1. Durante el almacenamiento y preparación de alimentos, éstos se someten a tratamientos que los modifican para bien o para mal, el mayor daño que puede ocurrir es la pérdida de aminoácidos, pero también ocurren cambios en la textura, propiedades sensoriales y funcionales.
2. Compuestas por aminoácidos. Existen 20 aminoácidos, donde cada uno tiene un radical diferente.
2.1. se clasifican en base a la naturaleza de su grupo R. - Dependiendo de las características del grupo R, pueden ser o no solubles en agua, - pueden tener cargas positivas, negativas o ser neutros y - pueden establecer puentes de hidrógeno o no. - se clasifican como: * esenciales * no esenciales
2.1.1. No esenciales Se pueden sintetizar a partir de intermediarios del ciclo de Krebs o de otros metabolismos, mediante reacciones sencillas.
2.1.1.1. Alanina (Ala) Tirosina (Tyr) Aspartato (Asp) Cisteina (Cys) Glutamato (Glu) Glutamina (Gln) Glicina (Glyi Prolina (Pro) Serina (Ser) Asparagina (Asn) grima (Art)
2.1.2. Esenciales Debemos obtener los 9 aa a partir de los alimentos de la dieta, y por eso reciben el nombre de aminoácidos esenciales.
2.1.2.1. Isoleucina (ile) Leucina (Leu) Lisina (LYS) Metionina (Met) Fenilalanina (Phe) Treonina (Thr) Triptofano (Trp) Valina (Val) Histidina (His)
2.2. características físicas, químicas y sus propiedades nutricionales dependen de cantidad y secuencia de los aminoácidos
2.3. resultado de la unión de los aminoácidos mediante enlaces peptídicos
3. Son las macromoléculas orgánicas más abundante de nuestras células. Compuestas por aminoácidos
4. se obtienen de alimentos ricos en ellas, como: ✓ carne, ✓ leche ✓ huevo ✓ Leguminosas
5. las proteínas pueden ser tóxicas, como las toxinas de algunos microorganismos, y en otras pueden provocar reacciones alérgicas, como la leche y el huevo
6. responsables de: - textura y las características reológicas de los alimentos y alteraciones que sufren éstas dan como resultado un cambio en la calidad nutricional y sensorial
7. cuentan con un pI (punto isoeléctrico); la solubilidad de éstas es mínima cuando se encuentran en su pI, y se incrementa conforme nos alejamos del punto isoeléctrico, dependiendo del pH
8. La desnaturalización de las proteínas se refiere al cambio de un estado ordenado de las moléculas a uno desordenado. -En este proceso se pierden las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria sin que se rompan los enlaces entre los aminoácidos. -Cuando el proceso se lleva a cabo, la proteína se desdobla y adquiere una conformación “al azar”.
8.1. Las altas temperaturas usadas en la preparación de alimentos provocan la alteración de las proteínas, También influyen el pH, la concentración, la aw, etc. El calor húmedo es más eficiente que el seco, y las proteínas globulares pierden su conformación al alcanzar los 60-70°C.
8.1.1. Al desnaturalizarse y desdoblarse la proteína expone los enlaces peptídicos interiores de su estructura, facilita el ataque de las enzimas digestivas aprovechándose mejor sus aa, tal y como sucede con las proteínas del huevo y la carne
9. interacción Proteína - Proteína - Una proteína es muy estable en solución a un pH alejado de su pI, y a medida que nos acercamos a él las fuerzas estabilizantes disminuyen, en estas condiciones algunas proteínas tienden a formar agregados de alto peso molecular que se precipitan, esto de incrementa cuando se calientan, o la concentración de sales favorece la agregación
9.1. Caso de la leche al elaborar quesos de pasta hilada (Oaxaca). Se cambia el pH mediante un ácido, se agrega cloruro de calcio y se calienta ligeramente. Algunos agregados proteínicos forman redes tridimensionales ordenadas (geles) cuando se calientan, capaces de retener grandes cantidades de agua (por puentes de hidrógeno). La temperatura elevada provoca la desnaturalización y la agregación de las proteínas, mientras que el enfriamiento incrementa la interacción entre proteínas y su hidratación.
10. interacción Proteína – Hidratos de Carbono Cuando ocurren, algunas veces disminuye el valor nutritivo del alimento porque los carbohidratos interfieren con el metabolismo normal de las proteínas.
11. Interacción Proteína – Lípidos Llamadas lipoproteínas, establecen membranas para mantener otras grasas en suspensión; estos compuestos pueden formarse mecánicamente. Ej. Al homogenizar la leche se disminuye el tamaño de los glóbulos de grasa para que ésta no se separe. Las caseínas (proteínas de la leche) y las proteínas de soya son usadas en embutidos cárnicos por su capacidad de asociarse y emulsionar las grasas
12. Interacción Proteínas – taninos Se consideran responsables de la turbiedad de algunas bebidas, de la astringencia de las frutas y de la reducción del valor nutritivo de algunos cereales. En ratas de laboratorio, la ingestión de estos compuestos reduce el crecimiento posiblemente por la inactivación de enzimas digestivas.
13. Propiedades Funcionales
13.1. Las características de los componentes de las proteínas: Peso molecular, Capacidad de ionización, Solubilidad, etc.) Medio que las rodea: pH, presencia de sales, temperatura, aw, Función Propiedad Hidratación Solubilidad, dispersión, absorción de agua, espesante, gelificante, viscosidad, formación de masas Estructural y reológica Elasticidad, cohesión, formación de redes tridimensionales formación de fibras, viscosidad, agregación, gelificación
13.2. Sensorial Color, olor, sabor, textura, turbidez, arenosidad, etc Superficie Emulsificación, espumante, estabilización, formación de complejos lípido-proteína Otras Compatibilidad con aditivos, acción enzimática y modificación de propiedades de los alimentos
13.2.1. Algunas proteínas se utilizan como emulsionantes en sistemas aceite/agua; En el caso de las proteínas de la carne, las de animales más viejos emulsionan mejor la grasa. Entre los alimentos con estructura de emulsión estabilizados con proteínas podemos mencionar la mayonesa, los embutidos, los helados, etc. La gelificación de proteínas puede darse por un calentamiento seguido de enfriamiento, por la adición de iones (ej. calcio), o por acción enzimática (ej. Renina en la elaboración de quesos). Este es un proceso complejo que podemos resumir en algunos pasos:
13.2.1.1. 1) Desdoblamiento o desnaturalización de la proteína. 2) Favorecimiento de las interacciones proteína-proteína 3) Formación de una estructura ordenada donde quedan atrapados el agua, los glóbulos de grasa, las sales
14. En algunas proteínas complejas (heteroproteínas) están presentes : FÓSFORO (P) y, en menor proporción, HIERRO (Fe), COBRE (Cu), MAGNESIO (Mg), YODO (I)
14.1. SON: Átomos de CARBONO (C), HIDRÓGENO (H), OXÍGENO (O) y NITRÓGENO (N). Pueden contener también : AZUFRE (S
15. EN EL CUERPO HUMANO Canal de potasio Colágeno Histonas Mioglobina Transporte Estructura Albúmina Insulina Proteinas Regulación Catálisis Lisozitia Señalización Factor de transcripción Movimiento Pepsina Polimerasa de DNA Inmuno gamma globulina Miosina
16. Se clasifican en base a 4 criterios
16.1. Composición Algunas proteínas sólo contienen aa y se llaman homoproteínas (como la insulina), otras contienen algunos otros compuestos o elementos, y se denominan conjugadas (como la hemoglobina)
16.2. Forma Algunas proteínas presentan estructuras esféricas (globulares) debido a los dobleces de su cadena, otras proporcionan rigidez a los tejidos (fibrosas) y están formadas por varias cadenas de proteínas unidas a un eje recto común (como el colágeno y la queratina).
16.3. Solubilidad: Depende del tipo de aminoácidos que contenga; en base a este criterio se subdividen:
16.3.1. Albúminas: solubles en soluciones salinas diluidas y en H20.
16.3.2. Globulinas: prácticamente insolubles en H2O pero solubles en soluciones salinas diluidas.
16.3.3. Glutelinas: sólo se solubilizan en H2O, etanol, soluciones salinas y en ácidos (pH=2) ó álcalis(pH=12).
16.3.4. Escleroproteínas: por ser de estructura fibrosa, son prácticamente insolubles, pero pueden cristalizarse.
16.3.5. Histonas: son solubles en ácidos y en H2O.
16.3.6. Prolaminas: sólo se solubilizan en etanol al 50-80%.
16.4. FUNCIÓN BIOLÓGICA Formación de tejidos, Anticuerpos y hormonas • constituyente de la sangre. •Los órganos compuestos fundamentalmente de proteínas
16.4.1. Enzimas Biocatalizadores. Ficina(higo), papaína( Proteasas, lechosa), ribonucleasas, Bromelina(piña) amilasas, huraína lipasas. (Jabillo). Hormonas Regulan el metabolismo- insulina. Anticuerpos Proteínas formadas en respuesta a un antígeno. Eg., gamma globulinas Contráctiles Actina y miosina de los músculos Reserva Ovoalbúmina, ferritina, caseína, gliadina, faseolotoxina (Phaseolus vulgaris). Transporte Hemoglobina, citocromos, mioglobina. Leghemoglobina en nódulos de leguminosas (Fabaceae), ferredoxina de los cloroplastos. Toxinas Ricina (Ricinus communis), Toxina diftérica, toxina botulínica. Veneno de alacranes o escorpiones, tienen neurotoxina, cardiotoxina, lecitinasa, hialuronidasa. Veneno de coral (Micrurus corallinus) tiene colinesterasa, hialuronidasa, L-aminoácido oxidasa y otras. Cascabel (Crotalus durissus terrificus). Tiene colinesterasa, hialuronidasa, desoxirribonucleasa, lecitinasa y otras