1. De manera intracelular procesamos las proteínas endógenas, mediante este proceso se eliminan aminoácidos dañados y se reciclan aminoácidos que ya no son útiles para el organismo, como producto generamos otras proteínas y biomoléculas necesarias.
2. Enzimas digestivas
2.1. En nuestro cuerpo contamos con dos tipos de aminoácidos; los esenciales, que necesitamos consumir y los NO esenciales que podemos sintetizar por medio de diversas enzimas.
2.1.1. Estas enzimas se encuentran sintetizados en forma de "Zimógenos" o proenzimas.
2.1.1.1. Estómago
2.1.1.1.1. Encontramos enzimas capaces de generar grandes fragmentos peptídicos.
2.1.1.2. Intestino
2.1.1.2.1. Encontramos enzimas que degradan proteínas y grandes péptidos, formando pequeños péptidos y aminoácidos libres.
2.1.1.3. Fase final
2.1.1.3.1. Tenemos productos dipéptidos, tripéptidos y diversos aminoácidos que son asimilados por células en el yeyuno.
3. Se estudia en dos niveles dependiendo del lugar en el que se realice.
3.1. En el tracto digestivo se realiza el metabolismo de proteínas exógenas, como consecuencia de este proceso obtenemos aminoácidos que resultan útiles para la síntesis de otras proteínas o biomoléculas necesarias.
4. Recambio proteico
4.1. En resumidas cuentas es la degradación intracelular de proteínas. Se divide en:
4.1.1. Proteólisis lisosómica
4.1.1.1. Ocurren los lisosomas (vesículas intracelulares especializadas), que alojan en su interior proteasas e hidrolasas que digieren esas proteínas, se dividen en dos:
4.1.1.1.1. Autofágica: Procesa proteínas intracelulares (proteínas de membrana, receptores hormonales y ribosomas).
4.1.1.1.2. Heterofágica: Actúa sobre proteínas extracelulares (Procedentes de lipoproteínas HDL).
4.1.2. Proteólisis citoplásmica o NO lisosómica
4.1.2.1. Es capaz de degradar a partir de protcasas como la calpaína o mediante estructuras especializadas como los proteosomas.