Get Started. It's Free
or sign up with your email address
БЕЛКИ by Mind Map: БЕЛКИ

1. КЛАССИФИКАЦИЯ

1.1. На простые (протеины) и сложные (протеида).

1.1.1. Простые белки состоят только из аминокислот (альбумины, глобулины, гистоны, белки опорных тканей). Сложные белки содержат еще компоненты неаминокислотной природы.

1.2. По пространственной форме

2. Физико-химические свойства белков

2.1. 1. Денатурация.

2.1.1. Денатурирующие вещества образуют связи с аминогруппами или карбонильными группами пептидного остова или некоторыми боковыми остатками аминокислот, подменяя собственные внутримолекулярные связи в белке, вследствие чего вторичная и третичная структуры изменяются. Эти изменения не затрагивают первичную структуру, при этом биологическая активность белка утрачивается.

2.2. Ренативация

2.2.1. При определенных условиях денатурированный белок может быть ренативирован (обратимая денатурация). Это происходит при удалении денатурирующего или дестабилизирующего фактора. Например, при удалении мочевины диализом полипептиды самопроизвольно восстанавливают свою нативную конформацию. То же происходит при медленном охлаждении денатурированного нагреванием белка.

2.3. Молекулярная масса.

2.3.1. Молекулярные массы других белков более высокие: глобулин (образует антитела) состоит из 1250 аминокислот и имеет молекулярную массу около 150 000, а молекулярная масса фермента глутамагдегидрогеназы превышает 1 000 000.

2.4. Амфотерность

2.4.1. Важнейшим свойством белков является их способность проявлять как кислые, так и основные свойства, то есть выступать в роли амфотерных электролитов. Это обеспечивается за счет различных диссоциирующих группировок, входящих в состав радикалов аминокислот. Например, кислотные свойства белку придают карбоксильные группы аспарагиновой, глутаминовой аминокислот, а щелочные - радикалы аргинина, лизина и гистидина. Чем больше дикарбоновых аминокислот содержится в белке, тем сильнее проявляются его кислотные свойства, и наоборот

2.5. Растворимость в воде

2.5.1. Белки обладают большим сродством к воде, т. е. они гидрофильны. Молекулы белка, как заряженные частицы, притягивают к себе диполи воды, которые располагаются вокруг белковой молекулы и образуют водную или гидратную оболочку. Эта оболочка предохраняет молекулы белка от склеивания и выпадения в осадок. Величина гидратной оболочки зависит от структуры белка.

2.6. Высаливание.

2.6.1. Белки обладают свойством обратимого осаждения, т. е. выпадением белка в осадок под действием определенных веществ, после удаления которых он вновь возвращается в свое исходное (нативное) состояние. Для высаливания белков используют соли щелочных и щелочноземельных металлов (наиболее часто в практике используют сульфат натрия и аммония). Эти соли удаляют водную оболочку (вызывают обезвоживание) и снимают заряд.

3. Различают следующие виды структуры белковых молекул

3.1. Первичная

3.1.1. Представляет собой аминокислотную последовательность в линейной цепи.

3.2. Вторичная

3.2.1. Это более компактная укладка полипептидных цепей при помощи формирования водородных связей между пептидными группами. Есть два варианта вторичной структуры – альфа-спираль и бета-складчатость.

3.3. Третичная

3.3.1. Представляет собой укладку полипептидной цепочки в глобулу. При этом формируются водородные, дисульфидные связи, также стабилизация молекулы реализуется благодаря гидрофобным и ионным взаимодействиям аминокислотных остатков

3.4. Четвертичная

3.4.1. Белок состоит из нескольких полипептидных цепей, которые взаимодействуют между собой посредством нековалентных связей.

4. ТОП-10 малоизвестных фактов о белке

4.1. 1.Белки начали изучать с 1728 года, именно тогда итальянец Якопо Бартоломео Беккари выделил белок из муки.

4.2. 2.Сейчас широкое распространение получили рекомбинантные белки. Их синтезируют путем модификации генома бактерий. В частности, таким способом получают инсулин, факторы роста и другие белковые соединения, которые используют в медицине.

4.3. 3.У антарктических рыб были обнаружены белковые молекулы, предотвращающие замерзание крови.

4.4. 4. Белок резилин отличается идеальной эластичностью и является основой мест крепления крыльев насекомых.

4.5. 5.В организме есть уникальные белки шапероны, которые способны восстанавливать корректную нативную третичную или четвертичную структуру других белковых соединений.

4.6. 6.В ядре клетки присутствуют гистоны – белки, которые принимают участие в компактизации хроматина.

4.7. 7 Молекулярную природу антител – особых защитных белков (иммуноглобулинов) – начали активно изучать с 1937 года. Тиселиус и Кабат применяли электрофорез и доказали, что у иммунизированных животных увеличена гамма-фракция, а после абсорбции сыворотки провоцирующим антигеном, распределение белков по фракциям возвращалось к картине интактного животного.

4.8. 8. Яичный белок – яркий пример реализации белковыми молекулами резервной функции.

4.9. 9. В молекуле коллагена каждый третий аминокислотный остаток образован глицином.

4.10. 10.В составе гликопротеинов 15-20% составляют углеводы, а в составе протеогликанов их доля – 80-85%