1. Clasificación
1.1. Isoformas
1.1.1. Ligeros cambios en secuencia primaria.
1.1.2. Misma reacción, diferente afinidad y velocidad.
1.1.3. Entre diferentes órganos (regulación fisiológica) o especies.
1.1.4. Ligeros cambios en secuencia primaria.
1.2. Por activación
1.2.1. Zimógeno
1.2.1.1. Enzimas inmaduras que requieren de un corte para tener actividad catalítica.
1.2.2. Holoenzima
1.2.2.1. Apoenzima + Cofactor; enzima activa.
1.2.3. Apoenzima
1.2.3.1. Región proteíca de la enzima, generalmente no tiene actividad por sí sola.
1.3. Por reacción
1.3.1. Oxidoreductasas
1.3.2. Transferasas
1.3.2.1. Movimiento de grupos funcionales entre moléculas
1.3.3. Hidrolasas
1.3.4. Lyasas
1.3.4.1. Rotura de enlaces C-C, C-S o C-N
1.3.5. Isomerasas
1.3.6. Ligasas
1.3.6.1. Unión de dos o más moléculas
1.4. Por reacción
2. Componentes
2.1. Sitio activo o catalítico
2.1.1. Pocos aminoácidos (10-20% de la enzima)
2.1.2. Ahí se da la reacción y transformación del sustrato
2.1.3. Se encuentra al interior del complejo, generalmente oculto y protegido.
2.1.4. Cofactor
2.1.4.1. Orígen orgánico
2.1.4.1.1. Temporal
2.1.4.1.2. Permanente
2.1.4.2. Origen inorgánico
2.1.4.2.1. Permanente
2.1.4.3. Dentro del sitio catalítico.
2.2. Sitio de unión a sustrato
2.2.1. Conjunto de aminoácidos expuestos
2.2.2. Presentan afinidad al sustrato
2.2.3. Generalmente tienen carga eléctrica
2.2.4. Pueden estabilizar temporalmente la unión entre enzima y sustrato
2.2.5. No hay transformación ni actividad catalítica
2.2.6. Ayudan a la protección del sitio activo.
2.3. Aminoácidos estructurales
2.3.1. Son los más abundantes, conforman la mayor parte de la enzima (>50%)
2.3.2. No participan directamente en la catálisis
2.3.3. Mantienen la estructura tridimensional para el reconocimiento y unión a sustrato
2.4. Sitio alostérico
2.4.1. Lejano al sitio activo.
2.4.2. Regulador de actividad enzimática
2.4.2.1. Pueden modificar la estructura de la enzima.
2.4.2.2. Pueden alterar el acceso al sitio catalítco o la unión del sustrato al sitio de unión.
2.4.2.3. Tipos de moduladores
2.4.2.3.1. Heterotrópicos
2.4.2.3.2. Homotrópicos
2.4.3. La unión de un ligando resulta en la alteración de la velocidad de reacción.
3. Cinética enzimática
3.1. km
3.1.1. Afinidad del sitio de unión por el sustrato.
3.1.2. Formación de ES
3.2. V0
3.2.1. vm[S]/(km+[s])
4. Importancia
4.1. En reacciones metabólicas
4.1.1. Aumentan la velocidad de reacción
4.1.2. Participan en la homeostasis y los procesos regulatorios y compensatorios del organismo
4.1.3. Enzimas regulatorias contribuyen al control metabólico
4.2. Industrial
4.2.1. Fármacos
4.2.2. Alimentos
4.2.3. Bioremediación
5. Definición
5.1. Biomolécula, generalmente de origen protéico que aumenta la velocidad (10^3 a 10^9 veces) de una reacción química.
5.2. Características
5.2.1. Peso molecular entre 12 a 1 millon de Daltons
5.2.2. La mayoría requiere de cofactores, altamente selectivas de grupos funcionales e isómeros.
5.2.3. Afectadas por pH, temperatura, salinidad,etc.
5.2.4. Evolución
5.2.4.1. Cambios leves en estructura primaria (mutaciones o isoformas)
5.2.4.2. Cambios en rango de sustrato
5.2.4.3. Complejos enzimáticos
5.2.4.4. Resistencia ambiental
6. Reacción con otras moléculas
6.1. Análogos de sutrato
6.1.1. Moléculas similares al sustrato que interactúan con el sitio catalítico.
6.1.2. Explican el funcionamiento de fármacos y toxinas.
6.1.3. El sitio de unión suele tener diferente afinidad por ellos.
6.1.4. El sitio de unión suele tener diferente afinidad por ellos.
6.1.5. Moléculas sufic
6.2. Inhibición
6.2.1. Competitiva
6.2.1.1. Bloquea o cambia la composición del sitio de contacto con el sustrato, impide que se una.
6.2.1.1.1. -km
6.2.2. No competitiva
6.2.2.1. Se une al sustrato haciendo que este tenga que pasar por un paso extra
6.2.2.1.1. -vmx
6.2.3. Acompetitiva
6.2.3.1. Se une al complejo enzima sustrato
6.2.4. Mixta
6.2.4.1. Se une a E o ES
7. Funcionamiento
7.1. Forma intermediarios estables que reducen la barrera de la energía de activación.
7.2. Depende de la estructura (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria).
7.2.1. Dominios
7.2.1.1. Regiones conservadas con la misma estructura tridimensional y misma función.
7.2.2. Motivos
7.2.2.1. Función estructural, no participan directamente en la reacción.
7.2.2.2. Pueden ser conservadas o no
7.2.2.3. Pueden ser conservadas o no
7.2.3. Mientras más antiguo sea el origen de sus elementos conservados mayor es la probabilidad de que sean indispensables.
7.3. Sustrato + Enzima
7.3.1. Complejo E-S
7.3.1.1. Complejo E-S activado (límite de la energía de activación).
7.3.1.1.1. E-Producto
7.4. Modelos de acción
7.4.1. Llave-cerradura
7.4.1.1. "perfect fit"
7.4.1.2. Modelo idealizado
7.4.2. Ajuste inducido
7.4.2.1. Cambios en la estructura de la proteína y del sustrato después de unidos.
7.4.2.2. Mecanismo rack
7.4.2.2.1. Débil afinidad por el sitio activo, fuerte con otros sitios enzimáticos, provocan la modificación del sustrato para lograr el estado de transición.
7.4.3. Anclaje en 3 puntos
7.4.3.1. Unión poco afín en tres puntos, provoca un cambio conformacional de enzima y se unen otros tres puntos, hasta que se da la reacción.