.8.8.1. Hacen microvellosidades
22. Sesión 10
22.1. La mitocondria en las funciones oxidativas
22.1.1. Vídeo que recomendó:
22.1.2. Presentación:
22.1.3. Varía en tamaño y forma
22.1.3.1. 6 micrometros de longitud
22.1.3.2. De .5 - 1 micrometro de diámetro
22.1.3.3. Hay más en las células nerviosas, musculares e hígado
22.1.3.3.1. Si usa energía, tiene más
22.1.4. 25 % del citoplasma
22.1.5. 2000 por célula
22.1.6. Fuente de energía celular
22.1.6.1. Oxidan alimentos a ATP
22.1.7. 2 membranas
22.1.7.1. Externa
22.1.7.1.1. 50 % lípidos y 50 % proteínas
22.1.7.1.2. Porinas
22.1.7.2. Interna
22.1.7.2.1. 20 % lípidos y 80 % de proteínas
22.1.7.2.2. Menos permeable
22.1.7.2.3. Tiene las enzimas para la cadena de transporte de e (o fosfoliración oxidativa)
22.1.7.3. Entre ellas hay matriz
22.1.7.3.1. Hay enzimas para el ácido cítrico (o de Krebs) y beta-oxidación (o de ácidos grasos) y oxidación de amioácidos
22.1.8. Tienen su propio ADN, ARN y ribosomas
22.1.8.1. Entonces pueden sintetizar proteínas para funcionar y dividirse: "biogénesis mitocondral"
22.1.9. Biogénesis mitocondrial
22.1.9.1. Independiente del ciclo celular
22.1.9.2. Generación por fisión o bipartición
22.1.9.3. Viven 10 días
22.1.9.4. Pasos
22.1.9.4.1. Crece
22.1.9.4.2. Replica su ADN
22.1.9.4.3. Fisión
22.1.9.5. El mADN codifica proteínas para cadena respiratoria
22.1.9.6. Pero también necesita el ADN nuclear
22.1.9.6.1. Se manda mensajes por moléculas
22.1.9.7. Pasos:
22.1.9.7.1. Ver cuaderno sino (personal)
22.1.9.7.2. Señal del SNC
22.1.9.7.3. 1) PGC
22.1.9.7.4. 2) y 3) NRF I y NRF II
22.1.9.7.5. 4) mtTFA
22.1.9.7.6. Biogénesis
22.1.9.8. Disminuye por
22.1.9.8.1. Edad
22.1.9.8.2. Neurodegeneración
22.1.9.8.3. Síndrome metabólico
22.1.9.8.4. Diabetes mellitus tipo II
22.1.10. Vías metabólicas en la mitocondria
22.1.10.1. Personal: Ver cuaderno, esquema DFJ
22.1.10.2. Aminoácidos
22.1.10.2.1. Por transaminasas a: piruvato
22.1.10.3. Grasa
22.1.10.3.1. Ácidos grasos
22.1.10.4. Azúcar
22.1.10.4.1. Por glucólisis (en el citoplasma)
22.1.11. Teoría (!)
22.1.11.1. Lynn Margulis
22.1.11.2. Endosimbiosis
22.1.12. Enfermedades mitocondriales
22.1.12.1. Cardiomiopatía y encelopatía infantil fatal
22.1.12.2. Neuropatía óptica hereditaria de LEber
22.1.12.3. Parkinson y Alzheimer
22.1.12.4. Cáncer