1. DEFINICIÓN
1.1. Son macromoléculas orgánicas constituidas por aminoácidos. Es un componente básico en nuestro organismo, ya que es el responsable de la formación del músculo o la regeneración de tejidos. Éstos se encuentran presentes en cada célula del cuerpo, también participa en la reparación y producción de nuevas células y hormonas del organismo.
2. FUNCIONES
2.1. CATALISIS ENZIMÁTICA
2.1.1. Funciona al catalizar casi todas las reacciones quimicas celulares se aumenta la velocidad de la reacción.
2.1.1.1. ejemplo: Maltosa
2.2. PROTECTORA
2.2.1. Al provocar la coagulación sanguínea cuando la sangre sale de los vasos
2.2.1.1. ejemplo: Trombina y fibrinógeno
2.3. DEFENSIVA
2.3.1. Funciona de tal manera que identifica molecularmente a organismos y sustancias
2.3.1.1. ejemplo: Las inmunoglobulinas (anticuerpos)
2.4. ESTRUCTURAL
2.5. TRANSPORTE
2.5.1. Se une con otras sustancias y se transportan a otros lugares
2.6. NUTRICIÓN Y RESERVA
2.6.1. funciona como almacén en procesos de nutrición o crecimiento embrionario
3. NIVEL DE ESTRUCTURACIÓN
3.1. PRIMARIA
3.1.1. Es la secuencia lineal de aminoácidos que integran una proteína, es decir, indica la cantidad y el tipo de los aminoácidos que la forman y el orden en que se encuentran unidos y está determinada en la información genética
3.1.1.1. los enlaces que mantienen su estabilidad son enlaces peptídicos
3.2. SECUNDARIA
3.2.1. Es la organización regular y periódica en el espacio de las cadenas polipeptídicas en una dirección. El plegamiento característico de este tipo de organización está determinado por la secuencia de aminoácidos y la rigidez del enlace peptídico, que sólo posibilita giros en torno a los enlaces sencillos.
3.2.1.1. Glucoproteínas: Glúcido unido covalentemente a la proteína. Desempeñan funciones enzimáticas, hormonales, de coagulación.Destacan las inmunoglobulinas.
3.2.1.2. Proporciona soporte a las células animales y vegetales
3.2.2. La estabilidad de esta estructura es posible gracias a los puentes de hidrógeno que se establecen entre los grupos amino y carboxilo. Hélice, alfa, beta
3.3. TERCIARIA
3.3.1. La estructura terciaria define la forma tridimensional que adquiere una cadena polipeptídica, es decir, al modo en que una proteína se encuentra plegada en el espacio, su estructura tridimensional condiciona la función de la proteína. En ella se pueden identificar agrupaciones de menor tamaño que se llama dominios.
3.3.1.1. Su estructura terciaria se estabiliza mediante enlaces que se establecen entre determinados tipos de puentes: De Disulfuro, De hidrógeno, eléctricos.
3.4. CUATERNARIA
3.4.1. Aparece en las proteínas constituidas por más de una subunidad o protómero.Esta estructura sólo la presentan las proteínas oligoméricas, que tienen dos o más cadenas polipeptídicas, iguales o no, cada una de las cuales posee su propia estructura secundaria y terciaria.
3.4.1.1. Esta consta e la interacción entre diferentes cadenas peptídicas.
4. CLASIFICACIÓN
4.1. se pueden clasificar según su
4.2. COMPOSICIÓN
4.3. HETEROPROTEINAS
4.3.1. Es una molécula que presenta una parte proteica (apoproteína) y parte no proteica menor llamada grupo prostético. Todas son globulares, y se clasifican en función del grupo prostético.
4.3.2. Fosfoproteínas: Presentan ácido fosfórico y son de carácter ácido. Enzimas. (caseína alfa, beta y gamma).
4.3.3. Lipoproteínas: Lípido más proteína. Abundan en las membranas mitocondriales, en el suero. Por ejemplo los quilomicrones.
4.3.4. Nucleoproteínas: ácido nucleico más proteína. Hay dos tipos, los que presentan ácido ribonucleico (ribosomas) o ADN (cromosomas).
4.3.5. Cromoproteínas: Se caracterizan porque la fracción no proteica presenta coloración debido a la presencia de metales. Destacan los pigmentos respiratorios (hemoglobina), almacenes de oxígeno (mioglobina), proteínas que intervienen en la transferencia de electrones (citocromos, flavoproteínas), pigmentos visuales (rodopsina, iodopsina).
4.4. HOLOPROTEINAS
4.5. a aquellas proteínas formadas exclusivamente por aminoácidos.
4.6. se clasifican en:
4.7. GLOBULARES
4.7.1. Protaminas. Son pequeñas proteínas ricas en arginina y lisina, básicas. No se encuentran libres sino unidas a ácidos nucleicos (nucleoproteínas) y sólo se detectan en el núcleo celular.
4.7.2. Histonas. Son básicas, pero de peso molecular algo mayor. Constituyen junto a los ácidos nucleicos los cromosomas.
4.7.3. Albúminas. Presentan todos los aminoácidos, pero el contenido en glicina es escaso. Sirven de transporte de sustancias, desempeñan funciones nutritivas.
4.7.4. Globulinas. Son ricas en ácido aspártico y ácido glutámico, por tanto ácidas. Tienen funciones defensivas. Pueden unirse a glúcidos formando las alfa, beta y gamma globulinas.
4.8. FIBROSAS
4.8.1. Colágeno. Es la proteína más abundante en mamíferos. Se encuentra en el tejido conjuntivo. Está formada por unidades de tropocolágeno y presenta estructura secundaria característica (hélice de colágeno).
4.8.2. Elastina. Se encuentra en el tejido conjuntivo y es responsable de las fibras elásticas. Está formada por unidades básicas de tropoelastina. Aparece en tendones, ligamentos, en la pared de las arterias.