1. Los aminoacidos
1.1. Un aminoácido
1.2. Dos aminoácidos
1.2.1. Se combinan en una reaccion que libera agua formando un enlance peptidico.
1.3. Tres aminoácidos
1.3.1. Si se une un tercer aminoacido se forma un tripeptido y asi sucesivamente hasta fromar un polipeptido.
1.4. Los aminoácidos esenciales
1.4.1. Cada especie animal puede sintetizar solo algunos de los aminoacidos, por lo tanto depende de la dieta para incorporar aquellos que no puede sintetizar.
1.4.1.1. Los organismos heterotrofos pueden sintetizar le mayoria de los aminoacidos esenciales.
2. La secuencia de aminoacidos en una proteina esta codificada de su gen mediante el codigo genetico
3. Los protidos o proteinas son biopolimeros, estan constituidas por gran numero de unidades estructurales simples repetitivas (monomeros)
4. Funciones
4.1. Todos los procesos biologicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moleculas.
4.2. Proteinas Estructurales
4.2.1. Forman parte de las celulas y tejidos a los que confieren apoyo estructural. Dentro de estas estan el colaeno y la elastina. La quieratina de la piel, pelo uñas y la elatina en la membrana de los eritrocitos.
4.3. Proteinas de Transporte
4.3.1. Transportan sustancias como el oxigeno en el caso de la hemoglobina.
4.4. Proteinas de Defensa
4.4.1. Protegen al organismo contra posibles ataques de agentes extraños, anticuerpos (inmunoglobulinas) interferones cuya funcion es inhibir la poliferacion de virus. El fibrogeno es importante en el proceso de coagulacion.
4.5. Proteinas Hormonales
4.5.1. Se sintetizan en un tipo particular de celulas pero su accion le ejercen en otro tipo. Ejemplo: la insulina.
4.6. Proteinas como Factores de Crecimiento
4.6.1. Su funcion consiste en estimular la velocidad de crecimiento y la división celular. Ejemplo: la hormona de crecimiento.
4.7. Proteinas Cataliticas o Enzimas
4.7.1. Permiten aumentar la velocidad de las reacciones metabolicas. Las células son variadas y en cantidad considerable para satisfacer sus necesidades. Las enzimas proteolicas cuya función es la degradacion de otras proteínas, lipasas, animadas, fosfatas, etc.
4.8. Proteinas Contractiles
4.8.1. Son proteínas capaces de mdificar su forma, dando posibilidad a las células o tejidos de desplazarse, contraerse y relajarse. Ejemplo: Actina y miosina.
4.9. Proteínas Receptoras
4.9.1. Proteínas encargadas de combinarse con una sustancia especifica. La membrana plasmática, son las encargadas de captar las señales externas. Las membranas de los organelos, permiten su interaccion. Algunas se encuentran en el citoplasma. Ejemplo: las hormonas esteroides.
4.10. Proteinas de transferencia de electrones
4.10.1. Son proteínas integrales de membrana, cómo las mitocondrias y cloroplastos, función que se basa en el transporte de electrones desde un donador inicial hasta un aceptor final.
5. La clasificación
5.1. Según su forma
5.1.1. Fibrosas
5.1.1.1. Presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Ejemplos: queratina, colágeno y fibrina.
5.1.2. Globulares
5.1.2.1. Se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada, dejando grupos hidrófobos hacia dentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera. Ejemplos: las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte.
5.1.3. Mixtas
5.1.3.1. Posee un parte fibrilar y otra parte globular.
6. La estructura
6.1. Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma. Presentan condiciones fisiologicas, si se cambian, pierden la conformación, proceso denominado desnaturalizacion. La funcion depende de la conformación y ésta viene determinada por la secuencia de aminoácidos.
6.2. Estructura primaria:
6.2.1. Es la forma de organización más básica de las proteínas. Esta determina por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteica. Las cadenas laterales de los aminoácidos se extienden a partir de una cadena principal.
6.3. Estructura secundaria:
6.3.1. Es el plegamiento regular local entre residuos aminoácidos cercanos de la cadena polipeptídica.
6.4. Estructura terciaria:
6.4.1. La cadena polipeptídica se pliega en el espacio. Los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior.
6.5. Estructura cuaternaria:
6.5.1. Es la disposición espacial de las distintas cadenas polipeptídicas de una proteína multimérica. Comprende la gama de proteínas oligoméricas, la conjunción de varias cadenas peptidícas, comforman un ente, un multímero, posee propiedades distintas de sus monómeros componentes. Se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes. Ejemplos: puentes de hidrogeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salimos.
7. Según su composición química
7.1. Simples
7.1.1. Su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos: insulina, colágeno.
7.2. Conjugadas o Heteroproteínas
7.2.1. Su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas.
8. Las enzimas
8.1. Las enzimas son un tipo de proteínas de función catalítica que regulan las reacciones químicas en los seres vivos. Hacen posible que a las temperaturas habituales de los organismos las reacciones biológicas puedan desarrollarse a mucha mayor velocidad. Intervienen en estás, en muy pequeñas concentraciones.
8.2. Enzimas constituidos exclusivamente por aminoácidos (todo proteico)
8.3. Enzimas constituidas por aminoácidos y una sustancia de naturaleza no proteica llamada grupo prostético.
8.4. La necesidad de este grupo prostético se debe a su centro activo carece de los grupos funcionales apropiados para la actividad que debe realizar. Los grupos prosteticos, coenzimas, son moléculas orgánicas, que se unen a la parte proteica por medio de enlaces covalentes.
8.5. Las enzimas son específicas ya que en su estructura poseen sitios de unión a los reactivos, es esta unión que permite que cada reacción sea catalizada. Muchas llevan el control de las reacciones metabólicas, suelen tener un orden específico y un compuesto es convertido mediante reacciones en cadena. A esto se le llama ruta metabólica.
9. Los factores que modulan la actividad enzimática
9.1. La actividad enzimática puede ser alterada por factores físicos químicos, todas las enzimas actúan dentro de un intevalo óptimo de temperatura y PH, su actividad disminuye.
9.2. Temperatura
9.2.1. A temperaturas elevadas las enzimas se desnaturalizan. Esto es debido a que, pierde su conformacion y no puede actuar. A temperaturas bajas no existe la energia cinética suficiente, por lo que tampoco pueden actuar.
9.3. PH
9.3.1. Todas las enzimas actúan dentro de un intervalo óptimode PH. Fuera de este no actúan o lo hacen muy lentamente. El PH del medio es responsable de que los grupos funcionales de los radicales aminoácidos de la cadena polipeptídica que forman la enzima posean carga neutra. Las interacciones entre estos grupos son fundamentales para mantener la estrucutra tridimensional de la enzima y hacer posible su función. El cambio de PH modifica las cargas eléctricas de estos grupos funcionales, puede producir un cambio en su conformacion si es muy grande puede provocar su desnaturalizacion.
10. Los inhibidores de la actividad enzimática
10.1. Determinadas sustancias se comportan como inhibidores enzimáticos, disminuyen y anulan la velocidad de la reaccion catalizada.
10.2. Irreversibles (venenos)
10.2.1. Son compuestos que se unen de forma permanente a determinados grupos y anulan su capacidad catalítica.
10.3. Reversibles
10.3.1. La unión de la enzima y el inhibidor es temporal.