1. ACOPLADOS A PROTEÍNAS G
1.1. Son glicoproteínas de transmembrana con 3 dominios: citosólico, extracelular y uno intramembrana.
1.1.1. Todos tienen 7 dominios llamados de expansión de membrana (receptores transmembrana 7TMS), atraviesan la membrana 7 veces, dando lugar a 3 lazos extracelulares y 3 intracelulares. El carboxilo terminal está del lado citoplasmático y el amino terminal del lado extracelular.
1.2. RODOPSINA
1.2.1. es un fotopigmento, concretamente una glicoproteína integral de membrana que pertenece a la familia de los receptores acoplados a proteínas G (GPCR). Tiene la función de detectar los fotones y responder a un estímulo luminoso
1.3. GLUTAMATO
1.3.1. I está asociados a las señales del calcio intracelular y la fosfolipasa C (PLC) mientras que los receptores de los grupos II y III están acoplados negativamente a la adenililciclasa.
1.3.2. los receptores mGlu forman la segunda super familia de receptores acoplados a proteínas G. Ambas super familias de receptores muestran una estructura con 7 dominios transmembrana, los receptores mGlu son mucho más grandes y los agonistas se unen a la región NH2-terminal
1.4. CATECOLAMINAS
1.4.1. Receptores β-Adrenérgicos
1.4.1.1. Median una gran cantidad de funciones fisiológicas: broncodilatación, contracción miocárdica, lipólisis, etc.
1.4.1.2. Los principales tejidos donde se encuentran estos receptores son: el cardíaco, el adiposo, el hepático y el muscular esquelético
1.4.1.3. Son glicoproteínas de la familia de receptores 7TMS. El amino terminal está en el extracelular y el COOH en la región intracelular o citoplasmática.
1.4.1.4. Sufren importantes modificaciones postrasduccionales para su función, como la formación de puentes S-S, Gicosilación vía asparragina y fosforilación.
1.4.2. Receptores alfa-Adrenérgicos
1.4.2.1. Hay 2 clases: alfa 1 y alfa 2. •Son glicoproteínas que funcionalmente se presentan en forma de dímeros. •Tienen cierta homología con los receptores muscarínicos y con los beta-adrenérgicos
1.5. Receptores para Acetilcolina
1.5.1. Existen varios subtipos. M2 y M3: al ser activados inhiben a la Adenilciclasa a través de una proteína G inhibitoria. •Controlan canales de potasio. •Rompen fosfoinosítidos. •Asociados a canales calcio sensibles al voltaje.
2. macromolécula celular con la cual se liga un fármaco para iniciar sus efectos.compuesto por proteínas que normalmente actúan como receptores para ligandos endógenos corrientes (hormonas, factores de crecimiento, neurotransmisores y autacoides).
3. SON
4. TIPOS DE RECPTORES
5. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS PLASMÁTICAS
5.1. su función es transportar activamente algunos iónes
5.2. los canales permiten el paso de moléculas y iónes pequeños en la membrana
5.3. las proteínas loigadoras fijan el citoesqueleto intracelular a la matriz extracelular
5.4. las proteínas receptoras fijan y localizan el ligando que se une desde la parte externa.
6. acetilcolina
6.1. MUSCARÍNICOS
6.1.1. Similar al beta adrenérgico, ya que es de la categoría 7TMS y podría tener un gen ancestral común con el receptor beta adrenérgico.
6.1.2. Existen varios subtipos. M2 y M3: al ser activados inhiben a la Adenilciclasa a través de una proteína G inhibitoria.
6.1.3. Controlan canales de potasio. •Rompen fosfoinosítidos. •Asociados a canales calcio sensibles al voltaje.
6.2. NICOTÍNICOS
6.2.1. Son estructuras de orientación alfa-hélice. Conforman un canal de Na+ en las membranas postsinápticas en la unión neuromuscular.
6.2.2. Forman un canal iónico responsable de los efectos inducidos por la acetilcolina.
6.2.3. Altera la permeabilidad iónica por contener un canal para cationes Na+ que responde a la estimulación por ACh: la unión de ACh a las unidades alfa produce un cambio conformacional que da lugar a la formación del canal iónico que conduce primariamente sodio a través de la membrana plasmática.
6.2.4. Está asociado a actina, que mantiene en contacto al receptor con el citoesqueleto.
6.2.5. Luego de que el agonista se une al receptor, el canal se abre permitiendo el influjo de Na+, despolarizando así la membrana presináptica.
7. GRADO DE UN FARMACO QUE ACTÚA SOBRE UN SITIO DETERMINADO DE LA CÉLULA.
8. PROTEÍNAS MEMBRANALES
8.1. INTEGRALES
8.1.1. Proteínas que cruzan la membrana y aparecen en ambos lados de la bicapa fosfolipídica.
8.2. PERIFÉRICAS
8.2.1. No se extienden sobre la bicapa fosfolípida, pueden estar unidas en la superficie externa o interna.
9. SELECTIVOS
10. CANALES IÓNICOS
10.1. receptor de GABA
10.1.1. Es un complejo macromolecular compuestos por moléculas que unen GABA, benzodiazepinas y estructuras que forman el canal del ión cloruro. Posee 5 dominios de unión que comprenden la interacción con GABA, benzodiazepinas, barbitúricos, picrotoxina y esteroi-des anestésicos
10.1.2. Está asociado a la apertura de canales de Cloruro (Cl-). Puede regular también la apertura de canales Ca++.
10.1.3. El GABA tipo A es el más importante dentro de los receptores para neurotransmisores inhibitorios
10.1.4. La apertura de canales de Cl- aumenta la permeabilidad de la membrana al ión inhibiendo la actividad eléctrica de la célula postsináptica