1. PROTEINAS
1.1. Las proteínas son macromoléculas orgánicas compuestas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Además, es frecuente el azufre y en menor frecuencia fósforo, hierro, magnesio, cobre, etcétera.
1.2. CRACTERISTICAS
1.2.1. Son compuestos de elevado peso molecular.
1.2.2. Forman más del 50% en peso de la materia viva una vez seca.
1.2.3. Son fundamentales para la estructura y el funcionamiento celular. En una sola célula puede haber miles de proteínas diferentes.
1.2.4. Desempeñan funciones muy diversas dentro de las células.
1.2.5. Son específicas, diferentes en las especies e incluso en individuos de la misma especie.
1.2.6. Están formadas por la unión de aminoácidos, de los que hay 20 diferentes, unidos por enlaces peptídicos.
1.3. AMINOÁCIDOS Y ENLACE PEPTÍDICO
1.4. as unidades básicas que forman las proteínas son los aminoácidos, moléculas de bajo peso molecular que al unirse entre sí mediante el enlace peptídico forman péptidos y proteínas. Los aminoácidos son compuestos que tienen todos ellos un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) unidos al mismo átomo de carbono, denominado carbono α (alfa), diferenciándose en las cadenas laterales o grupos representados por R.
1.5. La clasificación se basa en los grupos R, que en unos es polar e hidrófilo y en otros apolar e hidrófobo.
1.5.1. Se suelen hacer cuatro grupos:
1.5.1.1. Neutros no polares o hidrófobos:
1.5.1.2. Neutros polares sin carga:
1.5.1.3. Ácidos
1.5.1.4. Básicos:
1.6. ESTRUCTURA
1.6.1. Nivel primario o estructura primaria:
1.6.1.1. es la secuencia lineal de aminoácidos en la cadena polipeptídica. Cualquier variación en el número o secuencia de los aminoácidos da lugar a una proteína distinta.
1.6.2. Nivel secundario o estructura secundaria
1.6.2.1. está determinada por la disposición espacial que adopta la estructura primaria o nivel primario, y es consecuencia directa de la capacidad de giro que poseen los carbonos alfa de cada aminoácido. Los modelos más frecuentes son la α-hélice (alfa-hélice) y la conformación β (beta) o lámina plegada.
1.6.3. Nivel terciario o estructura terciaria:
1.6.3.1. resulta del plegamiento espacial de la estructura secundaria. Esta estructura es estable gracias a las uniones que se establecen entre los átomos constituyentes de los radicales R de los diferentes aminoácidos. Las estructuras terciarias más frecuentes son las globulares, en las que la proteína adopta formas esféricas, y las fibrilares con formas lineales. Las primeras son solubles en agua mientras las segundas son insolubles.
1.6.4. Nivel cuaternario o estructura cuaternaria:
1.6.4.1. se produce cuando varias cadenas con estructura terciaria constituyen subunidades que se asocian entre sí, mediante enlaces débiles, encajando entre sí para formar una proteína completa. Todas las proteínas alcanzan, como mínimo, la estructura terciaria, y solo una parte de ellas presentan estructura cuaternaria.
2. ENZIMAS
2.1. Las enzimas son proteínas que catalizan de manera específica determinadas reacciones que se producen en los seres vivos. Para ello se unen a la molécula o catabolito que van a transformar, que se denomina sustrato. Sin la acción catalítica de las enzimas, las reacciones químicas serían tan lentas que el metabolismo celular no podría desarrollarse.
2.2. CARACTERISTICAS
2.2.1. Son biocatalizadores.
2.2.2. Todas las enzimas son proteínas.
2.2.3. Actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente
2.2.4. Son específicas, tanto de sustrato como de reacción a catalizar.
2.2.5. Sólo actúan dentro de un rango de pH y temperatura.
2.2.6. Su actividad radica en el centro activo, una región de la enzima por donde se une al sustrato de manera específica.
2.2.7. Muchas enzimas necesitan para su funcionamiento de otras moléculas no proteicas, llamadas cofactores.
2.3. CLASIFICACIÓN
2.3.1. Oxidorreductasas.
2.3.2. Transferasas
2.3.3. Hidrolasas.
2.3.4. Liasas.
2.3.5. Isomerasas.
2.3.6. Ligasas