Biosintesis de macromoleculas

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Biosintesis de macromoleculas por Mind Map: Biosintesis de macromoleculas

1. Tema1 : Replicacion del ADN. Coordinacion de la replicacion con el ciclo celular

1.1. Acido desoxirribonucleido (ADN)

1.1.1. Gregor Johan Mendel (1865)

1.1.2. Friedrich Miescher (1871)

1.1.3. Erwin Chargaff

1.1.3.1. Primera ley de Chargaff (1950)

1.1.3.1.1. A=T

1.1.3.1.2. G=C

1.1.4. James D. Watson y Francis Crick (1953)

1.1.4.1. Premio Nobel (1962)

1.1.5. Difracion de rayos X

1.1.5.1. estructura hélice

1.1.5.2. distancia entre las bases de 0,34 nm

1.1.5.3. distancia de repetición

1.1.6. Estructura del ADN

1.1.6.1. doble hélice gira a derechas

1.1.6.2. surco mayor y menor del ADN

1.1.6.2.1. unión del represor del bacteriófago (fago) lambda al surco mayor del ADN

1.1.6.3. unión del represor lambda al ADN

1.1.6.3.1. cambios de conformación y energía libre

1.1.6.4. ADN-A

1.1.6.4.1. derechas

1.1.6.5. ADN-B

1.1.6.5.1. derechas

1.1.6.6. ADN-Z

1.1.6.6.1. izquierdas

1.1.6.7. ADN superenrollado 300 nm de diametro

1.1.7. papiroflexia del ADN

1.1.7.1. transporte y liberación de medicamentos anticáncer

1.2. Replicación ADN

1.2.1. Meselson y Stahl (1958) Replicacion ADN es semiconservativa

1.2.2. Procariotas e eucariotas

1.2.2.1. similitudes

1.2.2.1.1. cinco polimerasas

1.2.2.1.2. funcion polimerasa :

1.2.2.1.3. polimerasa exonucleasa

1.2.2.1.4. fragmento de Okazaki

1.2.2.2. diferencias eucariotas

1.2.2.2.1. varios origenes de replicacion

1.2.2.2.2. histones complejado a ADN

1.2.2.3. diferencias procariotas

1.2.2.3.1. una origen de replicacion

1.2.2.3.2. ninguna proteina complejada a ADN

1.2.3. Modelo de replicacion

1.2.3.1. conservativa

1.2.3.2. semiconservativa

1.2.3.3. dispersiva

1.2.4. Iniciacion

1.2.4.1. estructuras anidasas

1.2.4.1.1. replicones

1.2.4.1.2. isocoros

1.2.4.1.3. bandas

1.2.4.2. replicacion

1.2.4.2.1. temprana

1.2.4.2.2. intermedia

1.2.4.2.3. tardia

1.2.4.3. cromosomas

1.2.4.3.1. circulares pequenos

1.2.4.3.2. lineales grandes

1.2.5. Replisoma

1.2.5.1. pareja de replisomas

1.2.5.2. lazo en cremalera de replicon

1.2.5.3. complejos de cohesinas

1.2.5.3.1. mantenimiento de las cromatidas hermanas unidas

1.2.6. Horquilla de replicacion en procariotas

1.2.6.1. procariotas

1.2.6.1.1. proceso en cascasda

1.2.6.1.2. girasa de ADN : Topoisomerasa II

1.2.6.2. eucariotas

1.2.6.2.1. proceso en cascada

1.2.6.2.2. RFC : factor C de replicacion

1.2.6.2.3. PCNA : antigeno nuclear de célula proliferante

1.2.6.2.4. RPA : proteina A de replicacion

1.2.6.2.5. FEN-1 : endonucleasa 1 de colgajos

1.2.7. Terminacion

1.2.7.1. telomerasa

1.2.7.1.1. elongacion de telomeros permite longevidad

1.2.7.2. sin telomerasa

1.2.7.2.1. elongacion telomeros

1.2.8. Replicacion y transcripcion quiral de enantiomeros

1.2.8.1. produccion de isomeros opticos (enantiomeros

1.2.8.2. produccion de bacterias (biofactorias) resistentes a virus

1.3. Ciclo celular

1.3.1. Fases del ciclo celular

1.3.1.1. G0

1.3.1.2. Interfase

1.3.1.2.1. G1

1.3.1.2.2. S

1.3.1.2.3. G2

1.3.1.3. Mitosis

1.3.1.3.1. Profase

1.3.1.3.2. prometafase

1.3.1.3.3. metafase

1.3.1.3.4. anafase

1.3.1.3.5. telofase

1.3.2. Meiosis

1.3.2.1. separacion de crosomas homologas

1.3.2.2. separacion de cromatidas

1.3.3. Coordinacion replicacion-ciclo celular

1.3.3.1. Modelos de regulacion del origen de replicacion del ADN

1.3.3.2. Iniciacion de la replicacion en eucariotas

1.3.3.2.1. Activacion mediante fosforilaciones

1.3.3.2.2. Origen de replicacion

1.3.3.2.3. Fase S

1.3.3.2.4. Fases S-G2-M

1.3.3.3. Estructuras de ORC/Cdc6 (c) y helicasas

1.3.3.3.1. Cdc : proteina del ciclo de division celular

1.3.3.4. Sustratos de la helicasas y modelo de accion

1.3.3.5. Modelo de mecanismo 'motorizado" de carga de pinza de la helicasa

1.3.3.6. Quinasas y oleadas de ciclinas en G1, S y G2

1.3.3.7. CDK y ciclinas

1.3.3.7.1. Activacion secuencial

1.3.3.7.2. Fosforilaciones

1.3.3.7.3. duplicacion del centrosoma

1.3.3.7.4. Mitosis y puntos de control para regulacion

1.3.3.7.5. Coordinacion entre replicacion del ADN y mitosis

1.3.3.7.6. Coordinacion enre replicacion del ADN y transcripcion

1.3.3.8. Proteinas de replicacion

1.3.3.9. Replicacion y ciclo celular de Toxoplasma gondii

1.3.3.10. Regulacion de la replicacion y chequeo de danos del ADN

1.3.3.11. Defectos mitoticos

1.3.3.11.1. provocados por falta de proteinas de licencia de replicacion

1.3.3.12. Control de la replicacion cromosomica

2. Tema 2 : Reparacion del ADN. Implicaciones de la reparacion en el ciclo celular.

2.1. Mutacion y evolucion

2.1.1. Algunas mutaciones permiten la evolucion via seleccion

2.1.1.1. Resistencia bacteriana a antibióticos (evolución via mutación y selección'

2.2. Dano y mutacion del ADN

2.2.1. ADN danado puede convertirse en ADN mutado por una reparacion erronea

2.2.1.1. mutagenos danan al ADN (no lo mutan directamente)

2.2.1.2. ADN danado, pero todavia no mutado

2.3. Autocorreccion de la polimerasa de ADN

2.3.1. Actividad autocorrectora de la polimerasa de ADN

2.3.1.1. Movimiento en zigzag

2.4. Reversion directa

2.4.1. Fotorreactivacion

2.4.1.1. Energia de la luz visible

2.4.1.2. PRE : enzima fotorreactivadora

2.4.2. Desmetilacion de guaninas

2.4.2.1. I

2.4.2.1.1. agentes alquilantes (tabaco, etc)

2.4.2.2. II

2.4.2.3. EMS

2.4.2.3.1. traansicion C => T

2.4.3. Desmetilacion de adeninas y de citosinas

2.5. Reparacion de danos en una cadena

2.5.1. Reparacion escision de base

2.5.1.1. I

2.5.1.1.1. eliminacion mediante glucosilasa

2.5.1.1.2. reparacion psoterior de sitio apurinico o apiridimidinico

2.5.1.2. II

2.5.1.2.1. proceso cooperativo

2.5.1.3. III

2.5.1.3.1. Uracilo

2.5.1.4. IV

2.5.1.4.1. 8-oxoGuanina

2.5.2. Reparacion por escision de nucleotidos

2.5.2.1. I

2.5.2.1.1. proceso cooperativo

2.5.2.2. II

2.5.2.2.1. distorsiones en la doble hélice y reparacion posterior

2.5.2.2.2. cadena transcrita se repara antes

2.5.2.2.3. proceso cooperativo

2.5.2.3. III

2.5.2.3.1. proceso cooperativo

2.5.2.3.2. consumo de energia

2.5.2.3.3. dimeros de timina

2.5.3. reparacion de desapareamientos

2.5.3.1. procariotas

2.5.3.1.1. identificacion de cadena mutada por desmetilacion

2.5.3.1.2. consumo de energia

2.5.3.1.3. proceso cooperativo

2.5.3.2. eucariotas

2.5.3.2.1. proceso cooperativo

2.5.3.2.2. consumo de energia

2.5.3.2.3. corte en 5' o 3'

2.5.4. Reparacion de roturas de cadena

2.5.4.1. ARN polimerasa II (Pol II)

2.5.4.1.1. activa transcripcion antes de la rotura en la cadena no trascrita

2.5.4.1.2. cascada de reacciones para repararlo y transcripcion contunua

2.5.4.2. NT-SSB

2.5.4.2.1. rotura en cadena sencilla de hebra no transcrita

2.5.4.2.2. superenrrollamiento

2.5.4.3. cambio de conformacion

2.6. Reparacion de danos en ambas cadenas

2.6.1. Union de exremos no homologos

2.6.1.1. union de crosomas rotos

2.6.1.1.1. critica para la supervivencia

2.6.1.2. rotura de doble cadena

2.6.1.3. proceso cooperativo

2.6.2. Union de extremos microhomologos (genera inserciones y deleciones)

2.6.3. Recombinacion homoga

2.6.3.1. procariotas

2.6.3.1.1. consumo de energia

2.6.3.1.2. proceso cooperativo

2.6.3.2. eucariotas

2.6.3.2.1. reparacion de cromosomas homologos

2.6.3.2.2. reparacion de roturas de doble cadena (DSBR)

2.6.3.2.3. modelo union doble de Holliday

2.6.3.2.4. aparamiento de cadena dependiente de sintesis

2.6.3.3. conservacion de proteinas de recombinacion homologa

2.7. Tolerancia mediante sintesis translesion

2.7.1. mutasoma de procariotas

2.7.1.1. sintesis ADN translesion (TLS)

2.7.1.2. polimerasas de ADN propensas a error en mutasoma

2.7.1.3. proceso cooperativo

2.7.2. polimerasas de ADN estandar y especiales de eucariotas

2.7.2.1. incremento probabilidad de generar mutaciones

2.7.3. sustitucion de polimerasa para tolerancia de replicacion en eucariotas

2.7.3.1. I

2.7.3.1.1. mecanismo propenso a error (mutagenesis)

2.7.3.1.2. proceso cooperativo

2.7.3.2. II

2.7.3.2.1. supervivencia a costa de mayor probabilidad de mutaciones

2.7.3.2.2. proceso cooperativo

2.8. Respuesta SOS

2.8.1. reparacion de emergencia (SOS)

2.8.1.1. propensa a error

2.8.1.2. mecanismos similares en procariotas y eucariotas

2.8.1.3. regulon SOS

2.8.1.4. supervivencia a costa de mayor probabilidad de mutaciones

2.8.1.5. proceso cooperativo

2.9. Implicaciones de reparacion en ciclo celular

2.9.1. sobrecruzamiento ("crossing-over") de cromosomas

2.9.1.1. Thomas Hunt Morgan (1916)

2.9.2. reparacion mediante recombinacion homologa

2.9.2.1. S

2.9.2.2. G2

2.9.3. Dano del ADN y ciclo celular

2.9.3.1. proceso cooperativo

2.9.3.2. fosforilaciones

2.9.4. lesiones, puntos de control y quinasas que responden a ellos

2.9.5. eventos de reparacion del ADN especificos del ciclo celular

2.9.5.1. union de extremos no homologos

2.9.5.2. recombinacion homologa

2.9.6. rutas de puntos de control y ciclo celular

2.9.6.1. estrategias conservadas evolutivamente

2.9.6.1.1. activar o bloquear el ciclo en diferentes puntos de control

2.9.6.2. proceso cooperativo

2.9.7. senalizacion de puntos de control y ciclo celular

2.9.7.1. interaccion entre el nucleo y citoplasma para senalizacion de los puntos de control

2.9.7.2. transporte entre nucleo y citoplasma

2.9.7.3. fosforilaciones

2.9.7.4. proceso cooperativo

2.9.8. quinasas dependientes de ciclinas y regulacion pro puntos de control influencian la reparacion del ADN

2.9.8.1. proceso cooperativo

2.9.9. parado/continucaion del ciclo celular en puntos de control

2.9.9.1. continuadad o parada del ciclo celular

2.9.9.1.1. varios puntos de control

2.9.9.1.2. a través de numerosas proteinas

2.9.9.2. proceso cooperativo

2.9.10. dano del ADN

2.9.10.1. rotura cadena

2.9.10.1.1. transcripcion

2.9.10.1.2. controles del ciclo

2.9.10.1.3. reparacion ADN

2.9.10.2. proteina de susceptibilidad a cancer de mama tipo 2

2.9.10.3. proteina quinasa codificante del gen ataxiatelangiectasia mutado

2.9.10.4. supresor de tumores p53

2.9.10.5. proceso cooperativo

2.9.11. mecanismo de reparacion

2.9.11.1. tabaco

2.9.11.2. luz UV

2.9.11.3. proceso cooperativo

2.9.11.4. dimeros de timina con exposicion al sol o UVA

2.9.11.5. especies activas de oxigeno y nitrogeno

2.9.11.5.1. luz UV

2.9.11.5.2. excita electrones de la melanina

2.9.11.6. se crean estados de tripletes cuanticos

2.9.11.6.1. inducen dimeros de timina

2.9.11.6.2. independiente a la radiacion UV

2.9.11.7. melanina se comporta como protectora y carcinogénica

2.9.12. control del ciclo, parada de la replicacion, reparacion del ADN y carcinogénesis

2.9.12.1. supervivencia o muerte celular

2.9.12.1.1. depende de la desicion de continuar o parar

2.9.12.1.2. posibilidad de mutagénesis y carcinorgénesis

2.9.12.2. induccion de roturas del ADN en fase S

2.9.12.2.1. uso tratamiento del cancer

2.9.13. reparacion del ADN y salud celular

2.9.13.1. reparacion/dano determina la salud celular

2.9.14. genes de longevidad y reparacion del ADN

2.9.14.1. dieta hipocalorica

2.9.14.1.1. reparacion ADN

2.9.14.1.2. longevidad

2.9.14.2. proceso cooperativo

3. Tema 3 : Transcripcion, prosamiento y maduracion del ARN. Regulacion de la transcripcion

3.1. Dogma central de la biologia molecular

3.1.1. ADN hace ARN, que hace proteinas

3.2. Retrotranscripcion

3.2.1. retrovirus

3.2.1.1. reverse transcriptasa

3.3. Procariotas vs eucariotas

3.3.1. mayor complejidad

3.3.1.1. transcripcion diferencial en espacio y tiempo

3.4. Circuitos de control de la transcripcion

3.4.1. control negativo (represor) o positivo (activador) de induccion o represion

3.4.1.1. precso cooperativo

3.4.1.2. genes abreviados se inducen/reprimen

3.4.1.3. enzimas se activan/inhiben

3.5. Transcripcion en procariotas

3.5.1. Iniciacion

3.5.1.1. con detalle del factor sigma

3.5.1.1.1. I

3.5.1.1.2. II

3.6. Regulacion de la transcripcion en eucariotas

3.6.1. Iniciacion

3.6.1.1. con detalle del factor sigma (II)

3.6.2. Elongacion

3.6.3. Terminacion independiente de ro

3.6.3.1. Terminador

3.6.3.2. Horquilla de terminacion de transcripcion

3.6.4. Operon de catabolismo

3.6.4.1. lac de la lactosa

3.6.4.1.1. I

3.6.4.1.2. II

3.6.4.1.3. III

3.6.4.2. araBAD de la arabinosa

3.6.4.2.1. proceso cooperativo

3.6.5. Regulon SOS de respuesta de emergencia

3.6.6. Operon de anabolismo

3.6.6.1. trp del triptofano

3.6.7. Atenuacion del operon trp

3.6.7.1. horquilla de terminacion de transcripcion en presencia de altas concentraciones de triptofano

3.7. Degradacion del ARN en eucariotas

3.7.1. Degradacion del ARNm

3.7.1.1. I

3.7.1.2. II

3.7.1.2.1. bacterias Gram -

3.7.1.2.2. Gram +

3.7.1.3. micro ARNm y ARN pequenos de interferencia, favorece la desadenilacion, degradan ARN via procesos de interferencia de ARN

3.7.1.4. interferenia/silenciamiento

3.7.1.4.1. ARN de interferencia son pequenos

3.7.1.4.2. micro ARN

3.7.1.4.3. ARN en interaccion Piwi

3.7.2. Degradacion de ARN

3.7.2.1. degradosoma en eubacterias

3.7.2.1.1. PNPasa : polinucelotido fosforilasa, enzima degrada el ARN

3.7.2.2. exosoma de arqueobacterias

3.7.2.2.1. similar al de eucariotas

3.7.2.3. Exosoma humano

3.7.2.3.1. similar al de arqueobacterias

3.8. Transcripcion en eucariotas

3.8.1. Complejidad de la transcripcion en eucariotas

3.8.2. Union de caperuza en el extremo 5'

3.8.2.1. protege al ARNm de las nucleasas e interviene e la regulacion de la traduccion

3.8.3. Poliadenilacion

3.8.3.1. protege al ARNm de las nucleasas e interviene en la regulacion de la traduccion

3.8.3.2. ARNm se puede metilar

3.8.4. Genes interrumpidos por intrones

3.8.4.1. Richard John Roberts (1993)

3.8.4.2. Phillip Allen Sharp (1993)

3.8.4.3. descubierto por dos investigadores de forma independiente

3.8.5. Ayustamiento

3.8.5.1. I

3.8.5.1.1. ARN como enzima : implicaciones en el origen de la vida

3.8.5.2. II

3.8.5.2.1. intrones del grupo III

3.8.5.2.2. snRNP : ribonucleoproteinas nucleares pequenas

3.8.5.2.3. proceso cooperativo

3.8.5.3. V

3.8.5.3.1. proceso cooperativo

3.8.6. Edicion del ARNm (apoliproteina B humana)

3.8.6.1. cambio de CAA(glutamina) a UAA

3.8.6.2. proteina del higado es mayor que la del intestino

3.8.7. Potenciadores ("enhancers")

3.8.7.1. posiciones distantes del gen

3.8.7.2. interaccionar con factores de transcripcion

3.8.7.3. interaccionar con la polimerasa de ARN

3.8.8. Proteinas de union al ADN (lélice-giro-hélice)

3.8.8.1. estructuras tipicas de los factores de transcripcion

3.8.8.2. interaccion con el surco mayor del ADN

3.8.8.3. el lazo es largo y flexible, permitiendo a la hélice plegarse

3.8.9. Factores de transcripcion inactivos y activos

3.8.9.1. I

3.8.9.1.1. inactivos

3.8.9.1.2. activos

3.8.9.2. II

3.8.9.2.1. regulacion de la actividad de los factores de transcripcion por fosforilacion/desfosforilacion

3.8.10. Estructura del gen eucariota

3.8.10.1. I

3.8.10.1.1. Exon

3.8.10.1.2. Intron

3.8.10.1.3. TATA box

3.8.10.2. II

3.8.10.2.1. proceso cooperativo

3.8.11. Inicio de la transcripcion

3.8.11.1. I

3.8.11.2. II

3.8.12. Elongacion de la transcripcion

3.8.12.1. ARN polimerasa

3.8.12.2. nucleotidos

3.8.13. Terminacion de la transcripcion

3.8.13.1. poliadenilacion descencadena la terminacion

3.8.13.2. Rtt 103 : regulador de la proteina 103 del transposon Ty1

3.8.13.3. Rat1 : exorribonucleasa activada por Rai1 = Xrn2

3.8.14. Vision de conjunto de la transcripcion

3.8.14.1. I

3.8.14.1.1. consumo de energia

3.8.14.2. II

3.8.14.2.1. digestion

4. Tema 4 : Traduccion, plagamiento, modificaciones postraduccionales, degradacion de proteinas y su regulacion

4.1. Codigo genético

4.1.1. Traduccion del lenguaje del ADN/ARN al de proteinas

4.1.2. Descubrimiento del codigo genético

4.1.2.1. Severo Ochoa (1959)

4.1.2.2. fosforilasa de polinucleotido

4.1.3. Codigo genético

4.1.3.1. redundante y senales de parada

4.1.3.2. STOP

4.2. Procariotas versus eucariotas

4.2.1. Célula procariota y eucariota

4.2.2. Ribosomas

4.2.3. ARN mensajero (ARNm)

4.2.4. Estructura de ARNm en procariotas y traduccion

4.2.4.1. ARNm policistronicos

4.2.4.2. IRES: sitio de entrada interno del ribosoma con estructura secundaria/terciaria

4.2.4.3. IRP : proteina reguladora de hierro

4.2.4.4. PABP : proteina de union de poli(A)

4.2.4.5. proceso cooperativo

4.3. Traduccion

4.3.1. Activacion de aminoacidos

4.3.1.1. fosforilaciones suelen activar (energizar) las moléculas

4.3.1.2. la hidrolisis del pirofosfato desplaza mas la reaccion hacia la derecha

4.3.1.3. proceso costoso (gasto de energia en ATP), importante por la supervivencia de la célula

4.3.2. Estructura secundaria (trébol) y terciaria (L invertida) del ARN transferente (ARNt)

4.3.2.1. codogeno (ADN)

4.3.2.2. codon (ARNm)

4.3.2.3. anticodon (ARNt)

4.3.3. Fases de traduccion

4.4. Traduccion en procariotas

4.4.1. Secuencia consenso de Shine-Dalgarno

4.4.1.1. John Shine (1975)

4.4.1.2. Lynn Dalgarno (1975)

4.4.1.3. sitio de union del ribosoma : AGGAGG

4.4.1.4. inicio de traduccion (ATG)

4.4.2. Inicio

4.4.2.1. IF : factores de inicio

4.4.2.2. proceso cooperativo

4.4.2.3. proceso costoso

4.4.3. Elongacion (traslocacion)

4.4.3.1. EF : factores de elongacion

4.4.3.2. proceso cooperativo

4.4.3.3. proceso costoso

4.4.4. Terminacion

4.4.4.1. proceso cooperativo

4.4.4.2. proceso costoso

4.4.5. Polirribosoma (polisoma)

4.5. Traduccion en eucariotas

4.5.1. Caperuza de 7- metilguanosina

4.5.2. Secuencia consenso de Kozak : (gcc)gccRccAUGG

4.5.2.1. Marilyn Kozak (1987)

4.5.2.2. inicio de traduccion

4.5.2.3. no sitio de union del ribosoma

4.5.2.4. el tiplete de inicio de la traduccion : AUG en humanos

4.5.3. Inicio

4.5.3.1. I

4.5.3.1.1. eIF : factores de inicio eucariotico

4.5.3.1.2. UTR: region no traducida

4.5.3.1.3. interviene en region 3' y 5' no traducidas

4.5.3.1.4. proceso cooperativo

4.5.3.2. II

4.5.3.2.1. proceso cooperativo

4.5.3.2.2. proceso costoso

4.5.3.3. Modelo

4.5.3.3.1. estandar

4.5.3.3.2. primera union ARNm

4.5.3.3.3. preensamblaje de complejos

4.5.3.4. Dependiente de CAP y de IRES

4.5.3.4.1. proceso cooperativo

4.5.3.4.2. proceso costoso

4.5.4. Elongacion (traslocacion)

4.5.4.1. eEF: factores de elongacion

4.5.4.2. proceso costoso

4.5.4.3. proceso cooperativo

4.5.5. Terminacion

4.5.5.1. eRF : factores de liberacion

4.5.5.2. proceso cooperativo

4.5.5.3. proceso costoso

4.5.6. Polirribosoma y multiples sitios de inicio (y terminacion)

4.6. Plagamiento de proteinas

4.6.1. Desnaturalizacion de ribonucleasa A con urea/mercaptoetanol y renaturalizacion espontanea tras dialisis

4.6.1.1. Christian Boehmer Anfinsen, Jr. (1973)

4.6.1.2. la urea rompe/crea enlaces ionicos y puentes de H

4.6.1.3. el mercaptoetanol rompe puentes disulfuro

4.6.2. Energia libre de las conformaciones y agregados proteicos

4.6.3. Plegamiento espontaneo y asistido por carabinas (chaperonas) moleculares y chaperoninas

4.6.3.1. I

4.6.3.1.1. proceso costoso

4.6.3.2. II

4.6.3.2.1. plegaminento espontaneo

4.6.3.2.2. plegamiento cotraduccional

4.6.3.2.3. plegamiento postraduccional

4.6.4. Clasificacion de carabinas (chaperonas) moleculares y chaperoninas

4.6.4.1. I

4.6.4.1.1. GroES

4.6.4.1.2. GroEL

4.6.4.1.3. DnaK

4.6.4.2. II

4.6.4.2.1. GroEl

4.6.4.2.2. GroES

4.6.4.2.3. DnaK

4.6.4.3. III

4.6.4.3.1. Hap 70

4.6.4.3.2. GroEl

4.6.4.3.3. proteinas desplegadas tienden a agregarse

4.6.4.3.4. chaperonas evitan la agregacion mediante la union a residuos hidrofobicos, guiando la proteina hacia un estado competente para su plegamiento correcto

4.6.5. Carabinas (chaperonas) moleculares : sistema DnaK (Hsp70)

4.6.5.1. proceso costoso

4.6.5.2. Hsp70 : proteina de choque térmico de 70 kDa

4.6.6. Chaperonina : sistema GroEL/GroES (Hsp60/Hsp10)

4.6.6.1. cilindros huecos con residuos hidrofobicos en el interior, para evitar la agregacion y facilitar el plegamiento correcto de las proteinas

4.6.6.2. proceso costoso

4.6.7. Chaperonas intramoleculares

4.6.7.1. proteinas son sintetizadas en forma de precursores (pre-pro(-proteinas)

4.6.7.1.1. peptido senal (regionpre)

4.6.7.1.2. propeptido (region pro)

4.6.7.1.3. peptido propiamente dicho

4.6.7.2. proteasas sintetizan inactivas

4.6.7.3. chaperonas intramoleculares de tipo I

4.6.7.3.1. ayudan al plegamiento del peptido

4.6.7.4. cheperonas intramoleculares de tipo II

4.6.7.4.1. guian la formacion de la estructura cuaternaria de la protiena

4.6.8. Plegamiento de proteinas en eubacterias, arquibacterias (arqueas o arqueobacterias) y eucariotas

4.6.8.1. proceso conservado evolutivamente

4.6.8.2. cooperacion entre distintas chaperonas y chaperoninas

4.6.8.3. proceso costoso

4.6.9. Vision de conjunto del plegamiento de proteinas en eucariotas

4.6.9.1. cooperacion entre distintas chaperonas y chaperoninas

4.6.10. Plegaminento de proteinas y deficiencias o enfermedades asociadas

4.6.10.1. Alzheimer

4.6.10.2. esclerosis multiple

4.6.10.3. Parkinson

4.6.10.4. Tratamiento

4.7. Modificaciones postraduccionales de proteinas

4.7.1. I

4.7.1.1. prenilacion (isoprenilacion o lipidacion): union de grupos hidrofobicos a peptidos

4.7.1.2. variantes de glucosilacion

4.7.2. II

4.7.2.1. glucosilacion

4.7.2.2. ubiquitinacion

4.7.2.3. etiquetaje de peptidos para marcar su destino posterior

4.7.3. III

4.7.3.1. biosintesis de insulina

4.7.3.2. oxidacion y proteolisis para libera el peptido senal, el peptido C y la insulina madura

4.8. Degradacion de proteinas

4.8.1. Lisosoma

4.8.1.1. mezcla de enzimas hidroliticas

4.8.2. Proteosomas (proteasomas) : conservados evolutivemente

4.8.2.1. AAA: ATPasas

4.8.2.2. proceso costoso

4.8.2.3. marcaje (poliubiquitinacion) captura y entrada en el proteosoma y digestion

4.8.2.4. el 'beso de la muerte"

4.8.3. Vision de conjunto del proteosoma

4.8.4. Proteosoma y ciclo celular

4.8.4.1. Apoptosis

4.8.4.1.1. consumo de energia

4.8.4.1.2. proceso cooperativo

4.8.4.2. Estrés, supervivencia, apoptosis y senescencia

4.8.4.2.1. proceso cooperativo

4.8.4.2.2. la inhibicion del proteosoma favorece :

4.8.5. Vision de conjunto de lisosomas y proteosomas

4.8.5.1. implicados en mecanismos de degradacion de peptidos

4.8.5.2. mecanismos de activacion de peptidos (regulacion de la expresion génica)

5. Tema 5 : Mecanismos moleculares del transporte de proteinas a direntes estructuras y compartimentos celulares

5.1. Envueltas celulares de procariotas

5.1.1. Tres dominios de seres vivos

5.1.1.1. Arqueas

5.1.1.2. Eucariotas

5.1.1.3. Bacterias

5.1.2. Tincion de Gram : dos tipos de ared celular

5.1.2.1. Hans Christian Joachim gram (1884)

5.1.2.2. cristal violeta

5.1.2.3. Atrapan y eviatan la eliminacion de los complejos en las bacterias Gram+

5.1.3. Bacterias Gram positivas y Gram negativas

5.1.4. Peptidoglucano de bacterias

5.1.5. Envueltas celulares de bacterias Gram + y Gram -

5.1.5.1. peptidoglucano proporciona resistencia y flexibilidad

5.1.6. Envueltas celulares de arqueas Gram- y Gram+

5.1.6.1. la mayoria de las arqueas son gram +

5.1.6.2. Capa S corresponde a un enrejado cristallino de proteinas que confiere gran resistencia

5.2. Transporte de proteinas en procariotas

5.2.1. Transporte de proteinas en bacterias

5.2.1.1. Evolucion

5.2.1.1.1. SRP : particula de reconocimiento de senal

5.2.1.1.2. rutas de secrecion para proteinas desnaturalizadas y de traslocacion de argininas gemelas para proteinas plegadas

5.2.1.2. rutas Sec y Tat

5.2.1.2.1. SPasa I : peptidasa de peptido senal de tipo I, que libera el peptido senal, generando la proteina madura

5.2.1.2.2. ruta Sec

5.2.1.2.3. rutas Tat

5.2.2. Vision de conjunto del transporte de proteinas en bacterias

5.2.2.1. I

5.2.2.1.1. transportadores y sistema de transporte de tipo III de bacterias patogenas

5.2.2.2. II

5.2.2.2.1. proceso costoso, gasot de energia en forma de GTP en SRP, ATP en Sec y gradiente de protones en Tat

5.3. Sistemas de membranas en eucariotas

5.3.1. célula eucariota animal

5.3.1.1. complejo entramado de membranas

5.3.1.2. delimitan compartimentos u organulos

5.3.2. célula eucariota vegetal

5.3.2.1. cloroplasto

5.4. Transporte de proteinas en eucariotas : flujos de membranas

5.4.1. Sintesis y transporte de proteinas (I, II, III)

5.4.1.1. Golgi

5.4.2. Insercion de proteinas de membrana (transmembrana)

5.4.2.1. peptidos con secuencia senal

5.4.2.2. secuencia de parada de transferencia

5.4.2.3. ER : reticulo endoplasmico

5.4.2.4. peptidos con solo secuencia de inicio de transferencia

5.4.3. Proteinas de membrana

5.4.3.1. las proteinas de membrana pueden estar modificantes

5.4.3.1.1. fosforiladas

5.4.3.1.2. glucosiladas

5.4.4. Estructura molecular de los poros de la doble envuelta nuclear

5.4.5. Transporte entre el nucleo y el citoplasma

5.4.5.1. I

5.4.5.1.1. proceso cooperativo

5.4.5.2. II

5.4.5.2.1. proceso cooperativo

5.4.5.2.2. proceso costoso

5.4.5.3. III

5.4.5.3.1. ciclo de transporte nuclear Ran-GTP para importacion y exportacion

5.4.5.4. IV

5.4.5.4.1. proceso costoso

5.4.5.5. V

5.4.6. Reticulo endoplasmico rugoso (RER)

5.4.6.1. sintesis, modificacion y transporte de proteinas en el RER

5.4.7. Importacion cotrasduccional : RER

5.4.7.1. I

5.4.7.1.1. sintesis y transporte de proteinas al RER

5.4.7.1.2. proceso costos

5.4.7.2. II

5.4.7.2.1. sintesis, transporte y modificacion (glucosilacion) de proteinas en el RER

5.4.8. Aparto de Golgi

5.4.8.1. Camillo Golgi (1898)

5.4.8.2. etiquetaje (glucosilacion y fosforilacion) y empaquetamiento de proteinas sintetizadas en el RER para su posterior exportacion

5.4.9. Endosomas y vesiculas de secrecion

5.4.10. Peroxisomas y lisosomas

5.4.10.1. organulos procedentes del RE (peroxisomas) y del aparato de Golgi (lisosomas)

5.4.10.2. Christian de Duve (1967)

5.4.11. Flujos de membranas

5.4.11.1. I

5.4.11.2. II

5.4.11.2.1. transporte bidireccional entre el reticulo endoplasmico rugoso y aparato de Golgi

5.4.11.3. III

5.4.11.3.1. transporte bidireccional

5.4.11.3.2. CGN/TGN : red cis/trans del aparato de Golgi

5.4.11.4. IV

5.4.11.4.1. receptor de manosa6-fosfato (M6PR : M6P receptor

5.4.11.4.2. los receptores de manosa 6-fosfato capturan hidrolasas del Golgi y del exterior y las liberan en lisosomas

5.4.11.4.3. transporte bidireccional

5.4.11.5. V

5.4.11.5.1. las proteinas de cubierta se ensamblan y desensamblan, promoviendo el transporte de la vesiculas

5.4.11.5.2. proceso cooperativo

5.4.11.5.3. COP I : proteina de cubierte I

5.4.11.5.4. clatrina

5.4.11.5.5. transporte bidireccional

5.4.12. Transporte de mitocondria

5.4.12.1. I

5.4.12.1.1. proceso costoso

5.4.12.1.2. acoplamiento del transporte y plegamiento asistido

5.4.12.2. II

5.4.12.2.1. acoplamiento del transporte y plegamiento asistido

5.4.12.2.2. PAM : motor de presecuencia asociada a traslocasa

5.4.12.2.3. MPP : peptidasa procesadora de mitocondria

5.4.12.2.4. IMP : peptidasa de la membrana interna

5.4.12.2.5. Pam y Mge : cochaperonas

5.4.12.3. III

5.4.12.3.1. MIA : maquinaria de importacion y ensamblaje del espacio intermembrana mitocondrial

5.4.12.3.2. SAM : maquinaria de clasificacion y ensamblaje

5.4.12.3.3. acoplamiento del transporte y plegamiento asistido

5.4.12.3.4. transferencia de electrones

5.4.12.3.5. cadena respiratoria para la generacion de energia

5.4.13. Vision de conjunto del transporte en mitocondrias

5.4.13.1. acoplamiento del transporte y plegamiento asistido

5.4.13.2. transporte de la matriz al espacio intermembranas

5.4.13.3. proceso costoso

5.4.14. Transporte en Cloroplasto

5.4.14.1. estroma

5.4.14.1.1. proceso costoso

5.4.14.1.2. acoplamiento del transporte y plegamiento asistido

5.4.14.2. lumen de tilacoides

5.4.15. Vision de conjunto del transporte en cloroplastos : estroma y lumen de tilacoides

5.4.15.1. I

5.4.15.1.1. transporte espontaneo y mediado por Sec, Tat y SRP

5.4.15.2. II

5.4.15.2.1. transporte del estroma al espacio intermembranas

5.4.15.2.2. acoplamiento del transporte y plegamiento asistido

5.4.16. Vision de conjunto del transporte de protaineas en eucariotas

5.4.16.1. I

5.4.16.1.1. acoplemiento del transporte y plegamiento asistido

5.4.16.1.2. transporte espontaneo y ediado por Sec, Tat y SRP

5.4.16.1.3. proceso costoso, gasto de energia en forma de GTP en SRP, ATP en Sec y gradiente de protones en Tat

5.4.16.2. II

5.4.16.3. III

5.4.16.3.1. el citoesqueleto celular consta de una compleja red de microtubulos, usados para el transporte de sustancias

5.4.16.3.2. "Our Secret Universe - the hidden life of the Cell" (2012 BBC

5.4.17. Nanomaquinas : motores moleculares sintéticos

5.4.17.1. sumergible unimolecular (USN), con hélice nanomotora qe gira a 10^6 rpm propulsado por luz, avanzado 18 nm/giro

5.4.17.2. los fluoroforos se usan para el seguimiento optico de la USN

5.4.17.3. potencial para llevar medicamentos a tejidos y células