1. Tipos de inhibidores
1.1. Inhibidores reversibles
1.1.1. Competitivo
1.1.2. No competitivo.
1.1.3. Diferencias de los inhibidores reversibles.
1.1.3.1. El sitio de ocurrencia
1.1.3.2. El tiempo en el que se une a la misma enzima.
1.2. Inhibidores irreversible
2. Regiones de una enzima
2.1. Sitio activo
2.2. Sitio para inhibidores
2.3. Sitio alosterico.
3. Mecanismo de acción de las Enzimas
3.1. Sitio activo
3.2. Sitio alosterico
3.3. Sitio para inhibidores.
4. Factores que afectan la actividad enzimatica
4.1. Temperatura
4.1.1. T. Óptima en humanos es de 37• C a 37.5•C
4.2. Ph
4.2.1. La enzima se desnaturaliza si no alcanza su Ph Óptimo.
4.3. Concentración de enzimas
5. Características:
5.1. Aceleradoras
5.2. Ahorran energía
5.3. Catalizadores biológicos
5.4. Posibilitan la vida
6. Ventajas de la enzimas
6.1. No modifican la relación en la cual interviene.
6.2. La enzima no sufre ningún cambio.
6.3. Nuevo Tema
7. Geistesblitze
7.1. Aló
8. Son grandes biocatalizadores, se les llaman así por su notable capacidad de catalizar las reacciones químicas de los procesos metabólicos
8.1. Son muy eficientes.
8.2. Son muy específicas
8.3. Vulnerabilidad.
9. Mecanismo de acción de las enzimas:
9.1. Sustrato-Enzima
9.1.1. Enzima
9.2. Estado de transición
9.2.1. Enzima sustrato.
9.3. Productos
9.3.1. Enzima.
10. Energía de activación:
11. Saliva:
11.1. Composición
11.1.1. 99% Agua
11.1.2. 1% sales de enzimas (monosacaridas)
11.2. Evitan:
11.2.1. Que el alimento dañe la faringe.
11.3. Son termorreguladores.
11.3.1. Absorben en el calor del cuerpo.
12. Cofactoras
12.1. Las enzimas pueden dar cofactores.
12.2. Algunas enzimas no son cataliticamente activas.
12.3. Cuando una enzima está unida a un cofactor se llama Holoenzimas.
13. Clasificación de las enzimas
13.1. Oxidorreductasas
13.1.1. Catalizan reacciones.
13.2. Transferasas
13.2.1. Catalizan las reacciones de transferasas.
13.3. Hidrolasas.
13.3.1. Catalizan hidrolisis.
13.4. Liasas
13.4.1. Catalizan la lisis de un sustrato, al generar un enlace doble.
13.5. Isomerasas
13.5.1. Catalizan cambios geométricos dentro de la molécula.
13.6. Ligasas
13.6.1. Catalizan la unión de dos sustratos.