1. Desaminaciones
1.1. Uracilo por Inosina
1.2. Guanina se desamina a Inosina
2. 1. Dogma Central
2.1. .
3. 2. Código genético
3.1. Traducir RNA a aminoacidos
3.1.1. En base a codones
3.1.1.1. Triada de nucleótidos
3.1.1.2. Van de 5' a 3'
3.2. Características
3.2.1. Redundante
3.2.1.1. Varios codones diferentes especifican el mismo aminoacido
3.2.1.2. Más de una molécula de tRNA para muchos aminoacidos
3.2.1.3. Algunas moléculas de tRNA se pueden aparear con más de un codón
3.2.1.3.1. Dado por el tercer aminoacido
4. 3. Traducción
4.1. Un solo codón de inicio
4.1.1. AUG
4.2. Secuencias STOP
4.2.1. No hay un tRNA que reconozca esto
4.2.1.1. Hay una proteína que es un factor de reconocimiento de estos codones de término de STOP
4.3. Si yo me corro 1 base
4.3.1. Puede significar una secuencia aminoacidica completamente distinta
4.4. Mutaciones
4.4.1. Sustitución
4.4.1.1. Puntuales
4.4.1.1.1. No hay un cambio completo para delante, pero si hay cambio de un aminoacido para otro
4.4.1.1.2. Debido al cambio en 1 base
4.4.1.1.3. Dependiendo de que proteína, esto podría tener una consecuencia
4.4.2. Deleción
4.4.2.1. Como se perdió uno entero
4.4.2.1.1. Cambio en todo el resto de la secuencia
4.4.2.2. Traducción no va a llegar a un codón de termino como tal, va a llegar a un codón de termino con la nueva secuencia
4.4.2.3. Si se está cortando un trozo muy grande, se puede generar una proteína trunca
4.4.2.3.1. Proteína inactiva
4.4.3. Fuera de la parte redundante
5. 4. Para la traducción necesitamos
5.1. 3 elemento
5.1.1. mRNA
5.1.1.1. Trae la señal a traducir
5.1.2. Subunidad menor, subunidad mayor
5.1.2.1. Estructura donde ocurre la traducción
5.1.3. tRNA
5.1.3.1. Traductor
5.1.3.2. Estructura secundaria "trébol"
5.1.3.3. Un extremo 3' es el que está unido al aminoácido
5.1.3.3.1. "ACC"
5.1.3.3.2. Porque se une al carbono 3' donde hay un OH
5.1.3.4. Trae la secuencia anticodon que reconoce la secuencia codón del mRNA
5.1.3.5. Muchas citosina-guanina ayudan a la formación de los loops ya que aporta los 3 puentes de hidrógeno
5.2. Balanceo
5.2.1. Se da el en apareamiento de bases entre codones y anticodones
5.2.2. Ubicacion 1 y 2 es tremendamente estable, II, III puentes de hidrógeno
5.2.2.1. Ubicación 3 es más débil, I puente de hidrógeno
5.2.3. Codon se lee desde el 5' al 3'
5.2.4. Anticodón se lee 3' a 5'
6. 5. Pasos para la traducción
6.1. Activación de amino acidos
6.1.1. Hay que agregarle el aminoacido al tRNA
6.1.2. Mediado por gasto energético
6.1.3. Enzimas
6.2. Iniciación
6.2.1. mRNA
6.2.1.1. Codón de inicio
6.2.2. tRNA
6.2.3. Ribosomas
6.3. Elongación
6.3.1. Gracias al ribosoma ensamblado
6.3.2. tRNA
6.3.2.1. van trayendo los nuevos aminoacidos y reconociendo los codones
6.3.3. Factores
6.3.3.1. Bacterias
6.3.3.1.1. Tu, Ts, G
6.3.3.2. Eucariontes
6.3.4. Gasto de ATP. OJO para la tercera solemne
6.4. Terminación y reciclaje de ribosomas
6.4.1. Codon de termino es reconocido pro una proteina y no por un tRNA
6.5. Plegamiento y procesamiento postraduccional
7. 6. Pasos para la traducción (detalle)
7.1. 1. Activación de aminoacidos
7.1.1. tRNA sintetasa
7.1.1.1. Específica para el aminoacido correspondiente
7.1.1.2. Transfiere el aminoacido al tRNA al extremo 3'
7.1.1.2.1. Ocurre con gasto de energía
7.1.1.3. Son dos
7.1.1.3.1. Una media la unión de la TRNA con el aminoacido
7.1.1.3.2. Se une ATP y el aminoácido a la enzima
7.1.2. Queda energía contenida en el enlace entre el aminoacido y el tRNA
7.1.2.1. Va a permitir la traducción en unas etapas donde no se usa energía
7.2. 2. Iniciación
7.2.1. Ribosomas
7.2.1.1. Diferencia entre eucarionte y procarionte
7.2.1.1.1. Tamaño
7.2.1.2. rRNA + proteínas
7.2.1.2.1. Actividad catalítica asociada a los ribosomas
7.2.2. 1. tRNA acoplado a metionina
7.2.2.1. Trae el anticodon
7.2.2.1.1. Que va a reconocer en el mRNA
7.2.2.2. Acoplada a un factor de traducción Elf2
7.2.2.2.1. Factor de traducción f2E significa que es de eucarionte
7.2.2.2.2. Ayuda a que el tRNA se una a la subunidad menor del ribosoma
7.2.2.2.3. El factor es una proteína G
7.2.3. 2. Cola poli-A y 5' CAP del mRNA se acopan a los factores de traducción eIf4E y eIf4G
7.2.3.1. Se acoplan al tRNA metionina acoplado a la subunidad menor del ribosoma
7.2.3.1.1. Buscan juntos la secuencia de inicio
7.2.4. 3. Cuando se está llegando a reconocer AUG
7.2.4.1. Ocurre hidrólisis del GTP del elF2
7.2.4.1.1. Se disocia el factor eIF2 y otros factores iniciadores
7.2.5. Recuento de gastos energéticos
7.2.5.1. Activación de aminoacido (ATP)
7.2.5.2. Desplazarse a lo largo del mRNA en busca del AUG
7.2.5.2.1. Hidrólisis de ATP
7.2.5.3. Cuando el anticodon reconoce el codón AUG
7.2.5.3.1. Hidrólisis de GTP
7.2.5.4. Cuando se ensambla la subunidad mayor
7.2.5.4.1. Hidrólisis de GTP
7.3. 3. Elongación
7.3.1. Hay 3 sitios
7.3.1.1. E
7.3.1.1.1. Exit
7.3.1.2. P
7.3.1.2.1. Peptidil
7.3.1.3. A
7.3.1.3.1. Aminoacil
7.3.2. Pasos
7.3.2.1. 1. Se une el aminoacil-tRNA al sitio A
7.3.2.2. 2. Se forma el primer enlace peptídico
7.3.2.2.1. No hay gasto de energía
7.3.2.2.2. Es la ribozima quien cataliza esta formación de enlace
7.3.2.2.3. Todo el complejo se trasloca a la zona P, dejando libre la zona A
7.3.2.2.4. Y lo que estaba antes en la zona P, sale por la zona E
7.3.2.2.5. Formación de la proteína es siempre de extremo amino a extremo carboxilo
7.4. 4. Terminación
7.4.1. 3. Al llegar al codón de término
7.4.1.1. UAA - UAG - UGA
7.4.1.1.1. Se une un factor de liberación (protéico) erF1 y erF3
8. Conceptos
8.1. Poliribosoma
8.1.1. A partir de un solo mRNA pueden ir enganchándose varias estructuras ribosomales y pueden ir traduciendo en paralelo
8.1.1.1. Por lo tanto
8.1.1.1.1. Puedo estar sintetizando gran cantidad de una proteína por este complejo
8.2. Señales de reconocimiento
8.2.1. Reconocen receptores SRP en el lumen
8.2.1.1. Facilita a traslocación a través de complejos proteicos
8.2.1.1.1. Traslocacion Cotraduccional
8.3. mRNA policistrónico
8.3.1. en bacterias
8.3.2. un mismo mRNA codifica para muchas proteínas distintas
8.4. Antibioticos
8.4.1. cloranfenicol
8.4.1.1. gotitas para los ojos
8.4.1.2. bloquea la acción a nivel de la peptidiltransferasa
9. Digestión de proteínas por el proteosoma
9.1. Tiene en su sitio activo actividad proteasa
9.2. Se reconocen las proteínas marcadas con muchas señales de ubiquitina en una lisina particular
9.2.1. Se degrada la proteína
9.2.2. Los aminoacidos se reciclan al igual que la ubiquitina
9.3. Factor E1
9.3.1. Enzima activadora de la ubiquitina
9.3.2. Con hidrolisis de ATP a AMP se une a la ubiquitina
9.3.2.1. Este complejo va a reconocer a la ubiquitina ligasa (E2 y E3)
9.3.2.1.1. La marca de ubiquitina pasará a la ubiquitina ligasa al activarse por E1
9.4. Otras modiicaciones
9.4.1. Monoubiquitinación
9.4.1.1. Regulación de histonas
9.4.2. Multiubiquitinación
9.4.2.1. Endocitosis
9.4.3. Poliubiquitinación
9.4.3.1. Reparación de DNA