1. Interacciones de las cadenas laterales
1.1. Enlaces y puentes covalentes
1.1.1. Puentes disfruto (-s-s-): ocurren entre los grupos sulfhidrilo (-Shop) de dos residuos de cisterna.insulina y queratina
1.2. Interacciones No covalentes
1.2.1. Puentes de hidrogeno: se forman entre átomos electronegativos (oxigeno, nitrógeno) y átomos de hidrogeno parcialmente positivos.
1.2.2. Interacciones irónicas: ocurren entre cadenas laterales cargadas positivamente. (Lisina, arginina, histida) negativamente (acido aspartico, acido glutamico)
1.2.3. Interacciones hidrofobicas: se dan entre cadenas laterales no polares (valían, leucemia, isoleucina, fenilanina)
1.2.4. Interacciones de Van der Waals: son interacciones débiles entre átomos no polares debido a fluctuaciones temporales en la distribución electrónica.
1.3. Importancia de estas interacciones
1.3.1. Determinan la estructura tridimensional de las proteinas.
1.3.2. Afectan la función biológica: como la actividad enzimatica y la unión a ligados
1.3.3. Influyen en la estabilidad y solubilidad de la proteína: en distintos ambientes celulares.
2. Enlace péptidico: es el tipo de enlace químico que une los aminoacidos para formar peptidicos y proteinas. Es un enlace covalente que se forma entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) DE OTRO AMINOÁCIDO, CON LA LIBERACIÓN DE UNA MOLÉCULA DE AGUA (REACCIÓN DE CONDENSACIÓN O DESHIDRATACIÓN)
2.1. Características del enlace peptidico
2.1.1. Tipo de enlace: covalente
2.1.2. Reacción de formación: condensación (liberación de H2O)
2.1.3. Resistencia química: es un muy estable y requiere enzimas especificas (proteasas o péptidasas) para su ruptura.
2.1.4. Rigidez y planaridad
2.1.4.1. Tienen un carácter de doble enlace parcial debido a la resonancia entre el oxigeno del carbonilo (C=o) y el nitrógeno del grupo amida.
2.1.4.2. Esto restringe la rotación de trono el enlace, dando lugar a una estructura PLANA Y RÍGIDA.
2.1.5. Polaridad: puede participar en puentes de hidrogeno, influyendo en la estructura secundaria de las proteinas.
2.2. Formación del enlace peptidico
2.2.1. El grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido reacciona con el grupo amino (-NH2) de otro aminoácido.
2.2.2. Se elimina una molécula de agua (H2O)
2.2.3. Se forma un enlace C-N denominado Enlace peptidico
2.2.4. Ejemplo de la formación de un dipeptidico (glicina + alanina)
2.2.5. glicina (-NH2-COOH)+alanina(-NH2-CH(CH3)-COOH)glicialina+H2O
2.3. Ruptura del enlace peptidico
2.3.1. La degradación de proteinas ocurre mediante la hidrolisis del enlace peptidico, que requiere enzimas especificas
2.3.1.1. Proteasas o peptidasas: rompen los enlaces peptidicos en proteinas y peptidicos
2.3.1.2. Condiciones acidas o alcalinas: también pueden hidrolizar el enlace, aunque mas lentamente.
2.4. Importancia biológica del enlace peptidico
2.4.1. Es la base estructural de peptidico y proteinas, fundamentales para la vida.
2.4.2. Permiten la formación de estructuras tridemencinales necesarias para la función proteica
2.4.3. Su estabilidad asegura la integridad de las proteinas en diversas condiciones celulares
3. Aminoácidos
3.1. Generalidades
3.1.1. Son las unidades básicas de las proteinas y desempeñan funciones esenciales en los procesos biológicos. Son moléculas orgánicas compuestas
3.1.1.1. Un grupo amino (-NH2)
3.1.1.2. Un grupo carboxilo (-COOH)
3.1.1.3. Un átomo de hidrogeno (-H)
3.1.1.4. Una cadena lateral o grupo R
3.1.1.4.1. Varias en cada aminoácido y define sus propiedades químicas
3.2. Características generales
3.2.1. Son moléculas anfóteras: pueden actuar como ácidos o bases debido a la presencia del grupo amino y carboxilo
3.2.2. Tienen actividad óptica: excepto la glicina, todos los aminoacidos poseen carbono quiral y pueden existir en formas L y D (en los organismos predominan los L-aminoacidos)
3.2.3. Pueden ionizarse: dependiendo del Hp, los aminoacidos pueden encontrarse en formas cargadas
3.2.4. Son esenciales para la síntesis de proteinas y otras biomoleculas: como neurotransmision y hormonas
3.3. Clasificación estructural de los aminoacidos
3.3.1. Aminoácidos no polares (hidrofóbicos)
3.3.1.1. Cadenas laterales sin cargas, insolubles en agua
3.3.1.2. Se agrupan en el interior de las proteinas para evitar el contacto con el agua
3.3.1.2.1. Ejemplos
4. Aminoácidos polares sin carga ( Hidrofilicos)
4.1. Poseen grupos funcionales polares que pueden formar puentes de hidrogeno
4.2. Importantes en interacciones con el agua y en la catalisis enzimatica
4.3. Ejemplos
4.3.1. Serían (ser) treonina (thr) cisterna (cys) tirosina (tyr) asparagina (asn) glutamina (gln)
5. Aminoácidos polares con carga
5.1. Ácidos (cargadores negativamente a Ph fisiológico)
5.1.1. Tienen un segundo grupo carboxilo en su cadena lateral
5.1.2. Ejemplos
5.1.2.1. Ácido aspartico (asp) acido glutamico (glu)
5.2. Básicos (cargador positivamente a PH fisiológico)
5.2.1. Contienen grupos amino adicionales en su cadena lateral
5.2.2. Ejemplos
5.2.2.1. Lisina (lys) arginina (arg) histidina (His)
6. Importancia de la clasificación estructural
6.1. Influye en la estructura y función de las proteinas
6.2. Determinan las interacciones dentro de las proteinas, como puentes de hidrogeno, interacciones hidrofóbicas y enlaces ionicos medios
6.3. Afecta la solubilidad y estabilidad de las proteinas en distintos medios
7. ¿Cuantas necesitamos?
8. La cantidad variable según la edad, el peso y la actividad física en general, se recomiendan entre8.0 y 2 gramos por kilogramo de peso corporal.
9. Características de las proteínas
9.1. Estructuras química compuestas por carbono ( c ), hidrogeno (h), oxigeno (o) y nitrógeno (n). Algunas contienen azufre (s) y fósforo (f).
9.2. Estructura jerárquica: se organizan en cuatro niveles.
9.2.1. Primaria: secuencia lineal de aminoacidos.
9.2.2. Secundaria: hélices alfa y laminas beta.
9.2.3. Terciaria: plegamiento tridimensional que determina su función.
9.2.4. Cuaternaria: asociacion de varias cadenas proteicas.
9.3. Función específica: cada proteína tiene una función determinada. ( enzimatica, estructural, hormonal, defensiva, etc.)
9.4. Solubilidad: algunas son solubles en agua ( albiminas) otras no (queratina).
9.5. Sensibilidad a factores externos: se pueden desnaturalizar por cambios en temperatura, PH o agentes químicos, perdiendo su función.
9.6. Esenciales en el metabolismo: muchas actúan como enzimas, acelerando reacciones químicas.
10. Las proteinas son macromoléculas esenciales para la vida, formadas por cadenas de aminoácidos. Cuentan con algunas funciones.
10.1. Las fuentes de las proteinas son: estructural, enzimatica, hormonal, defensiva.
10.1.1. Estructural: forman parte de músculos, piel cabello y uñas. (Eje: colgando y queratina)
10.1.2. Enzimas: aceleran reacciones químicas en el cuerpo. (Eje: amilasa y pepsina)
10.1.3. Hormonal: regulan funciones biológicas. (Eje: insulina)
10.1.4. Transporte: llevan sustancias por el cuerpo. (Eje: transporta oxigeno)
10.2. Los tipos de proteinas
10.3. De origen animal: carnes, huevos,leche y pescado (completas tienen todos los aminoacidos esenciales)
10.4. De origen vegetal: legumbres, frutos secos, quinoa y soja. (Algunas pueden ser incompletas, pero combinarlas mejora su valor.
11. Clasificación de las proteinas: las proteinas se pueden clasificar según diferentes criterios.
11.1. Según su composición:
11.1.1. Simples: formadas solo por aminoacidos, ejemplo: albumina o queratina.
11.1.2. Conjugadas: contienen aminoacidos y un grupo no proteico. Ejemplo: hemoglobina (contiene hierro)
11.2. Según su función
11.2.1. Estructurales: dan soporte y resistencia a tejidos. Ejemplo: colgando y queratina.
11.2.2. Enzimaticas: aceleran reacciones químicas. Ejemplo: amilasa y pepsina.
11.2.3. Hormonales: regulan proceso biológico. Ejemplo: insulina y hormona del crecimiento.
11.2.4. Transporte: llevan sustancias a través del cuerpo. Ejemplo. Hemoglobina. ( transporte de oxigeno)
11.2.5. Contráctiles: permiten nutrientes. Ejemplo: ferritina ( almacena hierro)
11.2.6. Almacenamiento: reserva nutrientes, ejemplo: ferritina (almacena hierro)
11.3. Según su composición química
11.3.1. Proteínas simples: formado solo por aminoacidos. Ejemplo: albumina, queratina.
11.3.2. Proteínas conjugadas: contienen una parte no proteica (grupo prostetico)
11.3.3. Glucoproteicas: unidas por carbohidratos. Ejemplo: inmunoglobulinas.
11.3.4. Lipoproteinas: unida por lípidos. Ejemplo: LDL Y HDL (colesterol)
11.3.5. Metaloproteinas: (unidas metales) ejemplo: hemoglobina ( hierro)
11.4. Según su solubilidad
11.4.1. Solubles en agua: albumina, globulinas
11.4.2. Insolubles en agua: queratina, colageno