1. Anticuerpos monoclonales y pricipales
1.1. Fármacos diseñados para atacar un objetivo especifico.
1.2. Los anticuerpos monoclonales sin glucoproteínas que tienen la capacidad de reconocer moléculas especificas.
1.3. Provenientes de un mismo clon, es decir, con idéntica porción variable.
1.4. Los anticuerpos tienen la capadicdad de poder actuar tambien como anticuerpos neutralizantes, ademas tambien pueden inducir funciones efectoras de sus fragmentos Fc.
2. Anticuerpos
2.1. Son un conjunto heterogéneo de proteínas circulantes que se producen en los vertebrados en respuesta a la exposición a estructuras extrañas conocidas como antígenos. Su función es la de captar microorganismos patógenos y sus toxinas cuando estas se encuentran en los espacios celulares del cuerpo.
2.1.1. Características
2.1.1.1. Todos tienen una estructura básica en común.
2.1.1.2. Puntos de unión al antígeno muy variables.
2.1.1.3. Se clasifican en diferentes isotipos.
2.1.1.4. Especificidad, diversidad, afinidad y avidez.
2.1.2. Estructura
2.1.2.1. El anticuerpo tiene forma de Y, y está compuesto por dos cadenas H y dos cadenas L mas pequeñas unidas por enlaces de disulfuro.
2.1.2.2. Cada cadena tiene una porción variable V, la cual forma el sitio de unión al antígeno
3. Semivida de los anticuerpos
3.1. Se refiere al tiempo de circulación de las inmunoglobulinas.
3.1.1. IgE: semivida de 2 días
3.1.2. IgA: semivida de 3 días.
3.1.3. IgM: semivida de 4 días.
3.1.4. IgD: semivida de 2-8 días.
3.1.5. IgG: semivida de 21-28 días.
4. Antígenos
4.1. Los antígenos son sustancias que se unen específicamente a los anticuerpos o los receptores del linfocito T para el antígeno
4.2. Su fuerza de unión de segmentos se denomina afinidad.
4.3. Su fuerza de unión global se denomina avidez.
4.4. Son reconocidos por linfocitos.
4.5. Su unión es reversible, pero no covalente.
5. Isotipos de anticuerpos
5.1. Son los tipos en los que se clasifican o agrupan los anticuerpos o inmunoglobulinas.
5.1.1. IgM
5.1.1.1. Como inmunoglobulina, se expresa como un dímero; como anticuerpo secretado, se expresa como un pentámero.
5.1.1.2. Las IgM son de baja afinidad, pero presentan alta avidez.
5.1.1.3. Una de sus característica es su polirreactividad.
5.1.1.4. Por su alto peso molecular y la ausencia de mecanismos de transporte no le pemite el acceso al lecho extravascular
5.1.2. IgD
5.1.2.1. Presenta forma de monómero y constituye menos del 1% de Ig circulantes.
5.1.2.2. Se expresa junto con la IgM en la superficie celular de los linfocitos B maduros y virgenes, actuando como receptor antigenico.
5.1.3. IgG
5.1.3.1. Es la inmunoglobulina con mayor concentración en el plasma.
5.1.3.2. Puede difundirse al lecho extravascular.
5.1.3.3. Se encuentra de forma monomérica.
5.1.4. IgA
5.1.4.1. Cumple un papel de protección en las mucosas.
5.1.4.2. Es la Ig que mas se produce en el cuerpo.
5.1.4.3. Su función es la de participar como un anticuerpo neutralizante de toxinas y microorganismos.
5.1.5. IgE
5.1.5.1. Presenta una estructura monomérica
5.1.5.2. No tiene la capacidad de activar el sistema de complemento.
6. Unión Antígeno-Anticuerpo
6.1. Cuando una inmunoglobulina se pliega hacia su estructura terciaria, las seis regiones hipervariables se juntan y forman el sitio de unión al antígeno.
6.2. Se limitan entre regiones V denominados segmentos hipervariables.
6.3. Las fuerzas que participan en la interaccion son 4:
6.3.1. Fuerzas electrostáticas.
6.3.2. Puentes de hidrógeno.
6.3.3. Fuerzas de Waals.
6.3.4. Fuerzas hidrofóbicas.