Degradación de aminoácidos.
A partir de este mapa conceptual se busca que los estudiantes adquieran conocimientos necesarios sobre la importancia los procesos del metabolismo y su visión holística, a partir de la aplicación de conceptos teóricos en la solución de problemas en el contexto de un producto bioindustrial y/o biotecnológico.
1. Compartimento celular donde se realiza el proceso metabólico.
1.1. La degradación de proteínas se encuentra en la fase de digestión intracelular.
1.1.1. Este proceso se da en las vacuolas digestivas.
2. Elaborado por: Sandra Marcela Ramírez Jiménez. Grupo: 15 fecha:30/11/2022.
3. Clasificacion del tipo de proceso metabolico.
3.1. Catabolismo
3.1.1. Es el proceso de degradación de nutrientes complejos en sustancias simples para la obtención de energía para el organismo.
4. Cantidad de reacciones que componen la ruta
4.1. Descarboxilación
4.1.1. El aminoacido sufre descarboxilacion alfa para formar la correspondiente amina.
4.2. Formacion de amidas
4.2.1. El grupo - COOH de los aminoácidos dicarboxílicos (ademas del carboxilo alfa puede combinarse con amoniaco para formar la amida)
4.3. Transaminacion
4.3.1. El grupo amino alfa de un aminoácido puede ser transferido a un alfa cetoácido, para formar los correspondientes aminoácidos y alfa - cetoácido.
4.4. Desaminación oxidativa
4.4.1. El grupo amino es removido del aminoácido para formar el correspondiente cetoácido amoniaco.
4.5. Formación de compuestos carbamino
4.5.1. El dióxido de carbono se adiciona al grupo amino alfa de los aminoácidos para formar aminos carbamino.
4.6. Transmetilacion
4.6.1. El grupo metilo de la metionina, luego de su activacion, puede ser transferido a un aceptor el cual resulta metilado.
4.7. Formación de esteres por el grupo OH
4.7.1. Estos aminoácidos hidroxilicos pueden formar esteres como ácido fosfórico. pueden formar esteres con ácido fosfórico
4.8. Reacción del grupo amida
4.8.1. Los grupo amida de la glutamina y la asparagina pueden formar enlaces N - glucosidicos con residuos de carbohidratos para formar glicoproteinas.
4.9. Reacciones del grupo SH
4.9.1. La cisteína tiene un grupo sulfhídrico y puede formar un enlace disulfuro (S - S) con otro residuo de cisteína. Pueden conectar dos cadenas polipeptídicas mediante la formación de enlaces disulfuro intercaternario
5. Enzimas participantes con su clasificación de acuerdo con su función
5.1. Aminoácidos con cadena lateral no polar
5.1.1. Todos los aminoácidos pertenecientes a este grupo son hidrofóbicos y lipofílicos.
5.1.1.1. Alanina, Valina, leucina, Isoleucina, Metionina, Prolina, Fenilalanina y Triptófano.
5.2. Aminoácidos con cadenas laterales polares, sin carga o no iónicas.
5.2.1. Pueden mostrar carácter hidrofóbico cuando están presentes en el interior de la proteína.
5.2.1.1. La Glicina, Serina,Trionina, Cisteína, Tirosina, Glutamina y Asparagina. Estos aminoácidos son de naturaleza hidrofílica.
5.2.1.1.1. La Tirosina y Cisteína presentan carácter hidrofóbico.
5.3. Aminoacidos basados en el metabolismo.
5.3.1. Puramente Cetogenicos
5.3.1.1. La leucina es puramente cetogenica a que es convertida en cuerpos cetónicos.
5.3.2. Cetogenicos y Glucogénicos
5.3.2.1. Los cetogenicos y glucogénicos
5.3.2.1.1. Se encuentran la Lisina, isoleucina, fenilamina, tirosina y triptófano. Son parcialmente Glucogénicos.
5.3.3. Puramente Glucogénicos
5.3.3.1. Todos los 14 restantes aminoácidos son puramente glucogénicos al entrar solamente por la vía glucogénica.
5.3.3.1.1. Acido aspártico, ácido glutámico y la histidina.
5.3.4. Aminoácidos de los requerimientos nutricionales.
5.3.4.1. Esenciales o indispensables
5.3.4.1.1. Son clasificados de acuerdo a su esencialidad para el crecimiento.
5.3.4.2. Parcialmente esenciales o semiesenciales
5.3.4.2.1. La histidina y Arginina son aminoácidos semiesenciales, los niños requieren de estos aminoácidos.
5.3.4.3. No esenciales o indispensables
5.3.4.3.1. Los 10 aminoácidos no restantes son no esenciales debido a que su esqueleto de carbonos puede ser sintetizado por el organismo. Estos son requeridos para la síntesis proteica normal.
6. Coenzimas participantes.
6.1. Aminoacido que se convierten en oxacelato: asparagina y aspartato.
6.1.1. La asparagina se transforma en aspartato por acción de la asparaginas. El aspartato se transamina hasta oxalacetato, él puede transformarse en glucosa vía gluconeogénesis o ser oxidado en el ciclo de ácido cítrico para obtener energía.
6.2. Aminoácidos que se convierten en piruvato: Alanina, Treonina, Cisteína, Serina y Glicina.
6.2.1. La alanina se transforma en piruvato en un único paso catalizado por la alanina transamina. La reacción es reversible, el piruvato puede seguir la vía gluconeogenica, generando glucosa, o bien puede transformarse en Acetil - CoA e incorporarse al ciclo del acido cítrico.
6.2.1.1. La treonina se degrada por tres rutas diferentes. Una de estas rutas conducen a la formación de propionil la cual puede transformarse en Succinil - CoA, que es un intermediario de ciclo ácido cítrico.
6.2.1.1.1. Las otras dos vías degradativas conducen a la formación de piruvato; una de ellas consistes en lo oxidación y descarboxilación de Treonina, que se transformara en aminoacetato cual finalmente produce piruvato.
6.3. Aminoácidos que se convierten en a -Cetoglutarato, prolina, arginina, glutamina, histidina y glutamato.
6.3.1. La prolina, arginina, glutamina, e histidina se transforman en glutamato. El cual es convertido en a - Cetoglutarato bien por transaminación o bien por desaminación oxidativa.
6.3.1.1. La degradación de la prolina comienza con una oxidación catalizada por la prolina oxidasa, para generar un compuesto que sufre una hidrolisis no enzimática, formandose un semialdehido glutamico que se oxida a glutamato en una reaccion catalizada por una deshidrogenasa dependiente del ADN.
6.3.1.1.1. Sobre la arginina actúa transformándola en Ornitina y Urea. La ornita sufre una transaminación y genera y - semialdehído - glutámico, convergiendo asi con la ruta degradativa de la pro. La deficiencia en arginasa produce argininemia, que se hereda con carácter autosómico recesivo.
6.4. Aminoácidos que se convierten en Succiinil - CoA: metronina, Valina e insoleucina.
6.4.1. La degradacion en metionina comienza con la reaccion catalizada por la metionina o denosiltransferasa, que conduce a la formacion de S- adenosilmetionina, compuesto dador de metilos que se utiliza para la metilacion de diversos compuestos del organismo.
6.4.1.1. El cual sufre una descarboxilación oxidativa y se genera propionil - CoA, compuesto que se carboxila para formar metilmalonil - CoA, que se transforma en Succinil - CoA que se incorpora al ciclo del ácido cítrico.
6.4.1.1.1. La deficiencia en metionina adenosiltransferasa que produce hipermetioninemia, una patología benigna ya que no se han detectado pacientes con ausencia completa de la enzima sino con mutaciones que hacen que su afinidad por el sustrato este disminuida. Por el que se sigue produciendo S - adenosimetionina.
6.5. Aminoácidos que se convierten en acetil - CoA: Leucina, lisina y triptófano.
6.5.1. La leucina es el tercero de los aminoácidos de cadena ramificada y su catabolismo conduce a la formación de acetil - CoA y acetoacetato. La degradación comienza con una transaminación para producir el correspondiente a - cetoácido, el a - cetoisocaproato, que se descarboxilasa oxidativa mente por acción del complejo enzimático a - cetoácido deshidrogenasa de aminoácidos ramificadas para dar lugar a isovaleril CoA, el cual por acción de la deshidrogenasa dependiendo de FAD produce beta - metilcrotonil - CoA, que sufre una carboxilación para beta - metilglutaconil - CoA, compuesto que experimenta una hidratación catalizada por una hidratasa y forma beta - hidroxil - beta - metilglutanil - CoA, que por la hidroximetil glutamil - CoA liasa se escinde de Acetato acetato y acetil - CoA.
6.6. Aminoácidos que se convierte en fumarato y acetoacetato fenilalanina y tirosina.
6.6.1. La fenilalanina es un aminoácido esencial y el exceso de este aminoácido ingerido en la dieta que no se utiliza para la síntesis de proteína, se degrada mediante su transformación en tirosina, cuyo catabolismo desemboca en la formación e fumarato y acetoacetato.
6.6.1.1. La primera reacción esta catalizada por la fenilalanina 4 - mono oxigenas o fenilalanina hidrolasa, que se utiliza como cofactor tetrahidrobioterina, y transforma fenilalanina en tirosina, la cual se transamina por la tirosina transamina para formar 4 - hidroxifenilpiruvato, que se transforma en homogentisato, que por acción de la homogentisato, 1 , 2 - di oxigenasa produce 4 - maleilacetoacetato, compuesto que un último término genera fumarato y acetoacetato. Solamente aquella en exceso se metaboliza por la ruta degradativa hasta fumarato y acetoacetato, el fumarato se incorpora al ciclo de los ácidos tricarboxilicos y el acetoacetato se transforma finalmente en Acetil - CoA. Entre los congénitos del metabolismo de tirosina están las tirosinemias, caracterizados por niveles elevados de Tyr en los líquidos corporales y que pueden ser de dos tipos: Tirosinemia Oculocutanea y la tirosinemia hepatorrenal.
7. Puntos de regulación de la ruta metabólica.
7.1. El uso de nutrientes mediante reguladores globales de la transcripcion, tales como: CcpA y CodY vinculando la expresion de genes al cumulo intracelular de determinados metabolitos.
7.1.1. Además, de esos reguladores existen otra serie de factores que actúan a nivel operón o gen, afectando a enzimas implicadas tanto en la biosíntesis como en la degradación de proteínas.