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Bioquímica🦠 por Mind Map: Bioquímica🦠

1. Enzimas

1.1. Enzimas são proteínas que atuam como catalisadores em reações químicas dentro das células. Elas aceleram as reações sem serem consumidas durante o processo.

1.2. Funções

1.2.1. As enzimas desempenham várias funções essenciais no organismo, incluindo a digestão de alimentos, a produção de energia, a síntese de biomoléculas e a regulação de processos metabólicos.

1.3. Classificação

1.3.1. As enzimas são classificadas de acordo com o tipo de reação que catalisam. Algumas das principais classes de enzimas incluem oxidoredutases, transferases, hidrolases, isomerases, liases e ligases.

1.4. Tipos de enzimas

1.4.1. Existem vários tipos de enzimas, como enzimas digestivas, enzimas metabólicas e enzimas antioxidantes, entre outros.

1.5. Como é funcionamento

1.5.1. O funcionamento das enzimas ocorre devido à sua capacidade de se ligar a moléculas específicas, chamadas de substratos, e facilitar as reações químicas entre essas moléculas. As enzimas podem reduzir a energia de ativação necessária para que uma reação ocorra, acelerando assim o processo. Após a reação, as enzimas são liberadas e podem catalisar outra reação.

1.6. As enzimas aceleram as reações de forma seletiva, sendo, portanto, catalisadores muito específicos. As enzimas são capazes de acelerar uma reação mediante a diminuição da energia de ativação, ou seja, elas reduzem a quantidade de energia que deve ser adicionada para que uma reação tenha início. Processo chave e fechadura 🔐

1.7. Imagem do processo das enzimas chave e fechadura: https://images.app.goo.gl/QAqxjWkuU5DD6Rvt8

2. Fundamentos celulares da bioquímica. Níveis de estruturas: Átomo, molécula, célula, organelas, organismos, sistema, órgão, e tecidos.

3. É a ciência que estuda os processos químicos que ocorrem nos organismos vivos.

3.1. Água :

3.1.1. Ela é composta por dois elementos químicos: 2 átomos de hidrogênio e 1 de oxigênio (H2O).

3.2. Propriedades da água : Alto pontos de ebulição e fusão. Calor de evaporização. Estrutura curvada torna a polar. Forma até quatro pontes de H.

4. Excesso de AA no fígado

4.1. Glutamina e alamina🚚

4.1.1. Transporte de amônia dos tecidos para o fígado.

4.1.1.1. Tecidos adiposo.

5. METABOLISMO:

5.1. Catabolismo

5.1.1. Processo de mobilização dos estoques. ( Estado de Jejum).

5.2. Anabolismo:

5.2.1. Contrução e Armazenamento ( Estado Alimentador)

5.3. Absorção dos AAs

5.3.1. O ácido acetilsalicílico é absorvido em parte pelo estômago, e na sua maioria pelos segmentos proximais do intestino delgado. Os alimentos diminuem a taxa, mas não a extensão da absorção.

5.4. Fases do metabolismo;

5.4.1. Glicólise, Ciclo de Krebs e Fosforilação Oxidativa

5.4.2. Oque acontece em cada uma das fases.

5.4.2.1. A primeira fase é a Glicólise, quando ocorre um processo bioquímico em que a molécula de glicose (C6H12O6) é dividida em duas menores de ácido pirúvico ou piruvato (C3H4O3) e assim libera energia

5.4.2.1.1. A primeira fase é a Glicólise, quando ocorre um processo bioquímico em que a molécula de glicose (C6H12O6) é dividida em duas menores de ácido pirúvico ou piruvato (C3H4O3) e assim libera energia

5.4.2.1.2. A primeira fase é a Glicólise, quando ocorre um processo bioquímico em que a molécula de glicose (C6H12O6) é dividida em duas menores de ácido pirúvico ou piruvato (C3H4O3) e assim libera energia

6. Proteínas

6.1. Aminoácidos

6.1.1. As proteínas são macromoléculas formadas pela sequência de aminoácidos unidos por meio de ligações peptídicas. Os aminoácidos são os componentes básicos das proteínas, pois são moléculas orgânicas que contêm um grupo amino (-NH2), um grupo carboxila (-COOH).

6.1.1.1. Estruturas

6.1.1.1.1. Estrutura Primária: é a sequência linear de aminoácidos que formam a proteína. A ordem dos aminoácidos determina a estrutura tridimensional final da proteína e suas funções biológicas. Estrutura Secundária: ocorre quando a cadeia de aminoácidos começa a se dobrar em padrões regulares, como hélices alfa e folhas beta. Essa estrutura é mantida por ligações de hidrogênio. Estrutura Terciária: é a dobradura tridimensional da proteína. Nesse nível, as interações entre os aminoácidos, como pontes dissulfeto, interações hidrofóbicas e ligações de hidrogênio, determinam a forma final da proteína e suas propriedades funcionais. Estrutura Quaternária: corresponde à associação de várias subunidades protéicas para formar uma proteína funcional. Essas subunidades podem ser idênticas ou diferentes.

6.1.2. Ionização

6.1.2.1. Os aminoácidos podem estar ionizados em soluções aquosas, em pelo menos dois grupos ionizáveis: o grupo ácido e o grupo amina do carbono alfa: Por ter duas cargas elétricas opostas, a forma completamente ionizada chama-se íon dipolar ou zwitteríon (íon híbrido).

6.1.3. Grupos dos radicais dos aminoácidos

6.1.3.1. grupo amino; grupo carboxila; átomo de hidrogênio; e. um grupo variável (representado por R).

6.2. Funções

6.2.1. Elas atuam nas mais variadas funções do organismo, estando relacionadas, por exemplo, com a defesa, aceleração de reações químicas, transporte de substâncias e comunicação celular.

6.2.2. Classificação

6.2.2.1. https://images.app.goo.gl/4bizJXueLUNHJQBt9