1. PROCESO EN EL QUE PARTICIPAN
1.1. EMPAQUETAMIENTO
1.1.1. HISTONAS: permiten la formación de los cromosomas, son proteínas nucleares estructurales que se unen al DNA de una manera no específica y que solo se encuentran presentes en células eucariotas.
1.1.2. PROTEÍNAS CROMOSOMALES NO HISTONAS: todas aquellas proteínas diferentes a las histonas, que forman parte de la cromatina. Incluyen a proteínas que participan en la expresión génica y a las que intervienen en el mantenimiento de un alto orden estructural.
1.2. REPLICACIÓN
1.2.1. DNA polimerasas: enzima que puede sintetizar una cadena nueva de DNA a partir de una cadena molde.
1.2.1.1. DNA polimerasa de tipo I: 109 kDa, esta involucrada en la reparación del DNA dañado y en un papel secundario en la replicación semiconservativa
1.2.1.2. DNA polimerasa de tipo II: 120 kDa, esta involucrada en la reparación del DNA.
1.2.1.3. DNA polimerasa de tipo III: más de 250 kDa, es la responsable de la síntesis del nuevo DNA.
1.2.2. DNA ligasas: enzimas que unen las cadenas de DNA durante la replicación, y recombinación en general. Pueden formar enlaces fosfodiéster entre los grupos fosfato e hidroxilo de deoxinucleótidos adyacentes en un DNA con un corte (nick)
1.2.3. PROTEÍNAS DESESTABILIZADORAS DE HÉLICE (proteínas SSB): Se unen a las cadenas de DNA ya separadas por la helicasa, evitando que se vuelvan a unir antes de que se adicionen los nucléotidos correspondientes
1.2.4. DNA topoisomerasas: estas enzimas cambian la extensión y forma de la superhélice del DNA, y proporcionan el giro que permite la propagación continua de la horquilla de replicación. Promueven la separación o la concatenación de los DNA circulares, deshacen los nudos o enredos en el DNA y también participan de una manera esencial en ciertos tipos de recombinación
1.2.4.1. Topoisomerasa de tipo I: enzimas de corte-cierre.
1.2.4.2. Topoisomerasa de tipo II: remueven los giros positivos y negativos en el DNA. Catalizan la ruptura transitoria de las dos cadenas de DNA, uniendo posteriormente los segmentos de DNA que han sido cortados.
1.3. TRANSCRIPCIÓN
1.3.1. Se refiere a los procesos por los cuales la información codificada en la estructura del DNA es leída y convertida en moléculas de RNA, para que posteriormente sea traducida a proteínas.
1.4. RESTRICCIÓN
1.4.1. Estas endonucleasas son llamadas enzimas de restricción debido a que restringen la permanencia de un DNA "extraño"en la célula bacteriana que produce dicha enzima. El DNA de la bacteria que produce la enzima de restricción no se ve afectado, ya que también sintetiza una enzima de modificación que altera la estructura del DNA en los sitios en los cuales actuaría la enzima de restricción.
1.5. RECOMBINACIÓN
1.5.1. Estas proteínas crean enlaces covalentes entre secuencias de ácidos nucléicos de dos diferentes regiones de la misma molécula.
2. ESPECIFICIDAD
2.1. Las bases moleculares del reconocimiento de un sitio específico de unión requieren de una caracterización de las conformaciones tridimensionales de las poteínas, del complejo proteína-DNA, de la secuencia del sitio de unión en el DNA, y de los cambios estructurales que suceden como consecuencia de la interacción.
2.1.1. Es así que el reconocimiento de una secuencia de DNA por parte de una proteína se realiza en base a observaciones y comparaciones entre los eventos que suceden en los dos tipos de reconocimiento.
3. CLASES ESTRUCTURALES
3.1. GUZMÁN ROMÁN TANIA JOSELYN BIOLOGÍA MOLECULAR 5° A IBT
3.1.1. Estas proteínas poseen 2 hélices α con la misma orientación en la que se encuentran conectadas con una región en forma de asa.
3.2. DEDOS DE ZINC
3.2.1. Las proteínas están organizadas en series de 9 dominios repetidos que contienen 30 aminoácidos plegados en una unidad estructural simple alrededor de un átomo de Zinc al que se unen las cisteínas e histidinas en número variable.
3.3. CIERRE DE LEUCINA
3.3.1. Estas proteínas tienen generalmente de 60-80 residuos de aminoácidos en dos distintos subdominios: una región dimerizada conformada por 2α hélices unidas por medio de interacciones entre cadenas de leucina presentes en ambas hélices (cierre de leucina), y una región básica (que hace contacto con el DNA).
3.3.1.1. Cada una de estas hélices consta de 30-40 residuos de aminoácidos en los cuales hay una leucina cada 7 residuos. La región básica que contiene aprox. 30 residuos es una región rica en arginina y lisina, y es la responsable de unirse a la hendidura mayor del DNA.
3.4. HOJAS BETA
3.4.1. Proteínas que tienen dos cadenas antiparalelas de hojas-beta en vez de hélices alfa. La interacción de este complejo es entre las hendiduras del DNA de doble cadena y en la torsión hacia la derecha de la estructura de las hojas-beta.
3.5. OTRAS FAMILIAS
3.5.1. Estudios acerca de dos proteínas, proteína EcoRI es una proteína que consta de 5 hebras de hojas beta rodeadas por hélices alfa, y la estractura de la proteína EcoRV es de la forma alfa-beta con asas salientes.