1. L-α-AMINOÁCIDOS
1.1. Alanina
1.1.1. La alanina sirve como un transportador de amoniaco y de los carbonos de piruvato desde el músculo esquelético hasta el hígado a través del ciclo Cori y junto con la glicina constituye una fracción importante de los aminoácidos libres en el plasma.
1.2. Arginina
1.2.1. Además de servir como portador de átomos de nitrógeno en la biosíntesis de la urea el grupo guanidino de la arginina se incorpora a la creatina, y luego de la conversión a ornitina, su esqueleto de carbono se convierte en el de las poliaminas putrescina y espermina.
1.3. Cisteína
1.3.1. La cisteína participa en la biosíntesis de la coenzima A al reaccionar con el pantotenato para formar 4-fosfopantotenoil- cisteína. La taurina, formada a partir de la cisteína, puede desplazar la fracción de la coenzima A de la colil-CoA para formar el ácido biliar ácido taurocólico.
1.4. Glicina
1.4.1. La glicina se incorpora a la creatina, y el nitrógeno y el carbono α de la glicina se incorporan a los anillos de pirrol y los carbonos del puente de metileno del hem y toda la molécula de glicina se convierte en los átomos 4, 5 y 7 de las purinas
1.4.1.1. Un ejemplo es el ácido hipúrico formado a partir del aditivo alimenticio benzoato (. Muchas drogas, metabolitos de drogas y otros compuestos con grupos carboxilo están conjugados de glicina.
1.5. Histidina
1.5.1. La descarboxilación de histidina a histamina es catalizada por la enzima dependiente de piridoxal 5'- fosfato histidina descarboxilasa.
1.6. Metionina
1.6.1. El principal destino no proteico de la metionina es la conversión a S- adenosilmetionina, la principal fuente de grupos metilo en el cuerpo. La biosíntesis de S-adenosilmetionina a partir de metionina y el trifosfato de adenosina (ATP, adenosine triphosphate) está catalizada por metionina adenosiltransferasa (MAT, methionineadenosyltransferase).
1.7. Serina
1.7.1. La serina participa en la biosíntesis de la esfingosina, y de las purinas y pirimidinas, donde proporciona los carbonos 2 y 8 de las purinas y el grupo metilo de la timina. Los defectos genéticos en la cistationina β- sintasa.
1.7.1.1. Serina + Homocisteína → Cistationina + H2O
1.7.1.1.1. Una proteína hem que cataliza la condensación de serina dependiente de piridoxal 5'-fosfato con homocisteína para formar cistationina, da como resultado la homocistinuria. Finalmente, la serina (no la cisteína) sirve como precursor de peptidil selenocisteína.
1.8. Triptófano
1.8.1. Después de la hidroxilación del triptófano a 5- hidroxitriptófano por la triptófano hidroxilasa hepática., la descarboxilación posterior forma serotonina (5-hidroxitriptamina), un potente vasoconstrictor y estimulador de la contracción del músculo liso. El catabolismo de la serotonina se inicia por desaminación a 5- hidroxiindol-3-acetato, una reacción catalizada por monoaminooxidasa (MAO).
1.9. Tirosina
1.9.1. Las células neuronales convierten la tirosina en epinefrina y norepinefrina. Aunque la dopa también es un intermediario en la formación de melanina, diferentes enzimas hidroxilan a la tirosina en melanocitos. La dopa descarboxilasa, una enzima dependiente de fosfato de piridoxal, forma dopamina. La hidroxilación posterior, catalizada por dopamina β-oxidasa, luego forma norepinefrina. En la médula suprarrenal, la N-metiltransferasa de feniletanolamina utiliza S-adenosilmetionina para metilar la amina primaria de la norepinefrina, formando epinefrina . La tirosina también es un precursor de la triyodotironina y la tiroxina
1.10. Sarcosina (N-metilglicina)
1.10.1. La biosíntesis y el catabolismo de la sarcosina (N-metilglicina) ocurren en las mitocondrias.
1.10.1.1. La formación de sarcosina a partir de dimetilglicina está catalizada por la flavoproteína dimetilglicina deshidrogenasa, que requiere pteroilpentaglutamato reducido (TPG, pteroylpentaglutamate).
1.10.1.1.1. Dimetilglicina + FADH2 + H4TPG + H2O → Sarcosina + N-formyl -TPG
1.11. Creatina y creatinina
1.11.1. La creatinina se forma en el músculo a partir del fosfato de creatina por deshidratación irreversible, no enzimática y pérdida de fosfato Dado que la excreción urinaria de 24 horas de creatinina es proporcional a la masa muscular, proporciona una medida de si se ha recogido una muestra de orina completa de 24 horas.
1.11.1.1. La glicina, la arginina y la metionina participan en la biosíntesis de creatina. La síntesis de creatina se completa mediante metilación de guanidoacetato por la S-adenosilmetionina.
2. AMINOÁCIDOS NO α
2.1. β-alanina y β-aminoisobutirato: La reacción inicial del catabolismo de la β-alanina es la transaminación al malonato semialdehído. La transferencia posterior de la coenzima A a partir de succinil-CoA forma malonil-CoA semialdehído, que luego se oxida a malonil-CoA y se descarboxila al intermediario anfibólico acetil-CoA. Las reacciones análogas caracterizan el catabolismo de β- aminoisobutirato.
2.2. β-alanil dipéptidos
2.2.1. Los β-alanil dipéptidos de carnosina y anserina (N-metilcarnosina) activan la miosina ATPasa, producen quelación del cobre y aumentan la absorción del mismo. El β-alanilimidazol tampona el pH de la contracción anaeróbica del músculo esquelético. La biosíntesis de la carnosina es catalizada por la carnosina sintetasa en una reacción en dos etapas que involucra la formación inicial de un acil adenilato unido a la enzima de β-alanina y la posterior transferencia del resto β-alanil a la L-histidina.
2.2.1.1. ATP + β-alanina → β-alanil-AMP + PPi
2.2.1.1.1. β-alanil-AMP + l-histidina → carnosina + AMP