1. Anticuerpos
1.1. Proteína (inmunoglobulina que identifica un antígeno) producida por el sistema inmunitario cuando detecta sustancias dañinas. (7)
1.1.1. Caracteristicas (8)
1.1.1.1. * Todos tienen una estructura básica simétrica común.
1.1.1.2. * Puntos de unión al Ag muy variables
1.1.1.3. * Se clasifican en diferentes isotipos
1.1.1.4. * Especificidad, diversidad, afinidad y avidez.
1.1.1.5. La presencia de numerosos residuos aromáticos en sus sitios de reconocimiento antigénico,estos facilitan el establecimiento de interacciones de tipo hidrófobo ,Van Waals y puentes de hidrógeno con los epítopos antigénicos.
1.1.2. Estructura (7)
1.1.2.1. El monómero de anticuerpo en forma Y clasico esta compuesto por dos cadenas H y dos cadenas L mas pequeñas unidas por enlaces de disulfuro.
1.1.2.1.1. Cada cada cadena(H,L) tiene una porcion variable V, que forma el sitio de union al antigeno.
2. Serología
2.1. Análisis del suero, que es la porción de la sangre que, tras la coagulación, sigue conservando su estado líquido.(5)
2.2. Puede estudiar el suero para determinar qué anticuerpos hay presentes; permite saber cómo el organismo reacciona ante una infección o ante la presencia de patógenos. (5)
2.3. Enfermedades detectables con Serología: Sarampión,rubéola,VIH,hepatitis,brucelosis,amebiasis,sifílis entre otras. (5)
3. Reconocimiento de antígenos
3.1. La interacción específica de antígenos anticuerpos conduce a la formación de asociaciones Macromoleculares denominadas complejos inmunes. (6)
3.1.1. El sistema inmune específico en los antígenos reconoce Los linfocitos T y B poseen receptores capaces de unirse en forma complementaria a porciones relativamente pequeñas de un antígeno, denominadas originalmente (determinantes antigénicos) o también más recientemente epitopos.
4. Union Ag-Ac (2)
4.1. Cuando una molécula de inmunoglobulina se plega hacia su estructura terciaria las seis regiones hipervariables (CDR) son juntadas y forman el sitio de union del Antígeno
4.2. Se limitan a tres breves segmentos en las regiones V denominados segmentos hipervariables.
4.3. Esta interacción presenta para cada par antígeno/anticuerpo ,valores particulares de constante de afinidad (Ka).
4.3.1. Las fuerzas que participan en la interacción son básicamente cuatro:Fuerzas electroestáticas,puentes de hidrógeno,fuerzas de Waals y fuerzas hidrófobas.
5. Características de los antígenos (9)
5.1. Un antígeno es cualquier sustancia que puede unirse específicamente a una molécula de anticuerpo.
5.2. Todos son reconocidos por linfocitos
5.3. Implica una unión reversible, no covalente.
5.4. Fuerza de unión de segementos denominada afinidad.
5.5. Fuerza de unión global denominada avidez
5.6. Los antígenos que se fijan a anticuerpos constituyen una amplia variedad de moléculas biológicas.
5.6.1. Tales como:Azúcares,lípidos,hidratos de carbono,proteínas,y ácidos nucleicos.
6. Anticuerpos monoclonales y principales
6.1. Pueden ser terapéuticos (1)
6.2. Fármacos diseñados para atacar un objetivo específico (1)
6.2.1. un tumor es monoclonal y produce anticuerpos de una sola especificidad. (8)
6.3. "Los anticuerpos monoclonales son glucoproteínas que tienen la capacidad de reconocer moléculas específicas (antígenos). (1)
6.4. Provenientes de un mismo clon, idéntica porción variable (1,4)
6.4.1. Representan un 25 %de todos los compuestos biotecnológicos.
6.5. Los anticuerpos monoclonados pueden actuar como anticuerpos neutralizantes o inducir funciones efectoras atraves de sus fragmentos Fc. (7)
6.5.1. En el primer grupo se ubican los anticuerpos con capacidad para neutralizar "Citocinas" o factores angiogénicos que pueden favorecer el crecimiento tumoral.
7. Isotipos y funciones de anticuerpos (4,7)
7.1. Son las clases en las que se pueden agrupar las inmunoglobulinas (4,7)
7.1.1. IgM
7.1.1.1. En la inmunoglobulina de membrana se expresa como Dímero,como Anticuerpo secretado se presenta como Pentámero.
7.1.1.2. La IgM Natural se caracteriza por su Polirreactividad.
7.1.1.3. Los Anticuerpos de isotipo IgM suelen ser baja afinidad,pero manifiesta alta avidez.
7.1.1.4. La actividad es ejercida por el comportamiento intravascular ,por su alto peso molecular y la ausencia de mecanismos de transporte específicos no le permite el acceso al lecho extravascular.
7.1.2. IgD
7.1.2.1. Se desconoce la función de la IgD como anticuerpo secretado
7.1.2.2. Se presenta en forma de Monómero y constituye menos del 1% del total de la inmunoglobulinas circulantes .
7.1.2.3. Se expresa junto con la IgM en la superficie de los Linfocitos B maduros y vírgenes,donde actúa como receptor antigénico.
7.1.3. IgG
7.1.3.1. Es la inmunoglobulina presente en mayor concentración plasmática.
7.1.3.2. Se encuentra siempre en forma Monomérica.
7.1.3.3. Tiene capacidad para difundirse al lecho extravascular ,donde alcanza también altas concentraciones.
7.1.3.4. En el hombre existen cuatro subclases de IgG,denominadas:IgG1,IgG2,IgG3,IgG4que defieren en ciertos aminoácidos de sus dominios CH2 y CH3.
7.1.4. IgA
7.1.4.1. Es el isotipo que más se produce en el organismo,está presenté en el comportamiento vascular,secreciones de los aparatos respiratorios,genitourinario e intestinal,saliva,lágrimas.
7.1.4.2. En las mucosas cumple un papel central de Protección.
7.1.4.3. Actúa como anticuerpo neutralizante de toxinas y microorganismos.
7.1.5. IgE
7.1.5.1. Presenta una estructura monomérica y constituye el isotipo de Inmunoglobulina presente en menor concentración plasmática.
7.1.5.2. No muestra capacidad para activar el sistema del complemento.
8. Semivida de los anticuerpos
8.1. Entendemos por semivida el tiempo circulante de las inmunoglobulinas. (8,9)
8.1.1. IgE tiene semivida muy corta, dos días en la circulación
8.1.2. IgA semivida de tres días
8.1.3. IgM circulante por cuatro días
8.1.4. IgG tienen una semivida circulante de 21-28 días.
8.1.4.1. Se atribuye a su capacidad de unirse al receptor de Fc neonatal. (FcRN)
8.1.5. IgD circulante de 2-8 días._ (3)