1. Lugar de la célula donde ocurre dicha modificación
1.1. NÚCLEO
1.1.1. MODIFICACIÓN: Acetilación y fosforilación.
1.2. LISOSOMA
1.2.1. MODIFICACIÓN: Resto manosa-6P en proteínas lisosomales.
1.3. MITOCONDRIA
1.3.1. MODIFICACIÓN: N-formilación
1.4. APARATO DE GOLGI
1.4.1. MODIFICACIÓN: N- Y O-glicosilación, sulfatación,palimitiolación.
1.5. RETÍCULO ENDOPLÁSMICO
1.5.1. MODIFICACIÓN: N-glicosilación, unión a fosfatidil-inositol.
1.6. CITOSOL
1.6.1. MODIFICACIÓN: Acetilación, metilación, fosforilación.
1.7. RIBOSOMA
1.7.1. MODIFICACIÓN: Miristoilación.
1.8. LIQUIDO EXTRACELULAR
1.8.1. MODIFICACIÓN: N- Y O-glicosilación, acetilación, fosforilación.
1.9. MEMBRANA PLASMÁTICA
1.9.1. MODIFICACIÓN: N- Y O- glicosilación, unión a fosfatidil-inositol.
1.10. MATRIZ EXTRACELULAR
1.10.1. MODIFICACIÓN: N- Y O-glicosilación, fosforilación, hidroxilación, sulfatación.
2. Tipo de modificación
2.1. PROTEOLISIS
2.1.1. UNION DE PEQUEÑAS MOLÉCULAS
2.1.1.1. FOSFORILACIÓN - GRUPOS FOSFATO
2.1.1.1.1. Regulación de la función proteica.
2.1.1.1.2. Modificación postraduccional rápida y reversible
2.1.1.2. HIDROXILACIÓN - GRUPO HIDROXILO
2.1.1.2.1. añadir un grupo hiroixilo en un compuesto reemplazando un atomo de hidrogeno y de esta forma oxidar el compuesto
2.1.1.3. ACETILACIÓN - GRUPO ACETILO
2.1.1.3.1. Generalmente produce la pérdida de una Q+ en un grupo amino lateral
2.1.1.4. METILACIÓN - GRUPOS METILO
2.1.1.4.1. pueden incorporar grupos metilo en el ε-amino
2.1.1.5. AMIDACION - GRUPOS AMIDA
2.1.1.5.1. CARBOHIDRATOS
2.1.1.6. LÍPIDOS
2.1.1.6.1. MIRISTOILACIÓN
2.1.1.6.2. PALMITOILACION
2.1.2. UNIÓN DE OTRAS PROTEÍNAS
2.1.2.1. UBIQUITINACION
2.1.2.1.1. Funcion: Señalizacion intracelular.protein targetting Degradacion de receptores
2.1.2.2. SUMOILACION
2.1.2.2.1. Importancia en las casadas de señalización el control de la expresión génica por modificación de histonas
2.1.3. FORMACION DE ENLACES COVALENTES
2.1.3.1. PUENTES DISULFURO
2.1.3.1.1. La dimerización de cisteínas = ayuda al mantenimiento
3. Aminoácido o parte de la proteína donde ocurre dicha modificación
3.1. Aminoácido /Región
3.1.1. Extremo N-T
3.1.1.1. Modificación
3.1.1.1.1. Formilación
3.1.1.1.2. acetilación
3.1.1.1.3. acilación
3.1.1.1.4. miristoilación
3.1.2. Extremo C-T
3.1.2.1. Modificación
3.1.2.1.1. Metilación
3.1.2.1.2. ADP-ribosilación
3.1.3. Arginina (Arg)
3.1.3.1. Modificación
3.1.3.1.1. Acetilación
3.1.3.1.2. metilación
3.1.3.1.3. ADP-ribosilación
3.1.3.1.4. Modificación
3.1.4. Asparagina (Asn)
3.1.4.1. Modificación
3.1.4.1.1. N-glicosilación
3.1.4.1.2. metilación
3.1.4.1.3. desamidación
3.1.5. Ácido Aspartico (Asp)
3.1.6. Cisteína (Cys)
3.1.6.1. Modificación
3.1.6.1.1. Formación de puentes disulfuro
3.1.6.1.2. de SelenoCys
3.1.6.1.3. acilación
3.1.6.1.4. prenilación
3.1.6.1.5. unión de grupos prostéticos (hemo)
3.1.7. Ácido Glutamico (Glu)
3.1.7.1. Modificación
3.1.7.1.1. Metilación
3.1.7.1.2. carboxilación
3.1.7.1.3. ADP-ribosilación
3.1.8. Glutamina (Gln)
3.1.8.1. Modificación
3.1.8.1.1. Deaminación
3.1.9. Histidina (His)
3.1.9.1. Modificación
3.1.9.1.1. metilación
3.1.9.1.2. fosforilación
3.1.9.1.3. ADP-ribosilación
3.1.10. Lisina (Lys)
3.1.10.1. Modificación
3.1.10.1.1. N-acetilación
3.1.10.1.2. metilación
3.1.10.1.3. oxidación
3.1.10.1.4. hidroxilación
3.1.10.1.5. ubiquitinación
3.1.11. Metionina (Met)
3.1.11.1. Modificación
3.1.11.1.1. Formación de sulfóxidos
3.1.12. Fenilalanina (Phe)
3.1.12.1. Modificación
3.1.12.1.1. β-hidroxilación
3.1.12.1.2. O-glucosilación
3.1.13. Prolina (Pro)
3.1.13.1. Modificación
3.1.13.1.1. O-glucosilación
3.1.13.1.2. Hidroxilación
3.1.14. Serina (Ser)
3.1.14.1. Modificación
3.1.14.1.1. O-glucosilación
3.1.14.1.2. acetilación
3.1.15. Treonina (Thr)
3.1.15.1. Modificación
3.1.15.1.1. O-glucosilación
3.1.15.1.2. Fosforilación
3.1.15.1.3. metilación
3.1.16. Triptofano (Trp)
3.1.16.1. Modificación
3.1.16.1.1. β-hidroxilación
3.1.17. Tirosina (Tyr)
3.1.17.1. Modificación
3.1.17.1.1. Fosforilación
3.1.17.1.2. yodación
3.1.17.1.3. adenilación
3.1.17.1.4. sulfatación
3.1.17.1.5. hidroxilación